PRIMER PARCIAL

1. 3 características de átomos que forman parte de seres vivos.

Son ligeros, son abundantes y forman estructuras cíclicas y ligar grupos funcionales.
2. 3 características estructurales del agua.
Representan del 70 al 90% del peso de los seres vivos, tienen enlaces iónicos y por puentes de
hidrogeno y una molécula se une a otras 4 para formar una red tetraédrica.
3. 3 características de por qué el agua es importante para los seres vivos.
tiene una alta cohesión interna, por lo que sirve para transporte y disolución de sustancias; tiene
una alta calor por vaporización, por lo que sirve como regulador térmico y tiene ionización, por
lo que sirve para regular el pH.
4. ¿Qué es una molécula antipática? ¿Qué es una micela?
molecula anfipatica: molecula que presenta un lado hidrofilico e hidrofobico.
micela: molécula formada por la unión de agua y una molécula anfipatica.
5. 4 caracteristicas de monosacáridos.
presentan unidad polihidroxiacetica y polihidroxialdehido
presenta motorotacion
ciclación
epimerizacion
6. Son 2 epimeros de glucosa y en que carbono.
galactosa en carbono 4
manosa en carbono 2
7. Una función de la ecuación de Henderson Haselbach
mide el nivel de absorvancia de un fármaco en el cuerpo.
8. ¿Qué es el poder endulcorante?
es el poder de endulzar
9. Diferencia entre ribosa y desoxirribosa
la desoxirriobsa no presenta oxigeno en el carbono 2, mientras que la ribosa presenta un OH
10. Complete lo siguiente
Maltosa
 Celubiosa

Lactosa

Sacarosa

11. Es el disacárido de la leche y sus monómeros son:

galactosa y glucosa
Y su tipo de enlace es:
beta 1-4
12. Son las 2 macromoleculas que forman el almidon y es el color que dan con yodo
amilosa y amilopectina
13. 3 caracteristicas estructurales de la celulosa
estructura de la pared celular
formada de poliglucosa
enlace tipo beta 1-4
14. Monómero de la quitina y su principal importancia.
N-acetilglucosamina. Forma parte de la pared estructural de hongos y de el exoesqueleto de
invertebrados además esta en la pared celular de las algas.
15. Son 3 heteropolisacaridos y 2 funciones de cada uno.
ac hialuronico. Amortiguador y lubricante de articulaciones.
sulfato de coindritina. Tendones y cartílago; material estructural.
heparina. Libera las lipasas, funciona como anticuagulante y es un mucopolisacarido
16. Son los 4 grupos o atomos del carbón alfa de aminoácidos

17. 3 funciones de aminoácidos.

