CATALISIS ENZIMATICA E INORGANICA

Nombres: Sharon Quiñones, Adanies Lugo Gomes, Daniel Martínez Velasquez Wendy Cermeño.

Universidad de córdoba.

Facultad de ciencias agronómicas

Ingeniería Agronómica.

RESUMEN.

En el laboratorio de catálisis enzimática e inorgánica observamos las diferentes reacciones que

tuvieron las sustancias al momento de agregarles los compuestos químicos; también como
reaccionaban a las distintas condiciones de ambiente que fueron expuestas.

INTRODUCCION.

Las enzimas son proteínas globulares, ya que tienen estructuras terciarias y cuaternarias, para su
buena actividad catalica depende de muchos factores, entre esos la temperatura y el pH. En el
laboratorio, se hicieron cuatro procedimientos con tres sustancias, las cuales se llevaron a
diferentes condiciones para observar su cambio o la reacción que tenían después de extraerse de
esos ambientes.

OBJETIVOS.

1. Comparar la acción catalítica de la enzima catalasa, con la de un catalizador inorgánico

como el bióxido de manganeso (MnO2) al descomponer en peróxido de hidrógeno (H2O2)
a temperatura ambiente.
2. Observar el efecto de la temperatura sobre la acción catalítica de una enzima y comparar
el mismo efecto de temperatura sobre un catalizador inorgánico.
3. Observar la acción de un inhibidor sobre la actividad catalítica de una enzima.

TEORIA RELACIONADA.

Las enzimas son catalizadores biológicos de estructura proteica y producidos por los mismos
organismos que las utilizan para realizar sus propios procesos metabólicos. La acción catalítica de
una enzima está sometida a la influencia de factores físicos como son, el calor, las radiaciones o de
factores químicos como cambios en el pH y en la concentración de la enzima, sustrato y la
presencia de inhibidores. En cambio los catalizadores inorgánicos, en algunos casos, no son
afectados por factores físicos como el calor, por tanto, pueden catalizar una determinada reacción
pese a cambios en la temperatura.

PROCEDIMIENTO.
 1. Se tomaron tres tubos de ensayo, al primero se le agregó 1mL de sangre, al segundo se le
agregó 1mL de extracto de papa y al tercero MnO 2; a los tres tubos de ensayo de les
agregó 1mL de H2O2 al 3%, se observó
2. A los tres tubos de ensayo con las mismas sustancias se les puso a calentar en baño de
maría por 10 min, después se dejó reposar 10 min y por último se les agregó H 2O2 y se
observó.
3. Se tomaron tres tubos de ensayos con las mismas sustancias y se pusieron en baño frio 10
min, después se le agregaron 2mL de H 2O2 AL 3% y se observó.
4. Se tomaron tres tubos de ensayo con las mismas sustancias y se les agregó 5 gotas de
NaCN, se dejó en reposo 5 minutos y se les agregó 2mL de H 2O2 al 3% y se observó.

RESULTADOS.

1. Al agregarle el H2O2 al 3% al extracto de papa se formaron burbujas y en el fondo quedó un

líquido incoloro, al agregarlo al MnO2 también se formaron burbujas y tuvo una reacción
menor a la de la papa, al agregarlo a la sangre se formaron burbujas de manera muy
rápida y se derramó del tubo.(figura 1)

2. Se calentó y se dejó reposar, al momento de agregarles H 2O2 reaccionaron todas de una

manera muy violenta y rápida formando burbujas, espumas, esto se dio porque la catalasa
reaccionó con el peróxido liberando oxigeno (para la sangre), sin agregar H2O2(figura2).
 3. Al momento de hacerlas con agua fría la sangre y las papa reaccionaron lento y el MnO 2
reaccionó violento, en la figura se muestra recién cuando está en reposo en agua fría,
(figura 3).

4. En este proceso con la sangre y la papa no pasó nada, pero con el MnO 2 si reaccionó, no
pasó nada porque el NaCN es un desactivador, cuando no pasa nada es porque no hay
desprendimiento de oxígeno.(figura 4)

PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS

1. Explique por qué el captopril y el enalopril son ejemplos de inhibidores competitivos de

la enzima conversora de la angiotensina.
Respuesta: los inhibidores de la enzima convertidora de la angiotensina son una clase de
medicamentos que emplean principalmente en el tratamiento de la hipertensión arterial
de la insuficiencia cardiaca crónica y también de enfermedad renal crónica, forma parte de
la inhibición de una serie de reacciones que regulan presión sanguínea.

2. Las granadas son fabricadas por la industria militar con un dispositivo especial de
seguridad para que no exploten en el sitio donde son fabricadas, si no durante el
combate,
 ¿Qué tipo de enzimas son fabricadas por ciertos órganos que tienen un comportamiento
similar al de las granadas? De ejemplos.
Respuesta: las transformaciones que experimentan los alimentos en el sistema digestivo
están asociados a un tipo específico de enzimas; enzimas digestivas, que trabajan en la
digestión de los alimentos con condiciones concretas de acidez.

