Taller de metabolismo, bioenergética y enzimas.

Carlos Marín

Metabolismo y bioenergética.

1. ¿Explique de qué manera los organismos heterótrofos y autótrofos obtienen su energía y cómo circula
entre ellos?

Los autótrofos utilizan el CO2 atmosférico para construir sus biomoléculas orgánicas generando algunos O 2 a
partir del agua. Además, Los heterótrofos utilizan los productos orgánicos de los autótrofos como nutrientes y
devuelven CO2 a la atmósfera.

2. De qué manera se relacionan las biomoléculas con el compuesto acetil CoA. ¿cuál es la importancia
biológica de esta molécula?
3.
Según todo lo descrito, se considera el acetl CoA como un punto de ramificación en el metabolismo
intermediario, ya que, de hecho, hacia él convergen las principales vías metabólicas, a partir del acetl
CoA se puede llegar a sintetizar las principales moléculas orgánicas.

El metabolismo degradativo de las principales moléculas orgánicas conduce previamente a la formación

de acetl CoA principalmente, y a otros metabolitos intermediarios que nutren en su funcionamiento al
ciclo de Krebs.

El acetl CoA que se produce en cada caso, se incorpora al ciclo de Krebs para su degradación final,
constituyendo este metabolito la materia prima del ciclo.
4. Teniendo claro el significado de metabolismo diga usted a qué se refiere las rutas metabólicas y qué
importancia tienen a nivel biológico.

Resumiendo, las rutas metabólicas son un conjunto de reacciones que caracterizan un proceso
bioquímico determinado como pueden ser el metabolismo de los carbohidratos llamada glucólisis, que
puede ser anaeróbica: fermentación o aeróbica respiración, también tenemos el metabolismo de lípidos o
beta-oxidación,
o reacciones de las proteínas como la desaminación o descarboxilación, que conducen al Ciclo de Krebs
como proceso central del metabolismo que a su vez conduce a la transferencia de electrones y a la
Fosforilación oxidativa. La fotosíntesis es la reacción por la cual las plantas proveen de energía a todos
los seres vivos.

5. a. Establezca las diferencias entre catabolismo, anabolismo y explique qué relación tienen con el
metabolismo.

Catabolismo Anabolismo
Degrada biomoléculas Fabrica biomoléculas

Produce energía (la almacena como Consume energía (usa las ATP)
ATP)

Implica procesos de oxidación Implica procesos de reducción

Sus rutas son convergentes Sus rutas son divergentes

Ejemplos: glucólisis, ciclo de Krebs, