¿Qué es la hipertensión gestacional?

La hipertensión gestacional es una forma de presión arterial alta durante el

embarazo. Se presenta en aproximadamente el seis por ciento del total de los
embarazos. Otro tipo de presión arterial alta es la hipertensión crónica (presión
arterial alta antes del comienzo del embarazo). Otros tipos de hipertensión del
embarazo son, por ejemplo, la preeclampsia y la eclampsia.

La hipertensión gestacional puede convertirse en preeclampsia. Esta

enfermedad en ocasiones se presenta en mujeres jóvenes y primerizas. Es más
frecuente en embarazos de gemelos, en mujeres mayores de 35 años, con
hipertensión crónica o que tuvieron hipertensión durante un embarazo previo,
en mujeres afroamericanas y en mujeres con diabetes. 

La hipertensión gestacional se diagnostica cuando las lecturas de la presión

arterial son superiores a 140/90 mm Hg en una mujer que tenía presión normal
antes de las 20 semanas y que no tiene proteinuria (exceso de proteína en la
orina). 

La preeclampsia se diagnostica cuando una mujer con hipertensión gestacional

también tiene un aumento de proteínas en la orina u otros signos como, por
ejemplo, una cantidad baja de plaquetas, problemas del funcionamiento del
hígado o los riñones, líquido en los pulmones, dolores de cabeza fuertes o
alteraciones visuales.

La eclampsia es una forma grave de preeclampsia. Las mujeres que la padecen

tienen convulsiones como consecuencia de su enfermedad. Este trastorno se
presenta en aproximadamente 1 de cada 1,600 embarazos, y se presenta hacia
fines del embarazo, en la mayoría de los casos.

El síndrome HELLP es una variante de la preeclampsia grave o eclampsia. Se

caracteriza por un conjunto de cambios físicos, entre los que se incluyen la
degradación de los glóbulos rojos, cambios en el hígado y una cantidad baja de
plaquetas (células que se encuentran en la sangre necesarias para la
coagulación sanguínea y, por lo tanto, para el control de las hemorragias).

¿Qué causa la hipertensión gestacional?

Se desconocen las causas de la hipertensión gestacional. Algunos factores que
pueden aumentar el riesgo de tenerla son los siguientes:

 Hipertensión (presión arterial alta) preexistente

 Enfermedad del riñón

 Diabetes

 Hipertensión gestacional en un embarazo previo

 Madre menor de 20 años o mayor de 40 años

 Embarazo múltiple (mellizos, trillizos)

 Raza afroamericana
¿Por qué es un problema la hipertensión gestacional?
Si la presión arterial es alta, hay un aumento de la resistencia de los vasos
sanguíneos. Esto puede perjudicar el flujo sanguíneo en muchos sistemas de
órganos de la madre embarazada, entre los que se incluyen el hígado, los
riñones, el cerebro, el útero y la placenta.

También existen otros problemas que pueden aparecer como resultado de la

hipertensión gestacional grave (lecturas de presión arterial superiores a
160/110 mm Hg). En algunos embarazos puede producirse el desprendimiento
placentario (la placenta se desprende del útero en forma prematura). La
hipertensión gestacional también puede provocar problemas en el feto entre los
que se incluyen el retraso del crecimiento intrauterino (crecimiento fetal
deficiente) y el parto de feto muerto.

Si no se trata, la hipertensión gestacional grave puede provocar convulsiones

peligrosas (eclampsia) e incluso la muerte de la madre y del feto. Debido a
estos riesgos, puede ser necesario un parto prematuro, es decir, antes de las 37
semanas de gestación.

¿Cuáles son los síntomas de la hipertensión

gestacional?
A continuación se enumeran los síntomas más frecuentes de la presión arterial
alta durante el embarazo. Sin embargo, cada mujer puede experimentarlos en
forma diferente, y una paciente con hipertensión gestacional puede ser
completamente asintomática. Los síntomas pueden incluir:

 Aumento de la presión arterial

 Ausencia o presencia de proteínas en la orina (para diagnosticar

hipertensión gestacional o preeclampsia) 

 Edema (hinchazón)

 Aumento de peso repentino

 Cambios en la visión, como por ejemplo visión borrosa o doble

 Náuseas, vómitos

 Dolor en la parte superior derecha del abdomen o dolor alrededor del

estómago

 Orina en pequeñas cantidades

 Cambios en los valores de los exámenes de las funciones del hígado y los
riñones

¿Cómo se diagnostica la hipertensión gestacional?

En general, el diagnóstico se basa en los niveles de la presión arterial alta, pero
otros síntomas también pueden contribuir a establecer el diagnóstico de la
hipertensión gestacional. Los exámenes para la detección de hipertensión
gestacional pueden incluir los siguientes:
  Medición de la presión arterial

 Exámenes de orina para descartar preeclampsia 

 Evaluación del edema

 Control periódico del peso

 Exámenes de las funciones del hígado y los riñones para descartar

preeclampsia 

 Exámenes de coagulación sanguínea para descartar preeclampsia 

Tratamiento de la hipertensión gestacional

El médico determinará el tratamiento específico basado en lo siguiente:

 Su embarazo, estado de salud general e historia clínica

 Gravedad de la enfermedad

 Su tolerancia a ciertos medicamentos, procedimientos o tratamientos

 Cuánto se cree que puede evolucionar la enfermedad

 Su opinión o preferencia

El objetivo del tratamiento es evitar que este trastorno empeore y provoque

cualquier otra complicación. El tratamiento de la hipertensión gestacional
puede incluir lo siguiente:

 Reposo (puede recomendarse en el hogar o en el hospital)

 Internación (debido a que puede ser necesario personal y equipo

especializados)

 Administración de sulfato de magnesio (o cualquier otro medicamento

antihipertensivo para la hipertensión gestacional si la presión arterial alta
es grave según las lecturas)

 Vigilancia del feto (para evaluar la salud del feto), que puede incluir lo
siguiente:

o Conteo de movimientos fetales. Seguimiento de movimientos

y patadas del feto. Un cambio de cantidad o de frecuencia puede
indicar que el feto está padeciendo estrés.

o Prueba sin estrés (cardiotocografía en reposo). Prueba que

mide la frecuencia cardíaca fetal en respuesta a los movimientos
del feto.

o Perfil biofísico. Examen que combina la prueba sin estrés con un

ultrasonido para observar al feto.

o Estudios de la circulación por Doppler. Tipo de ultrasonido

que utiliza ondas sonoras para medir el flujo de sangre a través de
un vaso sanguíneo.
  Exámenes de laboratorio de orina y sangre periódicos (para verificar
cambios que puedan indicar un agravamiento de la hipertensión
gestacional)

 Medicamentos, llamados "corticosteroides", que puedan ayudar a que los

pulmones del feto maduren en caso de que sea probable un parto
adelantado (la inmadurez pulmonar es un problema importante en bebés
prematuros).

Prevención de la hipertensión gestacional

La detección temprana en mujeres con riesgo de contraer hipertensión
gestacional puede ayudar a evitar algunas de las complicaciones de la
enfermedad. También es importante la educación sobre las señales de alerta,
ya que una detección temprana puede posibilitar que las mujeres reciban
tratamiento y así evitar que la enfermedad empeore.

Etapas del Ciclo de Krebs

Reacción 1: Citrato sintasa (De oxalacetato a citrato)

El sitio activo de la enzima, activa el acetil-CoA para hacerlo afín a un
centro carbonoso del oxalacetato. Como consecuencia de la unión entre
las dos moléculas, el grupo tioéster (CoA) se hidroliza, formando así la
molécula de citrato. 

La reacción es sumamente exoergónica (ΔG'°=-31.4 kJ/mol), motivo por el

cual este paso es irreversible. El citrato producido por la enzima, además, es
capaz de inhibir competitivamente la actividad de la enzima. 

Incluso estando la reacción muy favorecida (porque es exoergónica), la citrato

sintasa puede ser perfectamente regulada. Este aspecto tiene una notable
importancia biológica, puesto que permite una completa regulación del ciclo
de Krebs completo, convirtiendo a la enzima en una especie de marcapasos
del ciclo.

Reacción 2: Aconitasa (De citrato a isocitrato)

La aconitasa cataliza la isomerización del citrato a isocitrato, por la
formación de cis-aconitato. La enzima cataliza también la reacción
inversa, pero en el ciclo de Krebs tal reacción es unidireccional a causa de la
ley de acción de masa: las concentraciones (en condiciones estándar) de
citrato (91%), del intermediario cis-aconitato (3%) y de isocitrato (6%),
empujan decididamente la reacción hacia la producción de isocitrato. 
En el sitio activo de la enzima está presente un clúster hierro-azufre que,
junto a algunos residuos de aminoácidos polares, liga el sustrato. En concreto,
la unión al sustrato se asegura por la presencia de un resto de serina, de
arginina, de histidina y de aspartato, que permiten sólo la unión
estereospecifica del citrato 1R,2S, rechazando la forma opuesta.

Reacción 3: Isocitrato deshidrogenasa (De isocitrato a

oxoglutarato)
La isocitrato deshidrogenasa mitocondrial es una enzima dependiente de
la presencia de NAD+ y de Mn2+ o Mg2+. Inicialmente, la enzima cataliza la
oxidación del isocitrato a oxalsuccinato, lo que genera una molécula de NADH
a partir de NAD+. Sucesivamente, la presencia de un ión bivalente, que forma
un complejo con los oxígenos del grupo carboxilo en posición alfa, aumenta la
electronegatividad de esa región molecular. Esto genera una reorganización
de los electrones en la molécula, con la consiguiente rotura de la unión entre
el carbono en posición gamma y el grupo carboxilo adyacente. De este modo
se tiene una descarboxilación, es decir, la salida de una molécula de CO2, que
conduce a la formación de α-cetoglutarato, caracterizado por dos carboxilos
en las extremidades y una cetona en posición alfa con respecto de uno de los
dos grupos carboxilo.

Reacción 4: α-cetoglutarato deshidrogenasa (De

oxoglutarato a Succinil-CoA)
Después de la conversión del isocitrato en α-cetoglutarato se produce una
segunda reacción de descarboxilación oxidativa, que lleva a la formación
de succinil CoA. La descarboxilación oxidativa del α-chetoglutarato es muy
parecida a la del piruvato, otro α-cetoácido.

Ambas reacciones incluyen la descarboxilación de un α-cetoácido y la

consiguiente producción de una unión tioéster a alta energía con la coenzima
A. Los complejos que catalizan tales reacciones son parecidos entre ellos. 

La α-cetoglutarato deshidrogenasa (o, más correctamente, oxoglutarato

deshidrogenasa), está compuesta de tres enzimas diferentes:
* Subunidad E1: las dos cetoglutarato deshidrogenasas.
* Subunidad E2: la transuccinilasa. 
(La subunidad E1 y E2 presentan una gran homología con las de la piruvato
deshidrogenasa.)
* Subunidad E3: la dihidrolipoamida deshidrogenasa, que es el mismo
polipéptido presente en el otro complejo enzimático. 

Reacción 5: Succinil-CoA sintetasa (De Succinil-CoA a

succinato)
El succinil-CoA es un tioéster a alta energía (su ΔG°′ de hidrólisis está en
unos -33.5 kJ mol-1, parecido al del ATP que es de -30.5 kJ mol-1). La
citrato sintasa se sirve de un intermediario con tal unión a alta energía para
llevar a cabo la fusión entre una molécula con dos átomos de carbono (acetil-
CoA) y una con cuatro (oxalacetato). La enzima succinil-CoA sintetasa se sirve
de tal energía para fosforilar un nucleósido difosfato purinico como el GDP. 

La energía procedente del tioéster viene convertida en energía ligada a una

unión fosfato. El primer paso de la reacción genera un nuevo intermediario a
alta energía, conocido como succinil fosfato. Sucesivamente, una histidina
presente en el sitio catalítico remueve el fosfato de la molécula glucídica,
generando el producto succinato y una molécula de fosfohistidina, que dona
velozmente el fosfato a un nucleósido difosfato, recargándolo a trifosfato. Se
trata del único paso del ciclo de Krebs en el que se produce una fosforilación
a nivel de sustrato. 

El GTP está implicado principalmente en las rutas de transducción de señales,

pero su papel en un proceso energético como el ciclo de Krebs es, en cambio,
esencialmente trasladar grupos fosfato hacia el ATP, en una reacción
catalizada por la enzima nucleósido difosfoquinasa.

Reacción 6: Succinato deshidrogenasa (De succinato a

fumarato)
La parte final del ciclo consiste en la reorganización de moléculas a
cuatro átomos de carbono hasta la regeneración del oxalacetato. Para
que eso sea posible, el grupo metilo presente en el succinato tiene que
convertirse en un carbonilo. Como ocurre en otras rutas, por ejemplo en la
beta oxidación de los ácidos grasos, tal conversión ocurre mediante tres
pasos: una primera oxidación, una hidratación y una segunda oxidación. Estos
tres pasos, además de regenerar oxalacetato, permiten la extracción ulterior
de energía mediante la formación de FADH2 y NADH. 

La primera reacción de oxidación es catalizada por el complejo enzimático de

la succinato deshidrogenasa, la única enzima del ciclo que tiene como aceptor
de hidrógeno al FAD en vez de al NAD+. El FAD es enlazado de modo covalente
a la enzima por un residuo de histidina. La enzima se vale del FAD ya que la
energía asociada a la reacción no es suficiente para reducir el NAD+. 

El complejo enzimático también es el único del ciclo que pasa dentro de la

membrana mitocondrial. Tal posición se debe a la implicación de la enzima en
la cadena de transporte de los electrones. Los electrones pasados sobre el
FAD se introducen directamente en la cadena gracias a la unión estable entre
la enzima y el cofactor mismo.

Reacción 7: Fumarasa (De fumarato a L-malato)

 La fumarasa cataliza la adición en trans de un protón y un grupo
OH- procedentes de una molécula de agua. La hidratación del fumarato
produce L-malato.

Reacción 8: Malato deshidrogenasa (De L-malato a

oxalacetato)
La última reacción del ciclo de Krebs consiste en la oxidación del malato
a oxalacetato. La reacción, catalizada por la malato deshidrogenasa,
utiliza otra molécula de NAD+ como aceptor de hidrógeno, produciendo
NADH. 

La energía libre de Gibbs asociada con esta última reacción es decididamente

positiva, a diferencia de las otras del ciclo. La actividad de la enzima es
remolcada por el consumo de oxalacetato por parte de la citrato sintasa, y de
NADH por parte de la cadena de transporte de electrones.

Ciclo de Krebs

Esquema didáctico del ciclo del ácido cítrico.

El ciclo de Krebs (ciclo del ácido cítrico o ciclo de los ácidos tricarboxílicos)12 es

una ruta metabólica, es decir, una sucesión de reacciones químicas, que forma parte de
la respiración celular en todas las células aeróbias, donde es liberada energía almacenada
a través de la oxidación del acetil-CoA derivado
de carbohidratos, grasas y proteínas en dióxido de carbono y energía química en forma de
trifosfato de adenosina (ATP). En células eucariotas se realiza en la matriz mitocondrial.
En las procariotas, el ciclo de Krebs se realiza en el citoplasma.
 Además, el ciclo proporciona precursores de ciertos aminoácidos, así como el agente
reductor NADH que se utiliza en numerosas reacciones bioquímicas. Su importancia
central para muchas vías bioquímicas sugiere que uno de los primeros componentes
establecidos del metabolismo celular y señala un origen abiogénico.34
En organismos aeróbicos, el ciclo de Krebs es parte de la vía catabólica que realiza la
oxidación de glúcidos, ácidos grasos y aminoácidos hasta producir CO2, liberando energía
en forma utilizable: poder reductor y GTP (en algunos microorganismos se producen ATP).
El metabolismo oxidativo de glúcidos, lípidos y proteínas frecuentemente se divide en tres
etapas, de las cuales el ciclo de Krebs supone la segunda. En la primera etapa, los
carbonos de estas macromoléculas dan lugar a acetil-CoA, e incluye las vías catabólicas
de aminoácidos (p. ej. desaminación oxidativa), la beta oxidación de ácidos grasos y
la glucólisis. La tercera etapa es la fosforilación oxidativa, en la cual el poder reductor
(NADH y FADH2) generado se emplea para la síntesis de ATP según la teoría del
acomplamiento quimiosmótico.
El ciclo de Krebs también proporciona precursores para muchas biomoléculas, como
ciertos aminoácidos. Por ello se considera una vía anfibólica, es
decir, catabólica y anabólica al mismo tiempo.
El nombre de esta vía metabólica se deriva del ácido cítrico (un tipo de ácido tricarboxílico)
que se consume y luego se regenera por esta secuencia de reacciones para completar el
ciclo, o también conocido como ciclo de Krebs ya que fue descubierto por el alemán Hans
Adolf Krebs, quien obtuvo el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1953, junto
con Fritz Lipmann.
Muchos de los componentes y reacciones del ciclo del ácido cítrico fueron establecidos en
la década de 1930 por la investigación del premio Nobel Albert Szent-Györgyi, por la que
recibió el Premio Nobel en 1937, específicamente por sus descubrimientos relacionados
con el ácido fumárico, un componente clave de ésta ruta metabólica. 5 El ciclo del ácido
cítrico fue finalmente identificado en 1937 por Hans Adolf Krebs, en la universidad de
Sheffield, por lo que recibió el Premio Nobel de Medicina en 1953. 6

Índice
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 1Evolución
 2Visión general
 3Reacciones del ciclo de Krebs
o 3.1Visión simplificada y rendimiento del proceso
 4Regulación
 5Eficiencia
 6Principales vías que convergen en el ciclo de Krebs
 7Véase también
 8Notas
 9Referencias
 10Enlaces externos

Evolución[editar]
Los componentes del ciclo se derivaron de bacterias anaerobias, y el mismo ciclo
posiblemente ha evolucionado más de una vez. 7 Teóricamente, hay varias alternativas al
ciclo del ácido cítrico, sin embargo, éste ciclo parece ser el más eficiente. Si varias
alternativas del ciclo de Krebs habían evolucionado independientemente, todas parecen
haber convergido en esta ruta.89

Visión general[editar]
El ciclo del ácido cítrico es una vía metabólica clave que unifica el metabolismo de los
carbohidratos, las grasas y las proteínas. Las reacciones del ciclo son llevadas a cabo por
8 enzimas que oxidan completamente el acetato, en forma de acetil-CoA, y se liberan dos
moléculas por cada una, de dióxido de carbono y agua. A través del catabolismo de
azúcares, grasas y proteínas, se produce un acetato de producto orgánico de dos
carbonos en forma de acetil-CoA que entra en el ciclo de ácido cítrico. Las reacciones del
ciclo también convierten tres equivalentes de nicotinamida adenina dinucleótido (NAD +)
en tres de NAD + reducido (NADH), un equivalente de flavina adenina dinucleótido (FAD)
en una de FADH2 y un equivalente de guanosina difosfato ) Y fosfato inorgánico (Pi) en
una de trifosfato de guanosina (GTP). El NADH y el FADH2 generados por el ciclo del
ácido cítrico son a su vez utilizados por la vía de la fosforilación oxidativa para generar
trifosfato de adenosina rico en energía (ATP).
Una de las fuentes primarias de acetil-CoA es la descomposición de azúcares por
glucolisis que producen piruvato que a su vez es descarboxilado por la enzima piruvato
deshidrogenasa que genera acetil-CoA.

Acetil CoA

El producto de esta reacción, acetil-CoA, es el punto de partida para el ciclo del ácido
cítrico.
El ciclo del ácido cítrico comienza con la transferencia de un grupo acetilo de dos carbonos
de acetil-CoA al compuesto aceptor de cuatro carbonos (oxaloacetato) para formar un
compuesto de seis carbonos (citrato).
El citrato pasa entonces por una serie de transformaciones químicas, perdiendo dos
grupos carboxilo como CO2. Los carbonos perdidos como CO2 se originan de lo que fue
oxaloacetato, no directamente de acetil-CoA. Los carbonos donados por acetil-CoA se
convierten en parte de la columna vertebral de oxaloacetato de carbono después de la
primera vuelta del ciclo de ácido cítrico. La pérdida de los carbonos donados con acetil-
CoA como CO2 requiere varias vueltas del ciclo del ácido cítrico. Sin embargo, debido al
papel del ciclo del ácido cítrico en el anabolismo, pueden no perderse, ya que muchos
intermedios del ciclo TCA también se utilizan como precursores de la biosíntesis de otras
moléculas. 10
La mayor parte de la energía disponible por los pasos oxidativos del ciclo se transfiere
como electrones ricos en energía a NAD +, formando NADH. Para cada grupo acetilo que
entra en el ciclo del ácido cítrico, se producen tres moléculas de NADH.
Los electrones también son transferidos al aceptor de electrones Q, formando QH2.
Al final de cada ciclo, el oxaloacetato de cuatro carbonos ha sido regenerado, y el ciclo
continúa.

Reacciones del ciclo de Krebs[editar]

El ciclo de Krebs tiene lugar en la matriz mitocondrial en la célula eucariota.
Ciclo de Krebs en la matriz mitocondrial.

El acetil-CoA (Acetil Coenzima A) es el principal precursor del ciclo. El ácido cítrico(6

carbonos) o citrato se obtiene en cada ciclo por condensación de un acetil-CoA (2
carbonos) con una molécula de oxaloacetato (4 carbonos). El citrato produce en cada ciclo
una molécula de oxaloacetato y dos CO2, por lo que el balance neto del ciclo es:
Acetil-CoA + 3 NAD++ FAD + GDP + Pi + 2 H2O → CoA-SH + 3 (NADH + H+) + FADH2 +
GTP + 2 CO2
Los dos carbonos del acetil-CoA son oxidados a CO2, y la energía que tenía acumulada es
liberada en forma de energía química: GTP y poder reductor (electrones de alto
potencial): NADH y FADH2. NADH y FADH2 son coenzimas (moléculas que se unen a
enzimas) capaces de acumular la energía en forma de poder reductor para su conversión
en energía química en la fosforilación oxidativa.
El FADH2 de la succinato deshidrogenasa (complejo II de la cadena transportadora de
electrones), al no poder desprenderse de la enzima, debe oxidarse nuevamente in situ. El
FADH2 cede sus dos hidrógenos a la ubiquinona (coenzima Q), que se reduce a ubiquinol
(QH2) y abandona la enzima.
Las reacciones son:

Molécula Enzima Tipo de reacción Productos Comentarios

cis-Aconitato+
Reacción reversible
I. Citrato 1. Aconitasa Deshidratación
H2O isomerización

II. cis-AconitatoNota Reacción reversible

1 2. Aconitasa Hidratación Isocitrato
isomerización
III. Isocitrato 3. Isocitrato Oxidación NADH Síntesis de NADH
 deshidrogenasa + Oxalosuccinato+H+
Reacción
irreversible, es
α-cetoglutarato+
4. Isocitrato dependiente de la
IV. Oxalosuccinato Descarboxilación
deshidrogenasa CO2 velocidad, sintetiza
moléculas de 5
carbonos
Reacción
5. α- irreversible,
Descarboxilación NADH + H+
V. α-cetoglutarato cetoglutarato sintetiza NADH y
oxidativa + CO2
deshidrogenasa moléculas de 4
carbonos
La reacción de
condensación del
GDP + Pi y la
hidrólisis de
6. Succinil CoA GTP +
VI. Succinil-CoA Hidrólisis Succinyl-CoA
sintetasa CoA-SH
implican el H2O
necesario para
equilibrar la
ecuación.
Utiliza FAD como
7. Succinato un grupo prostético
VII. Succinato Oxidación FADH2
deshidrogenasa en la enzima y
sintetiza ATP.
8. Fumarato
VIII. Fumarato Adición (H2O) L-Malato
Hidratasa
9. Malato
IX. L-Malato Oxidación NADH + H+ Reacción reversible
deshidrogenasa
10. Citrato Reacción
X. Oxalacetato Condensación Citrato + Co-A
sintasa irreversible
Visión simplificada y rendimiento del proceso[editar]

 El paso final es la oxidación del ciclo de Krebs, produciendo un oxaloacetato y

dos CO2.
 El acetil-CoA reacciona con una molécula de oxaloacetato (4 carbonos) para
formar citrato (6 carbonos), mediante una reacción de condensación.
 A través de una serie de reacciones, el citrato se convierte de nuevo en
oxaloacetato.
 Durante estas reacciones, se substraen 2 átomos de carbono del citrato (6C) para
dar oxalacetato (4C); dichos átomos de carbono se liberan en forma de CO 2
 El ciclo consume netamente 1 acetil-CoA y produce 2 CO2. También consume 3
NAD+ y 1 FAD, produciendo 3 NADH + 3 H+ y 1 FADH2.
 El rendimiento de un ciclo es (por cada molécula de piruvato): 1 GTP, 3 NADH
+3H+, 1 FADH2, 2CO2.
 Cada NADH, cuando se oxide en la cadena respiratoria, originará 3 moléculas de
ATP (3 x 3 = 9), mientras que el FADH2 dará lugar a 2 ATP. Por tanto, 9 + 2 + 1 GTP =
12 ATP por cada acetil-CoA que ingresa en el ciclo de Krebs.
 Cada molécula de glucosa produce (vía glucólisis) dos moléculas de piruvato, que
a su vez producen dos acetil-COA, por lo que por cada molécula de glucosa en el ciclo
de Krebs se produce: 4CO2, 2 GTP, 6 NADH + 6H +, 2 FADH2; total 24 ATP.
Regulación[editar]
Muchas de las enzimas del ciclo de Krebs son reguladas por retroalimentación negativa
(feedback), por unión alostérica del ATP, que es un producto de la vía y un indicador del
nivel energético de la célula. Entre estas enzimas, se incluye el complejo de la piruvato
deshidrogenasa que sintetiza el acetil-CoA necesario para la primera reacción del ciclo a
partir de piruvato (mediante una reacción irreversible), procedente de la glucólisis o
del catabolismo de aminoácidos gluncogénicos (es decir, los 20 aminoácidos estándar
exceptuando lisina y leucina). También las enzimas citrato sintasa, isocitrato
deshidrogenasa y α-cetoglutarato deshidrogenasa, que catalizan las tres primeras
reacciones del ciclo de Krebs, son inhibidas por altas concentraciones de ATP. Esta
regulación frena este ciclo degradativo cuando el nivel energético de la célula es bueno.
Algunas enzimas son también reguladas negativamente cuando el nivel de poder
reductor de la célula es elevado. El mecanismo que se realiza es una inhibición
competitiva por producto (por NADH) de las enzimas que emplean NAD+ como sustrato.
Así se regulan, entre otros, los complejos piruvato deshidrogenasa y citrato sintasa.

Eficiencia[editar]
El rendimiento teórico máximo de ATP a través de la oxidación de una molécula de
glucosa en la glucólisis, ciclo del ácido cítrico, y la fosforilación oxidativa es treinta y ocho
(suponiendo tres equivalentes molares de ATP por NADH equivalente y dos ATP por
FADH2). En eucariotas, se generan dos equivalentes de NADH en la glucólisis, que se
produce en el citoplasma. El transporte de estos dos equivalentes en la mitocondria
consume dos equivalentes de ATP, reduciendo de este modo la producción neta de ATP a
treinta y seis. Además, las ineficiencias en la fosforilación oxidativa debido a la fuga de
protones a través de la membrana mitocondrial y el deslizamiento de la ATP
sintasa/bomba de protones normalmente reduce la producción de ATP a partir de NADH y
FADH2 por debajo del rendimiento máximo teórico.11 Los rendimientos observados son, por
lo tanto, más cercanos a ~ 2,5 ATP por NADH y ~ 1,5 ATP por FADH2, reduciendo aún
más la producción total neta de ATP a aproximadamente treinta. 12 La evaluación del
rendimiento total de ATP con recientemente revisado relaciones de protones a ATP
proporciona una estimación de 29,85 ATP por molécula de glucosa. 13

Principales vías que convergen en el ciclo de Krebs[editar]

El Ciclo de Krebs es una vía metabólica central en la que convergen otras, tanto
anabólicas como catabólicas. Ingresan al ciclo por diferentes metabolitos:

 Acetil-CoA:
 Glucólisis
 Oxidación de ácidos grasos
 Producción de colágeno
 Malato:
 Gluconeogénesis (por acción de la enzima málica o malato deshidrogenasa
dependiente de NADP+; esta enzima convierte el piruvato en malato empleando
NADPH, CO2 y H2O).
 Oxalacetato:
 Oxidación y biosíntesis de aminoácidos
 Fumarato:
 Degradación de aspartato, fenilalanina y tirosina
 Succinil-CoA
 Biosíntesis de porfirina
 Degradación de valina isoleucina y metionina
  Oxidación de ácidos grasos
 Alfa-cetoglutarato
 Oxidación y biosíntesis de aminoácidos
 Citrato
 Biosíntesis de ácidos grasos y colesterol
 NADH y FADH
 Fosforilación oxidativa y cadena de transporte electrónico

Véase también[editar]
 Descarboxilación oxidativa
 Ácido cítrico
 Glucólisis
 Fosforilación oxidativa
 Ciclo de Krebs invertido (reductor)

Notas[editar]
1. Volver arriba↑ El cis-aconitato es un intermedio de reacción muy inestable que
rápidamente se transforma en citrato, antes de comenzar la tercera reacción.

El trifosfato de adenosina (adenosín trifosfato, del

inglés adenosine triphosphate, ATP o TFA) es un nucleótido fundamental en la obtención
de energía celular. Está formado por una base nitrogenada (adenina) unida al carbono 1
de un azúcar de tipo pentosa, la ribosa, que en su carbono 5 tiene enlazados tres grupos
fosfato. Es la principal fuente de energía para la mayoría de las funciones celulares.
Se produce durante la fotorrespiración y la respiración celular, y es consumido por muchas
enzimas en la catálisis de numerosos procesos químicos. Su fórmula molecular es
C10H16N5O13P3.

Índice
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 1Descubrimiento
 2Función en la fotosíntesis
 3Hidrólisis
o 3.1Razones químicas de la tendencia a la hidrólisis
 4Véase también
 5Referencias
 6Enlaces externos

Descubrimiento[editar]
El trifosfato de adenosina fue hallado por primera vez en el músculo humano en 1929 en
los Estados Unidos por Cyrus H. Fiske y Yellapragada Subbarao, e independientemente,
en Alemania por Karl Lohman.[cita  requerida] Sin embargo, hasta diez años más tarde no
empezó a reconocerse el papel central del ATP en la transferencia de energía. En
1941, Fritz Lipmann (Premio Nobel, 1953) ayudado por las contribuciones de Herman
Kalckar, apuntó la hipótesis de la naturaleza cíclica del papel del ATP en los procesos
bioenergéticos escribiendo:
No se pueden dar respuestas definidas a la pregunta de cómo opera el alto potencial del grupo
fosfato como promotor de varios procesos, si bien, solo se puede reconocer una interconexión más
o menos estrecha con el recambio del fosfato. El ciclo metabólico es comparable a una máquina que
genera corriente eléctrica. De hecho, parece que en la organización celular, la «corriente» de fosfato
juega un papel similar al de corriente eléctrica en la vida de los seres humanos. Y es también una
forma de energía utilizada para todos los fines.1

Función en la fotosíntesis[editar]
Entre las reacciones químicas de la fotosíntesis de las plantas, la clorofila utiliza la luz del
Sol para impulsar una cadena de reacciones que almacena la energía, en forma de
energía química, en la molécula cargada de energía del ATP. La energía química
guardada en el ATP es utilizada por la planta en muchas reacciones químicas cuando la
planta necesita energía para impulsar una reacción de este tipo, y muchas veces la toma
del ATP, que al cederla se "gasta" (se transforma en una molécula de más baja energía
llamada ADP). La planta puede utilizar muchas moléculas como fuente de energía química
(por ejemplo puede utilizar las moléculas de almacenamiento, como el almidón de las
plantas terrestres, o las de transporte, la sacarosa), pero muchas veces, como primer
paso, la molécula seleccionada para esto debe transferirle su energía al ATP: mediante
unas reacciones químicas la molécula pierde su energía química y a cambio el ADP se
carga de energía química en forma de ATP.2

Reacción química de formación de ATP. La energía con la que se forma el ATP puede ser tomada
por ejemplo de la luz del Sol, por fotosíntesis, aunque también puede tomar energía por otros
medios, como de la degradación de la glucosa.
De los productos de la fotosíntesis, el oxígeno no se utiliza y es liberado al medio. A partir
de los productos de la fotosíntesis, se pueden continuar las reacciones químicas de
biosíntesis para construir todas las demás moléculas que necesita la planta (anabolismo).
La glucosa y sus derivados, son utilizados por la planta de dos maneras: por un lado los
utiliza como componentes estructurales, con los que se forma el cuerpo físico de cada
célula de la planta (en forma de celulosa); y por otro lado, los utiliza como fuente de
energía química, por ejemplo para formar más ATP cuando éste escasea. Si bien, durante
el proceso de fotosíntesis, la planta toma algo de la energía de la luz del Sol para formar
ATP, ésta no le alcanza para cubrir sus necesidades (en especial en los momentos en que
la planta no está expuesta a la luz, y en los órganos que no son fotosintéticos), por lo que
debe recurrir a la glucosa y otros derivados almacenados o transportados para utilizarlos
como fuente de energía química, principalmente en el proceso llamado respiración celular,
donde las plantas también respiran oxígeno.

Hidrólisis[editar]
ATP y su hidrólisis a ADP + Pi:
Se puede representar así: A-P~P~P
Donde °¬°°~° son los enlaces anhídrido de ácido, que son de alta energía. En la hidrólisis
del ATP se está hidrolizando uno de esos enlaces anhídrido de ácido. La formación de
nuevos enlaces en la hidrólisis permite la liberación de gran energía, exactamente 7,7
kcal/mol. Es decir:
ΔG = -7,7 kcal/mol ó - 31 KJ/mol aproximadamente, que es lo mismo.
Es una reacción muy exergónica. Su  es 11.
Así se comprende que el ATP tiene tendencia a hidrolizarse de forma natural y liberar
energía.
Razones químicas de la tendencia a la hidrólisis[editar]
Las razones químicas de esa tendencia son tres:

1. Energía de estabilización por resonancia: viene dada por la deslocalización

electrónica, es decir, que debido a la distinta electronegatividad entre el P y el
O, existe un desplazamiento de los electrones de los dobles enlaces hacia el
O. En el enlace doble tienen cierto carácter de sencillo y viceversa.
La energía de estabilización por resonancia es más alta en los productos de
hidrólisis que en el ATP. Esto se debe fundamentalmente a que los electrones
π (los puntos rojos en los O) de los oxígenos puente entre los P son
fuertemente atraídos por los grupos fosfóricos.
La competencia por los electrones π crea una tensión en la molécula
evidentemente menor (o está ausente) en los productos de hidrólisis. Por lo
tanto, hay mayor energía de estabilización por resonancia en los productos de
hidrólisis.
2. Tensión eléctrica entre las cargas negativas vecinas existente en el ATP (las
flechas entre los O de los Pi). Esa tensión es evidentemente menor en los
productos de hidrólisis.
3. Solvatación: la tendencia natural es hacia una mayor solvatación. La energía
de solvatación es mayor en los productos de hidrólisis que en el ATP.
En la célula existen muchos enlaces de alta energía, la mayoría de los cuales son
enlaces fosfato. El ATP ocupa una posición intermedia entre los fosfatos de alta
energía.
Una de las más importantes funciones del ATP es que almacena, en forma de energía
potencial química, gran cantidad de energía para las funciones biológicas, y se liberan
cuando uno o dos de los fosfatos se separan de las moléculas de ATP.

Véase también[editar]
  Glucólisis
 Ciclo de Krebs
 Cadena respiratoria
 Fosforilación oxidativa
 ATPasa
 Bomba de sodio-potasio
 Bomba de protones
 ATP sintetasa
 Adenilil ciclasa

Referencias[editar]
1. Volver arriba↑ Amstong, Frank; Bennett, Thomas (1982). Biochemistry. biblioteca
UNAM: Oxford University. p. 232. ISBN -84-291-7008-1.
2. Volver arriba↑ Johnson, Alexander; Alberts, Bruce (2002). Molecular Biology of the
Cell. New York: Garland Science. pp. Chapter 2.

Enlaces externos[editar]
 Adenosina trifosfato (ATP), artículo en Coenzima.com
 Amstrong Frank, Bennett Thomas. Biochemistry. Oxford University Press. New
York. 1982. Páginas 523, página consultada 232.

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 v

 d

 e

cofactores enzimáticos

Formas activas Vitaminas TPP / ThDP (B1)

FMN, FAD (B2)

NAD+
, NADH, NADP+, NADPH(B3)

Coenzima A (B5)

PLP / P5P (B6)

Biotina (B7)

THFA / H4FA, DHFA / H2FA, MTHF (B9)

AdoCbl, MeCbl (B12)

Ácido ascórbico (C)

Filoquinona (K1), Menaquinona (K2)
 Coenzima F420

ATP

CTP

SAMe

PAPS

GSH

Coenzima B

Cofactor F430

Coenzima M
Cofactores no vitamínicos
Coenzima Q

Heme / Hemo (A, B, C, O)

Ácido lipoico

Metanofurano

Molibdopterina/Cofactor de molibdeno

PQQ

THB / BH4

THMPT / H4MPT

Ca2+

Cu2+

Fe2+, Fe3+

Mg2+

minerales Mn2+

Mo

Ni2+

Se

Zn2+

Formas básicas vitaminas

Categorías: 
 Respiración celular
 Transducción de señales
  Nucleótidos
 Organofosfatos

El dinucleótido de nicotinamida y adenina, también conocido como nicotin adenin

dinucleótido o nicotinamida adenina dinucleótido (abreviado NAD+ en su
forma oxidada y NADH en su forma reducida), es una coenzima que se halla en
las células vivas y que está compuesta por un dinucleótido, es decir, por dos nucleótidos,
unidos a través de grupos fosfatos: uno de ellos es una base de adenina y el otro,
una nicotinamida. Su función principal es el intercambio de electrones y protones y la
producción de energía de todas las células.[cita  requerida]
En el metabolismo, el NAD+
 está implicado en reacciones de reducción-oxidación, llevando los electrones de una a
otra. Debido a esto, la coenzima se encuentra en dos formas: como un agente oxidante,
que acepta electrones de otras moléculas. Actuando de ese modo da como resultado la
segunda forma de la coenzima, el NADH, la especie reducida del NAD+
, y puede ser usado como agente reductor para donar electrones. Las reacciones de
transferencia de electrones son la principal función del NAD+
, que también se emplea en otros procesos celulares, siendo el más notable su actuación
como sustratode enzimas que adicionan o eliminan grupos químicos de las proteínas en
las modificaciones postraduccionales. Debido a la importancia de estas funciones, las
enzimas involucradas en el metabolismo del NAD+
 son objetivos para el descubrimiento de fármacos.
En los organismos, el NAD+
 puede ser sintetizado a partir de biomoléculas sencillas como
los aminoácidos de triptófano o ácido aspártico. Como alternativa, se pueden obtener
componentes más completos de la coenzima a partir de los alimentos, como
la vitamina llamada niacina. Asimismo, se conocen compuestos similares que provienen de
las reacciones que descomponen la estructura del NAD+
. Estos componentes preformados pasan entonces a través de un camino de rescate que
los recicla de nuevo a la forma activa. Parte del NAD+
se convierte también en nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP+
); la química de estas coenzimas relacionadas es similar a la del NAD+
, pero tiene diferentes papeles en el metabolismo.

Índice
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 1Historia
 2Propiedades físicas y químicas
 3Concentración y estado en las células
 4Biosíntesis
o 4.1Producción de novo
o 4.2Rutas de rescate
 5Funciones
o 5.1Oxidorreductasas
o 5.2Papel en el metabolismo redox
o 5.3Funciones no redox
 6Farmacología
 7Referencias
 8Enlaces externos
Historia[editar]

De izquierda a derecha: estructura de las coenzimas NAD+

 y NADH, representadas según el modelo de bolas y varillas.

Arthur Harden, co-descubridor de la NAD.

La coenzima NAD+
 fue descubierta por los bioquímicos británicos Arthur Harden y William Youndin en 1906.2
Notificaron que al adherir extracto de levadura hervido y filtrado, se aceleraba en gran
medida la fermentación alcohólica en extractos de levadura sin hervir. Cofermento fue
como ellos llamaron al factor no identificado responsable de este efecto. A través de una
larga y dificultosa purificación a partir de extractos de levadura, el sueco Hans von Euler-
Chelpin identificó a este factor termoestable como un nucleótido de azúcar fosfato.3 En
1936, el científico alemán Otto Heinrich Warburg demostró la función de la coenzima
nucleótida en la transferencia de hidruro e identificó la porción de nicotinamida como el
sitio de las reacciones redox.4
En 1938, fue identificada una fuente de nicotinamida cuando Conrad
Elvehjem purificó niacina procedente del hígado y demostró que esta vitamina contenía
ácido nicotínico y nicotinamida,5 y luego, en 1939, proporcionó la primera evidencia sólida
de que la niacina era usada para sintetizar NAD+
.6 A principios de la década de 1940, Arthur Kornbergrealizó otra importante contribución
para el avance hacia la comprensión del metabolismo del NAD+
, pues fue el primer científico en detectar una enzima en la ruta biosintética. 7
Subsecuentemente, en 1949, los bioquímicos estadounidenses Morris Friedkin y Albert L.
Lehningerdescubrieron que el NADH se encontraba enlazado a rutas metabólicas como el
ciclo del ácido cítrico con la síntesis de ATP en la fosforilación oxidativa.8
Finalmente, en 1959, Jack Preiss y Philip Handler descubrieron los intermediarios y
enzimas involucrados en la biosíntesis de NAD+
;910 debido a lo cual, la síntesis de novo es frecuente llamada «ruta de Preiss-Handler» en
su honor.
Las funciones no redox del NAD y el NADP son un reciente descubrimiento. 11 La primera
de estas funciones en ser identificada fue el uso del NAD+
 como donante de ADP-ribosa en las reacciones de ADP-ribosilación observadas
comienzos de la década de 1960.12 Estudios posteriores en los años 80 y 90, revelaros las
actividades de los metabolitos de NAD+
 y NADP+
 en la comunicación celular; tales como la acción de ADP-ribosa cíclica, que fue
descubierta en 1987.13 El metabolismo del NAD+
 sigue siendo hoy en día un área de intensa investigación, con un mayor interés después
de que en el año 2000 Shinichiro Imai y unos colaboradores, descubriesen en el Instituto
Tecnológico de Massachusetts las llamadas sirtuinas; proteínas deacetilasas dependientes
de la NAD+
.14

Propiedades físicas y químicas[editar]

El dinucleótido de nicotinamida adenina, al igual que todos los dinucleótidos, está formado
por dos nucleótidos unidos por un par de grupos fosfato que actúan como puente. Dichos
nucleótidos consisten en dos anillos de ribosa: uno con adenina unida al
primer átomo de carbono (en la posición 1') y otro con nicotinamida en la misma posición.
La porción de nicotinamida se puede unir con dos orientaciones distintas a su átomo
de carbono anomérico. Debido a estas dos posibles estructuras, el compuesto existe como
dos diastereoisómeros, de los cuales el diastereoisómero β-nicotinamida de NAD+
 es la forma que se encuentra en los organismos. Estos nucleótidos se unen juntos por un
puente de dos grupos fosfato a través de los carbonos de la posición 5'. 11
En el metabolismo, el compuesto acepta o cede electrones en reacciones redox.15 Tales
reacciones (resumidas en la fórmula de abajo) implican la extracción de dos átomos de
hidrógeno desde el reactivo (R), en la forma de un ion hidruro (H-), y un protón (H+). El
protón se libera en la solución, mientras el reductor RH2 se oxida y el NAD+
 se reduce a NADH debido a la transferencia del hidruro a los anillos de nicotinamida.
RH
2 + NAD+
 → NADH + H+
 + R
Desde el par de electrones de hidruro se transfiere un electrón al nitrógeno con carga
positiva del anillo de nicotinamida del NAD+
, y el segundo átomo de hidrógeno se transfiere al átomo de carbono C4 opuesto a
dicho nitrógeno. El potencial del punto medio del par de reacciones redox entre
el NAD+
 y el NADH es -0.32 voltios, lo cual hace al NADH un fuerte agente reductor. 16 La
reacción es fácilmente reversible cuando el NADH reduce otra molécula y es re-
oxidada a NAD+
. Esto significa que esta coenzima puede permanecer continuamente en un ciclo entre
sus formas de NAD+
 y NADH sin ser consumida.11
Reacciones redox de dinucleótido de nicotinamida adenina.

