SECCIÓN I.

Estructuras y funciones de proteínas y enzimas

CAPÍTULO 8. Enzimas: cinética

FIGURA 8–1 Formación de un estado de transición intermedio durante una reacción química
simple, A + B → P + Q. Se muestran tres etapas de una reacción química en la cual un grupo
fosforilo es transferido desde un grupo L que sale hacia un grupo E que entra. Arriba: el grupo E
que entra (A) se acerca al otro reactivo, L-fosfato (B). Note cómo los tres átomos de oxígeno
enlazados por las líneas triangulares, y el átomo de fósforo del grupo fosforilo forman una
pirámide. centro: conforme E se acerca al l-fosfato, el nuevo enlace entre E y el grupo fosfato
empieza a formarse (línea punteada) a medida
que el que enlaza L al grupo fosfato se
debilita. Estos enlaces parcialmente formados
están indicados por líneas punteadas. abajo: la
formación del nuevo producto, E-fosfato (p),
ahora está completa a medida que el grupo l (Q)
que sale, egresa. advierta cómo las
características geométricas del grupo fosforilo
difieren entre el estado de transición y el sustrato
o producto. Note la manera en que el fósforo y
los tres átomos de oxígeno que ocupan los cuatro
ángulos de una pirámide en el sustrato y el
producto se hacen coplanares, como se recalca
por el triángulo, en el estado de transición.
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FIGURA 8–2 La barrera de energía para reacciones

químicas. (Véase la exposición en el texto.)
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FIGURA 8–3 Efecto del pH sobre la

actividad de enzima. considere, por
ejemplo, una enzima con carga negativa
(E–) que se une a un sustrato que tiene
carga positiva (SH+). Se muestra la
proporción (%) de SH+ [\\\] y de E– [///]
como una función del pH. Sólo en el área
cuadriculada tanto la enzima como el
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sustrato portan una carga apropiada.

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FIGURA 8–4 Efecto de la concentración de

sustrato sobre la velocidad inicial de una
reacción catalizada por enzima.
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FIGURA 8–5 Representación de una enzima en la presencia de una concentración de

sustrato que está por debajo de Km (A), a una concentración igual a Km (B),
y a una concentración bastante por arriba de Km (c).
Los puntos A, B y C corresponden a esos puntos en la figura 8-4.
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FIGURA 8–6 Gráfico del doble

recíproco o de lineweaver-burk
de 1/vi en contraposición con 1/[S]
usado para evaluar la Km y Vmáx.
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FIGURA 8–7 Representación de cinética de

saturación de sustrato sigmoidea.
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FIGURA 8–8 Representación gráfica

de una forma lineal de la ecuación de
Hill usada para evaluar S50, la
concentración de sustrato que
produce la mitad de la velocidad
máxima, y el grado de cooperación n.
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FIGURA 8–9 Reacción de succinato deshidrogenasa.

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FIGURA 8–10 Gráfico de lineweaver-burk de inhibición

competitiva simple. Note la completa distensión de
inhibición a [S] alta (esto es, 1/[S] baja).
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FIGURA 8–11 Gráfico de lineweaver-burk para

inhibición no competitiva simple.
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FIGURA 8–12 Aplicaciones de

los gráficos de Dixon. arriba:
inhibición competitiva,
estimación de Ki. abajo:
inhibición no competitiva,
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estimación
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de Ki.
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FIGURA 8–13 Representaciones de

tres clases de mecanismos de
reacción Bi-Bi. Las líneas
horizontales representan la enzima.
las flechas indican la adición de
sustratos y la salida de productos.
Arriba: una reacción Bi-Bi ordenada,
característica de muchas
oxidorreductasas dependientes de
NaD(p)H. centro: una reacción Bi-Bi
al azar, característica de muchas
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cinasas y algunas deshidrogenasas.

abajo: una reacción de ping-pong,
característica de aminotransferasas y
serina proteasas.
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FIGURA 8–14 Gráfico de lineweaver-burk para una reacción de ping-

pong de dos sustratos. Un aumento de la concentración de un sustrato
(S1) mientras que de la del otro sustrato (S2) se mantiene constante,
cambia las intersecciones x y y, no así la pendiente.
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