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INGENIERIA QUIMICA
VINICIO BENALCAZAR Entrega: viernes, 20 de Mayo del 2016
Investigadores
- Investigadores de la Universidad Autónoma Metropolitana Unidad Iztapalapa
Antecedentes
- Ciertas enzimas (llamadas alostéricas) que controlan la velocidad de rutas metabólicas
completas, tienen un mecanismo de regulación de su actividad catalítica por
acumulación de algún intermediario de la ruta metabólica.
- La enzima cataliza la condensación de carbamil-fosfato con aspartato para producir
Ncarbamil-L-aspartato y ortofosfato. Esta es una reacción inicial de la síntesis de las
pirimidinas componentes de los ácidos nucleicos.
Investigación
- Se investiga y compara un modelo de agentes con otros modelos cinéticos de la enzima
aspartato transcarbamilasa.
Grafico 1 Grafico 2
Conclusiones de la investigación
- La modelación basada en agentes representa adecuadamente el comportamiento cinético
de enzimas alostéricas.
- la comparación de los cálculos de actividad enzimática con resultados experimentales
de la enzima aspartato trascarbamilasa presenta una correspondencia aceptable.
Terminología
- Enzimas alostéricas
o Enzimas que presentan dos conformaciones diferentes, estables e
intercombertibles
o La forma inactiva presenta baja afinidad con el sustrato
o La forma activa presenta afinidad con el sustrato
- fenómenos biocatalíticos
o Reacciones catalíticas con agentes Biológicos
- Curvas de saturación sigmoidales
o Es una curva de saturación hiperbólica (características de fijación cooperativa de
ligandos a proteínas )
- La forma cooperativa del complejo alostérico
o Es una forma biológica causada por enzimas, y se realiza cuando una enzima
compleja alostérica se une a una unidad enzimática.
1 Bibliografía
Aranda , J., & Salgado, S. (2008). Revista Mexicana de Ingenieria Quimica. (Revista)
Recuperado el 18 de Mayo de 2016, de Universidad Autónoma Metropolitana Unidad
Iztapalapa.