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Introducción

El presente trabajo tiene como finalidad estudiar las transformaciones y cambios de

los catalizadores, las enzimas y organismos vivos, las enzimas son parte de la

bioquímica que estudia los sistemas enzimáticos del órgano humano y su reproducción

clínica. A su vez la bioenergética se interesa solo por los estados energéticos inicial y

final de una reacción.

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Ejercicio 1. Enzimología.

¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo con el tipo de sustrato sobre el

que actúa?

CLASE TIPO DE EJEMPLO

REACCIÓN
Oxidorreductasas Oxido-reducción Lactato
(22 subclases) Deshidrogenasa
Transferasas Transferencias de Glutamato
(9 Subclases) grupos Oxalacetato
Transaminasa
Hidrolasas Hidrólisis (agua) Quimotripsina
(13 subclases)
Liasas Adición o Fumarasa
(7 subclases) eliminación de grupos
para formar dobles
enlaces
Isomerasas Isomerización Triosa fosfato
(6 subclases) (transferencia de isomerasa
grupos
intramolecular)
Ligasas Ligación de dos Piruvato carboxilasa
(6 subclases) sustratos implicando
hidrólisis de ATP

Describa las funciones los mecanismos de acción, los sustratos sobre los

que actúan, y reacción que catalizan, las siguientes enzimas:

Proteasa: su función es romper los enlaces peptídicos de las proteínas

para liberar los aminoácidos. Es una enzima secretada por el páncreas que

participa en la degradación de las proteínas o peptonas.

Algunas mejoran la inflamación y fortalecen el sistema inmunológico la

podemos encontrar en la papaya, la piña y kiwi.

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Lactasa: su acción es imprescindible en el proceso de conversión de las

lactosa-azúcar doble, la lactasa se produce en el borde del cepillo de las

células que recubren las vellosidades intestinales.

Su función es permitir la conversión de la lactosa en azúcar, evitar la

indigestión de alimentos lácteos facilitar el tránsito intestinal.

Papaína: efectúa la despolimerización de la fibrina reblandecida y

depositada en los tejidos inflamados en forma aguda, por lo que determina

un aumento de la permeabilidad de los tejidos, está indicada para el alivio de

hematomas, inflamación y edemas producidos por lesiones inflamatorias.

Tripsina: es una enzima peptidasa producida en el páncreas y secretada

en el duodeno donde es esencial para la digestión, la reacción enzimática

catalizada por las tripsinas es termodinámicamente favorable, pero tiene una

alta energía de activación.

Sacarasa: es una enzima que convierte la sacarosa (azúcar común) en

glucosa y fructosa, está presente en el intestino delgado la ausencia de

sacarasa provoca una enfermedad denominada intolerancia a la sacarasa

muchos la confunden con intolerancia a la sacarosa.

Las enzimas son moléculas de proteínas que son fabricadas por todas las

células vegetales y animales. Todas las células requieren enzimas para

sobrevivir y funcionar.
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Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las

reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en

comparación con otros catalizadores?

R/= Las enzimas actúan como catalizadores debido su comportamiento y

el resultado de las reacciones químicas que se presentan durante su

“catalasis”. Este resultado se obtiene a la capacidad de las enzimas de

disminuir la energía de activación que actúa como una barrera y por otra

parte por la especificidad con que se realiza la catálisis.

La importancia de las reacciones químicas se debe a que las moléculas del

sustrato se transforman en otra estructura con propiedades químicas

diferentes denominándolo como producto, durante la reacción el estado de

transición sufre una transformación que no contiene las propiedades del

sustrato ni del producto dando como resultado una molécula no estable.

Las enzimas aceleran las reacciones químicas creando vías alternas de

menor energía de activación mediante los dos mecanismos de enlaces

covalentes o la transferencia de grupos funcióneles y la creación

interacciones no covalentes entre la enzima y el sustrato.

b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga.

¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a cabo estas reacciones?

Interprete la siguiente ecuación.

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Gráfico 1. Transformación de una enzima de sustratos a productos.

El mecanismo enzimático de esta imagen se define que el sustrato más el

enzima producen una reacción química de doble dirección reversible y no

reversible obteniéndose un complejo de enzima-sustrato, que a su vez se

disocia en el producto y la enzima que se recupera.

La segunda ecuación se define como la constante de Michaelis, la cual dice

que La constante de velocidad k2 también es conocida como constante

catalítica kcat o número de recambio, es decir el número de moléculas de

sustrato transformadas en producto por unidad de tiempo por molécula de

catalizador, dividido entre la velocidad de k1.

Las enzimas también tienen aplicaciones industriales y médicas

importantes. La fermentación del vino, la levadura del pan, la cuajada de

queso y la elaboración de cerveza eran producidas por las enzimas de

distintos microorganismos que actuaban en sobre estos sustratos, pero solo

se entendieron hasta el siglo XIX.

¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el

sustrato que se encuentra por ejemplo en la fermentación del vino?

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la fermentación alcohólica es un proceso realizado por las levaduras y que

trasforman el azúcar en alcohol etílico y dióxido de carbono la fermentación

alcohólica comienza después que la glucosa se degrada en un acido

Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas

que son catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la

actividad enzimática?

R/= La concentración del sustrato

¿Qué estructura enzimática se conoce como sitio activo?

R/= es la zona de la enzima donde se une el sustrato para ser catalizado

¿Cuáles son las condiciones de pH ideales para la cinética enzimática en

las enzimas?

R/= origen de la enzima, concentración de sustrato, origen del sustrato

presencia de sustancias asociadas

Las reacciones catalizadas por enzimas se describen utilizando la ecuación

de Michaelis-Menten, la cual se muestra en una curva, dificultando los

cálculos cinéticos. Para determinar la actividad cinética, la ecuación de

Michaelis-Menten y la curva resultante de los cálculos de la velocidad, se

transforma en una línea a través de recíprocos dobles, método establecido

por Lineweaver-Burk.

A. ¿Qué es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?

R/= La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de

muchas reacciones enzimáticas, en este modelo sólo es válido cuando la

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concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y

para condiciones de estado estacionario, es decir, cuando la concentración

del complejo enzima-sustrato es constante.

B. La transformación de sustratos a productos implica las velocidades de

transformación. ¿Qué es la velocidad inicial V0 y la velocidad máxima Vmax?

R/= La Vmax es un parámetro importante en el proceso de cinética de la

enzima, esta es el resultado de la obtención cuando la enzima se encuentra

saturada con sustrato o sea la situación que se presenta cuando los sitios

activos de todas las moléculas de enzima se encuentran ocupados por

sustrato. Por su parte V0 es la velocidad inicial de la reacción.

C. Existe una constante denominada Km o constante de Michaelis-Menten.

¿Qué es la Km? ¿Qué determina en cuanto a la afinidad de la enzima por el

sustrato?

R/= Km es la concentración del sustrato (moles/litro) necesaria para

alcanzar la velocidad semimáxima.

D. Un estudio de la cinética de una reacción química generalmente se lleva

a cabo con uno o los dos objetivos principales: Análisis de la secuencia de

pasos elementales que dan lugar a la reacción general. es decir, el

mecanismo de reacción y la determinación de la velocidad absoluta de la

reacción y sus pasos. ¿Qué consisten?

R/= Consiste en el análisis de la velocidad de las reacciones catalizadas

por enzimas. Estos estudios nos permiten proporcionar información directa

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acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especificad del enzima.

La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con

relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar

el enzima, Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición

del sustrato) en función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de

la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción.

Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración

inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la

cantidad de enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos

una gráfica como la de la Figura de la derecha. Cuando [S]0 es pequeña, la

velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato,

y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S]0, el enzima se

encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En

este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax).

E. Determine la velocidad máxima y el km, para los siguientes datos a

través del método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad

realice el cálculo de los valores que se presenta, por el método de

Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y

concentración de sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].

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¿Qué son las vitaminas? Investigue cómo se integra la vitamina a la

enzima y a la regulación enzimática.

son sustancias orgánicas que están presentes en los alimentos y nos

resultan absolutamente imprescindibles para la vida. Con las vitaminas se

puede y debe usar el término 'esencial', que quiere decir que son
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necesarias para nuestro organismo, y es que, cada una de las 13

vitaminas tienen una función específica en el correcto funcionamiento del

cuerpo, siendo por ello indispensables dentro de la alimentación de cualquier

individuo.

Su carencia en el organismo de cualquier persona puede desencadenar

problemas de salud. Por ello, debemos tomarlas obligatoriamente del

exterior, ya que nosotros mismos no somos capaces de sintetizarlas a partir

de reacciones químicas. Esta regla tiene excepciones, como veremos más

adelante, ya que el organismo es capaz de sintetizar cierta cantidad de

algunas vitaminas.

Las enzimas son muy sensibles a las variaciones de temperatura y pH.

En el gráfico 1, indique ¿Qué sucede con la enzima cuando la temperatura

está en el punto A?