En apariencia, todas las formas de esta coenzima son polvos blancos amorfos que

son higroscópicos y altamente solubles en agua. 17 La forma sólida es estable si se
conserva seca y en la oscuridad. Las soluciones de NAD+
 son incoloras y estables durante aproximadamente una semana a 4 °C y un pH neutro
(igual a 7), pero se descomponen rápidamente en ácidos o alcalinos. Tras su
descomposición forman productos que son inhibidores enzimáticos.18
Tanto la NAD+
 como el NADH absorben fuertemente en la banda ultravioleta debido a la base de
adenina. Por ejemplo, el pico de absorción del NAD+
se sitúa en una longitud de onda de 259 nanómetros (nm), con un coeficiente molar de
absorciónde 16.900 M−1cm−1. Mientras que el NADH tiene una absorción de ultravioleta
de 339 nm con un coeficiente molar de absorción de 6.220 M−1cm.19 Esta diferencia en
la absorción de espectros ultravioleta entre la forma oxidada y la reducida de la
coenzima a más altas longitudes de onda hace que sea simple el medir la conversión
de una a otra forma mediante ensayos enzimáticos, midiendo la cantidad de absorción
de rayos UV a 340 nm a través de un espectrómetro.19

Espectro de absorción de UV de la NAD+

y la NADH.

El NAD+
 y el NADH también difieren en su fluorescencia, ya que el segundo, tiene en solución
un pico de emisión a 460 nm y un tiempo de vida de fluorescencia de
0,4 nanosegundos (ns), mientras que la forma oxidada de la coenzima (NAD+
) no fluoresce.20 Las propiedades de la señal de fluorescencia cambian cuando el
NADH se une a las proteínas, por lo que estos cambios pueden ser utilizados para
medir las constantes de disociación, las cuales son útiles en el estudio de la cinética
enzimática.2021 Tales cambios son utilizados también para medir los cambios en el
estado redox de células vivas, a través del microscopio de fluorescencia.22

Concentración y estado en las células[editar]

En un hígado de rata la cantidad total de NAD+
 y NADH es aproximadamente de 1 μmol por gramode peso fresco, unas 10 veces la
concentración de NADP+
 y NADPH en las mismas células. 23 La concentración real de NAD+
 en el citosol de la célula es más difícil de medir, con estimaciones recientes en células
animales que están en torno a un rango de 0,3 mM,2425 y aproximadamente de 1,0 a
2,0 mM en levaduras.15 Sin embargo, más del 80% está unido a proteínas, así que la
concentración en solución es mucho más baja.26

NADH, según el modelo de espacio lleno.

Los datos sobre otros compartimentos celulares son limitados, aunque en

la mitocondria la concentración de NAD+
 es similar a la del citosol.25 Este NAD+
 es transportado al interior de la mitocondria por una proteína específica dentro de la
membrana, ya que la coenzima no puede pasar a través de las membranas
mediante difusión.27
El balance entre la forma oxidada y reducida de la nicotinamida adenina dinucleótido
se llama proporción NAD+
/NADH. Esta proporción es un componente de lo que se llama estado redox de una
célula, una medición que refleja tanto las actividades metabólicas como la salud de las
células.28 Los efectos de la proporción NAD+
/NADH son complejos, pues controlan la actividad de varias enzimas claves,
incluyendo la gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa y la piruvato deshidrogenasa.
En los tejidos sanos de mamíferos la estimación de la proporción entre la NAD+
 libre y la NADH en el citoplasma se encuentra típicamente alrededor de 700; por lo
cual la proporción es favorable para reacciones de oxidación. 2930 La proporción
de NAD+
/NADH total es mucha más bajo, con rangos estimados de 0,05 a 4. 31 Por contra, la
proporción de NADP+
/NADPH está normalmente alrededor de 0,005, así que el NADPH es la forma
dominante de esta coenzima.32 Estas distintas proporciones son la clave para los
diferentes roles metabólicos del NADH y el NADPH.

Biosíntesis[editar]
El NAD+
 se sintetiza a través de dos rutas metabólicas: ya sea una ruta de novo a partir de
aminoácidos, o en rutas de rescate mediante el reciclado de componentes
preformados como la nicotinamida convertida de nuevo en NAD+
.
Producción de novo[editar]
 Algunas rutas metabólicas que sintetizan y consumen NAD+
 en los vertebrados. Las abreviaciones están definidas en el texto.

La mayoría de los organismos sintetizan NAD+

 a partir de componentes simples.15 El sitio específico de la reacción es diferente entre
los organismos, pero un rasgo común es la generación de ácido quinolínico (QA) a
partir de un aminoácido; ya sea el triptófano (Trp) en animales y algunas bacterias, o
el ácido aspártico en algunas bacterias y plantas.3334 El ácido quinolínico se convierte
en ácido nicotínico mononucleótido (NaMN) mediante la transferencia del grupo
fosforibosa. Un grupo adenina es transferido entonces para formar dinucleótido de
ácido adenina (NaAD). Finalmente, el grupo de ácido nicotínico en NaAD
es amidado a grupo nicotinamida (Nam), formando así nicotinamida de adenina
dinucleótido.15
Tras esto, algunos NAD+
 se convierten en NADP+
 mediante la enzima NAD+
 quinasa —que está especializada en ello—, mediante la fosforilación del NAD+
.35 En la mayoría de los organismos, esta enzima utiliza ATP como fuente del grupo
fosfato, aunque en algunas bacterias, como la Mycobacterium tuberculosis y
algunas arqueobacterias hipertermofílas como la Pyrococcus horikoshii del
género Pyrococcus, usan polifosfatos inorgánicos como un donante alternativo de
fosforilo.3637

Las rutas de rescate usan tres precursores para la NAD+

.

Rutas de rescate[editar]
Además de ensamblar el NAD+
 de novo a partir de aminoácidos precursores simples, las células también rescatan
compuestos preformados que contienen nicotinamida. Aunque se conocen otros
precursores, los tres compuestos naturales que contienen el anillo de nicotinamida y
son usados en estas rutas metabólicas de rescate son el ácido nicotínico (Na), la
nicotinamida (Nam) y la nicotinamida ribósido (NR).38 Los precursores se introducen en
la ruta biosintética de NAD(P)+
 (mostrada abajo) a través de reacciones de adenilación y fosforibosilación. 15 Estos
compuestos se pueden tomar a partir de la dieta, donde la mezcla de ácido nicotínico y
nicotinamida se conoce como vitamina B3 o niacina. Sin embargo, estos compuestos
también son producidos en el interior de las células, cuando el grupo nicotinamida es
liberado del NAD+
 en las reacciones de transferencia de ADP-ribosa. De hecho, las enzimas
involucradas en dichas rutas de rescate parecen estar concentradas en el núcleo
celular, lo que puede compensar el alto nivel de reacciones que consumen NAD+
 en este orgánulo.39 Las células pueden también tomar NAD+
 extracelular a partir de sus alrededores.40
A pesar de la presencia de la ruta de novo, las reacciones de rescate son esenciales
en los seres humanos; una carencia de niacina en la dieta provoca la enfermedad
de déficit vitamínico conocida como pelagra.41 Esta elevada exigencia de NAD+
 resulta del constante consumo de la coenzima en reacciones tales como las
modificaciones post-traduccionales, ya que el ciclado del NAD+
 entre las forma oxidada y reducida en las reacciones redox no cambia en nada los
niveles generales de la coenzima. 15
Las rutas de rescate utilizadas en microorganismos difieren de las usadas
en mamíferos.42 Por ejemplo, algunos agentes patógenos, como la levadura Candida
glabrata y la bacteria Haemophilus influenzae son auxótrofos de NAD+
, es decir, no pueden sintetizar NAD+
, pero poseen rutas de rescate y por ende son dependientes de fuentes externas
de NAD+
 o de sus precursores.4344
Aún más sorprendente es el patógeno intracelular Chlamydia trachomatis, que carece
de candidatos reconocibles para cualquiera de los genes implicados en la biosíntesis o
el rescate tanto del NAD+
 como del NADP+
, por lo cual debe adquirir estas coenzimas a partir su hospedante.45

Funciones[editar]

Plegamiento de Rossmann en parte de la lactato deshidrogenasa de Cryptosporidium

parvum, mostrando el NAD+
 en rojo, las beta-láminas en amarillo, y las hélices alfaen morado.46

La nicotinamida adenina dinucleótido tiene varias funciones esenciales en

el metabolismo. Actúa como coenzima en las reacciones redox, como donante de
grupos ADP-ribosa en las reacciones de ADP-ribosilación, como precursor
del segundo mensajerode la molécula cíclica ADP-ribosa, así como también actúa
como sustrato para las ADN ligasas bacterianas y un grupo de enzimas
llamadas sirtuinas, que usan NAD+
 para eliminar los grupos acetilo de las proteínas acetiladas.
Oxidorreductasas[editar]
El papel principal del NAD+
 en el metabolismo es la transferencia de electrones de una molécula a otra. Las
reacciones de este tipo son catalizadas por un gran grupo de enzimas
llamadas oxidorreductasas. Los nombres correctos para estas enzimas contienen los
nombres de sus dos sustratos: por ejemplo, la NADH-ubiquinona
oxidorreductasa cataliza la oxidación del NADH por la coenzima Q.47 Sin embargo,
estas enzimas son también conocidas como deshidrogenasas o reductasas, con lo
que la NADH-ubiquinona oxidorreductasa es comúnmente llamada NADH
deshidrogenasa o coenzima Q reductasa.48
Cuando el NAD+
 y el NADH están unidos a una proteína se mantienen habitualmente dentro de
un motivo estructural conocido como pliegue o plegamiento de Rossmann.49 Este
motivo recibe su nombre del científico Michael Rossmann, que fue el primero en
observar lo común que es esta estructura dentro de las proteínas que se unen a
nucleótidos.50 Este plegamiento contiene tres o más láminas beta paralelas unidas por
dos hélices alfa en orden beta-alfa-beta-alfa-beta. Esto forma una hoja beta
flanqueada por una capa de hélices alfa a cada lado. Debido a que cada pliegue de
Rossmann se une a un nucleótido, los dominios de unión para el dinucleótido NAD+
están formados por dos pares de pliegues de Rossmann, con cada pliegue uniendo un
nucleótido del cofactor.50 Sin embargo, este pliegue no es universal entre las enzimas
dependientes de NAD, ya que se ha descubierto recientemente que una clase de
enzimas bacterianas involucradas en el metabolismo de los aminoácidos se une a la
coenzima, pero carecen de este motivo.51

Conformación tridimensional del NAD+

.

Cuando se une al sitio activo de una oxidorreductasa, el anillo de nicotinamida de la

coenzima se coloca de modo que pueda aceptar un hidruro del otro sustrato. Debido a
que el carbono C4 que acepta el hidrógeno es proquiral, esto puede ser aprovechado
en la cinética enzimática para dar información sobre el mecanismo de la enzima. Esto
se hace mediante la mezcla de una enzima con un sustrato que tiene átomos
de deuterio que sustituyen sus hidrógenos, por lo que la enzima reducirá el NAD+
transfiriendo deuterio en lugar de hidrógeno. En este caso, una enzima puede producir
uno de los dos estereoisómeros de NADH. En algunas enzimas, el hidrógeno se
transfiere desde arriba del plano superior del anillo de nicotinamida; estas son
llamadas oxidorreductasas de clase A, mientras que las enzimas de clase B
transfieren el átomo desde abajo. 52
A pesar de esta similitud en la forma en que las proteínas se unen a las dos
coenzimas, las enzimas casi siempre muestran un alto nivel de especificidad, ya sea
por el NAD+
 o el NADP+
.53 Esta especificidad refleja las distintas funciones metabólicas de las respectivas
coenzimas, y es el resultado de diferentes series de residuos de aminoácidos en los
dos tipos de sitio de unión a la coenzima. Por ejemplo, en el sitio activo de las enzimas
dependientes de ADP, se forma un enlace iónico entre la cadena lateral de un
aminoácido básico y el grupo fosfato ácido del NADP+
. Por el contrario, en las enzimas dependientes de NAD+
, la carga en este hueco se invierte, evitando que se una el NADP+
. Sin embargo, hay algunas pocas excepciones a esta regla general, y enzimas como
la aldosa reductasa, Glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6FD), y
la metilentetrahidrofolato reductasa pueden utilizar ambas coenzimas en algunas
especies.54
Papel en el metabolismo redox[editar]

Esquema simplificado del metabolismoredox, mostrando como el NAD+

 y el NADH enlazan el ciclo de Krebs y la fosforilación oxidativa.

Las reacciones redox catalizadas por oxidorreductasas son vitales en todo el

metabolismo, pero dentro del proceso de estas reacciones es de particular importancia
la liberación de energía a partir de los nutrientes, donde los compuestos reducidos,
como la glucosa, se oxidan, liberando de este modo energía, que es transferida
al NAD+
 mediante la reducción hacia el NADH, como parte de la glucolisis y el ciclo de Krebs.
En células eucariotas, los electrones transportados por el NADH que se produce en
el citoplasma por glucolisis, son transferidos al interior de la mitocondria (para reducir
el NAD+
 mitocondrial) por lanzaderas mitocondriales, como la lanzadera malato-aspartato.55 El
NADH mitocondrial es entonces oxidado a su vez por la cadena de transporte de
electrones, que bombea protones a lo largo de la membrana y genera ATP a través
de fosforilación oxidativa.56 Estos sistemas de lanzadera también tienen la misma
función de transporte en los cloroplastos.57
Dado que las formas oxidada como reducida de la nicotinamida adenina dinucleótido
son usadas en estos conjuntos enlazados de reacciones, la célula mantiene
concentraciones significativas tanto de NAD+
 como de NADH, con una alta proporción de NAD+
/NADH que permite a esta coenzima actuar como agente oxidante y agente reductor.
En contraste, la función principal del NADH es la de agente reductor en el anabolismo,
estando la coenzima implicada en rutas como la biosíntesis de ácidos grasos y
la fotosíntesis. Puesto que el NADPH es necesario para conducir las reacciones redox
como un fuerte agente reductor, la proporción NADP+
/NADPH se mantiene muy baja.58
Aunque es importante en el catabolismo, el NADH se utiliza también en reacciones
anabólicas como la gluconeogénesis.59 Esta necesidad de NADH en el anabolismo
presenta un problema para los procariotas que crecen en nutrientes que liberan sólo
una pequeña cantidad de energía. Por ejemplo, las
bacterias nitrificantes como Nitrobacter oxidan el nitrito a nitrato, lo que libera energía
suficiente para bombear los protones y generar ATP, pero no para producir NADH
directamente.60 Como el NADH sigue siendo necesario para las reacciones anabólicas,
estas bacterias usan una nitrito oxidorreductasa para producir suficiente fuerza motriz
de protones y dirigir parte de la cadena de transporte de electrones en sentido inverso,
generando NADH.61
Funciones no redox[editar]
La coenzima NAD+
 se consume también en las reacciones de transferencia de ADP-ribosa. Por ejemplo,
las enzimas llamadas ADP-ribosiltransferasas añaden el grupo ADP-ribosa de esta
molécula a las proteínas, en una modificación postraduccional llamada ADP-
ribosilación.62 La NAD+
 puede ser también adherida dentro del ARN celular como una modificación de base.63
La ADP-ribosilación implica ya sea la adición de un solo grupo ADP-ribosa; en mono-
ADP-ribosilación, o la transferencia de ADP-ribosa a las proteínas en cadenas largas
ramificadas, que es llamada poli(ADP-ribosil)ación.64 La mono-ADP-ribosilación se
identificó por primera vez como el mecanismo de un grupo de toxinas bacterianas,
particularmente la toxina colérica, pero también se involucra en la comunicación
celular normal.6566 La Poli(ADP-ribosil)ación es llevada a cabo por las poli(ADP-ribosa)
polimerasas.6467 La estructura de la poli-(ADP-ribosa) está implicada en la regulación
de varios eventos celulares, y es la más importante en el núcleo celular, actuando en
procesos como la reparación del ADN y el mantenimiento del telómero.67 En adición a
estas funciones dentro de la célula, se ha descubierto recientemente un grupo de
ADP-ribosiltransferasas extracelulares, pero sus funciones permanecen en duda. 68

Estructura de la ADP-ribosa cíclica.

Esta coenzima actúa también dentro de la comunicación celular como precursora de

la ADP-ribosa cíclica; que se produce a partir de NAD+
 por ADP-ribosil ciclasas, siendo la coenzima un segundo mensajero.69 Esta molécula
actúa en la señalización de calcioliberando calcio de las reservas intracelulares.70 Esto
lo realiza abriendo y enlazando a una clase de canales de calcio llamados receptores
de rianodina, que se encuentran localizadas en las membranas de los orgánulos como
el retículo endoplasmático.71
El NAD+
 también es consumido por las sirtuinas, que son deacetilasas dependientes de NAD,
como la Sir2.72 Estas enzimas actúan transfiriendo un grupo acetilo de sus proteínas
sustrato al grupo ADP-ribosa del NAD+
; esto rompe la coenzima y libera nicotinamida y O-acetil-ADP-ribosa. Las sirtuinas
más que todo parecen estar implicadas en la regulación de transcripción genética a
través de histonas desacetilantes y la alteración de la estructura del nucleosoma.73 Sin
embargo las proteínas no histonas pueden ser así mismo desacetilizadas por las
sirtuinas. Estas actividades de las sirtuinas son particularmente interesantes debido a
su importancia en la regulación del envejecimiento.74
Otras enzimas dependientes de la NAD incluyen las ADN ligasas bacterianas, que
unen dos extremos del ADN usando NAD+
 como un sustrato para donar un grupo de adenosín monofosfato(AMP) al fosfato 5' de
un extremo de ADN. Este intermediario es entonces atacado por el grupo hidroxilo 3'
del otro extremo de ADN, formando un nuevo enlace fosfodiéster.75 Esto contrasta con
las ADN ligasas eucariontes, que utilizan ATP para formar el intermediario ADN-
AMP.76

Farmacología[editar]
Las enzimas que generan y utilizan NAD+
 y NADH son importantes tanto para la farmacologíaactual como en la investigación
para tratamientos de enfermedades.77 El diseño y desarrollo de fármacos utiliza NAD+
 de tres formas: como blanco directo de fármacos, mediante el diseño de inhibidores
enzimáticos u otros activadores basados en su estructura que cambia la actividad de
enzimas NAD dependientes, y también tratando de inhibir la biosíntesis de NAD+
.78
La coenzima NAD+
 no se usa actualmente como tratamiento de ninguna enfermedad. No obstante, es
potencialmente útil como agente terapéutico en las enfermedades
neurodegenerativas como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de
Parkinson.15 Las pruebas que existen sobre el uso de NAD + para evitar la
degeneración neuronal son ambivalentes: en ratones son prometedoras,79 mientras
que un ensayo clínico en el que se incluían controles a los que se les
administraba placebo no pudieron demostrar efectos apreciables.80 La NAD+
 también es un blanco directo del fármaco isoniazida, el cual se usa en el tratamiento
de la tuberculosis, una infección producida por Mycobacterium tuberculosis. La
Isoniazida es un profármaco y una vez que ha entrado en la bacteria, es activada por
una peroxidasa, la cual oxida el compuesto en su forma de radical libre.81 Este radical
subsiguientemente reacciona con la NADH, para producir aductos que son inhibidores
muy potentes de las enzimas enoil-ACP reductasas,82 y dihidrofolato reductasa.83
Puesto que un gran número de oxidorreductasas utilizan NAD+
 y NADH como sustratos, y se unen a ellas utilizando un motivo estructural altamente
conservado, la idea de que inhibidores basados en NAD+
 podrían ser específicos de una enzima es sorprendente. 84 No obstante, esto podría
ser posible: por ejemplo, los inhibidores basados en los compuestos ácido
micofenólico y tiazofurinainhiben la IMP deshidrogenasa en el lugar de unión de
la NAD+
. Debido a la importancia de esta enzima en el metabolismo de las purinas, estos
compuestos podrían ser útiles como fármacos anticancerígenos, antivirales
o inmunosupresores.8485 Otros fármacos no son enzimas inhibidoras, sino que en lugar
de ello activan enzimas implicadas en el metabolismo de la NAD+
. Las sirtuinas son un blanco particularmente interesante para estos fármacos, puesto
que la activación de estas desacetilasas dependientes de NAD aumentan la
longevidad.86 Los compuestos tales como el resveratrol aumentan la actividad de estas
enzimas, que pueden ser importantes dada su capacidad de retrasar el envejecimiento
tanto en organismos modelo de vertebrados como de invertebrados.878889
Debido a las diferencias en las rutas metabólicas de la biosíntesis de NAD+
 entre organismos tan distintos como bacterias y humanos, esta área del metabolismo
resulta prometedora para el desarrollo de nuevos antibióticos.9091 Por ejemplo, la
enzima nicotinamidasa, que convierte la nicotinamida en ácido nicotínico, es un blanco
para el diseño de fármacos, puesto que esta enzima está ausente en humanos, pero
presente en hongos unicelulares y en bacterias. 42

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Enlaces externos[editar]
  Wikimedia Commons alberga una categoría multimedia sobre Nicotinamida
adenina dinucleótido.

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 v

 d

 e

cofactores enzimáticos

Formas activas
TPP / ThDP (B1)

FMN, FAD (B2)

NAD+, NADH, NADP+, NADPH(B3)

Coenzima A (B5)

PLP / P5P (B6)

Vitaminas Biotina (B7)

THFA / H4FA, DHFA / H2FA, MTHF (B9)

AdoCbl, MeCbl (B12)

Ácido ascórbico (C)

Filoquinona (K1), Menaquinona (K2)

Coenzima F420

Cofactores no vitamínicos ATP

CTP

SAMe

PAPS
 GSH

Coenzima B

Cofactor F430

Coenzima M

Coenzima Q

Heme / Hemo (A, B, C, O)

Ácido lipoico

Metanofurano

Molibdopterina/Cofactor de molibdeno

PQQ

THB / BH4

THMPT / H4MPT

Ca2+

Cu2+

Fe2+, Fe3+

Mg2+

minerales Mn2+

Mo

Ni2+

Se

Zn2+

Formas básicas vitaminas

Categorías: 
 Respiración celular
 Transducción de señales
 Nucleótidos
 Coenzimas

El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina (abreviado FAD en su forma

oxidada y FADH2 en su forma reducida) es una coenzima que interviene en las
reacciones metabólicas de oxidación-reducción.12
 Estructura química[editar]
El FAD es una molécula compuesta por una unidad de riboflavina (vitamina B2),3 unida a
un pirofosfato (PPi), éste unido a una ribosa y ésta unida a una adenina. Por tanto, la molécula es en
realidad ADP unido a riboflavina; o también AMP unido a la coenzima FMN.

Función[editar]
El FAD es una coenzima que interviene como dador o aceptor de electrones y protones (poder
reductor) en reacciones metabólicas redox; su estado oxidado (FAD) se reduce a FADH2 al aceptar
dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un electrón y un protón), según la siguiente
reacción:

Por tanto, al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo capacita para intervenir como
dador de energía o de poder reductor en el metabolismo. Por ejemplo, el FAD (y también el NAD)
se reduce en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena respiratoria (respiración aeróbica).4
La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el NAD+ (un
coenzima con similar función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es debido a que la
oxidación de un alcano (como el succinato) a un alqueno (como el fumarato) es
suficientemente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para reducir el NAD+ a
NADH.
La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones capturados)
tiene lugar en la cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP (fosforilación oxidativa).
Muchas oxidorreductasas, denominadas flavoenzimas o flavoproteínas, requieren FAD
como coenzima para oxidar los substratos. Pero en el enzima succinato deshidrogenasa, que oxida
el succinato a fumarato en el ciclo de Krebs, el FAD es realmente un grupo prostético, ya que está
unido fuerte y permanentemente a la enzima mediante un enlace covalente.

Referencias[editar]
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Principios de Bioquímica. Omega. p. G-7. ISBN 978-84-282-1410-0.
2. Volver arriba↑ Merriam Webster. «FAD» (en inglés). Consultado el
12 de marzo de 2012.
3. Volver arriba↑ Nelson, David; Cox, Michael. «Otras funciones de los
nucleótidos». Lehninger: Principios de Bioquímica. Omega.
p. 301. ISBN 978-84-282-1410-0.
4. Volver arriba↑ Nelson, David; Cox, Michael. «Reacciones de
oxidación-reducción biológicas». Lehninger: Principios de
Bioquímica. Omega. p. 515-517. ISBN 978-84-282-1410-0.

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 cofactores enzimáticos

Formas activas
TPP / ThDP (B1)

FMN, FAD (B2)

NAD+
, NADH, NADP+, NADPH(B3)

Coenzima A (B5)

PLP / P5P (B6)

Vitaminas Biotina (B7)

THFA / H4FA, DHFA / H2FA, MTHF (B9)

AdoCbl, MeCbl (B12)

Ácido ascórbico (C)

Filoquinona (K1), Menaquinona (K2)

Coenzima F420

ATP

CTP

SAMe

PAPS

GSH

Coenzima B

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Coenzima M
Cofactores no vitamínicos
Coenzima Q

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Ácido lipoico

Metanofurano

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Todos necesitamos energía para funcionar y obtener esta energía de los 

alimentos que comemos.  La forma más eficiente para las células para 
captar energía almacenada en los alimentos es a través de la 
respiración celular , una ruta catabólica para la producción de 
trifosfato de adenosina (ATP). ATP , una molécula de alta energía, se 
consume por las células de trabajo.  La respiración celular se produce 
tanto en las células eucariotas y procariotas .  Consta de tres etapas 
principales: transporte glucólisis, el ciclo del ácido cítrico, y el 
electrón. 
 Respiración Celular 
 Glucólisis: 

 Glucólisis significa literalmente "los azúcares de división."  La 

glucosa, un azúcar de carbono de seis, se divide en dos moléculas de 
un azúcar de carbono tres.  En el proceso, dos moléculas de ATP, dos 
moléculas de ácido pirúvico y dos de "alta energía" de electrones 
llevar a moléculas de NADH se producen.  La glucólisis puede ocurrir 
con o sin oxígeno.  En presencia de oxígeno, la glucólisis es la 
primera etapa de la respiración celular.  Sin oxígeno, la glucólisis 
permite a las células para que pequeñas cantidades de ATP.  Este 
proceso se denomina fermentación . 
El ciclo del ácido cítrico: 

 El ciclo del ácido cítrico o ciclo de Krebs comienza después de las 
dos moléculas de azúcar de carbono producido en la glucólisis tres se 
convierten en un compuesto ligeramente diferentes (acetil-CoA).  A 
través de una serie de pasos intermedios, varios compuestos capaces de 
almacenar "alta energía" electrones se producen junto con dos 
moléculas de ATP.  Estos compuestos, conocidos como dinucleótido 
nicotinamida adenina (NAD) y flavina adenina dinucleótido (FAD), se 
reducen en el proceso.  Estas formas reducidas llevar a la "alta 
energía" electrones a la siguiente etapa.  El ciclo del ácido cítrico 
se produce sólo cuando el oxígeno está presente pero que no utiliza 
oxígeno directamente. 

 Transporte de electrones: 

 De transporte de electrones requiere oxígeno directamente.  El 

transporte de electrones "cadena" es una serie de transportadores de 
electrones en la membrana de las mitocondrias en las células 
eucariotas.  A través de una serie de reacciones, la "alta energía" 
electrones son pasados al oxígeno.  En el proceso, se forma un 
gradiente, y en última instancia, el ATP es producido . 

 Máximo rendimiento de ATP: 

 En resumen , las células procariotas puede producir un máximo de 38 

moléculas de ATP, mientras que las células eucariotas puede producir 
un máximo de 36.  En las células eucariotas, las moléculas de NADH 
producido en la glucólisis pasar a través de la membrana mitocondrial, 
que los "costos" de dos moléculas de ATP. 

 Después de la glucólisis se lleva a cabo en el citoplasma de la 

célula, las moléculas de ácido pirúvico de viajes en el interior de la 
mitocondria .  Una vez que el ácido pirúvico es el interior, el 
dióxido de carbono es removido enzimáticamente de cada molécula de 
ácido pirúvico de carbono y tres para formar ácido acético.  La enzima 
se combina el ácido acético con una enzima, coenzima A, para producir 
acetil coenzima A, también conocida como acetil CoA. 
 Una vez que la acetil-CoA se forma, comienza el ciclo de Krebs.  El 
ciclo se divide en ocho etapas, cada una de las cuales se explican a 
continuación. 
 Diagrama del Ciclo de Krebs 
 Paso 1 
 La subunidad ácido acético de la acetil-CoA se combina con el 
oxalacetato para formar una molécula de citrato.  El acetil coenzima A 
actúa sólo como un transportador de ácido acético a partir de una 
enzima a otro.  Después del paso 1, la coenzima es liberado por la 
hidrólisis de modo que puede combinar con otra molécula de ácido 
acético para comenzar el nuevo ciclo de Krebs. 
 Paso 2 
 La molécula de ácido cítrico, se somete a una isomerización.  Un 
grupo hidroxilo y una molécula de hidrógeno se eliminan de la 
estructura de citrato en forma de agua.  Los dos átomos de carbono 
forman un doble enlace hasta que la molécula de agua se vuelve a 
añadir.  Sólo ahora, el grupo hidroxilo y la molécula de hidrógeno se 
invierten en lo que respecta a la estructura original de la molécula 
de citrato.  Así, se forma isocitrato. 
 Paso 3 
 En este paso, la molécula de isocitrato es oxidado por una molécula 
de NAD.  La molécula de NAD se reduce por el átomo de hidrógeno y el 
grupo hidroxilo.  El NAD se une con un átomo de hidrógeno y se lleva 
el átomo de hidrógeno otros dejando un grupo carbonilo.  Esta 
estructura es muy inestable, por lo que una molécula de CO 2 se libera 
la creación de alfa-cetoglutarato. 

 Paso 4 
 En este paso, nuestro amigo, la coenzima A, vuelve a oxidar la 
molécula de alfa-cetoglutarato.  Una molécula de NAD se reduce de 
nuevo para formar NADH y se va con otro de hidrógeno.  Esta 
inestabilidad hace que un grupo carbonilo para ser lanzado como el 
dióxido de carbono y un enlace tioéster se forma en su lugar entre la 
primera alfa-cetoglutarato y la coenzima A para crear una molécula de 
succinil-coenzima A compleja. 
 Paso 5 
 Una molécula de agua vierte sus átomos de hidrógeno a la coenzima A. 
Luego, un grupo fosfato flotantes libres desplaza coenzima A y forma 
un enlace con el complejo succinil.  El fosfato es transferido a una 
molécula del PIB para producir una molécula de energía de GTP.  Se 
deja atrás una molécula de succinato. 
 Paso 6 
 En este paso, succinato es oxidado por una molécula de FAD 
(dinucleótido de adenina flavina).  La FAD elimina dos átomos de 
hidrógeno a partir de la succinato y las fuerzas de un doble enlace 
para formar entre los dos átomos de carbono, creando así fumarato. 
 Paso 7 
 Una enzima añade agua a la molécula de fumarato para formar malato. 
El malato se crea mediante la adición de un átomo de hidrógeno a un 
átomo de carbono y la adición de un grupo hidroxilo a un carbono junto 
a un grupo carbonilo terminal. 
 Paso 8 
 En este paso final, la molécula de malato es oxidado por una molécula 
de NAD.  El carbono que lleva el grupo hidroxilo se convierte ahora en 
un grupo carbonilo.  El producto final es oxalacetato que luego se 
puede combinar con acetil-coenzima A y comenzar el ciclo de Krebs de 
nuevo. 
 Resumen 
 En resumen, tres grandes eventos ocurren durante el ciclo de Krebs. 
Uno de GTP (trifosfato de guanosina) que finalmente se produce dona un 
grupo fosfato al ADP para formar un ATP, tres moléculas de NAD se 
reducen, y una molécula de FAD se reduce.  Aunque una molécula de GTP 
lleva a la producción de un ATP, la producción de la reducción de NAD 
y FAD son mucho más importantes en la celda de energía de generación 
de proceso.  Esto se debe a NADH y FADH 2 donan sus electrones a un 
sistema de transporte de electrones que genera grandes cantidades de 
energía mediante la formación de muchas moléculas de ATP. 
 DEFINICIÓN DE ARMAMENTO
Del latín armamentum, armamento es un concepto que hace referencia
al conjunto de armas de todo tipo que se encuentra a disposición de
un cuerpo militar. La noción también señala todo aquello que resulta
necesario para la guerra. Por ejemplo: “El general está muy tranquilo y
afirma que tenemos el armamento necesario para ganar la
guerra”, “Nuestro armamento no fue suficiente para contrarrestar las
fuerzas enemigas”, “La comunidad internacional condenó el uso de
armamento nuclear”.

Cabe destacar que un arma es una herramienta que sirve para atacar o

defenderse. Se trata de un instrumento que permite lastimar
físicamente o incluso matar a una persona. El armamento, por lo tanto,
es el conjunto de armas de que dispone un país, un ejército u otro tipo
de entidad.
El término también suele utilizarse en referencia a las armas que acumula
una organización delictiva, un grupo guerrillero o cualquier otra
agrupación: “La policía incautó un armamento con pistolas,
ametralladoras y granadas que pertenecía a una banda de
narcotraficantes”, “El presidente cree que el armamento de la guerrilla
no supondrá un problema para el ejército”, “Invito a los rebeldes a
entregar su armamento a las autoridades para que podamos dialogar
sin presiones”.
Contar con un armamento suele ser potestad exclusiva de las fuerzas de
seguridad de un Estado. En este sentido, la sociedad acepta que la
policía o el ejército incrementen su armamento para proteger a la
comunidad. En cambio, cuando el armamento se encuentra en manos de
civiles, se considera que es un riesgo para la población.
Armamento nuclear

Se conoce como arma nuclear a cualquier

explosivo de gran potencia que se base en energía nuclear para su
funcionamiento. La energía nuclear, también llamada atómica, es aquélla
que es liberada espontáneamente o de manera artificial en las reacciones
nucleares, que combinan y transforman partículas sub-atómicas y núcleos
atómicos. Algunos componentes fundamentales del armamento nuclear
son los misiles balísticos intercontinentales, los de lanzamiento
submarino y parte de la tecnología necesaria para manejarlos y operarlos.
Durante la llamada Prueba Trinity se llevó a cabo la primera detonación
nuclear de la historia, y tuvo lugar en el Estado norteamericano de Nuevo
México, el 16 de julio del año 1945, como un experimento que formaba
parte de un gran proyecto científico denominado Manhattan, que tenía el
objetivo de desarrollar la primera bomba atómica. En dicho proyecto,
contemporáneo a la Segunda Guerra Mundial, participaron Estados
Unidos, Reino Unido y Canadá, en un intento de contar con un
armamento nuclear antes que la Alemania nazi.
El comienzo de la denominada era nuclear tuvo lugar luego de que
Estados Unidos detonara dos bombas atómicas, de uranio y de plutonio,
en las ciudades japonesas de Hiroshima y Nagasaki, respectivamente.
Según ciertos historiadores, la intención del gobierno norteamericano no
era principalmente conseguir que los japoneses se rindieran, sino en gran
parte que la URSS fuera consciente de su reluciente armamento nuclear y
se pensara dos veces su accionar en la inminente posguerra.
La bomba nuclear es una de las armas más destructivas jamás creadas por
el ser humano, lo cual explica que normalmente se las incluya en la
clasificación ABQ, sigla que representa “atómico, biológico, químico” y
que solían utilizarse para hacer referencia a las unidades civiles
o militares que tenían la misión de luchar contra amenazas de alguno de
dichos tres tipos, o bien a la amenaza misma.
El armamento nuclear, en resumen, es uno de los más impresionantes
descubrimientos del ser humano, a la vez que uno de los que jamás
debería haber hecho, ya que es también la causa de un sinfín de muertes
injustas y de vidas desgarradas que ningún otro descubrimiento puede
enmendar.

Seguridad en la industria
Se ha sugerido que este artículo o sección sea fusionado con Riesgos en la
industria (discusión).
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La seguridad industrial es el equipo industrial seguro de herramientas que tienen por

objetivo la prevención que se ocupa de dar seguridad o directrices generales para el
manejo o la gestión de riesgos en el sistema.
Las instalaciones industriales incluyen una gran variedad de operaciones de minería,
transporte, generación de energía, transformación de productos químicos, fabricación y
eliminación de residuos, que tienen peligros inherentes que requieren un manejo muy
cuidadoso, así como adoptar, cumplir y hacer cumplir una serie de normas de seguridad y
medidas preventivas.

Política, procedimientos y pautas recomendables [editar]

Tal como establecen las pautas generalmente aceptadas, existiría un riesgo importante,
por ejemplo, bajo las siguientes circunstancias: un escape o derrame de sustancias
tóxicas, muy reactivas, explosivas o inflamables. Si existe un peligro importante en un
proyecto propuesto es muy aconsejable (o incluso obligatorio según la legislación vigente
de cada país), requerir una evaluación de los riesgos mayores. Dicha evaluación debe ser
parte integrante de la preparación del proyecto. Es independiente de la evaluación del
impacto ambiental y esta la debe mencionar.

Definición de la seguridad industrial en empresas de mano

de obra[editar]
La Seguridad Industrial es una técnica o disciplina obligatoria en toda empresa. Esta aplica
en usos de herramientas o maquinarias que no solo faciliten el desempeño laboral, sino
que también mantengan una confianza en el trabajo que se ejerce, haciendo así que el
trabajador se sienta totalmente seguro de que no corre riesgos. Toda empresa o industria,
debe tener siempre clara, la responsabilidad que tiene con sus trabajadores, tomando en
cuenta que también debe obligar, si o si, a sus trabajadores que cumplan una serie de
normas y condiciones con el fin de darles garantía de su seguridad y protección, como son
el uso de cascos industriales, botas, guantes, entre otras herramientas que deben ser
adecuadas para el trabajo que se realizará. Todas estas deben ser proporcionadas por la
misma empresa.
También se define como un conjunto de normas que desarrollan una serie de
prescripciones técnicas en las instalaciones industriales y energéticas, que tienen como
principal objetivo la seguridad de los usuarios, trabajadores o terceros. Constituyen
algunos ejemplos de normas de seguridad industrial, los reglamentos de baja tensión, alta
tensión, calefacción, gas, protección contra incendios, equipos a presión, almacenamiento
de productos químicos, instalaciones petrolíferas, instalaciones frigoríficas, etc., que se
instalen tanto en edificios de uso industrial como no. Libro de Consulta para Evaluación
Ambiental (Volumen I; II y III). Trabajos Técnicos del Departamento de Medio Ambiente.

Bibliografía[editar]
(Publicaciones del Banco Mundial)

 Libro de Consulta para Evaluación Ambiental (Volumen I; II y III). Trabajos

Técnicos del Departamento de Medio Ambiente

 En 1984, Health and Safety Guidelines, que analizan las condiciones de las

diferentes categorías de sus instalaciones industriales, y hacen un resumen de los
riesgos principales para la salud y la seguridad. Estos lineamientos presentan las
medidas respectivas de control, capacitación y monitoreo. Es aconsejable que, por lo
menos, se observen sus pautas con respecto a la protección de la salud y la seguridad
ocupacional en los proyectos que se evalúan, antes de su implementación. Se
recomienda que un "Plan de Salud y Seguridad" se desarrolle como parte de la
preparación del proyecto, dondequiera que exista el riesgo, sea de un derrame
importante, o de consecuencias importantes para la salud o la ocupación. Se bosqueja
el contenido del Plan de Salud y Seguridad en el artículo "Guía para las Evaluaciones
Ambientales".