dan propiedades a las proteínas, permiten o inhiben la transmisión de pulsos nerviosos, regulan
pH.
18. ¿De que depende dos sistemas de clasificación de aminoaciodos?
del tipo de cadenas laterales o polaridad de grupos R por cantidad y tipo de aminoácidos, por
naturaleza de las cadenas laterales y por los productos que hace al metabolizarse.
19. Nombre:
a) 2 aminoacidos acidos: acido aspartico, acido glutamico
b) 2 aminoacidos aromaticos: fenilalanina y triptófano
c)2 aminoacidos con azufre: cistina y cisteína
d) 4 aminoacidos esenciales: leucina, isoleucina, fenilalanina y metionina
20. Diferencia entre proteína y polipeptido.
la proteína es una molecula con función mientras que el polipeptido forma parte de la proteína;
la conforma pero no tiene funciones.
21. 7 funciones de proteínas y un ejemplo de cada una.
catabólicas – enzimas
transporte – hemoglobina y mioglobina
sanguíneas- fibrina, fibrinógeno, trombina y protrombina
defensa – anticuerpos
protección – queratina
estructurales- elastina, membrana y colágeno
hormonales – insulina y glucógeno.
22. Son 2 tipos de proteínas por su composición y defina cada uno.
simples: formado solo por aminoácidos.
conjugados: formado por aminoácidos y otro compuesto cofactor.
23. 2 tipos de proteínas dependiendo de estructura tridimensional total. 2 características cada
uno.
globulares: solubles, peso molecular bajo y forma elíptica o esférica.
fibrosas: insolubles en agua, pero molecular alto y forma alargada.
24. De que depende la estructura primaria.
de la secuencia de aminoácidos, de la cantidad de aminoácidos y del tipo de aminoácido.
25. De que depende la estructura secundaria.
de la estructura peptidica.
26. 4 caracteristica del enlace peptidico.
enlace covalente
los 4 atomos que participan están en el mismo plano espacial
 tiene un alfa amino y alfa carboxilo
las distancia entre el enlace alfa entre el carbono y nitrógeno es de 1.32 armstrong, distancia
media entre un enlace sencillo y doble por lo que tiene estabilidad por resonancia.
27. 3 tipos de orientación de estructura terciaria.
orientación helicoidal
hoja plegada
al azar
28. ¿Qué es estructura terciaria y de que depende?
estructura tridimensional o conformación de la proteína al plegarse el polipeptido sobre si
mismo. Esta determinada por puentes disulfuro
29. ¿Qué es estructura cuaternaria y de que depende?
Agregados de dos o mas cadenas polipeptidicas con o sin cofactores. Determinada por puentes
hidrogeno, fuerzas de van der Walls, atracción o repulsión electroestática.
30. ¿Que es desnaturalización?
Cambio de las propiedades físicas, químicas y funcionales; por lo tanto hay una perdida de la
estructura nativa u original.
31. 3 propiedades que cambian en la proteína al desnaturalizarse.
baja solubilidad
cambia simetría
suceptible a hidrólisis
32. 5 agentes desnaturalizantes.
pH
temperatura
disolventes orgánicos
agitación
radiación
ultrasonido
33. 3 factores de los que depende la desnaturalización
tipo de proteína
tipo de agente
tiempo
34. ¿Qué es anfoterismo?
capacidad de las proteínas de actuar como acido o como base dependiendo del medio.
35. ¿Qué es punto isoeléctrico?
es cuando la proteína no se mueve hacia ningún punto en un campo eléctrico por lo que su
grupo funcional no tiene carga y se neutraliza
36. Defina salting In y Salting Out.
salting in: solucion por efecto salino, cuando se agrega solute ionico en pequenas cantidades a
una solucion de agua con proteinas, hay intercambio ionico, por lo tanto, se solubiliza la
proteina. Hay afinidad ionica y se modifican sus fuerzas ionicas.
Salting out: precipitación por efecto salino. Si se agrega mucho soluto ionico, este interactuara
con el agua, y las proteínas no interaccionaran mas que con si misma por lo tanto se precipita.
37. Nombre 3 o 4 tecnicas de cuantificación de proteínas
folin
biuret
khejdal
turbidimetria
38. 4 factores del que depende el método de cuantificación de proteínas.
tipo de proteína
rapidez del método
sensibilidad
costo
seguridad
39. 3 funciones de lípidos
almacen y transporte de combustible catabólico
componente estructural de membrana celular
cubierta de la superficie celular de microorganismos.
40. Diferencia entre lípidos complejos y sencillos.
complejos: acidos grasos
sencillos: no acidos grasos
41. Dos ejemplos de lípidos complejos
acilgliceridos
fosfogliceridos
42. Dos ejemplos de lípidos sencillos
terpenos
esteroides
43. 3 caracteristicas por las que difieren entre si los acidos grasos
longitud de sus cadenas
saturados no tienen enlaces dobles
insaturados tienen dobles enlaces
44. ¿Cuándo un acido graso es saturado o insaturado?
saturados: no posee dobles enlaces, punto de fusión alto, solidos.
insaturados: dobles enlaces, son mas abundantes.
45. Principal función de triglicéridos
principal reserva de energía para plantas, animales y el hombre.
46. Son dos componentes de los trigliceridos y su tipo de enlace
glicerol + 3 acidos grasos y tiene enlace tipo ester.
47. Principal función de fosfolipidos
principal componente de la membrana celular
48. Sus 3 componentes
glicerina + acidos grasos + grupo fosfato