R/= Cuando la temperatura está en el punto A se puede observar que la

enzima presenta un alza en el aumento de la velocidad de la reacción.

B. ¿Cómo afecta a la enzima la temperatura en el punto B?

R/= Cuando la temperatura se encuentra en el punto B se evidencia un

descenso en la velocidad de la reacción de la producción de la enzima,

cuando esta llega a un punto de 50°C.

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Gráfico 1. Velocidad de la reacción vs temperatura.

C. Del gráfico 2 indique ¿Qué significa las crestas de la actividad al 100%?

La cresta de actividad del 100% indica que cada enzima tiene un pH o

rango de este, en el que su actividad es máxima lo que corresponde al pH

óptimo.

Se podría decir que la pepsina presenta una actividad mucho mayor pero

una leve disminución de su pH, lo que en condiciones fisiológicas algunas

enzimas no actúan al máximo de su capacidad.

D. ¿Qué tipos de enzimas realizan su actividad catalítica en los distintos

pHs que indican las gráficas?

Pepsina, Tripsina y la Papaína.

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Gráficos 2. Actividad de las enzimas en diversos valores de pH

Ejercicio 2. Bioenergética

El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para

perder electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar

o perder electrones.
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¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a CO2

se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?

La energía liberada durante la oxidación de la glucosa pasa a las

coenzimas NAD⁺ y FAD⁺ mediante su reducción a NADH y FADH₂,

respectivamente, para luego ser oxidadas para obtener ATP en la

fosforilación oxidativa mitocondrial. Esto forma parte de la liberación de

energía de los nutrientes.

Liberación energética de los nutrientes

La energía proveniente de nutrientes, como la glucosa, es transferida

mediante enzimas oxidoreductasas que participan del metabolismo

energético.

Las reacciones redox -catalizadas por oxidoreductasas- son propias de

moléculas como NADH y FADH₂, capaces de aceptar y donar electrones en

los procesos de reducción y oxidación.

La glucosa libera energía al oxidarse, por lo que dicha energía puede

transferirse cuando NAD⁺ y FAD⁺ se reducen para formar NADH y FADH₂

-cargándose de electrones- proceso que ocurre en el contexto del glucolisis y

el ciclo de Krebs (metabolismo de los carbohidratos).

Tanto NADH como FADH₂ contienen electrones que serán transferidos,

mediante el proceso de oxidación promovida por la cadena de transporte de

electrones, generándose la principal forma de energía, el ATP.

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¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de

nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido (NAD)?

La reacción de óxido reducción en los nucleótidos se da por medio de

catalasa de deshidrogenasa que utilizan dos coenzimas que son derivadas de

la molécula de niacina, (NDA+ y el NADP+), en la

oxidación de un sustrato como el malato se obtiene una pérdida de 2

átomos de H.

C. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?

Consiste en un proceso de reducción que almacena energía en altos

estados electrónicos en el FADH2. Gran parte de la transferencia de energía

en la célula implica reacciones redox, tales como esta. La molécula FAD se

llama "cofactor redox" o una coenzima, la coenzima reducida FADH2

contribuye a la fosforilación oxidativa en la mitocondria. El FADH2 se vuelve

a oxidar a FAD

¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato

(ATP)?

El ADP se origina cuando una molécula de ATP pierde al perder un grupo

fosfato, se hidroliza y libera energía, este proceso tiene como función el

almacenamiento de energía por parte del ADP, este tipo de reacción es

reversible, Sin embargo, bajo ciertas condiciones el ADP se transforma en

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AMP (Adenosina Mono Fosfato), liberando así un excedente de energía al

romper el segundo enlace fosfato, pero esta condición no es muy usual.

En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de hidrógeno?

La función que tiene el ion hidrogeno en la reacción mencionada es la de

ser un protón con carga positiva, este permite que la coenzima obtenida

permita que el intercambio de electrones y protones y energía en todas las

células en las reacciones redox.

¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP (adenosín

trifosfato)?

A. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la

glucólisis?

Durante la glucólisis, una molécula de glucosa se divide en dos moléculas

de piruvato, usando 2 ATP mientras se producen 4 moléculas de ATP y 2

moléculas de NADH

¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena

transportadora de electrones?

En una cadena transportadora de electrones se forman 6 moléculas de ATP

a partir de 2 moléculas de NADH.

Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la

función enzimática.
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¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de importancia

en la actividad enzimática de algunas enzimas?