 En 1988, Environmental Guidelines. Estos lineamientos analizan, para una amplia

gama de industrias, las diferentes fuentes de desechos que se pueden esperar. El
documento analiza las oportunidades para la reutilización y reciclaje de los
desperdicios, así como la reducción de los desechos. Asimismo, se estudian los temas
de la salud y seguridad ocupacional, según la industria. Si se han especificado, a nivel
nacional, los niveles aceptables de descarga de contaminantes, es conveniente
considerar que dichos niveles sirvan como normas mínimas.
 En 1989, Boletín Técnico 93, The Safe Disposal of Hazardous Wastes. El
documento da información que facilita la clasificación de los desechos peligrosos y la
evaluación de las técnicas de manejo de los mismos. Además, el documento establece
las normas mínimas de diseño (es decir, para la eliminación segura, mediante rellenos,
de los desechos peligrosos) que los proyectos tendrán que observar a fin de garantizar
la seguridad de las intervenciones planificadas.
Los documentos mencionados, son actualizados regularmente, a medida que se
perfeccione el conocimiento actualizado sobre la identificación y manejo de los peligros. Al
utilizar estos documentos, se recomienda hacer contacto con el Departamento Ambiental
del Banco Mundial a fin de averiguar si existen lineamientos más actualizados. Por otra
parte, si los reglamentos locales difieren de las pautas arriba mencionadas, es
recomendable utilizar el conjunto más estricto de requerimientos.
La seguridad industrial es un aspecto que debe tomarse en cuenta en el
desarrollo laboral de una empresa; su aplicación se hace imprescindible
para mejorar las condiciones de trabajo. Su objetivo principal radica en la
prevención de accidentes de trabajo y enfermedades ocupacionales,
tomando en consideración los riesgos  que está expuesto un trabajador
en su medio ambiente de trabajo.

Muchas veces la seguridad industrial no se toma tan en serio como se

debería, lo que puede acarrear serios problemas no solo para los
empleados sino también para los empresarios.

Desde la promulgación de la LOPCYMAT en el año 2005, han surgido

muchas necesidades en el tema de seguridad industrial, pues las
empresas han tenido que adecuarse  poco a poco a diferentes
requerimientos de la ley, para así garantizar a sus trabajadores
condiciones de salud y seguridad en su  puesto de trabajo y evitar
sanciones de tipo administrativa y penales.

Un conjunto de acciones, políticas y actividades se han ido desarrollando

en las empresas para tal fin. La seguridad industrial  propone: 
Identificar los procesos peligrosos en cada tarea que realiza el
trabajador, nos conducirá a tener control sobre un espectro más amplio
de la realidad y es el paso más importante en materia de seguridad.
Evaluar los riesgos derivados de los diferentes procesos peligrosos, nos
permite cuantificar la posibilidad de sufrir un daño al estar expuesto a
ellos.
Controlar dependerá de la naturaleza del riesgo y su tipo,
pudiéndose aplicar controles de ingeniería, administrativos y/o de
protección personal que permitan minimizar el impacto de la salud de
los trabajadores.
Seguimiento a la puesta en prácticas de políticas, planes y acciones
para abordar los diferentes riesgos  y procesos peligrosos de la
empresa.
Una pistola es un arma de fuego corta diseñada para ser apuntada y disparada con una
sola mano, o con dos12 y dispara balas a corto alcance.

Índice
   [ocultar] 

 1Desarrollo de la pistola
o 1.1Etimología
o 1.2Pistolas antiguas
o 1.3Revólver
 2Pistola semiautomática
o 2.1Historia
o 2.2Definición
 3Funcionamiento de las pistolas semiautomáticas
o 3.1Cargador
 3.1.1Clasificación de cargadores
o 3.2Clasificación de pistolas
 4Pistolas actuales
o 4.1Marcas populares
o 4.2Fabricantes por países
 5Pistolas neumáticas
 6Cartuchos actuales
 7Véase también
 8Referencias
 9Videocintas
 10Enlaces externos

Desarrollo de la pistola[editar]
Etimología[editar]
Aunque las primeras pistolas se crearon en el siglo XVII como armas auxiliares de
la caballería, el término «pistola» se refería a los pequeños puñales y dagas que se
llevaban escondidos entre la ropa. En la primera mitad del siglo XVI se refieren en lengua
castellana las primeras pistolas como arcabuces pequeños. Ya en la segunda mitad de
ese siglo se empleaba el término «pistolete». Para primeros del XVII, el término pistola,
para referirse a las armas de fuego cortas empuñadas con una mano, ya estaba extendido.
Existen distintas teorías al respecto, pero parece ser que el término proviene del término
en inglés pistolet que aparece en 1550, y este posiblemente del término francés por una
pequeña arma de fuego o pequeña daga. El término francés pistole aparece por primera
vez en 1566, proveniente posiblemente del checo píšťala (‘flauta’). Otra teoría se refiere a
la ciudad italiana de Pistoia, donde se manufacturaban dagas y más tarde conocida por la
fabricación de armas de fuego. 3

Pistolas antiguas[editar]
Artículos principales: Pistolete  y Pedreñal.

Pistola española de 1733 con llave de chispa.

La pistola empleaba básicamente los mismos mecanismos de disparo que

los mosquetes y fusiles de avancarga: llave de rueda en los siglos XVI y XVII, llave de
pedernal en el XVIII y primera parte del XIX y llave de percusión al aparecer este tipo de
mecanismo a principios del XIX.
Todas estas pistolas requerían la recarga de su munición manualmente después de cada
disparo. La munición se introducía por la boca del cañón (arma de avancarga) y consistía
en pólvora, proyectil y taco de papel (que servía de tapón para mantener comprimidos los
dos anteriores dentro del cañón y se presionaba con un adminículo denominado baqueta).
Este método de recarga era muy lento y, generalmente, los combatientes desenfundaban
sus sables o espadas después de disparar, ya que las circunstancias no permitían
recargar nuevamente la pistola.

Revólver[editar]
Artículo principal: Revólver

Revólver LeMat 1856, de 9 cartuchos de la guerra civil estadounidense

La primera pistola capaz de disparar de manera consecutiva antes de recargar munición

fue el revólver, también llamado «pistola rotativa». Se conoce un modelo similar utilizado
por el ejército británico en el siglo XIX, pero el revólver moderno lo patentó Samuel Colt en
1835. Este sistema aloja la munición en un tambor («barrilete») desmontable que gira con
el recorrido de vuelta del gatillo, colocando de esta manera una nueva recámara («nicho»)
ante el percutor.
En la recámara del tambor se introducía una porción de pólvora negra
(generalmente DuPont), taco de papel, munición (plomo) y se atacaba con una palanca
situada bajo el cañón. Este procedimiento se realizaba con mucho cuidado para evitar que
la presión inflamara la pólvora anticipadamente. Por la parte posterior de cada recámara
del tambor se colocaba una cápsula fulminante sobre su respectiva chimenea. En
ocasiones se cubría todo con grasa para evitar que la chispa del primer disparo prendiera
las seis recámaras, provocando el estallido del arma y heridas al tirador. Debido a lo
complejo y lento de esta operación, no era de extrañar que los soldados de caballería
llevaran consigo una dotación de tambores precargados, los cuales eran desmontables.
La falta de especialización de la manufactura de las armas de la época y los bajos
controles de calidad propiciaron una serie de accidentes en los que no era raro lesionarse
seriamente las manos en el momento de cargar y accionar las pistolas.
Comúnmente, el revólver tiene seis recámaras, pero hay modelos que tienen entre cinco y
nueve.

Pistola semiautomática[editar]
Artículo principal: Pistola semiautomática

Historia[editar]

Colt M1911, pistola calibre .45utilizada por el Ejército de los Estados Unidos desde 1911
Pistola Luger P08 (Parabellum)

La legendaria pistola Mauser C-96

Cuando se extendió el uso de las ametralladoras Maxim, varios fabricantes de armas

decidieron adaptar el mecanismo de disparo automático para crear pistolas
semiautomáticas. El primer modelo exitoso fue la Borchardt C-93, creada por el armero
alemán Hugo Bochardt y aparecida en 1894. Era voluminosa, frágil, incómoda y difícil de
maniobrar con una mano; se caracterizó por un ingenioso mecanismo de acerrojado
parecido a la articulación de la rodilla, que era confiable. Utilizaba el potente
cartucho 7,65 x 25 Borchardt. Se fabricaron pocos ejemplares del modelo.
En 1896 aparece el modelo Mauser C96, que utilizaba el cartucho 7,63 x 25 Mauser. Fue
el primer modelo semiautomático empleado en la segunda guerra de los
Bóers en Sudáfrica y en las revoluciones rusa y china. El siguiente modelo exitoso,
aparecido ese mismo año, fue el Luger Parabellum creado por Georg Luger, y adoptado
por el ejército alemán como su pistola oficial durante la Primera Guerra Mundial. Se
caracterizó por mejorar el mecanismo de seguro de la Bochardt y por ser el primer modelo
en utilizar el cartucho 9 mm Parabellum (o 9 mm Luger en esa época), también creado por
el fabricante. Su modelo sufrió varias modificaciones y estuvo en producción hasta en
la Segunda Guerra Mundial, donde el ejército alemán tenía otra reglamentaria (Walther
P38), pero la necesidad de armas hizo continuar la producción de la Luger.
El primer armero estadounidense en crear pistolas semiautomáticas fue John Browning,
que comienza a desarrollar sus propias pistolas de acción simple y en 1900 empieza a
colaborar con FN y la marca Colt, para la que diseñó en estos años varios de los cartuchos
clásicos más conocidos para pistola: el 6,35 x 16 (.25 ACP), el 7,65 x 17 (.32 ACP) y el 9 x
17 Corto (.380 ACP, o más popularmente 9 mm Corto) que empleó indistintamente para
sus diseños en Europa y Estados Unidos.
Todos estos cartuchos ACP (Automatic Colt Pistol) fueron los más populares para pistola
en Europa durante muchos años, aunque en Estados Unidos pronto se vieron eclipsados
por el potente .45 ACP (11,43 x 23) del propio Browning.
La Colt M1911 fue el primer modelo con un excelente poder de parada, y también el
primero en utilizar el cartucho .45 ACP creado para ese modelo por su fabricante. Un arma
legendaria en Estados Unidos. Ha sido empleada por el ejército estadounidense durante
74 años. Sólo sufrió algunas modificaciones en 1926 y se renombró Colt M1911A1.
La primera pistola de doble acción fue la Walther PP-PPK, diseñada en 1929 para uso
policial y en varios cartuchos de baja potencia. El primer modelo de doble acción de uso
militar fue la Walther P38, usada por primera vez por los alemanes en la Segunda Guerra
Mundial; podía recargarse su munición y dejarse lista para disparar sin riesgo de disparo
accidental.
La pistola Browning High Power, vendida por primera vez en 1935, es la primera en tener
un cargador con dos hileras para almacenar más munición. Posee además mejores
seguros contra disparos accidentales y otras mejoras. Todavía se sigue fabricando el
modelo original y versiones de doble acción. Junto con el modelo M1911A1, han sido
posiblemente las pistolas más copiadas e imitadas de la historia. Como anécdota, el arma
fue empleada en la Segunda Guerra Mundial por ambos bandos: los alemanes la
fabricaban en la Bélgica ocupada y los británicos en Canadá.[cita  requerida]

Definición[editar]
Se llama pistola semiautomática a aquélla que después de cada disparo se carga
automáticamente y con la que solo es posible efectuar el disparo de un cartucho cada vez
que se acciona el disparador.
Las pistolas semiautomáticas tienen un armazón fijo donde va montado el disparador (y la
cola del disparador, percutor, cañón y una parte móvil, llamada corredera, que encaja
sobre el armazón y lleva montado un muelle recuperador y una aguja percutora, así como
una ventana de expulsióndel casquillo.
La ventaja de las semiautomáticas respecto a los revólveres radica en su cargador, que le
permite alojar mayor cantidad de munición y una recarga, potencialmente, más rápida. Sin
embargo, la mayor complejidad del mecanismo aumenta su coste de fabricación y las hace
más susceptibles a las averías.
Erróneamente se han denominado pistolas automáticas por su mecanismo
semiautomático. Una auténtica pistola automática sería aquella que, manteniendo
apretado el gatillo, disparase continuamente. No obstante, existen pistolas que tienen un
mecanismo para elegir entre disparar en modo semiautomático o disparar una ráfaga corta
(tres disparos) al presionar la cola del disparador una sola vez.

Funcionamiento de las pistolas semiautomáticas[editar]

Cuando el interior de la pistola no tiene munición:

1. Se inserta un cargador lleno de munición o balas.

2. Se retrae la corredera hasta insertar un cartucho útil en la recámara (parte
posterior del tubo cañón).
3. Al mismo tiempo, el martillo percutor se ha enganchado en el diente de escape; a
este hecho se le llama amartillamiento (acción sencilla o acción doble).
4. Al apretar el gatillo con el dedo índice se libera el diente de escape, el percutor
retorna abruptamente a su posición original y golpea una aguja retráctil, llamada
aguja percutora, que golpea violentamente el fulminante del culote, provocando la
ignición del combustible impulsante y el disparo.
5. La reacción provocada por el disparo hace retroceder la corredera y expulsa
el casquillo del interior de la pistola (con la misma fuente de energía que dispara la
bala), permitiendo inmediatamente el acceso de un nuevo cartucho a la parte
posterior del cañón (recámara).
6. El muelle recuperador vuelve a colocar la corredera en su posición original.
7. Se puede disparar otra vez hasta acabar la munición.
Cargador[editar]
Pistola de bolsillo FIE Titan de acción simple, con cargador de hilera simple que sólo almacena
6 cartuchos y su munición es el cartucho .25 ACP. Posee un seguro lateral accesible al pulgar.

El cargador es una pequeña, larga y delgada caja metálica que se inserta, en la mayoría
de los modelos, por la parte inferior de la empuñadura de la pistola. Sirve para almacenar y
cargar la munición que utilizará la pistola semiautomática.
Posee un resorte en su parte inferior que impulsa a los cartuchos almacenados a ascender
e introducirse uno a uno en la recámara inmediatamente después del disparo.
Dependiendo del calibre, del número de hileras y dimensiones, los cargadores almacenan
comúnmente entre 7 y 15 cartuchos. Únicamente los cargadores de pistolas de bolsillo
almacenan 6 cartuchos.
Clasificación de cargadores[editar]
Los cargadores se clasifican por número de hileras. Una hilera es una fila vertical de
cartuchos almacenada dentro de un cargador. Los cargadores pueden ser:

1. De hilera simple o monohilera: que sólo almacenan una fila de cartuchos y por lo

tanto menos munición, alrededor de 7 a 10 cartuchos, de acuerdo al calibre.
2. De doble hilera: almacenan el doble de las balas comunes, acomodándose una
bala del lado derecho y otra del lado izquierdo de manera que se puede introducir
el doble de balas (comúnmente en pistolas ametralladoras y en la mayoría de las
pistolas militares modernas).
Clasificación de pistolas[editar]
Las pistolas semiautomáticas se clasifican de acuerdo a su mecanismo de disparo en tres
tipos:

 Acción simple: estas pistolas requieren amartillarse con el pulgar antes de apretar

el gatillo o de lo contrario no dispararán. Tradicionalmente poseen un seguro lateral
accesible para el pulgar, que al montarse impide el amartillamiento, o que estando
amartillada la pistola no se pueda disparar. No obstante, después del primer disparo,
la corredera deja el arma amartillada y lista para sucesivos disparos.

 Doble acción: disparan de dos maneras:

1. Amartillándose antes de apretar el gatillo.

2. Apretando el gatillo sin amartillarse.
El mecanismo de doble acción amartilla y retorna el percutor con sólo apretar el gatillo. Y
el impulso del disparo deja amartillada la pistola para el siguiente disparo.
 Doble acción única: estas pistolas no necesitan amartillarse con el pulgar, sino
que solamente se aprieta el gatillo para disparar. Después del disparo, el percutor se
queda sin retroceder, volviéndose a amartillar y retornar al apretar de nuevo el gatillo.

Pistolas actuales[editar]

Varios modelos de pistolas y revólveres.

Todos los modelos actuales son de doble acción o de doble acción exclusiva. Se siguen
fabricando versiones modernas de modelos legendarios, como la Colt M1911 y Browning
High Power, respetando su mecanismo original de acción simple tanto para uso defensivo
como deportivo.
Sin embargo, las fuerzas de seguridad y los ejércitos sólo utilizan las pistolas de doble
acción que se han extendido en los últimos 30 años.
Las pistolas de doble acción exclusiva se suelen destinar para defensa personal al ser su
funcionamiento más sencillo, casi como un revólver.
Los cambios más notables en las pistolas de las últimas décadas han sido:

1. La inmensa mayoría de los modelos están elaborados con otros materiales

diferentes del acero tradicional para aligerarlas
(incluyen aleaciones, polímeros y materiales compuestos).
2. Atenuación de los efectos del retroceso de disparo para mejorar la puntería en
disparos rápidos.
3. Mejoras en el acerrojamiento.
4. Mejores seguros que hacen casi imposible el disparo accidental.
Marcas populares[editar]

Beretta 92, pistola estándar de las Fuerzas Armadas de los Estados Unidos

Los fabricantes europeos suelen ser los más adelantados en el diseño y fabricación de
pistolas y por ello gozan de buena reputación mundial:

 Heckler & Koch (HK).

 Walther
 SIG-Sauer
 Star (desaparecida).
 GLOCK
 Beretta
 Fabrique Nationale de Herstal (FN).
 Česká zbrojovka (CZ).
 Astra-llama
Grandes fabricantes estadounidenses que siguen fabricando productos de calidad:

 Browning
 Colt (desaparecida aunque diversas fábricas siguen manufacturando variantes del
modelo 1911).
 Ruger
 Smith & Wesson
Fabricantes por países[editar]
Alemania

 Carl Walther
 Heckler & Koch
 Mauser-Werke
 Sauer
 Feinwerkbau
Argentina

 Bersa
 Fabricaciones Militares
 Ballester Molina (cerró en 1953).
 Rexio
 Tala (cerró).
 Armas Antiguas Osvaldo Gatto
Austria

 Glock GmbH
 Steyr-Mannlicher GmbH & Co
Brasil

 Taurus
 Rossi
Bélgica

 Fabrique Nationale de Herstal (FN).

Canadá

 Para-Ordnance Mfg.Inc.
Colombia

 INDUMIL (Industria Militar).
Chile
 FAMAE
 Industrias Cardoen
Corea del Sur

 Daewoo
Ecuador

 F.M. Santa Bárbara

Eslovaquia

 Grand Power s.r.o.

España

Pistola automática realizada en 1914 en la empresa Gárate Anítua y Cía. de Éibar

Pistola automática realizada en 1914 en la empresa Gárate Anítua y Cía. (de Éibar)

 Llama Gabilondo y Cía. S.A.(ya no existe) (Éibar).

 SPS - DC Custom Armeros S.L. (Barcelona).
 STAR, Bonifacio Echeverría S.A. (ya no existe) (Éibar).
 Santa Bárbara Sistemas
 Victor Sarasqueta (Éibar).
 Laurona (Éibar).
 AYA (Aguirre y Aranzábal) (Éibar).
 Ignacio Zubillaga (Éibar).
 Galbasoro (Éibar).
 Pedro Aranguren (Éibar).
 ALFA (Éibar).
 Domingo Aranguren (Éibar).
 Antonio Lisundia (Éibar).
 Eusebio Zuloaga (Éibar).
 Ramón Zuloaga (Éibar).
 Pablo Juaristi (Éibar).
 Orbea Hermanos (Éibar).
 Reales Fábricas de Placencia de las Armas (Placencia de las Armas).
 José Aguirre e Ignacio Bustindui (Éibar).
 Gárate Anítua y Cía
Estados Unidos

 Browning Arms Company

 Colt's Manufacturing Company LLC
 Savage Arms Corporation
 Ruger
 Smith & Wesson
 Springfield Armory
 STI
 SVI (Infinity).
Francia

 Manufacture d'Armes de Saint-Etienne (MAS).

 Manufacture d'Armes de Châtellerault (MAC)(ya no existe).
 Manufacture d'Armes de Toulouse (MAT)(ya no existe).
 Manufacture d'Armes Automatiques de Bayonne (MAB)(ya no existe).
 Manufacture du Haut-Rhin (Manurhin).
Finlandia

 Sako Tikka
Hungría

 Fegyuver es Gepgyar (FEG).

Italia

 B. Bernardelli s.r.a.
 Fabbrica d'Armi Pietro Beretta S.p.A.
 Fratelli Tanfoglio SpA.
 Rino-Galesi-Rigarmi-Brescia
 Matchguns (Cesare Morini).
 Benelli Armi
Israel

 Israel Military Industries (IMI).

México

 Productos Mendoza
 Armas Trejo
Polonia

 Prexer Ltd.
 Z.M. Łucznik Zakłady Metalowe Łucznik S.A.
República Checa

 Moravia Arms
 Ĉzeská Zbrojovka (CZ).
 Strojirna s.r.o.
Rusia

 Izhmek Izhevsky Mekhanichesky Zavod

Unión Soviética
 Makarov PM
 Tokarev
Suecia

 Husqvarna Vapenfabrik (hasta 1970).

 Försvarets Fabriksverk (FFV).
Suiza

 Schweizerishe Industrie Gesellschaft (SIG).

 Sphinx Systems Ltd.
 Hammerli
 Morini Arms
Turquía

 Trabzon Arms Industry Corp.

Venezuela

La pistola Zamorana es un proyecto venezolano fabricado por la Compañía Anónima Venezolana de

Industrias Militares (CAVIM), siendo a su vez una patente de la República Checa, basada en la
pistola G-2000 de la fábrica Armas Moravia.

 CAVIM Industrias Militares.

Pistolas neumáticas[editar]
También existe la pistola neumática, que utiliza gas o aire comprimido en vez del gas
producido por la combustión de la pólvora; este rara vez se usa para efectuar ataques
contra otras personas debido al escaso poder de paradapor la relativa baja velocidad de
salida con que son disparadas las municiones de bajo calibre, en cambio son mayormente
usados para tiro deportivo y caza menor.