49. Principal función de esfingolipidos
transmisión de impulsos nerviosos, reconocimiento celular y procesos inmunitarios
50. 2 de sus principales componentes
1 acido graso + una molecula de esfingosina + 1 molecula de cabeza polar
51. Importancia de ceras y sus dos componentes
forman parte de capa protectora de piel, pelo y plumas, también recubre hojas y frutas de las
plantas y del exoesqueleto. 1 acido graso + alcohol
52. Molecula que da lugar a los terpenos y mencionar de 5 a 7 terpenos de importancia
Isopreno.
pineno, alcanfor, limoneno, mentol, geraniol, fitol, vitamina A y beta caroteno.
53. Molecula de la cual se derivan los esteroides y mencionar 2 esteroides.
ciclopentanoperhidrofenantreno.
progesterona
testosterona
54. 3 diferencias entre el DNA y RNA
DNA: nucleo, tirosina, desoxirribosa, tiene DNA mitocondrial en cloroplastos
RNA: citoplasma o citosol, uracilo, ribosa.
55. Monomero de DNA y sus 3 componentes
nucleótidos (azúcar, grupo fosfato y base nitrogenada)
56. 2 bases puricas
adenina y guanina
57. 2 bases pirimidicas
timina, citocina y uracilo
58. 2 principales de funciones de DNA
almacena y transfiere información genética
controla la biosíntesis de la celula
59. 5 caracteristicas estructurales de DNA
tiene un fosfato en el carbono 5 extremo de arriba
tiene un OH en el carbono 3 extremo abajo
tiene una base nitrogenada en el carbono 1
las dos cadenas son antiparalelas
el giro de la cadena es a la derecha tipo b
60. 3 caracteristicas principales de la membrana celular
formada por lípidos y proteínas
presenta una membrana bicapa por el modelo de mosaico diluido
tiene asimetría entre capa interna y capa externa
61. 3 funciones principales de la membrana celular
semipermeable
separa a la celula del entorno
receptor de estimulos externos
62. 3 macromoleculas que forman parte de la membrana
lípidos y proteínas (fosfolipidos, glucolipidos y colesterol)
63. 2 caracteristicas estructurales del retículo endoplasmatico liso
No esta relacionado con ribosomas (síntesis de proteínas no participa).
64. 1 funcion del retículo endoplasmatico liso
interviene en la detoxificacion de la celula (células hepáticas y musculares. Almacena ATP y
calcio).
65. 2 caracteristicas del retículo endoplasmatico rugoso
se asocia al ribosoma esta mas cerca del nucleo. Se da en células eucariontas; mas abundantes
unas que otras
66. 2 funciones del retículo endoplasmatico rugoso
participa en la síntesis de proteínas
transporta por el lumen hasta el aparato de golgi
67. 2 caracteristicas estructurales del aparato de golgi
conjunto de cisternas discoidales que se encuentran cerca del nucleo y reciben el nombre de
dictiosoma.
68. 2 tipos de dictiosoma
cis
trans:
69. 2 caracteristicas de cada uno.
cis: (menos grosor) RER
Trans: (mas gruesa) membrana celula externa
70. 2 funciones del complejo de golgi
principal transportadores de macromoléculas
forma diferentes vacuolas
71. 2 caracteristicas de lisosomas
vesículas membranosas con enzimas hidroliticas
intervienen en digestión intracelular en macromoléculas
72. 3 tipos de enzimas mas importantes.
lisosima
proteasas
nucleasas
lipasas
73. 3 funciones de lisosomas
digestivas
recambio de constituyentes
interviene en muerte celular
74. 2 caracteristicas de peroxisomas
organelos de células eucariontes
detoxificacion celular
75. 2 enzimas principales de peroxisomas
catalasa
aminoácido oxidasa
urato oxidasa
76. 3 de las estructuras o componentes de mitocondrias y describir cada una
membrana mitocondrial externa: selectivamente permeable
 membrana mitocondrial interna: tiene crestas que llevan a cabo reacciones de oxidación de
cadena respiratoria tiene ATPasa y proteínas para transportar sustratos.
espacio intermembranoso: tiene enzimas que tienen ATP para fosforilar diferentes
componentes.
77. Son dos componentes de ribosomas y como esta constituida cada una de ellas.
ergosoma menor: mitad de ARNr y 33 proteinas
ergosoma mayor: 3 mol ARN r y 40 proteinas
78. Principal función de ribosomas
síntesis de proteínas y forman complejos multienzimaticos de proteínas y ARNr
79. 4 caracteristicas estructurales de nucleo
dentro del nucleoplasma hay cromatina
estructura recubierta de membrana nuclear
tiene poros nucleares
entre los poros nucleares hay proteínas
80. ¿Qué es el nucleoplasma?
asociación de DNA + proteínas
81. ¿Qué son y que importancia tienen las proteínas histonicas?
forman parte directa del DNA
nucleosomicas: forman el primer plegado de DNA
no nucleosomicas: colaboran con el segundo plegado
82. ¿Qué son y que importancia tiene las proteínas no histonicas?
enzimas DNAasa RNAasa DNApolimerasa. Hacen el trabajo de empaquetamiento.
83. ¿Qué es y como esta constituida la cromatina?
es el conjunto de proteínas histonicas + ADN y forman parte del cromosoma eucariotico
84. Principal componente químico de flagelo de eucariotas
Tubulina
9+2
85. 2 caracteristicas estructurales de flagelos de eucariotas
son apéndices a manera de pelos, se diferencia de los cilios por su longitud y movimiento.
Tienen movimiento sigsageante.
 SEGUNDO EXAMEN PARCIAL