3. Por qué carece de importancia la lipasa gástrica en los procesos digestivos del estómago
de los adultos y en cambio es importante en el estómago infantil?
Respuesta: en el estómago se encuentran cuatro capas, las cuales segregan ácido
clorhídrico, pepsina, lipasa gástrica, gastrina, factor intrínseco, resina y moco, en la
enteraza pre-gástrica y la lipasa gástrica, propiamente son glicoproteínas de bajo Ph que
inhiben las sales biliares con autonomía de la acción colipasica pero de alta acción sobre
los triglicéridos en la grasa láctea, por el hecho de la lipasa ser la enzima que degrada las
grasas para obtener nutrientes en la etapa de vida para el niño es lo más primordial, lo
cual, lo lleva a adaptarse a una forma nueva de nutrición

4. Cuál es la importancia médica de las enzimas? De por lo menos un ejemplo concreto

Respuesta: las enzimas llevan a cabo funciones definitivas relacionadas con la salud y la
enfermedad, todos los procesos fisiológicos ocurren de manera ordenada y se conserva la
homeostasis, durante los estados patológicos esta última puede ser perturbadora de
manera profunda por ejemplo: el daño tisular grave que caracteriza la cirrosis hepática
puede determinar de manera notable la propiedad de las células para producir enzimas
que catalizan procesos metabólicos claves como la síntesis de urea.

5. Defina que son: Zimógenos, Isozimas, Inhibidores acompetitivos.

Respuesta: zimógenos, precursor enzimático inactivo, no cataliza ninguna reacción como
hacen las enzimas, para activarse necesita de un cambio bioquímico en su estructura que
lo lleve a conformar un centro activo para que pueda realizar catálisis.
Isoenzimas: difieren en la secuencia de aminoácidos pero que catalizan la misma reacción
química, suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos (diferentes valores Km) o
propiedades de regulación diferentes.
Inhibidores acompetitivos: se unen al complejo enzima-sustrato, bloqueando la reacción.
6. ¿Qué diferencias hay entre inhibidores orgánicos e inorgánicos?
Respuesta: los orgánicos contienen compuestos de carbono, la mayoría de inorgánicos no,
los compuestos orgánicos están conformados por enlaces covalentes (enlaces entre dos
átomos no metálicos) mientras que los inorgánicos entre enlaces iónicos y covalentes
(metal y un no metal).

7. ¿Qué función cumplen las vitaminas hidrosolubles en las reacciones catalizadas por
enzimas?
Respuesta: hidrosolubles quiere decir que son de naturaleza polar y por ende solubles en
agua. Como coenzimas actúan en las reacciones enzimáticas como dadores o receptores
 de dicho grupos químicos, pueden intervenir en las reacciones de óxido reducción o
intervienen en reacciones de transferencia de grupos químicos.

8. Explique ¿cómo se da el proceso de regulación de la actividad enzimática en el

Organismo?
Respuesta: Las reacciones enzimáticas constituyen la clave de la actividad vital de una
célula. Esta actividad, sin embargo, no es siempre la misma. En un momento dado, por
ejemplo, puede interesar aumentar la síntesis de un determinado producto, y en otro,
metabolizar un sustrato que acaba de aparecer, por lo que se deberá aumentar la
actividad de las enzimas implicadas en uno u otro proceso. Por otro lado, una vez
conseguida la cantidad precisa del producto, la actividad enzimática debe disminuir o
anularse para evitar un gasto inútil.

En definitiva, las necesidades celulares son cambiantes y, por tanto, la velocidad de las
reacciones enzimáticas debe variar de acuerdo con ellas. Es imprescindible, pues, una
regulación de la actividad enzimática que cumpla, en cualquier caso, el principio de
economía celular por el que solamente permanecen activas las enzimas precisas en cada
momento, evitando de este modo la fabricación innecesaria de productos, cuya
acumulación, además, podría tener efectos negativos.

Los cambios de pH y temperatura influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas,

pero habitualmente estos valores no cambian en un organismo vivo, por lo que se utilizan
otros mecanismos de regulación, como la activación y la inhibición enzimáticas y el
alosterismo.

CONCLUSION
Con la anterior solución y desarrollo que se le dio al trabajo de practica de laboratorio,
podemos concluir que las enzimas son proteínas que están formadas por muchos
aminoácidos que se agrupan a través de uniones peptídicas, tienen varias estructuras,
además tienen un óptimo en de temperatura y ph para su buen funcionanmiento, son
vitales para nosotros los seres humanos porque gracias a ellas nuestro cuerpo puede
realizar procesos químicos.

BIBLIOGRAFIA
 https://www.biologiasur.org/index.php/141-apuntes-de-biologia/enzimas/322-1-
6-3-regulacion-de-la-actividad-enzimatica-temperatura-ph-inhibidores
 http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm