Cinética de las Enzimas

 Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

 Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la
especifidad del enzima.
 La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en
muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima.
 La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, etc, y se utilizan
concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la
velocidad máxima (Vmax).

Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función del tiempo se
obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción.
A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo porque se va
consumiendo el sustrato de la reacción.

El papel de las enzimas consiste en la modificación química de moléculas de sustrato para formar otras moléculas denominadas productos. 

El proceso puede explicarse en dos pasos:

1. La unión del sustrato con la enzima, que forma el complejo enzima - sustrato. La reacción es la siguiente:

Está reacción puede ser reversible, es decir, que el sustrato se puede despegar del complejo antes de que sea convertido a producto. 

1. Formación de producto en el complejo y su separación de este. El complejo libera la enzima, que queda libre para otra reacción y
el producto. 

En una solución con una concentración constante de enzimas, la concentración del sustrato determinará la velocidad. 

Mientras haya una concentración muy baja de sustrato, siempre habrá algunas enzimas con sitios desocupados para que puedan unirse moléculas
de sustrato. Esto hace que la velocidad de reacción no sea tan alta puesto que no están trabajando todos los sitios activos a la vez. 

Mientras la concentración del sustrato es muy alta, los sitios activos se ocupan rápidamente. Esto sucede hasta llegar a un punto en el que todos
los sitios disponibles paras sustrato, de todas las moléculas de enzima de la solución estén ocupadas. En este punto, se dice que está
completamente saturado el sistema. Todas las enzimas están ocupadas formando productos, por lo que la velocidad con la que se lleva a cabo la
reacción es máxima. No importa que se agregue más sustrato en este punto, la velocidad de reacción no va a aumentar, pues que ya encuentran
todos los sitios activos trabajan. 

En el gráfico cinético o hiperbólico: Se evalúa la velocidad de la reacción en el eje de las y en el eje de las x se evalúa el incremento en las
concentraciones de sustrato. 
Conforme se incrementa la concentración de sustrato, así mismo aumenta la velocidad, hará cierto punto. 

En la gráfica, luego de pasado este punto se observa una meseta, la cual es debido a la saturación de las enzimas en la solución. Representa que
se ha alcanzado la velocidad máxima a la cual pueden trabajar sus enzimas. Todas las enzimas tienen una velocidad máxima a la cual pueden
trabajar. Se saturan los sitios activos, de modo que todo sustrato que este libre, deben esperar a que sea liberado otro sitio activo. 

La mitad de la velocidad máxima es el parámetro denominado Velocidad Media. Si se extiende una línea en este punto hacia el gráfico y después
hacia la concentración de sustrato, se encontró el valor de Km, que es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad
de Vmax. 

 A continuación, haremos un gráfico hiperbólico, tomando como variable independiente la cantidad

de sustrato de la solución, la cual, al variar, aumentará o disminuirá la velocidad de reacción, que
colocaremos en el eje vertical.
 Conforme se incrementa la cantidad de sustrato, se incrementa la velocidad hasta cierto punto, que
es cuando las enzimas se han saturado. De allí en adelante, permanece constante.
 La velocidad máxima es el límite de velocidad al cual puede trabajar una enzima determinada.
 La mitad de ella es la velocidad media.
 Km es la constante de Michaelis, se define como la concentración a la cual la velocidad de la reacción
es la mitad de la velocidad máxima.

 Relaciona la velocidad máxima, la constante de Michaelis y la concentración del sustrato, con la

velocidad de la reacción enzimática. Permite calcular la velocidad de formación de un producto.