1. 3 funciones del metabolismo

Obtencion de energía química de moléculas combustibles de la luz solar.
Conversion de principios nutritivos exógenos en precursores de componente macromoleculares.
Ensamblaje de estos materiales.
2. 2 fases del metabolismo
Catabolismo
Anlabolismo
3. 2 funciones del catabolismo y anabolismo
Catabolismo: producir moléculas mas sencillas y para liberar energía (se produce y transporta
ATP).
4. Defina rutas anfiborica y anaplerotica
anfiborica: reacciones que emplean las misma enzimas por lo tanto son comunes para el
catabolismo y el anabolismo
anaplerotica: se utilizan para sustituir o repones los componentes que se han gastado o
eliminado en exceso
5. Son los 3 tipos de energía
energía libre de gibbs
entropía
entalpia
6. Defina energía Libre de Gibbs, entropía y entalpía.
energía libre de gibbs: máximo potencial de una reacción para realizar un trabajo útil
entropía: energía no disponible y a cualquier cambio de energia
7. Menciones (4) que significa un -∆G
catabolismo
rompimiento de enlaces
liberación de energía
exotermica
8. Mencione (4) que significa +∆G
anabolismo
absorción de energía
endergonica
endotermica
9. ¿Cuál es la importancia o para que sirve un ∆S
es el grado de reversibilidad de una reaccion
10. 3 factores que intervienen en el ∆G
temperatura
pH
presion
11. Es la formula que ilustra la interacción de los 3 tipos de energía.
delta H = delta G – T delta S
12. Son las 2 tendencias de las reacciones lumínicas
tendencia a moverse a un nivel energético menor, por lo tanto gastan energía.
tendencia de la reacción a moverse a un estado de mayor entropia
13. 3 aplicaciones de las reacciones acopladas
sirven para transferir masa y energía a diferentes lugares a diferentes tiempos
14. Defina que es un enlace rico en energía.
es quel que libera gran cantidad de energía aprox de 7 a 18 kcal/mol cuando se rompe o se
requiere para formarlo.
15. Son los 3 tipos de transferencia de energía
Transferencia de energía por transferencia de grupos químicos
Transferencia de energía por transferencia de electrones y/o protones
Interaccion entre la transferencia de energía por transferencia de grupos químicos y
transferencia de energía por transferencia de electrones y/o protones.
16. 3 o 4 compuestos que transfieren energía por transferencia de grupos químicas.
ATP, fosfocreatina, fosfoarginina, trifosfato
17. 8 o 9 compuestos que transfieren energía por transferencia de electrones y/o protones.
NAD, NADP, FAD, FMN, CoQ, Vitamina K2, plastoquinona, ferredoxina
18. 4 funciones del ATP
Donador alamcenador de: energía, grupos fosfatos, fosfagenos, adenina y ribosas.
19. Valor de cada uno de los enlaces ricos en energía del ATP
-7.3, -7.3, -3.4kcal/mol
20. Son 3 o 4 grupos de compuestos que transfieren energía por transferencia de grupos químicos.
polifosfatos nucleosidos, fosfoenolpiruvato, fosfagenos y acetil CoA y succinil CoA
21. 5 grupos que transfieren energía por transferencia de protones y electrones.
piridin nucleótidos, flavoproteinas
22. Defina que es una quinona.
compuestos no proteicos con un anillo quinona, derivados del isopreno.
23. Defina que son los citocromos.
compuestos proteicos que contienen un grupo porfiridico con hierro.
24. Son 5 de los grupos de enzimas de la nomenclatura numérica.
oxidoreductasas
transferasas
hidrolasas
Liasas
Isomerasas
25. defina cofactor, grupo prostético, coenzima, haloenzima y apoenzima.
cofactor: es el compuesto que al unirse con la proteína, generar actividad enzimática
grupo prostético: es aquel cofactor orgánico que esta pegado covalentemente
coenzima: es aquel cofactor orgánico que no esta pegado covalentemente
haloenzima: proteína + CoF = actividad enzimática
apoenzima: proteína sin CoF por lo tanto no hay actividad enzimática.
26. Son las 3 funciones del Ion metálico en las metaloenzimas.
puede servir como centro catalítico primario
sirve como grupo puente para unir el sustrato y la enzima formando un complejo de
coordinación.
sirve como agente estabilizante de la conformación de la proteína en su forma catalíticamente
activa.
27. 4 metales que emplean estas y 1 enzima de cada uno.
Zn: alcohol deshidrogenasaa
Mg: fosfohidrolasa
 Cu: tirosinasa
Fe: citocromos
28. es la función del cofactor orgánico
es fundirse con el sustrato en la enzima para generar asi un producto.
29. 7 grupos prostéticos o factores orgánicos
NAD, NADP, FAD, FMN, CoQ, CoA, fosfato D piridoxal, pirofosfato D tiamina, lipoamida
30. 5 características especificas de las enzimas.
Disminución de energía de activación
Mediadoras de reacciones acopladas
Elevada especificidad
Mecanismo de Distorsión
cinética enzimática
31. Defina energía de activación y estado de transición.
energía de activación: cantidad mínima de energía necesaria para alcanzar el estado de
transición
estado de transición: estado intermedio en el que los enlaces de S están lo suficientemente
distorsionadas como para ser posible la conversión en P.
32. Describa el modelo de Koshland
El sitio activo no es una cavidad geométrica rígida preexistente sino que es una disposición
espacial precisa y especifica de grupos R de aminoácidos que se induce mediante el contacto
con el sustrato.
33. Defina o describa el sitio activo
Es el lugar donde se lleva a cabo la reacción entre el sustrato y la enzima.
34. ¿Cuáles son los pasos del mecanismo de distorsión?
proximidad
orientación
inmovilización y anclaje del sustrato
estado de transición
catálisis
liberación de los productos y de la enzima
35. Clasificación de las enzimas dependiendo de su cinética y explique cada uno.
orden 0: su velocidad es independiente de la concentración de cualquier reactivo catalizador
primer orden: la velocidad aumente proporcionalmente al aumentar la concentración de un
reaccionante o sustrato
segundo orden: la velocidad es dependiente y proporcional al producto de la concentración de 2
reaccionantes
tercer orden: la velocidad es dependiente y proporcional al producto de 3 terminos de
concentración y son muy raras
orden mixto: combinación de algunas de las anteriores
36. Defina que es numero de cambio
es el numero de moléculas de sustrato que son convertidas en producto por unidad de tiempo
cuando la enzima queda completamente saturada por el sustrato.
37. Defina Km.
concentración de sustrato necesario para llegar a un medio de la velocidad maxima
38. 3 o 4 de sus características.
se expresa en moles/L
es constante para una enzima en condiciones estándar o especificas
 una km menor indica una mayor especificidad o afinidad, por lo tanto la enzima es mejor
su aplicación es valida cuando la concentración del sustrato esta variando.
39. ¿Cual es la utilidad de LineWeaber- Burk?
permite una determinación mas exacta de la velocidad máxima y de la Km y permite estudios de
inhibición enzimatica
40. Mencione 2 enzimas y sus inhibidores.
cianuro – citocromo oxidasa
arsénico - fosfatasas
41. Son 2 tipos de inhibición
competitiva
no competitiva
42. Defina que es un inhibidor competitivo
son sustancias que tienen un fuerte parecido estructural al sustrato natural y compiten con el
para unirse al mismo sitio activo cuando ambos están juntos en presencia de la enzima.
43. Son 3 de sus características
la Km aumenta pero la velocidad máxima es la misma
la velocidad depende de la concentración del inhibidor, concentración del sustrato y de
afinidades relativas de uno y otro por la enzima
44. De un ejemplo de inhibidor competitivo.
sulfas
45. Defina que es un inhibidor no competitivo
son los que interactúan con las enzimas en un lugar diferente al sitio activo por lo tanto no
impiden la unión del sustrato a la enzima; pero el complejo resultante es inactivo
46. Mencione 3 de sus características.
La velocidad disminuye puesto que el sistema actuara como si hubiera menos enzima.
es proporcional a la concentración de inhibidor no competitivo.
y no puede ser vencido aumentando la concentración del sustrato
47. 2 o 3 inhibidores no competitivos.
cianuro
azida
mercurio
48. 3 o 4 mecanismos de regulación
regulación feedback
enzimas alostericas
regulación por zimogenos
control hormonal
49. 5 características de las enzimas halostericas
tiene 2 sitios activos
la forma T de baja actividad y Km alta
la forma R de alta actividad y Km baja
las curvas son sigmoidales
homotropica – 2 sitios activos iguales
heterotropica – 2 sitios activos diferentes
50. Describa la regulación por cimógenos y la feedback.
Feedback: la enzima o la secuencia de reacciones es inhibida por el producto final
cimógenos: existen enzimas que son sintetizadas de forma inactiva y solo posteriormente
cuando son excretadas se convierten en su forma activa. Los precursores inactivos se llaman
zimogenos o proenzimas
 TERCER EXAMEN PARCIAL

