1. CONCEPTÚE ENZIMAS Y EXPLIQUE LA IMPORTANCIA PARA LOS SERES
VIVO.
Una enzima es un catalizador biológico y es visible por su velocidad catalítica
y su capacidad de especificidad hacia sustratos, una encima es una proteína o proteína mas un cofactor. La importancia para los seres vivos es que las enzimas provocan y aceleran las reacciones bioquímicas que regulan las funciones normales del organismo vivo, por ejemplo, producir energía, absorber oxígeno, regular hormonas entre otras funciones vitales.
Sustrato: es la molécula sobre la cual actúa la enzima, esta puede ser
específica para un tipo de enzima. Sitio Activo: es el lugar de la enzima donde se da la unión con el sustrato y que hace posible que se produzca la reacción. Holoenzima: es una apoenzima unida a un cofactor que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja. Apoenzima: es la parte proteica de una enzima desprovista de cofactores o coenzimas lo cuales son necesaria para que la enzima se active por lo que la apoenzima es catalíticamente inactiva. Cofactor: es un componente no proteico que se una a una estructura proteica llamada apoenzima formando la Holoenzima. Coenzima: Es de origen orgánico no proteico que se une a una apoenzima para formar la Holoenzima. 3. ¿CUÁLES SON LAS CARACTERÍSTICAS DE UNA ENZIMA? Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de ciertas reacciones químicas. Actúan en pequeñas cantidades. Forman un complejo reversible con el sustrato. No se consumen en la reacción pudiendo actuar una y otra vez. Muestran especificidad por el sustrato. 4. ¿CÓMO SE CLASIFICAN LAS ENZIMAS? EXPLIQUE Las enzimas se clasifican de acuerdo con la clase general de reacción química orgánica que es catalizada estas se clasifican en seis categorías las cuales son: Oxidorreductasa: catalizan reacciones de óxido-reducción, es decir, transferencia de hidrogeno o electrones de un sustrato a otro. Transferasas: catalizan las reacciones de transferencias de un grupo químico de un sustrato y pueden necesitar las coenzimas. Hidrolasas: catalizan hidrolisis, son una clase especial de transferasas donde el agua sirve como aceptor del grupo transferido. Liasas: catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble, son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes. Isomerasas: catalizan cambios estructurares dentro de una misma molécula, son de las reacciones enzimáticas más simples ya que solo constan de un sustrato y un producto. Ligasas: catalizan la unión de dos sustratos con hidrolisis simultánea, estas reacciones necesitan un suministro de energía potencial química de un nucleósido trisfosfato como el ATP. En el equilibrio, una enzima cataliza las reacciones directas e inversas con la misma velocidad.
5. ¿QUÉ ES UN CATALIZADOR? EXPLIQUE CÓMO UNA ENZIMA ES CAPAZ
DE AUMENTAR LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN. un catalizador una sustancia que acelera la llegada a un equilibrio, aceleran las reacciones tanto adelante como hacia a tras al convertir un proceso de uno o dos pasos en varios pasos menores, cada uno con menor necesidad de energía que reacción no catalizada. Una enzima es capaz de aumentar la velocidad de una reacción gracias a su velocidad al convertir el sustrato en un producto manteniendo una relación entre el número de enzima y la cantidad de sustrato. 6. LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES BIOLÓGICOS, ¿CUÁL ES LA VENTAJA DE SU USO EN COMPARACIÓN CON LOS CATALIZADORES QUÍMICOS? La ventaja que tienen las enzimas en comparación con los catalizadores químicos, es que las enzimas son catalizadores biológicos que poseen propiedades importantes que no solo permiten aumentar la velocidad de la reacción, sino que pueden combinar o acoplar dos reacciones que normalmente serian separadas, y que algunas reacciones enzimáticas funcionan como punto de control en el metabolismo, y también el hecho de que la actividad enzimática pueda ser regulada da una gran ventaja frente a los catalizadores químicos. 7. EXPLIQUE QUÉ ES ESPECIFICIDAD DE UNA ENZIMA. ¿CUÁNTOS TIPOS EXISTEN? EXPLIQUE CADA UNO DE ELLOS. La especificidad de una enzima es la falta de formación de subproductos como desperdicios. La especificidad de reacción se refleja en la pureza excepcional del producto, mucho mayor que la pureza de productos de reacciones típicas catalizada en química orgánica. La especificidad de las enzimas no solo ahorra energía a las células, sino que también evita la formación de productos metabólicos potencialmente tóxicos. Existen dos tipos de especificidad enzimática los cuales son: Especificidad de sustrato: es absoluta cuando una enzima solo puede catalizar la transformación de sustancias. Especificidad de acción: es cuando una misma enzima puede catalizar la transformación de un grupo de sustancias que tienen un tipo de enlace determinado o que son portadoras de determinado grupo.
8. ¿QUÉ ES ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Es la actividad catalítica de una enzima. Indica la cantidad de sustrato transformado en producto por la acción catalítica de la enzima por unidad de tiempo, es decir, cuantas reacciones por segundo pueden catalizar una molécula de enzima.
9. ¿QUÉ FACTORES PUEDEN AFECTAR LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA?
EXPLIQUE. Los factores que pueden afectar la actividad enzimática son: Cofactores y coenzimas: una enzima requiere de cofactores o coenzimas que generalmente no se activan hasta que estas moléculas se unan. Temperatura: esta actúa de dos formas; la primera forma es que si tiene una temperatura optima aumentara la velocidad de una reacción enzimática. Y la segunda forma es si baja temperatura disminuirá la velocidad de reacción debido a la inactivación de la enzima. Ph: los Ph extremos pueden inactivar a la enzima por desnaturalización, por lo que el efecto del Ph es similar al efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción. Concentración de sustrato: el efecto de la concentración de sustratos en la velocidad de una reacción enzimática se ve relacionada con dos etapas; la primera es cuando la velocidad de la reacción aumenta hasta acercase a una velocidad máxima. Y la segunda es cuando la velocidad se mantiene constante debido a que todos los centros activos de las moléculas de enzima han sido ocupados por el sustrato. Inhibidores: esto afecta de tal manera que cuando una molécula diferente al sustrato denominada inhibidor interactúa con la enzima, impidiendo el correcto funcionamiento de esta. Mecanismos reguladores: la actividad de las enzimas está regulada por múltiples mecanismos como clivaje proteico, degradación de la propia enzima, regulación de la expresión, que pueden tener un efecto positivo o efecto negativo, según las necesidades celulares. 10. ¿CUÁL ES LA UTILIDAD DEL MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS – MENTEN? La utilidad del modelo cinético de Michaelis-Menten es analizar el comportamiento de las enzimas, con respecto a su velocidad para determinar cuánto tiempo se demora el sustrato en desaparecer o cuánto tiempo se demora el producto en formarse. Es explicar la relación que existe entre la velocidad inicial (V0) y la concentración inicial del sustrato ([S]0).
11. ¿CÓMO SE DETERMINA EL EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL
SUSTRATO SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA? El efecto de la concentración del sustrato sobre la actividad enzimática se determina utilizando la ecuación de v = V máx. [s] / (Km+[s]) la cual se ajusta al modelo cinético, que representa el efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente, y que este comportamiento cinético es conocido como curva de saturación hiperbólica por el sustrato, y para determinar los parámetros cinéticos anteriores (V máx. y Km) se puede utilizar las representaciones de Lineweaver-Burk.
12. ¿QUÉ REPRESENTAN LOS PARÁMETROS CINÉTICOS KM Y VMÁX?
Lo que representa los parámetros cinéticos es la velocidad de la acción de una enzima en función de la cantidad de sustrato presente, donde Km es la contantes de Michaelis-Menten y que Km se define como la relación de las contantes de velocidad combinada para la descomposición de ES dividida entre las constantes para su formación y Vmáx es la velocidad máxima que estima el número de centros activos de la enzima, es decir, la Vmáx es la velocidad que obtendríamos cuando todo el enzima se encuentra unido al sustrato.
13. ¿POR QUÉ EL GRÁFICO DE LINEWEAVER-BURK ES ÚTIL EN EL
ANÁLISIS DE DATOS CINÉTICOS DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA? El grafico de Lineweaver-Burk es útil en el análisis de datos cinéticos de una reacción enzimática porque se puede aplicar a la ecuación de Michaelis- Menten v = V máx. [s] / (Km+[s]) para calcular los parámetros cinéticos de una enzima cuyo reciproco es 1/v =Km/Vmáx[s]) +1/ Vmáx donde V es la velocidad de reacción y Km es la contante de Michaelis-Menten, el grafico de Lineweaver-Burk permite identificar la Km y Vmáx a partir de un punto de intersección con el eje de las ordenadas y el de las abscisas.
14. DIFERENCIE LOS MECANISMOS MOLECULARES DE LA INHIBICIÓN
REVERSIBLE COMPETITIVA, NO COMPETITIVA Y A COMPETITIVA. La diferencia que existe entre reversible competitiva, no competitiva y acompetitiva es que la inhibición reversible competitiva presenta un inhibidor que cuyas moléculas es similar al sustrato, por lo que compite con este en la fijación al centro activo de la enzima, la inhibición no competitiva los inhibidores pueden unirse a sustrato (S) o a la enzima-sustrato (ES) y formar complejos inactivos inhibidores-sustrato (IS) o enzima-sustrato-inhibidores (ESI) estos inhibidores no son análogos del sustrato y no se enlazan en el mismo sitio que el sustrato a diferencia de los inhibidores competitivos y la inhibición acompetitiva los inhibidores solo se unen a la enzima-sustrato y no a la enzima libre en la inhibición acompetitiva disminuye la Vmáx por conversión de algunas moléculas de enzima (E) a la forma enzima-sustrato- inhibidor (ESI).