Cartuchos actuales[editar]
Véase también: Lista de calibres para pistola
De izquierda a derecha, cartuchos .50 Action Express, .44 Magnum, .357 Magnum, .45 ACP, .40
S&W, 9 mm Parabellum y .22 LR.

El cartucho de pistola más popular del mundo es el 9 x 19 Parabellum. Se popularizó

tiempo después de que la OTAN lo estableciera como reglamentario; es utilizado por la
industria europea.
En Estados Unidos aparece en los años ochenta un cartucho calibre 10 mm, con una
potencia muy superior a la del 9 Parabellum. Fue adoptado por el FBI, lo que le dio
popularidad inmediata hasta que su uso práctico demostró que la mayor parte de los
agentes no tienen suficiente fuerza para controlar la puntería por el retroceso que provoca.
Después apareció un nuevo cartucho derivado del anterior, el .40 Smith&Wesson, más
controlable, pero todavía más potente que el 9 × 19 Parabellum. Éste es actualmente el
cartucho de pistola más popular en Estados Unidos, aunque también está extendido el 9 ×
19 Parabellum.
En España, el ejército y la policía emplearon por motivos históricos (era el calibre de la
primera semiautomática comprada por el ejército, de fabricación belga) hasta la década de
1980 armas que empleaban el cartucho 9 × 23 (más conocido como 9 Largo ó .38 Super,
algo más potente que el 9 Parabellum) de manera que las armas tenían que ser
producidas por fabricantes nacionales.
Durante la Guerra fría se impusieron en todos los países del bloque soviético dos
cartuchos rusos, el 7,62 x 25 Tokarev primero y posteriormente el 9 x 18 Makarov
diseñados ambos por los armeros que les dan el nombre. El 9 x 18 Makarov sigue siendo
el cartucho más popular en Rusia, aunque en la mayor parte de los países ex-soviéticos y
del antiguo Pacto de Varsovia el 9 x 19 Parabellum, más potente, lo ha sustituido casi en
su totalidad.
La mayoría de los cartuchos de pequeño calibre diseñados por Browning a principios de
siglo siguen en uso para pequeñas pistolas de defensa personal, principalmente el 9 Corto
y el 0.32 ACP.
Todavía se emplean diferentes tipos de cartuchos calibre 5,5 mm (.22) en las
competencias de tiro deportivo y en las prácticas de tiro, por su bajísima potencia y gran
control de disparo. Casi nadie lo usa para la defensa personal debido a su bajo poder de
parada a pesar de ser igualmente mortífero, salvo algunas excepciones por su fácil
disposición tanto del arma como del cartucho, y algunas veces por fuerzas especiales
debido a la facilidad de ocultar armas pequeñas y el poco ruido del disparo.
En Estados Unidos son muy utilizados cartuchos de grueso calibre y gran potencia,
algunos más adecuados para la caza mayor con pistola que para la defensa personal, a
causa del retroceso. Existen varios modelos de cartuchos Magnum para revólveres (.357
Magnum y .44 Magnum), y otros para semiautomáticas (.45 y .50 AE).

DESCRIPCION GENERAL 

La pistola Browning de gran potencia, calibre 9 mm Parabellum, creada

por Jhon Moses Browning, (el cual merece un post aparte). 

El arma en sí representa el concepto clásico de la pistola

semiautomática; es sencilla, segura, robusta, precisa y de gran

capacidad de carga, que está dada por un cargador normal de trece (13)
cartuchos calibre 9 mm Parabellum, más un posible adicional en la

recámara totalizando catorce (14) cartuchos calibre 9 mm Parabellum. 

Nuestra POLICIA FEDERAL, en ese entonces denominada POLICIA DE LA

CAPITAL, dentro de un plan de modernización de equipos, adquirió a fines

de 1936, dos mil (2000) pistolas F.N. Browning modelo Comercial y diez

(10) del modelo Militar. Todas éstas armas llevan gravadas la leyenda

POLICIA DE LA CAPITAL. 

Nuestra Policía junto con las Fuerzas de Seguridad del Reino de Bélgica,

fueron las primeras Instituciones en el mundo en equipar a su personal

con estas pistolas; que aún hoy se mantiene en servicio y es considerada

entre las mejores del mundo: 

CARACTERISTICAS TECNICAS 

Longitud total del arma 197 mm 

Longitud del cañón 118 mm 

Longitud de la parte estriada 110 mm 

Altura del arma (sin alza y con cargador) 127.5 mm 

Ancho del arma (con cachas) 36 mm 

Ancho del arma (sin cachas) 25.5 mm 

Número de estrias 6 mm 

Dirección de las estrías hacia Der. 

Paso de las estrías 250 mm 

Peso del arma (cargador vacío) 910 gr 

Peso del arma (cargador con 13 cartuchos) 1070 gr 

Número de cartuchos en el cargador 13 

Velocidad inicial 350 m/s 

Fuerza viva 50 kg 

Penetración en madera pino a 25 mts 16 cm 

CARGA DEL ARMA 

Con el arma abierta 

1. Tomar la pistola con la mano derecha; colocar el dedo índice de la

mano derecha paralelo a la corredera por fuera del arco guardamonte. 

2. Colocar el cargador. 

3. Colocar el dedo pulgar de la mano derecha sobre la parte rayada del

retén de co-rredera presionando éste hacia abajo. La corredera se

desplazará por sí sola impul-sa por el espiral recuperador hacia adelante

alojando un cartucho en la recámara del añón quedando el arma lista

para ser disparada. 

Con el arma cerrada 

1. Tomar la pistola con la mano derecha; colocar el dedo índice de la

mano derecha paralelo a la corredera por fuera del arco guardamonte. 

2. Tomar la corredera por la parte rayada con el pulgar y el dedo índice

de la mano izquierda. Tirar hacia atrás en forma viva y a fondo. 

3. Desde este punto máximo de tensión, se libera la corredera; que, por

impulso del espiral recuperador, tomará su posición natural alojando un

cartucho en la recámara dejando el arma lista para ser disparada. 

DESCARGA DEL ARMA 

1. Quitar el cargador. 

2. Accionar hacia atrás vivamente la corredera y hasta su tope. Soltar. 

3. Accionar de igual forma varias veces para comprobar que no quede

alojado cartu-cho alguno en la recamara. 

4. Efectuar control VISUAL de la recamara del cañón. 

5. Descargar o controlar el cargador que quede vacío, vale decir, sin

MUNICION 

6. Colocar el cargador. 

7. Liberar la corredera 

8. Bajar el martillo. 

Por último cabe apuntar, que es característica especial de ésta arma,

que sin el ca-gador no pueda desmontarse el martillo. 

FORMA DE COLOCAR EL SEGURO MANUAL DEL ARMA 

Es importante señalar que ésta arma no admite ningún movimiento en la

aleta de seguro cuando el martillo se encuentra en posición de

DESMONTADO ( En el caso que se observa movimiento, vale decir que

entre en seguro, el arma con seguridad presenta anomalías técnicas;

muy posible una rotura). 

1. El arma debe estrar montada 

2. Con el dedo pulgar de la mano derecha se presionará hacia arriba

sobre la aleta de seguro hasta que ésta se aloja en el rebajo de la

corredera. 

De ésta manera quedará bloqueado el fiador (pieza interior del

mecanismo de dis-paro), impidiendo el movimiento del martillo. Este

seguro manual se denomina SE-GURO DE FIADOR. 

Esta arma cuenta con dos seguros mas, conformando por lo tanto un

total de tres a saber: 

SEGURO DE MARTILLO 

Se observará en el desplazamiento del martillo cuando este no completa

todo su ciclo (el fiador traba el martillo en su primer descanso). Se lo

denomina también SEGURO DE TRANSPORTE. 

SEGURO DE CARGADOR 

Se podrá observar que el arma al estar cargada con cartucho en

recámara y montada no dispara sin el cargador ( Esto ocurre por el

desplazamiento de la palanca del disparador al ser presionada por el

seguro del cargador). 

De éstos términos podemos decir que el arma cuenta con recursos de

máxima seguridad para su manejo y empleo, constituyendo una de las

más seguras de su tipo. 

DESARME PRIMARIO DE LA PISTOLA Browning 

1. Desarme 

a) Quitar el cargador actuando sobre su retén con el dedo pulgar de la

mano derecha, tomando el cargador con la izquierda. 

b) Llevar la corredera hacia atrás y mantenerla por medio del seguro del

martillo y co-rredera, el que, para tal fin, se encastrará con el pulgar de la

mano derecha en la muesca anterior que posee la misma para su

desarme. 

c) Hacer girar hacia arriba la palanca retén de la corredera accionando

sobre su aleta con el dedo pulgar, al mismo tiempo que con el dedo

índice se presiona sobre el extremo saliente de su eje. 

d) Extraer la palanca retén de la corredera. 

e) Liberar la corredera bajando el seguro del martillo y corredera,

teniendo cuidado de sostenerla con la mano izquierda. 

f) Retirar la corredera hacia delante hasta separarla completamente de la

armadura. 

g) Colocar la parte superior de la corredera en la palma de la mano

izquierda, tomar con la mano derecha el cuerpo de la guía del resorte

recuperador, comprimir el re-sorte a fin de desprender del cañón la

cabeza del cuerpo de la guía y, al mismo tiempo, retirar la guía del

resorte recuperador de corredera. 

h) Retirar el cañón. 

2. Armado 

a) Colocar el cañón en la corredera 

b) Colocar el resorte recuperador de corredera y su guía, de manera que

la cabeza de ésta forme una pieza continua con el encastre que posee el

cañón. El montaje es correcto cuando el escalón de la cabeza de la guía

queda a la vista y su parte re-dondeada hacia abajo. 

c) Colocar la corredera en las guías de la armadura del mecanismo. 

d) Llevar la corredera hacia atrás venciendo la resistencia del resorte

recuperador hasta retenerla mediante la colocación del seguro del

martillo y corredera en la muesca para desarme. 

e) Colocar la palanca retén de la corredera en su alojamiento. 

f) Quitar el seguro del martillo y corredera a fin de que ésta, por acción

del resorte re-cuperador, se deslice hacia delante. 

g) Colocar el cargador. 

h) Llevar el martillo de percusión hacia delante. 

SEGUROS DEL ARMA 

El sistema de seguridad tiene TRES (3) seguros: seguro del martillo y

corredera, seguro del cargador y seguro de montaje fallido. El seguro del

martillo y corredera, evita que zafe el fiador a la vez que traba el

movimiento de la corredera. El seguro del cargador funciona al quitarse

este último no pudiendo efectuarse el disparo cuando el cargador no está

colocado; a la vez, evita el disparo si se aprieta inadvertidamente la cola

del disparador mientras se coloca el cargador y el seguro de montaje

fallido fun-ciona por intermedio de la primer muesca practicada en el

martillo de percusión, que traba al fiador imposibilitando el disparo.

Conviene aclarar que aunque se accione el disparador mientras el

martillo se encuentre en esta posición, no se producirá la libera-ción del

mismo. 

GRUPOS DE FALLAS 
Las fallas pueden ser de alimentación, percusión y extracción. 

De alimentación: Los problemas se encuentran en el almacén cargador,

el car-tucho a bala no se eleva a la recámara debido al vencimiento del

resorte del elevador de cartuchos, los labios pueden quedar muy abiertos

o muy cerrados, las paredes del cargador pueden estar abolladas o el

resorte mencionado partido. 

De percusión: Los problemas pueden estar en la cápsula iniciadora o en

la car-ga propulsora del cartucho a bala, el percutor puede estar partido,

quebrado, el resorte del percutor vencido o quebrado. 

De extracción: Posible problemas de dilatación de recamara, culote de

cartucho a bala quebrado, resorte del extractor vencido, uña extractora

quebrada o partida. 

CICLO DE DISPARO 

Al encontrarse el arma con el cargador colocado, cartucho a bala en la

recámara y el martillo montado, al accionar el disparador se eleva la

palanca del disparador, la que conecta con la leva del fiador, provoca el

descenso de su parte posterior conectando y provocando el descenso del

fiador, éste libera el martillo que cae sobre el talón del percutor

desplazándose en forma rectilínea hasta golpear con la cápsula

iniciadora. A raíz del golpe, la C.I. se hunde, hace fricción con el yunque

lo que provoca chispas que pasan por el o los oídos (BOXER-BERDHAN), a

la carga propulsora (pólvora nitrocelulósica), iniciándose la

DEFLAGRACIÓN que origina gases y éstos, presión en todos los sentidos.

Dicha presión, es contrarrestada por las paredes y culote de la vaina e

impulsan el proyectil a distancia, la vaina es tomada por el extractor y

por reacción de gases, es llevada hacia atrás y al golpear con el eyector

se eyecta por la ventana expulsora, por acción del resorte recuperador

de corredera, ésta vuelve a su lugar original y arrastra en su paso a un

nuevo cartucho a bala, lo aloja en la recámara, el martillo queda montado

y el arma se encuentra lista para un nuevo disparo. 

PISTOLA BROWNING Cal. 9 mm. 

NOMENCLATURA 

1. Armadura 

2. Cañón 

3. Corredera 

4. Alza 

5. Guía del resorte recuperador de corredera 

6. Tapón de la guía del resorte recuperador de corredera 

7. Bolilla de la guía del resorte recuperador de corredera 

8. Resorte de la guía del resorte recuperador de corredera 

9. Resorte recuperador de corredera 

10. Percutor 

11. Resorte del percutor 

12. Placa de fijación del percutor 

13. Leva del fiador 

14. Perno recto sin cabeza de la leva del fiador 

15. Palanca retén de la corredera 

16. Disparador 

17. Palanca del disparador 

18. Perno de retención del disparador 

19. Pasador del disparador y seguro del cargador 

20. Resorte del disparador 

21. Retén del cargador 

22. Resorte del retén del cargador 

23. Perno guía con cabeza del resorte del retén del cargador 

24. Fiador 

25. Perno recto sin cabeza del muelle del fiador 

26. Muelle del fiador 

27. Martillo 

28. Perno con cabeza del martillo de percusión 

29. Palanca de accionamiento del martillo de percusión 

30. Resorte helicoidal de la palanca de accionamiento del martillo 

31. Perno guía del resorte del martillo (apoyo del resorte de la palanca de

accionamien-to del martillo) 

32. Perno recto sin cabeza de la palanca de accionamiento del martillo. 

33. Eyector de cartuchos. 

34. Cuerpo del seguro del martillo y corredera 

35. Caja del cargador 

36. Fondo de la caja del cargador 

37. Elevador de cartuchos 

38. Resorte del elevador

de cartuchos  UZI
39. Apoyo del resorte del

elevador de cartuchos 

40. Seguro del cargador 

41. Resorte del seguro

del cargador 

UZI. Subametralladora
de fabricación
israelita. Ha sido muy
Subametralladora.
fabricada, siendo popular, es muy mostrada en las películas de
acción.

Características generales
 Calibre: 9x19mm Luger/Parabellum.

 Acción: Operado por los gases.

 Largo total: 650 mm (470 mm con culata retraída)

 Largo cañón: 260 mm.

 Peso cargada: 3.5 kg.

 Capacidad: 25, 32 cartuchos.

 Cadencia de fuego: 600 disparos/minuto.

 Velocidad del proyectil: 400 m/s.

 Alcance efectivo: 200 metros.

Otras características
La subametralladora UZI fue desarrollada en Israel por Uziel
Gal, y fabricada por IMI (Israeli Military Industries).
La UZI ha sido adoptada por la policía y los ejércitos de más de
90 países, incluyendo Israel (en la actualidad sólo en tropas
reservistas), Alemania y Bélgica. Se han desarrollado también
versiones más compactas: la MiniUZI y la MicroUZI.
El diseño base de la UZI es el de la subametralladora
checa Samopal 23/25, pero con un receptor completamente
distinto (de sección rectangular en vez de redonda) y algunas
otras modificaciones.
La UZI es una subametralladora de fuego selectivo, operada por
reculador, que dispara con cerrojo abierto. El cerrojo está
“emnangado” alrededor del extremo trasero del cañón para
disminuir el largo total del arma. El seguro/selector de fuego
está en la cara izquierda del receptor, y tiene además un seguro
automático en el lomo de la empuñadura. La manilla de carga
está localizada en la cara superior del receptor y permanece
inmóvil con cada disparo. El receptor está fabricado en acero
estampado.
La UZI puede equiparse con un silenciador y tiene una culata
plegable de acero estampado, aunque las primeras versiones
estaban dotadas de una culata fija de madera.
Las UZI (y sus variantes) son sencillas y son las
subametralladoras más populares en el mundo y han sido
fabricadas hasta hoy en números astronómicos, probablemente
más de 10 millones de unidades en todo el mundo.

1.7 - Comparativos en inglés: Reglas de adjetivos y

oraciones
Compartir

En inglés usamos los adjetivos comparativos cuando comparamos dos

personas o cosas. Es muy importante conocer las reglas que se siguen para
formar los adjetivos comparativos y por ello esta lección comienza por mostrar la
gramática de este tema.

Si recordamos los adjetivos que vimos en el curso de inglés básico podemos tomar
algunos de ellos para que nos ayuden a explicar lo siguiente.

Reglas para formar comparativos en inglés

1.- Adjetivos cortos

Para la mayoría de los adjetivos con una silaba (adjetivos cortos), añadimos la
terminación "-er" para formar su comparativo:

Ejemplos:
small / smaller      (pequeño / mas pequeño)
cool / cooler        (fresco / más fresco)
cheap / cheaper   (barato / más barato)
fast / faster           (rápido / más rápido)
clean / cleaner      (limpio / más limpio)

Aunque la regla es simplemente agregar "-er" al final, en algunos casos de

adjetivos cortos se tienen las siguientes excepciones:

a) Para adjetivos cortos que terminan en "-e", solo agregar "-r":

Ejemplos:
wide / wider     (ancho / más ancho)
nice / nicer        (agradable / más agradable)
safe / safer        (seguro / más seguro)

b) Para adjetivos cortos que terminan en una vocal y una consonante, hacer doble
consonante y agregar "-er":

Ejemplos:
fat / fatter         (gordo / más gordo)
thin / thinner     (delgado / más delgado)
big / bigger       (grande / más grande)

c) Para adjetivos cortos que terminan en "-y", cambiar la "y" por "i" y agregar
terminación "-er":

Ejemplos:
dry / drier             (seco / más seco)
heavy / heavier      (pesado / más pesado)
happy / happier     (feliz / más feliz)

2.- Adjetivos largos

Para muchos adjetivos con 2 o más silabas, usamos "more" más el adjetivo
original:

more + adjective

Ejemplos: 
expensive / more expensive    (caro / más caro)
beautiful / more beautiful        (bonito / más bonito)
generous / more generous      (generoso / más generoso)

3.- Adjetivos con comparativo especial

Algunos adjetivos tienen una forma comparativa especial:

Ejemplos:
good / better     (bueno / mejor)
bad / worse        (malo / peor)

Habiendo conocido las reglas esenciales para formar comparativos ahora

podemos adentrar a la estructura básica para realizar oraciones. 

Realizando comparaciones en oraciones afirmativas:

Para oraciones afirmativas usamos la palabra "than" después del comparativo

para efectuar la comparación:

Ejemplos singular:

1.- Victor is taller than Adrian.                         

(Víctor es más alto que Adrián)
2.- Marcela is uglier than Karla.                       
(Marcela es más fea que Karla)

3.- He is more extroverted than John.           

(Él es más extrovertido que Juan)

4.- Megan is more attractive than Britney.   

(Megan es más atractiva que Britney)

Ejemplos plural:

1- Those shoes are better than yours.    

(Esos zapatos son mejores que los tuyos)

2.- Elephants are bigger than tigers.  

(Los elefantes son más grandes que los tigres)

3.- The books are more interesting than movies.  

(Los libros son más interesantes que las películas)

4.- Apples are more expensive than oranges.  

(Las manzanas son más caras que las naranja)

Como se puede ver en estos ejemplos, en los primeros cuatro comparamos en

singular y en el segundo set de ejemplos se vieron plurales, quise ponerlos de esta
forma para diferenciar el uso del auxiliar del verbo "to be" en ambos
casos: cuando hablamos de singular "is" y en plural "are".

Nota: Cuando no mencionamos  las 2 cosas no se usa "than":

Ejemplos:
That book is cheaper                 (Ese libro es más barato)
My bed is more comfortable      (Mi cama es más cómoda)
Those wheels are worse            (Esas llantas son peores)
These computers are faster        (Estas computadoras son más rápidas)

Realizando comparaciones con “less”:

Hasta el momento se han visto ejemplos de oraciones en las que se hacían

comparaciones con "más", pero también es posible hacer comparativos de
"menos" anteponiendo la palabra "less" previo a adjetivos largos. En este caso no
cambia el adjetivo.

less + adjective

Ejemplos:

1.- This country is less dangerous than yours.

(Este país es menos peligroso que el tuyo)

2.- Paty is less extroverted than Mary.

(Patricia es menos extrovertida que María)
3.- The books are less interesting than movies
(Los libros son menos interesantes que las películas)

4.- Oranges are less expensive than apples.

(Las naranjas son menos caras que las manzanas)

Realizando comparaciones en oraciones negativas:

En oraciones negativas usamos la forma de negación en verbo "to be" y la

estructura "as adjective as", dependiendo si hablamos en singular o plural.

Ejemplos singular: 

1.- I'm not as fat as John.

(No soy tan gordo como Juan)

2.- Lucy is not as shy as Kate.

(Luci no es tan timida como Kate)

3.- Avatar is not as good as Titanic.

(Avatar no es tan buena como Titanic)

4.- A cake is not as tasty as ice cream.

(Un pastel no es tan sabroso como la nieve)

Ejemplos plural:

1.- Scary movies are not as fun as comedies.

(Las películas de espanto no son tan divertidas como las comedias)

2.- Dogs are not as clean as cats.

(Los perros no son tan limpios como los gatos)

3.- Tablets are not as useful as smartphones.

(Las tablets no son tan útiles como los teléfonos inteligentes)

4.- Cars are not as heavy as airplanes.

(Los carros no son tan pesados como los aviones)

Nótese que en este tipo de oraciones no se siguen las reglas del comparativo,
es decir, no se cambia el adjetivo a ninguna otra forma sino que se coloca tal como
se vio en la lista de adjetivos del curso de inglés básico. 

Para concluir este tema, véase como una oración puede ser compuesta de
ambas formas (afirmativa y negativa) y su sentido no cambia. Por ejemplo, cada
par de las siguientes oraciones tienen el mismo significado:

- Victor is taller than Adrian

- Adrian is not as tall as Victor

- The books are more interesting than movies

- Movies are not as interesting as books
- Titanic is better than Avatar
- Avatar is not as good as Titanic

- Comedies are funnier than scary movies

- Scary movies are not as fun as comedies

Mira el video con las explicaciones y ejemplos. Ver en YouTube.

Actualización: Esta lección se encuentra disponible en video, haz clic aquí para

ver en YouTube o en este enlace para revisar la lista de reproducción de este
blog. Suscríbete a mi canal para futuros videos de inglés. Más lecciones y recursos
de inglés en este enlace.

Como complemento se muestra la lista de 50 comparativos más comunes en

inglés (revisa la pronunciación de las palabras y enlace de descarga de la
lista al final de este artículo) tomados del curso de inglés básico que este mismo
blog puso a disposición anteriormente:
LOS GRADOS COMPARATIVO Y SUPERLATIVO DE LOS
ADJETIVOS
 

EL GRADO COMPARATIVO
El grado comparativo de los adjetivos se emplea para comparar dos o
más cosas, animales o personas entre sí.

El comparativo se divide en:

1. Comparativo de superioridad
2. Comparativo de igualdad
3. Comparativo de inferioridad

1. EL COMPARATIVO DE SUPERIORIDAD:

más adjetivo que cosa, animal o persona con

el que lo estamos
comaprando

Ejemplos:

María es más alta que Juan.

El guepardo es más rápido que la tortuga.

 

2. EL COMPARATIVO DE IGUALDAD:

tan adjetivo como cosa, animal o persona con

el que lo estamos
comaprando

Ejemplos:

María es tan alta como Juan.

Mi casa es tan grande como la tuya.

3. EL COMPARATIVO DE INFERIORIDAD:

menos adjetivo que cosa, animal o persona

con el que lo estamos
comaprando

Ejemplos:

Juan es menos alto que María.

La tortuga es menos rápida que el guepardo.

EL GRADO SUPERLATIVO
El grado superlativo de los adjetivos se emplea para indicar que uno de
las cosas, animales o personas comparadas, tiene una cualidad o
característica en mayor medida que los demás con los que se le ha
comparado.

El superlativo se divide en:

1. Superlativo de superioridad
2. Superlativo de inferioridad

 
1. EL SUPERLATIVO DE SUPERIORIDAD:

el/la/los/la más adjetivo

s

Ejemplos:

María es la más alta.

El guepardo es el más rápido.

2. EL SUPERLATIVO DE INFERIORIDAD:

el/la/los/la menos adjetivo

s

Ejemplos:

Juan es el menos alto.

Mis coches son los menos caros.

IRREGULARIDADES:
Algunos adjetivos tienen formas irregulares:

positivo comparativo superlativo

bueno mejor el mejor

malo peor el peor

poco menos -

mucho más -

grande mayor (para edad) el mayor (para edad)

 más/menos grande que

tan grande como el/la/los/las más grande/s

el/la/los/las menos
grande/s

pequeñ menor (para edad) el menor (para edad)

o
más/menos el/la/los/las más
pequeño/a/os/as que pequeño/a/os/as

tan pequeño/a/os/as el/la/los/las menos

como pequeño/a/os/as

Adjetivos, Comparativos y
Superlativos (Lista de
Vocabulario)
¿Quieres una lista de comparativos y superlativos en inglés?

Pues, has llegado al sitio correcto.

Aquí veremos los adjetivos comparativos y superlativos más importantes

del inglés.

Pero primero, un poco de repaso antes de empezar…

El comparativo se usa para comparar entre dos cosas, y el superlativo se

usa para comparar una cosa con un grupo.

Tenemos dos maneras de hacer el comparativo, dependiendo en si el

adjetivo es más largo o más corto.

Otro día podemos hablar de las reglas, hoy veremos una lista de
comparativos y superlativos.

Ya hemos visto la lista de los 60 adjetivos más comunes (con

traducción) dentro del curso de inglés básico, si quieres repasar algo un
poco más básico.
Aprende más inglés GRATIS por email, y únete a
más de 15 mil personas alrededor del mundo.
¡Suscríbete ya para recibir todo lo nuevo! 

Sí, quiero
Otra nota antes de empezar: no todos los adjetivos se prestan a hacerse
comparativo o superlativo.

Algunos como awake y asleep no tienen mucho sentido en comparativo,

porque uno normalmente no está más dormido que otro.
Otros ejemplos: pregnant o dead. Una persona puede estar embarazada o
muerta, pero no más que otra.
Con colores se usa a veces: The grass is always greener on the other side of the
fence.

That’s me at the top of Peñalara, the tallest mountain in the Madrid Community.

Otra cosa: pongo el artículo the a todos los superlativos porque casi

siempre se usan juntos. El superlativo es único en su categoría y por eso se
usa con el artículo.
Pero claro… casi siempre no es siempre. Es casi.
Larga historia.

Aquí tienes la lista…

La lista de comparativos y superlativos

en inglés
angry … angrier… the angriest

happy … happier … the happiest

sad … sadder … the saddest

hungry … hungrier … the hungriest

sleepy … sleepier … the sleepiest

exhausted … more exhausted … the most exhausted

good … better … the best

bad … worse … the worst

beautiful … more beautiful … the most beautiful

ugly … uglier … the ugliest

handsome … handsomer … the handsomest

lovely … lovelier … the loveliest

plain … plainer … the plainest

sour … sourer … the sourest

bitter … bitterer … the bitterest

sweet … sweeter … the sweetest

delicious … more delicious … the most delicious

disgusting … more disgusting … the most disgusting

clean … cleaner … the cleanest

tidy … tidier … the tidiest

dirty … dirtier … the dirtiest

messy … messier … the messiest

hot … hotter … the hottest

warm … warmer … the warmest

cool … cooler … the coolest

cold … colder … the coldest

wet … wetter … the wettest

dry … drier … the driest

rainy … rainier … the rainiest

sunny … sunnier … the sunniest

snowy … snowier … the snowiest

foggy … foggier … the foggiest

early … earlier … the earliest

late … later … the latest

fat … fatter … the fattest

thin … thinner … the thinnest

tall … taller … the tallest

short … shorter … the shortest

big … bigger … the biggest

small … smaller … the smallest

full … fuller … the fullest

empty … emptier … the emptiest

boring … more boring … the most boring

interesting … more interesting … the most interesting

slow … slower … the slowest

fast … faster … the fastest

near … nearer … the nearest

far … further … the furthest

Habéis notado que hay un par de irregulares ahí: good – better – the

best, bad – worse – the worst, y far – further – the furthest. Tengo un pequeño
video y explicación de los irregulares aquí: Los 3 comparativos y
superlativos irregulares.
Pero puedes estar tranquilo, porque en la lista de comparativos y
superlativos en inglés, no hay más irregularidades.

En fin…

Grados de los Adjetivos

Los adjetivos tienen tres grados de comparación.
Grado positivo, grado comparativo, grado superlativo:

play
positivo comparativo
superlativo
tall taller the tallest
alto más alto el más alto
 big bigger the biggest 
grande más grande el más grande
intelligent more intelligent the most intelligent
inteligente más inteligente el más inteligente
expensive more expensive the most expensive
caro más caro el más caro

o play
o

 John is tall, but Bill is taller than John.

John es alto pero Bill es más alto que John.
 Jack is very tall. He is the tallest man in the team.
Jack es muy alto. El es el hombre más alto del equipo.

Adjetivos Monosílabos - Formación del Comparativo y Superlativo

play
Monosílabos Comparativo
adj + er
Superlativo
adj + est
small smaller the smallest
pequeño más pequeño el más pequeño
tall taller the tallest
alto más alto el más alto
young younger the youngest
joven más joven el más joven
old older the oldest
viejo más viejo el más viejo
new newer the newest
nuevo más nuevo el más nuevo
long longer the longest
largo más largo el más largo
short shorter the shortest
corto más corto el más corto
big bigger the biggest
grande más grande el más grande
fat fatter the fattest
gordo más gordo el más gordo

Adjetivos Bisílabos - Formación del Comparativo y Superlativo

Bisílabos terminados en: -y, -er, -le, -ow, (y otros muy conocidos)
play
Bisílabos Comparativo
 Superlativo
adj + er
adj + iest
easy easier the easiest
fácil más fácil el más fácil
happy happier the happiest
feliz más feliz el más feliz
crazy crazier the craziest
loco más loco el más loco
clever cleverer the cleverest
inteligente más inteligente el más inteligente
tender tenderer the tenderest
tierno más tierno el más tierno
humble humbler the humblest
humilde más humilde más humilde
gentle gentler the gentlest
suave más suave el más suave
narrow narrower the narrowest
angosto más angosto el más angosto
polite politer the politest
amable más amable el más amable
 

Adjetivos Largos - Formación del Comparativo y Superlativo

play
Adjetivos Comparativo
Largos more + adj
Superlativo
the most + adj
expensive more expensive the most expensive
caro más caro el más caro
modern more modern the most modern
moderno más moderno el más moderno
beautiful more beautiful the most beautiful
hermoso más hermoso el más hermoso
elegant more elegant the most elegant
elegante más elegante el más elegante
interesting more interesting the most interesting
interesante más interesante el más interesante
dangerous more dangerous the most dangerous
peligroso más peligroso el más peligroso
 Formación irregular de comparativos y superlativos
play
Adjetivo o Adverbio Comparativo
Superlativo
good better the best
bueno mejor el mejor
well better the best
bien mejor de la mejor forma
bad worse the worst
malo peor el peor
badly worse the worst
mal peor de la peor forma
much more the most
mucho más la mayor parte
many more the most
muchos más la mayoría
little less the least
poco menos el menos
far farther the farthest
lejos más lejos el más lejano
far further the furthest
lejos más lejos el más lejano
*further también significa ‘adicional’ > further information: información adicional

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La medicina (del latín medicina, derivado a su vez de mederi, que significa 'curar',

'medicar')1 es la cienciadedicada al estudio de la vida, la salud, las enfermedades y
la muerte del ser humano, e implica ejercer tal conocimiento técnico para el mantenimiento
y recuperación de la salud, aplicándolo al diagnóstico, tratamiento y prevención de las
enfermedades. La medicina forma parte de las denominadas ciencias de la salud.

Índice
  [ocultar] 

 1Historia
o 1.1Báculo de Asclepio o Esculapio
 2Fines de la medicina
 3Práctica de la medicina
o 3.1Agentes de salud
o 3.2Relación médico-paciente
o 3.3Sistema sanitario y salud pública
 4Ética médica
 5Especialidades médicas
 6Sociedades científicas
 7Colegios de médicos
 8Formación universitaria
o 8.1Competencias básicas de un estudiante de medicina
o 8.2Materias básicas
o 8.3Materias relacionadas
o 8.4En España
 9Controversias
 10Véase también
 11Referencias
 12Enlaces externos

Historia[editar]
Artículo principal: Historia de la medicina

La medicina tuvo sus comienzos en la prehistoria, la cual también tiene su propio campo
de estudio conocido como "Antropología médica"; se utilizaban plantas, minerales y partes
de animales, en la mayoría de las veces estas sustancias eran utilizadas
en rituales mágicos
por chamanes, sacerdotes, magos, brujos, animistas, espiritualistas o adivinos.2

Pintura mural que representa a Galenoe Hipócrates. Siglo XII, Anagni (Italia).

Los datos antiguos encontrados muestran la medicina en diferentes culturas como la

medicina Āyurveda de la India, el antiguo Egipto, la antigua China y Grecia. Uno de los
primeros reconocidos personajes históricos es Hipócrates quien es también conocido
como el padre de la medicina, Aristóteles; supuestamente descendiente de Asclepio, por
su familia: los Asclepíades de Bitinia; y Galeno. Posteriormente a la caída de Roma en
la Europa Occidental la tradición médica griega disminuyó.
Después de 750 d. C., los musulmanes tradujeron los trabajos de Galeno
y Aristóteles al arábigo por lo cual los doctores Islámicos se indujeron en la investigación
médica. Cabe mencionar algunas figuras islámicas importantes como Avicena que junto
con Hipócrates se le ha sido mencionado también como el padre de la
medicina, Abulcasis el padre de la cirugía, Avenzoar el padre de la cirugía
experimental, Ibn al-Nafis padre de la fisiologíacirculatoria, Averroes y Rhazes llamado
padre de la pediatría. Ya para finales de la Edad Mediaposterior a la peste negra,
importantes figuras médicas emergieron de Europa como William Harvey y Grabiele
Fallopio.3
En el pasado la mayor parte del pensamiento médico se debía a lo que habían dicho
anteriormente otras autoridades y se veía del modo tal que si fue dicho permanecía como
la verdad. Esta forma de pensar fue sobre todo sustituida entre los siglos XIV y XV d. C.,
tiempo de la pandemia de la "Peste negra.4
Asimismo, durante los siglos XV y XVI, una parte de la medicina, la anatomía sufrió un
gran avance gracias a la aportación del genio renacentista Leonardo Da Vinci, quien
proyecto junto con Marcantonio Della Torre (1481-1511); un médico anatomista de Pavía;
uno de los primeros y fundamentales tratados de anatomía, denominado Il libro
dell'Anatomia. Aunque la mayor parte de las más de 200 ilustraciones sobre el cuerpo
humano que realizó Leonardo Da Vinci para este tratado desaparecieron, se pueden
observar algunas de las que sobrevivieron en su Tratado sobre la pintura.5

Edward Jenner, descubridor de la vacuna de la viruela. En 1980 la OMSdeclaró erradicada a esta

enfermedad.

Investigaciones biomédicas premodernas desacreditaron diversos métodos antiguos como

el de los "cuatro humores6" de origen griego; es en el siglo XIX, con los avances
de Leeuwenhoek con el microscopio y descubrimientos de Robert Koch de las
transmisiones bacterianas, cuando realmente se vio el comienzo de la medicina moderna.
A partir del siglo XIX se vieron grandes cantidades de descubrimientos como el de los
antibióticos que fue un gran momento para la medicina; personajes tales como Rudolf
Virchow, Wilhelm Conrad Röntgen, Alexander Fleming, Karl Landsteiner, Otto
Loewi, Joseph Lister, Francis Crick, Florence Nightingale, Maurice Wilkins, Howard
Florey, Frank Macfarlane Burnet, William Williams Keen, William Coley, James D.
Watson, Salvador Luria, Alexandre Yersin, Kitasato Shibasaburō, Jean-Martin
Charcot, Luis Pasteur, Claude Bernard, Paul Broca, Nikolái Korotkov, William
Osler y Harvey Cushing como los más importantes entre otros.
Mientras la medicina y la tecnología se desarrollaban, comenzó a volverse más confiable,
como el surgimiento de la farmacología de la herbolaria hasta la fecha
diversos fármacos son derivados de plantas como
la atropina, warfarina, aspirina, digoxina, taxol etc.; de todas las descubiertas primero fue
la arsfenamina descubierta por Paul Ehrlich en 1908 después de observar que las
bacterias morían mientras las células humanas no lo hacían.
Las primeras formas de antibióticos fueron las drogas sulfas. Actualmente los antibióticos
se han vuelto muy sofisticados. Los antibióticos modernos puede atacar
localizaciones fisiológicasespecíficas, algunas incluso diseñadas con compatibilidad con el
cuerpo para reducir efectos secundarios.
Las vacunas por su parte fueron descubiertas por el Dr. Edward Jenner al ver que las
ordeñadoras de vacas que contraían el virus de vaccinia al tener contacto con las pústulas
eran inmunes a la viruela, lo que constituye el comienzo de la vacunación. Años
después Louis Pasteur le otorgó el nombre de vacuna en honor al trabajo de Edward
Jenner con las vacas.
Actualmente el conocimiento sobre el genoma humano ha empezado a tener una gran
influencia sobre ella, razón por la que se han identificado varios padecimientos ligados a
un gen en específico en el cual la Biología celular y la Genética se enfocan para la
administración en la práctica médica, aun así, estos métodos aún están en su infancia.

Báculo de Asclepio o Esculapio[editar]

Báculo de Asclepiosímbolo de la Medicina.

El báculo de Asclepio es utilizado como el símbolo mundial de la medicina. Se trata de una

vara con una serpiente enrollada, representando al dios griego Asclepio, o Esculapio para
los romanos. Este símbolo es utilizado por organizaciones como la Organización Mundial
de la Salud (OMS),7 la Asociación Americana Médica y de Osteopatía, 8 la Asociación
Australiana y Británica Médica9 y diversas facultades de medicina en todo el mundo que
igualmente incorporan esta insignia.

Fines de la medicina[editar]
La medicina debe aspirar a ser honorable y dirigir su propia vida como profesional; ser
moderada y prudente; ser asequible y económicamente sostenible; ser justa y equitativa; y
a respetar las opciones y la dignidad de las personas.
Los valores elementales de la medicina contribuyen a preservar su integridad frente a las
presiones políticas y sociales que defienden unos fines ajenos o anacrónicos. Los fines de
la medicina son:

 La prevención de enfermedades y lesiones y la promoción y la conservación de la

salud; son valores centrales, la prevención porque es de sentido común que es
preferible prevenir la enfermedad o daño a la salud, cuando ello sea posible. En la
promoción; Un propósito de la medicina es ayudar a la gente a vivir de manera más
armónica con el medio, un objetivo que debe ser perseguido desde el inicio de la vida
y hasta su final.
 El alivio del dolor y el sufrimiento causados por males.
El alivio del dolor y del sufrimiento se cuentan entre los deberes más esenciales del
médico y constituye uno de los fines tradicionales de la medicina.

 La atención y curación de los enfermos y los cuidados a los incurables.

la medicina responde buscando una causa de enfermedad, cuando esto resulta posible la
medicina busca curar la enfermedad y restituir el estado de bienestar y normalidad
funcional del paciente. El cuidado es la capacidad para conversar y para escuchar de una
manera que esté también al tanto de los servicios sociales y redes de apoyo para ayudar a
enfermos y familiares.

 La evitación de la muerte prematura y la búsqueda de una muerte tranquila.

La medicina, en su contra la muerte, asume como una meta correcta y prioritaria disminuir
las muertes prematuras, se trata de considerar como deber primario de la medicina
contribuir a que los jóvenes lleguen a la vejez y, cuando ya se ha alcanzado a esa etapa,
ayudar a que los ancianos vivan el resto de sus vidas en condiciones de bienestar y
dignidad. 10
Los fines erróneos de la medicina son:

 El uso incorrecto de las técnicas y los conocimientos médicos.

 El empleo de información sobre salud pública para justificar la coerción
antidemocrática de grandes grupos de personas para que cambien sus
comportamientos “insanos”.
 La medicina no puede consistir en el bienestar absoluto del individuo, más allá de
su buen estado de salud.
 Tampoco corresponde a la medicina definir lo que es el bien general para la
sociedad.10

Práctica de la medicina[editar]
Agentes de salud[editar]
Artículo principal: Médico

La medicina no es solo un cuerpo de conocimientos teórico-prácticos, también es una

disciplina que idealmente tiene fundamento en un trípode:

 El médico, como agente activo en el proceso sanitario.

 El enfermo, como agente pasivo, por ello es "paciente".
 La entidad nosológica, la enfermedad que es el vehículo y nexo de la relación
médico-paciente.
La práctica de la medicina, encarnada en el médico, combina tanto la ciencia como el arte
de aplicar el conocimiento y la técnica para ejercer un servicio de salud en el marco de la
relación médico-paciente. En relación al paciente, en el marco sanitario, se establecen
análogamente también vínculos con otros agentes de salud (enfermeros, farmacéuticos,
fisiatras, etc.) que intervienen en el proceso.

Relación médico-paciente[editar]
Artículo principal: Relación médico-paciente

El médico, durante la entrevista clínica, transita un proceso junto con el paciente, donde
necesita:

 Establecer un vínculo de confianza y seguridad con el paciente (y su entorno

también);
 Recopilar información sobre la situación del paciente haciendo uso de diferentes
herramientas (entrevista y anamnesis, historia clínica, examen físico, interconsulta,
análisis complementarios, etc.);
 Organizar, analizar y sintetizar esos datos (para obtener orientación diagnóstica);
 Diseñar un plan de acción en función de los procesos previos (tratamiento,
asesoramiento, etc);
 Informar, concienciar y tratar al paciente adecuadamente (implica también
acciones sobre su entorno);
 Reconsiderar el plan en función del progreso y los resultados esperados según lo
planificado (cambio de tratamiento, suspensión, acciones adicionales, etc.);
 Dar el alta al momento de resolución de la enfermedad (cuando sea posible), sino
propender a medidas que permitan mantener el estatus de salud (recuperación,
coadyuvantes, paliativos, etc.).
Toda consulta médica debe ser registrada en un documento conocido como historia
clínica, documento con valor legal, educacional, informativo y científico, donde consta el
proceder del profesional médico.

Sistema sanitario y salud pública[editar]

Artículo principal: Sistemas de asistencia sanitaria

Artículo principal: Sector salud

La práctica de la medicina se ejerce dentro del marco económico, legal y oficial del sistema
médico que es parte de los sistemas nacionales de salud pública (políticas sanitarias
estatales). Las características bajo las cuales se maneja el sistema sanitario en general y
el órgano médico en particular ejercen un efecto significativo sobre cómo el servicio de
salud, y la atención sanitaria puede ser aprovechada por la población general.
Una de las variables más importantes para el funcionamiento del sistema se corresponde
con el área financiera y el presupuesto que un Estado invierte en materia de salud. Otra
variable implica los recursos humanos que articulan las directivas del sistema sanitario.
La otra cara de la moneda en materia de atención médica está dada por el servicio privado
de salud. Los honorarios y costos del servicio sanitario corren por cuenta del contratista,
siendo de esta forma un servicio generalmente restringido a las clases económicamente
solventes. Existen no obstante contratos de seguro médico que permiten acceder a estos
servicios sanitarios privados; son, fundamentalmente, de dos tipos:

 De cuadro médico: aquellos en los que se accede a los servicios sanitarios de una
entidad privada (a su red de médicos y hospitales) pagando una prima mensual y, en
ocasiones, un copago por cada tratamiento o consulta al que se accede.

 De reembolso: aquellos en los que se accede a cualquier médico u hospital privado

y, a cambio de una prima mensual y con unos límites de reembolso, el seguro
devuelve un porcentaje de los gastos derivados del tratamiento.

Ética médica[editar]
Artículo principal: Ética médica

La ética es la encargada de discutir y fundamentar reflexivamente ese conjunto de

principios o normas que constituyen nuestra moral. La deontología médica es el conjunto
de principios y reglas éticas que han de inspirar y guiar la conducta profesional del médico.
Los deberes que se imponen obligan a todos los médicos en el ejercicio de su profesión,
independientemente de la modalidad. 11

Especialidades médicas[editar]
Artículo principal: Especialidades médicas

 Alergología
 Análisis clínicos
 Anatomía patológica
 Anestesiología y reanimación
 Angiología y cirugía vascular
 Bioquímica clínica
 Cardiología
 Cirugía cardiovascular
 Cirugía general y del aparato digestivo
 Cirugía oral y maxilofacial
 Cirugía ortopédica y traumatología
 Cirugía pediátrica
 Cirugía plástica
 Cirugía torácica
 Dermatología
 Endocrinología y nutrición
 Epidemiología
 Estomatología y odontología
 Farmacología clínica
 Foniatría
 Gastroenterología
 Genética
 Geriatría
 Ginecología
 Hematología
 Hepatología
 Hidrología médica
 Infectología
 Inmunología
 Medicina aeroespacial
 Medicina de emergencia
 Medicina del trabajo
 Medicina deportiva
 Medicina familiar y comunitaria
 Medicina física y rehabilitación
 Medicina forense
 Medicina intensiva
 Medicina interna
 Medicina nuclear
 Medicina preventiva
 Medicina veterinaria
 Microbiología y parasitología
 Nefrología
 Neonatología
 Neumología
 Neurocirugía
 Neurofisiología clínica
 Neurología
 Obstetricia
 Oftalmología
 Oncología médica
 Oncología radioterápica
 Otorrinolaringología
 Pediatría
 Proctología
 Psiquiatría
 Radiología o radiodiagnóstico
 Reumatología
 Salud pública
 Traumatología
 Toxicología
 Urología

Sociedades científicas[editar]
Los médicos se agrupan en sociedades o asociaciones científicas, que son organizaciones
sin fines de lucro, donde se ofrece formación médica continuada en sus respectivas
especialidades, y se apoyan los estudios de investigación científica.

Colegios de médicos[editar]
Artículo principal: Colegios de médicos

Un Colegio Médico es una asociación gremial que reúne a los médicos de un entorno
geográfico concreto o por especialidades. Actúan como salvaguarda de los valores
fundamentales de la profesión médica: la deontología y el código ético. Además de llevar
la representación en exclusiva a nivel nacional e internacional de los médicos colegiados,
tiene como función la ordenación y la defensa de la profesión médica. En la mayoría de los
países la colegiación suele ser obligatoria.12

Formación universitaria[editar]
Artículo principal: Facultad de medicina

La educación médica, lejos de estar estandarizada, varía considerablemente de país a

país. Sin embargo, la educación para la formación de profesionales médicos implica un
conjunto de enseñanzas teóricas y prácticas generalmente organizadas en ciclos que
progresivamente entrañan mayor especialización.

Competencias básicas de un estudiante de medicina[editar]

Las cualidades y motivaciones iniciales que debe poseer un estudiante de Medicina son: 13

 Interés por las ciencias de la salud

 Organizador de acciones a largo plazo
 Habilidad en la manipulación precisa de instrumentos
 Capacidad de servicio y relación personal
 Sentido de la ética y la responsabilidad
 Personalidad inquieta y crítica, con ganas de renovar planteamientos y actitudes
 Motivación para desarrollar actividades médicas.
Materias básicas[editar]
La siguiente es una lista de las materias básicas de formación en la carrera de medicina:

 Anatomía humana: es el estudio de la estructura física (morfología macroscópica)

del organismo humano.
 Anatomía patológica: estudio de las alteraciones morfológicas que acompañan a la
enfermedad.
 Bioestadística: aplicación de la estadística al campo de la medicina en el sentido
más amplio; los conocimientos de estadística son esenciales en la planificación,
evaluación e interpretación de la investigación.
 Bioética: campo de estudio que concierne a la relación entre la biología,
la ciencia la medicina y la ética.
 Biofísica: es el estudio de la biología con los principios y métodos de la física.
 Biología: ciencia que estudia los seres vivos.
 Biología molecular: es la que tiene como objetivo el estudio de los procesos que se
desarrollan en los seres vivos desde un punto de vista molecular.
 Bioquímica: estudio de la química en los organismos vivos, especialmente la
estructura y función de sus componentes.
 Cardiología: estudio de las enfermedades del corazón y del sistema
cardiovascular.
 Citología (o biología celular): estudio de la célula en condiciones fisiológicas.
 Dermatología: estudio de las enfermedades de la piel y sus anexos.
 Embriología: estudio de las fases tempranas del desarrollo de un organismo.
 Endocrinología: estudio de las enfermedades de las glándulas endócrinas.
 Epidemiología clínica: El uso de la mejor evidencia y de las herramientas de
la medicina basada en la evidencia (MBE) en la toma de decisiones a la cabecera del
enfermo.
 Farmacología: es el estudio de los fármacos y su mecanismo de acción.
 Fisiología: estudio de las funciones normales del cuerpo y su mecanismo íntimo de
regulación.
 Gastroenterología: estudio de las enfermedades del tubo digestivo y glándulas
anexas.
 Genética: estudio del material genético de la célula.
 Ginecología y obstetricia: estudio de las enfermedades de la mujer, el embarazo y
sus alteraciones.
 Histología: estudio de los tejidos en condiciones fisiológicas.
 Historia de la medicina: estudio de la evolución de la medicina a lo largo de la
historia.
 Neumología: estudio de las enfermedades del aparato respiratorio.
 Neurología: estudio de las enfermedades del sistema nervioso.
 Otorrinolaringología: estudio de las enfermedades de oídos, naríz y garganta.
 Patología: estudio de las enfermedades en su amplio sentido, es decir, como
procesos o estados anormales de causas conocidas o desconocidas. La palabra
deriva de pathos, vocablo de muchas acepciones, entre las que están: «todo lo que se
siente o experimenta, estado del alma, tristeza, pasión, padecimiento, enfermedad».
En la medicina, pathos tiene la acepción de «estado anormal duradero como producto
de una enfermedad», significado que se acerca al de «padecimiento».
 Patología médica: una de las grandes ramas de la medicina. Es el estudio de las
patologías del adulto y tiene múltiples subespecialidades que incluyen la cardiología,
la gastroenterología, la nefrología, la dermatología y muchas otras.
 Patología quirúrgica: incluye todas las especialidades quirúrgicas de la medicina: la
cirugía general, la urología, la cirugía plástica, la cirugía cardiovascular y la ortopedia
entre otros.
 Pediatría: estudio de las enfermedades que se presentan en los niños y
adolescentes.
 Psicología médica: estudio desde el punto de vista de la medicina de las
alteraciones psicológicas que acompañan a la enfermedad.
 Psiquiatría: estudio de las enfermedades de la mente.
 Semiología clínica: estudia los síntomas y los signos de las enfermedades, como
se agrupan en síndromes, con el objetivo de construir el diagnóstico. Utiliza como
orden de trabajo lo conocido como método clínico. Este método incluye el
interrogatorio, el examen físico, el análisis de los estudios de laboratorio y
de Diagnóstico por imágenes. El registro de esta información se conoce como Historia
Clínica.
 Traumatología y ortopedia: estudio de las enfermedades traumáticas (accidentes)
y alteraciones del aparato musculoesquelético.
Materias relacionadas[editar]
 Antropología médica: estudia las formas antiguas y actuales de curación en
diferentes comunidades, que no necesariamente siguen lo establecido por la medicina
basada en conocimientos occidentales e institucionalizados. Se analizan influencias de
los distintos usos y costumbres de las comunidades para la toma de decisiones
respecto al mejoramiento y prevención de la salud y al tratamiento de las
enfermedades.
 Fisioterapia: es el arte y la ciencia de la prevención, tratamiento y recuperación de
enfermedades y lesiones mediante el uso de agentes físicos, tales como el masaje, el
agua, el movimiento, el calor o la electricidad.
 Logopedia: es una disciplina que engloba el estudio, prevención, evaluación,
diagnóstico y tratamiento de las patologías del lenguaje (oral, escrito y gestual)
manifestadas a través de trastornos de la voz, el habla, la comunicación, la audición y
las funciones orofaciales.
 Nutrición: es el estudio de la relación entre la comida y bebida y la salud o la
enfermedad, especialmente en lo que concierne a la determinación de una dieta
óptima. El tratamiento nutricional es realizado por dietistas y prescrito
fundamentalmente en diabetes, enfermedades cardiovasculares, enfermedades
relacionadas con el peso y alteraciones en la ingesta, alergias, malnutrición y
neoplasias.
En España[editar]

Médicos recién graduados, con el distintivo de la beca amarilla.

Los estudios de medicina en España y en muy pocos países de la Unión Europea tienen

una duración de 6 años para la obtención del grado académico y entre 4 y 6 para
el posgrado, lo que supone un total de 11 o 12 años de estudio para la formación
completa.
El grado de medicina tiene 2 ciclos de 3 años cada uno. Los dos primeros años se dedican
al estudio del cuerpo humano en estado de salud, así como de las ciencias básicas
(Física, Estadística, Historia de la Medicina, Psicología, Bioquímica, Genética...). El tercer
año se dedica a los estudios de laboratorio y a la Patología General médica y quirúrgica.
Los 3 años del segundo ciclo suponen un estudio general de todas y cada una de las
especialidades médicas, incluyendo muchas asignaturas prácticas en los Hospitales
Clínicos asociados a las Facultades de Medicina. Una vez terminado el grado, los
estudiantes reciben el título de Médico y deben colegiarse en el Colegio Médico de la
provincia en la que vayan a ejercer. Una vez colegiados, pueden recetar y abrir clínicas por
cuenta propia, así como trabajar para clínicas privadas, pero no pueden trabajar en
el Sistema Nacional de Salud.
La formación especializada se adquiere en los estudios de posgrado. Existen
50 especialidades médicas que funcionan como títulos de Posgrado, siguiendo la
estructura de máster y doctorado. Estos programas de posgrado, conocidos como
formación MIR, tienen una duración de 3 o 6 años.
Para el acceso a uno de estos programas de posgrado, los graduados o licenciados en
medicina realizan un examen a nivel nacional conocido como Examen MIR en régimen de
concurrencia competitiva. La nota se calcula a partir de la media del expediente de los
estudios de grado o licenciatura del alumno (ponderado un 25 %) y el resultado del
Examen MIR (75 %).[cita  requerida]
El aspirante con mayor nota tiene a su disposición todos los programas de formación de
todos los hospitales de la nación, el segundo todos menos la plaza que haya elegido el
primero, y así sucesivamente.
Previa realización de un trabajo de investigación, el médico recibe el título de doctor y
puede ejercer tanto por cuenta propia como ajena en los servicios médicos públicos y
privados de España, como facultativo de la especialidad en la que se haya doctorado.

Controversias[editar]
Los siguientes son algunos de los temas que mayor controversia han generado en relación
con la profesión o la práctica médicas:

 El filósofo Iván Illich atacó en profundidad la medicina contemporánea occidental

en Némesis médica, publicado por primera vez en 1975. Argumentó que
la medicalización durante décadas de muchas vicisitudes de la vida (como el
nacimiento y la muerte) a menudo causan más daño que beneficio y convierten a
mucha gente en pacientes de por vida. Llevó a cabo estudios estadísticos para
demostrar el alcance de los efectos secundarios y la enfermedad inducida por los
medicamentos en las sociedades industriales avanzadas, y fue el primero en divulgar
la noción de iatrogenia.14
 Se han descrito críticamente las condiciones de hostigamiento laboral a las que se
ven enfrentados los estudiantes de medicina en diferentes momentos durante sus
estudios en los hospitales.15
¿Qué significa “medicina”?
La medicina incluye todas las técnicas tendientes a mantener un buen
estado de salud en la población, o, dentro de las posibilidades, a
recuperarlo en caso de que se haya perdido.

(La medicina se divide en cuatro grandes grupos)

La medicina y sus clasificaciones

Existen cuatro grandes divisiones de la medicina:
1. Medicina tradicional: se trata de la ciencia reconocida a nivel
internacional que estudia y prescribe tratamientos para mejorar el
bienestar sanitario de la población. De esta forma, y junto con muchas otras,
forma parte de las denominadas ciencias de la salud.
La mayoría de las prácticas que contempla la medicina sólo pueden ser
desarrolladas por profesionales del área, ya sean enfermeros,
licenciados o técnicos o médicos. Existe una intensa regulación legal sobre la
materia, de forma que las habilitaciones necesarias, los lugares y los
requerimientos para ejercer esta medicina son decididos y otorgados por
organismos del Estado y de instituciones internacionales.
Se trata de la única forma de práctica médica oficialmente aceptada por
la Organización de las Naciones Unidas, que la coordina desde
la Organización Mundial de la Salud (OMS) y por la mayoría de los países
de Occidente.
A su vez, la medicina tradicional se divide en cada vez más numerosas
especialidades que se pueden clasificar en cuatro grupos:

A. Especialidades clínicas: cumplen funciones preventivas,

diagnósticas y terapéuticas en contacto con el paciente. Las más
importantes son:
 Clínica Médica
 Cardiología
 Endocrinología
 Geriatría
 Hemoterapia
 Infectología
 Medicina del deporte
 Medicina Familiar
 Medicina legal
 Nefrología
 Neumonología
 Neurología
 Oncología
 Pediatría
 Psiquiatría
 Reumatología
 Traumatología
B. Especialidades quirúrgicas: trabajan con técnicas y procedimientos
invasivos para modificar estructuras superficiales o profundas del
cuerpo. A modo de ejemplo se pueden nombrar:
 Cirugía cardiovascular
 Cirugía general
 Cirugía maxilofacial
 Cirugía ortopédica
 Cirugía pediátrica
 Cirugía plástica
 Cirugía torácica
 Cirugía reparadora
C. Especialidades clínico – quirúrgicas: Utilizan por igual técnicas
invasivas y no invasivas. Podemos encontrar entre ellas:
 Angiología
 Dermatología
  Estomatología
 Ginecología y obstetricia
 Oftalmología
 Otorrinolaringología
 Urología
D. Especialidades de laboratorio: por lo general no tienen contacto directo
con el paciente, pues elaboran diagnósticos a través del estudio de
muestras y sugieren tratamientos al médico clínico tratante. A modo de ejemplo
podemos nombrar:

 Análisis clínicos
 Anatomía patológica
 Inmunología
 Medicina nuclear
 Parasitología
 Neurofisiología clínica
 Radiología
2. Medicinas complementarias: se aglomeran en este grupo todos
los procedimientos aplicables en conjunto con las prácticas de la
medicina tradicional. Cada vez son más tomadas en cuenta y aplicadas por
los profesionales. Un ejemplo de este tipo de prácticas es el uso de música
durante el parto para tranquilizar al neonato y a la madre.
3. Medicinas alternativas: aquí se ubica el conjunto de prácticas
terapéuticas y diagnósticas no aceptadas dentro del cuerpo de la
medicina tradicional por no ser demostrables por medio de criterios
científicos. Es por esto que suelen ser conocidas como “pseudociencias”. La gran
mayoría de estas técnicas proviene de los países de Oriente. De entre ellas, las
más importantes son:
 Homeopatía: consiste en el uso de sustancias diluidas que
buscan generar los mismos síntomas que sufre el paciente, bajo la
premisa de que “lo similar cura a lo similar”. La efectividad de estas
prácticas no pudo ser demostrada.
 Acupuntura: se trata de la aplicación de agujas en puntos
determinados del cuerpo del paciente y busca por lo general el alivio
del dolor. Aunque su validez científica no fue demostrada, cada vez
es más usada como técnica complementaria a los tratamientos
convencionales.
 Quiropráctica: se ocupa del tratamiento de los problemas del
sistema locomotor (músculos, huesos y articulaciones) por medio de
mecanismos directos y manuales, tales como el “ajuste vertebral”,
que ordena la columna vertebral, considerada el eje y centro del
cuerpo.
 Masajes: pueden ser usados con diversos fines, ya sean estéticos,
preventivos, terapéuticos, deportivos, sexuales y psicológicos. Se
trata del manejo manual de los tejidos blandos, como ser el tejido
 conectivo, los músculos y la piel, en busca de relajarlos y mejorar su
circulación sanguínea o linfática.
4. Medicina integrativa: es aquella que utiliza técnicas de la
medicina convencional, pero que aprovecha los procedimientos
alternativos y complementarios con cierto grado de aval científico en
cuanto a su seguridad y eficacia.

FueEntre la Medicina y la sociedad, existe indiscutiblemente una influencia recíproca: el

avance técnico y científico en las Ciencias Médicas ha contribuido al surgimiento de las

doctrinas sociales, y estas a su vez han facilitado el desarrollo de la Medicina. La relación entre

Medicina y sociedad se manifiesta claramente desde los albores de la humanidad. En cada acto

médico hay siempre dos partes, el médico y el enfermo, o en un sentido más amplio: el cuerpo

médico y la sociedad. La Medicina es el complejo de las relaciones múltiples de estos dos

grupos. Por consiguiente, su historia no puede limitarse a la ciencia, a las instituciones y a los

personajes de la Medicina; debe incluir también la historia del paciente y del médico en la

sociedad, así como la historia de las relaciones del uno y otro. De ese modo, la historia de la

medicina se convierte en historia social, con lo que entendemos que la Medicina es parte de la

sociedad, de la forma como esta se organiza en sus actividades productivas, de las relaciones

que mantienen entre sí los individuos en este proceso y de la historia de estas relaciones.

Ahora bien, si la salud de los componentes de un Estado es un derecho, se vuelve

indispensable la aplicación real de la Medicina para la prevención, la curación y rehabilitación

de los enfermos, para conservar y promover la salud de la población. En este papel social la

Medicina institucional rebasó con amplitud los esquemas tradicionales de la Medicina

individualista y liberal, y convirtió en una necesidad social y médica, la organización de

servicios capaces de favorecer el beneficio y, al mismo tiempo, de estimular el progreso de la

ciencia médica. De acuerdo a estos conceptos sociales, la meta de la Medicina debe ser la de

organizar servicios médicos que permitan la utilización de recursos humanos, materiales y

financieros, para garantizar la oportunidad, la calidad y el costo de los servicios, y ser capaz

también de conservar, incrementar y hacer aplicable los progresos continuos que la Medicina

alcanza en sus bases técnicas y científicas. Para alcanzar estas metas de oportunidad y calidad

en los servicios médicos se establecerán normas institucionales que fijen, de acuerdo con el

adelanto de la Medicina, los procedimientos para el estudio y tratamiento de los pacientes,

para el uso de los medicamentos, materiales y equipos. Es necesaria una estructuración

orgánico- funcional conveniente, donde se delínean los conceptos técnico, normativo,

administrativo y sobre todo presupuestos reales de cada unidad de los servicios médicos, para

un equilibrio entre el problema financiero y la buena cobertura y calidad de la atención

médica. La verdadera expresión institucional de la Medicina requiere, además, un alto sentido

de responsabilidad de las instituciones, que se traduzca en un impulso para que los médicos y

los auxiliares de los servicios, se mantengan, nte: http://www.tipos.co/tipos-de-

medicina/#ixzz5D2Emhwwq

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