1. 4 caracteristicas de la fotosíntesis
es una ruta biosintetica o anabólica
mayor fuente exógena de carbono
mayor fuente de energía
fuente mas importante de oxigeno
2. ¿En que sitios especificos de la celula se realiza?
tilacoides
3. ¿Qué son los tilacoides?
bolsitas que contienen clorofila
4. ¿Qué es la grana?
son bolsitas que se encuentran en los cloroplastos
5. Son los 2 radicales que diferencian a la clorofila a y b
A: (CH3)
B: (CHO)
6. 3 caracteristicas quimicas de la clorofila
son moléculas fotoreceptoras
puede ser clorofila A o B
es un tetrapirol sustituido (porfirina del magnesio)
7. Son 2 sustratos de la fotosíntesis.
el sol y el poder reductivo del agua
8. Son 3 productos principales
Oxigeno, ATP y NADPH+H
9. Las 2 fases de la fotosíntesis
reacciones lumínicas
reacciones oscuras
10. 4 pasos de las reacciones lumínicas
excitación fotoquímica de la clorofila
fotoreduccion
fotooxidacion
fotofosforilacion
11. Explique cada una
excitación fotoquímica de la clorofila: absorción de la energía radiante por la clorofila; por lo tanto
se activan y transfieren su excitación a otras moléculas de clorofila hasta llegar al centro de reacción
Fotoreduccion: la luz bombea un electron en el fotosistema I desde un potencia por lo tanto el
electron excitado en el p700 pasa por una serie de transportadores hasta llegar al NADP o via
ferredoxina llega nuevamente al p700 pero sin energía.
Fotooxidacion: ruptura oxidativa del agua por el fotosistema II. Su potencial de oxido reducción es
de 0.8 volts por lo tanto se produce el oxidante fuerte (O 2)y un reductor débil (Q)
Fotofosforilacion: Formación de ATP gracias a el flujo electrónico entre moléculas de lípidos y
proteínas del FSI y el FSII, entre los cuales hay una cooperación para el transporte de energía que se
acopla para:

ADP + P ---------------------- ATP en una cadena transportadora de electrones.

 En la cadena transportadora intervienen los citocromos b y f, la plastocianina, una proteína con
cobre, la plastoquinona (semejante a la ubiquinona), etc.:

12. Es el aceptor de electrones final en la fosforilacion ciclica y cual en la no cíclica

no cíclica: si el electron se transfiere al NADP no retorna al p700
cíclica: si el electron excitado regresa al FSI
13. 5 o 7 compuestos de las reacciones lumínicas
ferredoxina
NADPH+H
ATP
O2
Q
14. Es el sustrato de las reacciones oscuras
Ribulosa difosfato + CO2
15. Son los 2 factores requeridos.
Se requieren 2 moléculas de NADPH y 3 moléculas de ATP por cada molécula de CO2 que se asimila.

16. Es el producto principal de las reacciones oscuras.

glucosa
17. 3 enzimas que se requieren en las reacciones oscuras.
carboxidismutasa
fosfogliceratoquinasa
triosafosfatodeshidrogenasa
18. 2 o 3 características definitorias de la glicolisis.
degradación de moléculas combustibles
recuperación de parte de su energía
uso de sus productos finales y metabolicos intermedios como materiales para el anabolismo.
19. Son los tipos de fermentaciones dependiendo de sus productos
fermentación alcoholica – si se produce alcohol
fermetacion acida – si se produce acido
fermentación mixta – si se produce alcohol y acido
fermentación homolactica – si se produce acido láctico
fermentación heterolactica – si se produce ac láctico mas otros
20. 3 caracteristicas quimicas de la glicolisis
transformación en función de los esqueletos de carbón
participación del Pi y de los nucleótidos de la adenina Pi
participación de los nucleótidos de NAD
21. ¿Dónde se realizan cada una de las rutas metabolicas?
en el citosol de la celula
22. 3 enzimas de importancia, su funcion y caracteristicas.
Hexoquinosa y Glucoquinosa: transfieren energía y un grupo fosfato. Hexoquinosa ---> Km menor y
es mejor. Glucoquinasa <--- km mayor
Glucosa P fosfato Isomerasa. Transforma una aldosa en cetosa
Fosfofructoquinasa (alosterica) cuando tenga el (+) es activa (-) es inactivo
23. ¿Cuál es la reacion global de la glicolisis?
Glu +2ATP+2NAD + 2Pi + 4 ADP -----> 2 PIR + 2ADP + 2NADH+H + 4ATP + 2H 2O
24. ¿Cuáles son las 2 enzimas que se requieren para la fermentación alcoholica y cofactores que
requiere?
 Piruvatodescarboxilasa y Alcohol deshidrogenasa
Requieren Mg++ y pirofosfato de tiamina (TPP)
25. ¿Cuál es la enzima y cofactor que se requiere para la fermentación lactica?
Lactatodeshidrogenasa.
se requiere piruvato.
26. 2 caracteristicas definitorias de la ruta de las pentosas de fosfogluconato.
Forma NADPH+H el cual sirve para procesos biosinteticos.
Convierte hexosas en pentosas
27. 3 o 4 funciones.
degrada completamente las pentosas; por lo tanto los productos entran a la glucolisis
28. Produce heritrosa 4 fosfatos
esta ruta se modifica y puede participar en las reacciones oscuras
29. ¿Cuáles son las 2 fases y definición?
Oxidativa: conversión de hexosas ----> pentosa fosfato y CO 2
No Oxidativa: Isomerizaciones de pentosas y transferencias de unidades de 2-3 carbones entre
cetosas y aldosas.
30. Nombre 2 de sus enzimas
Glutation Oxidado y NADPH+H
31. Reaccion general complejo piruvico deshidrogenasa.
CO2

