Enzimas

Son proteínas globulares (forma esférica y solubles parcialmente en H 2O) formadas por todas las
células de los diversos organismos (tanto eucariontes como procariontes).

Principal característica es que son moléculas que aceleran la velocidad de reacción del
metabolismo de las cuales participan, ellas disminuyen la energía de activación (energía que
requiere una reacción para poder ser realizada) → Energía de activación α
1
.
Velocidad de Reacción
Toda enzima actúa sobre una molécula llamada “sustrato” y es específica, el cuál luego es
convertido en un producto de interés mientras que la enzima no sufre ninguna modificación
durante la reacción en la que participa:
 Factores que afectan la actividad enzimática:
1. Temperatura: Temperatura óptima α Velocidad de Reacción (A > Temperatura óptima >
Velocidad de Reacción > Colisión molecular sustrato-enzima > Cantidad de complejo
enzima-sustrato). La temperatura en humanos debe ser óptima para que esto pase = 37° -
37.5°C; si la temperatura es mayor que ésta, hay desnaturalización de la enzima y se
rompen los enlaces de H+ en la molécula y se deforma el Sitio Activo (lo cual impide que
ocurra reacciones entre enzima-sustrato).
2. pH: Si pH no es el óptimo, la enzima sufre cambio en su sitio activo lo cual impide que
ocurra reacción enzima-sustrato y entonces la enzima se desnaturaliza. El pH óptimo
depende de qué tipo de enzima se utilice: Enzimas intracelulares = 7.0, Enzimas digestivas
= 1 – 6 (pepsina), enzimas de cavidad oral = 8 – 12 (amilasa).
 3. Concentración de enzima: Concentración de enzima α Velocidad de Reacción.
4. Concentración de sustrato: Concentración de sustrato α Velocidad de Reacción (hasta
cierto punto llamado “punto de saturación”, es el punto exacto en donde hay >
concentración de sustrato que enzima, después de ese momento ya no afecta en la
velocidad de reacción si hay más concentración de sustrato).
5. Inhibidores: Sustancias que pueden reducir o detener la acción enzimática, bloqueando o
distorsionando el sitio activo de la enzima, inhibiendo la reacción bioqca.
a. Inhibición competitiva: Inhibidor tienen estructura parecida al sustrato y compite
con este para unirse al sitio activo de la enzima, impidiendo la unión enzima-
sustrato.
b. Inhibición no competitiva: Inhibidor no se une al sitio activo de la enzima, ocasiona
que el sitio activo sufra distorsión impidiendo que el sustrato no se pueda unir a la
enzima.

 Clasificación de Enzimas:

División de las enzimas en 6 clases, según la reacción que producen:

1. Oxidorreductasa: Catalizan reacciones de óxido-reducción, en donde un sustrato se oxida
(pérdida de electrones hidrógeno o ganancia de oxígeno) y el otro sustrato o coenzima se
reduce (ganancia de electrones hidrógeno o pérdida de oxígeno) simultáneamente.
a. Ej: Deshidrogenasas, Peroxidasa, Oxidasas, Oxigenasas, Reductasas.
2. Transferasas: Transferencia de gpos funcionales (gpos aldehídos, acilos, glucosilos,
fosfatos→Kinasas, etc.).
a. Ej: Kinasas, Transaminasas
3. Hidrolasas: Reacciones de Hidrólisis (en presencia de H 2O). Transforman polímeros en
Monómeros, actúan sobre enlace éster, glucisídico, peptídico, CN .
a. Ej: Pirofosfatasa, Tripsina, Aldolasa.
4. Liasas: Lisis de un substrato, generando un doble enlace, o Adición de un substrato a un
doble enlace de un substrato (entre C-C, C-O, C-N).
a. Ej: (Sintasas) Descarboxilasa pirúvica.
5. Isomerasas: Transferencia de grupos en el interior de las moléculas para dar formas
isómeras.
a. Ej: Mutasas, Epimerasas, Racemasas.
6. Ligasas: Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N; mediante reacciones de condensación,
acopladas a la ruptura del ATP.
a. Ej: Sintetasas.
 ¿Cómo detectar una Enzima?
1. Actuación global de la reacción catalizada.
2. Utilizar un procedimiento analítico para la determinación de S que desaparece o los
productos de la reacción que aparecen.
3. Si la enzima requiere cofactores (iones metálicos o coenzimas).
4. La dependencia de la actividad enzimática con la [S] o sea K M del S.
5. El pH óptimo.
6. Un intervalo de temperatura en la que la enzima es estable y muestra actividad elevada.
Glosario
 Velocidad de Reacción: Cantidad de producto que se forman en una unidad de tiempo
(Enzimas aumentan la cantidad de producto que se forma en una menor cantidad de
tiempo).
 Energía de Activación: Cantidad mínima de energía necesaria para que una reacción de
lleve a cabo (Enzimas disminuyen la cantidad de energía requerida en la reacción).
 Sustrato: Molécula sobre la cuál actúa la enzima para poder formar un producto (Enzima
modifica el sustrato en una molécula nueva y ella no cambia).
 Sitio activo: Zona de la enzima en donde se una el sustrato, para que se produzca la
reacción.
 Apoenzima: Es la parte proteica de la enzima, sin cofactores o gpos prostéticos (Es
catalíticamente inactivo).
 Cofactor: Parte no proteica de la enzima, pueden ser moléculas orgánicas (Coenzimas,
NAD, FAD, CoASH) o inorgánicas (Fe+2, Mg+2, Zn+2, etc.) y es la parte activa; la apoenzima la
necesita para poder ser activa. No está unido fuertemente a la apoenzima.
 CoASH: Coenzima importante en la síntesis y reacciones de los ácidos grasos.
 FAD (dinucleótido de flavina y adenina). Es un derivado de la riboflavina y actúa como
coenzima en reacciones de transferencia de electrones.
 NAD: (dinucleótido de nocotinamida y adenina). es un derivado del Ac. Nicotínico que
actúa como Coenzima transportando átomos de hidrógeno.
 Gpo Prostético: Similar al cofactor solo que éste está unido fuertemente a la apoenzima.
 Holoenzima: Es la enzima activa (Formada por la apoenzima, y el cofactor o gpo
prostético); Apoenzima + Coenzima o gpo prostético = Haloenzima.
 Temperatura óptima: Temperatura en la cual la actividad enzimática es mayor.
 Unidad de Actividad Enzimática: Es la cantidad que transforma 1.0 µM (10-6 M) de S /min
a 25 °C, en las condiciones de medida óptima.
 Actividad Específica: Es el n° de U de enzima/mg de proteína. Es una medida de la pureza
de la enzima.
 Número de Recambio de una Enzima: Es el n° de moléculas de S transformadas/unidad de
tiempo, por una molécula de enzima (o por un sólo sitio catalítico, cuando la E, es el
limitante).