Se denomina cofactores metálicos a los cationes como Fe, Cu, K, Mn, Mg

que actúan sobre la enzima permitiendo su funcionamiento. Los cationes

tienen 3 principales aplicaciones:

Centro catalítico primario, grupo puente en la unión de la enzima y el

sustrato formando enlaces de coordinación y agente estabilizante de la forma

activa de la enzima.

¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas

actúan?

Magnesio:

- confactor de enzimas que transfieren gripos fosfatos desde el ATP

- Cofactor de la enzima acetilcolinesterasa

Cobre:

cofactor de enzimas cu-dependientes que intervienen en la formación de

hemoglobina, colágeno, lecitina, mielina.

Zinc:

cofactor de metalo-enzimas (anhidrasa carbonia, fosfatasa alcalina,

carboxipeptidasa, ARN polimerasa, ADN polimerasa, etc.)

Hierro:

constitución como cofactor de enzimas oxidasa (peroxidasa, catalasas,

citocromo c, etc.,).
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Manganeso:

cofactor de enzimas como la arginasa y la ribonucleotidoreductasa.

La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se denominan? Y

consultar sobre la función que cumplen en las enzimas y dar ejemplos

Se unen mediante enlaces covalentes o interacciones intermoleculares y se

denominan grupos prostéticos si su unión es covalente, y cofactor si su unión

es no covalente. Entre sus funciones esta la activación de la enzima con en el

fin que esta cumpla su función catalítica. La coenzima Q10 o ubiquinona

tiene como función el transporte electrónico. Las vitaminas son coenzimas

que intervienen en el metabolismo principalmente, la riboflavina o vitamina

B2 es un nucleótido con gran poder reductor similar al NAD.

Realice la descripción de las enzimas y su constitución como holoenzimas.

Sus mecanismos de acción y los factores que afectan la actividad.

Las enzimas son biocatalizadores producidos en las células, que catalizan,

es decir facilitan y aceleran las reacciones químicas que tienen lugar en los

seres vivos, ya que disminuyen la energía de activación que se necesita para

que tengan lugar dichas reacciones, permitiendo que se produzcan a

velocidades y temperaturas adecuadas. Las enzimas como catalizadores

actúan mediante su presencia, no se consumen en la reacción y al finalizar

esta quedan libres pudiendo utilizarse de nuevo, por eso se necesitan en

pequeñas cantidades.
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Además, tienen otras características:

Son muy específicas, por lo que actúan en una determinada reacción sin

alterar otras.

Actúan a temperatura ambiente, la del ser vivo.

Presentan una masa molecular muy elevada.

Son muy activas, algunas aumentan la velocidad de la reacción más de un

millón de veces.

Su constitución como haloenzimas es gracias a que está formada por una

parte proteica llamada apoenzima combinada con una molécula no proteica

llamada cofactor. Ni la apoenzima ni el cofactor son activos cuando están por

separado; es decir, para poder funcionar tienen que acoplarse, cuando estas

se combinan resultan ser catalíticamente activas.

Las enzimas son un tipo de biomoléculas cuya función es básicamente

incrementar la velocidad de las reacciones celulares. Algunas enzimas

necesitan la ayuda de otras moléculas, llamadas cofactores.

En toda reacción enzimática se diferencian dos fases:

El sustrato (reactivos) se fija específicamente a la enzima, formándose el

complejo enzima-sustrato. La unión éntre la enzima y el sustrato se debe a

enlaces débiles (puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas etc), que

se rompen fácilmente una vez que la enzima ha realizado su acción. La unión

se produce en una zona del enzima denominado centro activo.

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Liberación de los productos. Una vez producida la acción enzimática, el

complejo enzima-sustrato se desintegra quedando libre por un lado la

enzima, que podrá volver a ser utilizada de nuevo y, por otro lado, el

sustrato, pero ya convertido en producto.

Dentro de los factores que afectan la actividad enzimática podemos

mencionar:

Concentración de enzimas. A medida que aumenta la concentración de

enzimas, la velocidad de la reacción aumenta de manera proporcional.

Concentración de sustrato.

Temperatura.

Concentración del producto.

Activadores enzimáticos.

Inhibidores enzimáticos.

Conclusión
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Gracias a toda la información obtenida anteriormente se logró establecer

la enzimología y la bioenergética, de cómo actúan en la naturaleza, sus

características y la sensibilidad que tiene ante la temperatura y el PH,

también se logra identificar diferentes variaciones y estándares, de cómo

funciona el PH ante las enzimas y sus sensibles variaciones de temperatura.

Bibliografía
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Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid.

Médica Panamericana, S.A.

Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a

distancia UNAD.