Piruvato + CoA + NAD ----------------------- AcetilCoA + CO2 + NADH+H

G = - 8.0 Kcal/mol

32. 3 enzimas
Piruvico deshidrogenasa
Dihidrolipoliltransacetilasa
Dihidrolipolildeshidrogenasa
33. 5 cofactores
Piruvico deshidrogenasa (E1-TPP) + Ac. piruvico ------ Grupo Hidroxietilo + CO2
Grupo hidroxietilo + Dihidrolipoliltransacetilasa --------- Grupo acetilo + E1-TPP
Grupo acetilo + CoA SH -------------------------- AcetilCoA + E2 reducida
E2 reducida + Dihidrolipolildeshidrogenasa (E3- FAD) ---- E3-FADH2 + E2- Oxidada.
FADH2 + NAD ---------------------------- E3- FAD + NADH+H

34. 3 grupos prostéticos

FAD
ac. Lipoico
TTP
35. 2 coenzimas
CoA
NAD
3 características
1.-Es un complejo irreversible.
2.-Se puede inhibir por los productos AcetilCoA y NADH+H
3.-Hay regulación de Feedback por nucleotidos, por carga energética (aumenta la energía y baja la
actividad), activado por AMP e inactivado por GTP.

36. 3 características definitorias del ciclo de Krebs

Ruta final común para la oxidación de las moléculas combustibles (Aa, ác. Grasos, carbohidratos,
etc). Universal en los individuos aerobios. Es parte importante del proceso respiratorio ( : .
oxidación de los carbonos de los restos acetilo -------- CO2 + GTP + H (NAD y FAD) por lo que
aumenta la cantidad de energía liberada por glucosa o molécula combustible ).

37. 3 enzimas de importancia y su función

Citrato sintetasa: enzima condesante que forma uniones carbono carbono
Aconitasa: produce una isomerización de un acido tricarboxilico gracias a una hidratación y
deshidratación para cambiar de lugar algo.
Isocitrato deshidrogenasa: transporta protones y electrones hasta el NAD -> NADH+H. Requiere Mg
y Mn.
38. Reacción general
CH C S CoA + 3NAD + FAD + 2H O + GDP + Pi ------------------ 2 CO + 3NADH+H + FADH + GTP +
CoASH
G = - 14.82

39. 3 características especificas del ciclo de Krebs

oxidación completa de la unidad inicial de acetil coenzima A hasta 2CO 2.
Producción de 2 NADH+H y un FADH2.
La vía es dependiente del NAD, FAD, GDP y P i.
40. 3 mecanismos de regulación
1.- piruvato deshidrogenasa es inhibida por el ATP dependiente del NADH+H y es activada por
desfosforilacion.
2.- se altera o depende por la demanda energética.
3.- hay un autocontrol metabólico a nivel enzimático.
41. ¿Cuál es el nexo metabólico entre glicolisis y el ciclo de Krebs?
Sirve para obtener intermediarios y energía (UGTP)
42. ¿Por medio de que proceso se degradan ácidos grasos?
por medio de la beta oxidación (eliminación sucesiva de unidades de 2 carbones a partir de una molécula de
acido graso como acetil CoA).
43. ¿De qué 2 maneras pueden entrar los aminoácidos para ser degradados en el ciclo de Krebs?
1.- entrada del esqueleto de carbono completo de Aa.
2.- solo una parte de él.
44. ¿Cuál es la enzima que se requiere para la biosíntesis de carbohidratos?
PEP carboxiquinasa
45. ¿A partir de que compuestos se originan la biosíntesis de la mayoría de los lípidos?
a partir del Acetil Coenzima A.
46. Mencione 5 grupos de compuestos que pueden ser biosintetizados a partir de intermediarios de
ciclo de Krebs
Aminoacidos No Esenciales
Glucogeno
nucleótidos de Purinas
Pirimidas
Grupos Hemo
 CUARTO EXAMEN PARCIAL

1. 3 características de la cadena respiratoria

“Los pares de electrones procedentes de los intermediarios del Ciclo de Krebs y de otros
sustratos, circulan a lo largo de la cadena respiratoria, hasta el oxígeno molecular”
Aunado a esto se libera una gran cantidad de energía libre, la mayor parte de la cual se
conserva en forma de ATP (en la fosforilación oxidativa).

2. 3 componentes y 2 características de cada uno de ellos.

1.- Deshidrogenasas piridin dependientes .- Formadas por 12 cadenas polipeptídicas, requieren
de NAD o NADP como coenzima, algunas de ellas requieren Zn +2 . Aceptan electrones y
protones del NADH+H transfiriéndolos al FAD o FMN debido a un potencial de oxido
reducción.
2.- Ubiquinona (CoQ) .- Compuesto liposoluble reversiblemente reducible, se encuentra en
plantas y bacterias y posee una cadena isoprenoide lateral más o menos larga.
3.- Proteínas ferro-sulfuradas .- Se presentan en plantas superiores y en bacterias como
Clostridium ssp. Por ejemplo la ferredoxina. En condiciones anaeróbicas todos los
transportadores se hallan completamente reducidos; al admitir oxígeno, el citocromo a-a 3 se
oxida primero, seguido por el citocromo c y después el citocromo b , que a su vez , es seguido
por la reoxidación de los otros componentes de la cadena respiratoria consecutivamente.

3. Explique el sistema de lanzadera

El NADH+H extramitocondrial no puede atravezar la membrana mitocondrial (es impermeable) ,
por lo cual este compuesto, cuando se produce en el citosol cede sus protones, oxidándose y
reciclándose en los sistemas de lanzadera del glicerofosfato, malato o asparato.

4. 2 caracteristicas de fosforilacion oxidativa

Formación de ATP debida a la transferencia de electrones en la cadena respiratoria (La energía
liberada se almacena como un gradiente electroquímico de protones en el membrana
mitocondrial interna). Es por lo tanto la principal fuente de energía útil.

5. Ec. General de la cadena respiratoria

NADH+H + 3 ADP + 3 Pi + ½ O2 ----------------- NAD + 4 H2O + 3 ATP

6. Ec. General de la fosforilacion oxidativa

NADH+H + 3 ADP + 3 Pi + ½ O2 ----------------- NAD + 4 H2O + 3 ATP
Hay en la cadena del transporte electrónico 3 centros en donde se presentan descensos
relativamente grandes de energía libre como para producir ATPs (Centros I, II y III).
La oxidación de NADH+H (cada par de protones) conduce a la formación de 3 ATPs, mientras
que los electrones de las flavoproteínas proporcionan solo 2 ATPs ( igual los que llegan
directamente a la ubiquinona por tener más baja energía) ---------- O2.
La respiración a nivel de mitocondrias se encuentra ligada o regulada por la concentración del
 ADP : . se presenta lo que se conoce como respiración activa o estado 3 y respiración pasiva o
estado 4.

7. ¿Cuáles son los 2 centros donde se producen ATPs? Se libera G

Acoplamiento Químico
Acoplamiento Quimiosmotico
8. 3 características de la ATPasa
Es un complejo protéico en forma de paleta en la membrana mitocondrial interna y que
sintetiza ATP o lo hidroliza y bombea protones hasta la matriz mitocondrial. Actúa como
un dispositivo reversible de acoplamiento para interconvertir la energía del gradiente
electroquímico de protones y la energía del enlace químico. La dirección de su acción
depende del equilibrio entre el sentido del gradiente electroquímico de protones y el G
local para la hidrólisis del ATP, por lo que también depende de los reactantes ADP y Pi.
9. Describe la hipótesis del acoplamiento quimiosmotico.
La H+ es más baja en la matriz mitocondrial que en el espacio intermembranoso, por lo que
existe un flujo que genera un gradiente de voltaje (o potencial de membrana ) negativo en el
interior y positivo en el exterior : . La presencia de un gradiente electroquímico de iones H+ a
través de la membrana mitocondrial interna sirve como medio para acoplar el flujo de energía
del transporte electrónico para la formación de ATP. El flujo de protones provoca la
deshidratación del ADO y del Pi por lo que se sintetiza ATP.

10. Describa la hipótesis del acoplamiento Conformacional.

La energía producida en la reacción de transporte electrónico se conserva en forma de un
cambio de conformación de la ATPasa.

11. 4 pasos para la degradación de los lípidos.

1.- Los triglicéridos son hidrolizados por lipasas reguladas por el AMPciclico.
2.- Los ácidos grasos son ligados a la CoA antes de ser oxidados.
3.- La carnitina transporta los ácidos grasos activados de cadena larga hasta la matriz
mitocondrial.
4.- El acetil CoA, NADH+H y el FADH2 son generados en cada vuelta de la oxidación de los ácidos
grasos saturados

12. 3 o 4 enzimas que intervienen en la degradación de los lípidos.

Isomerasa
Epimerasa
carnitin ácido graso transferasa
enzima acil CoA sintetasa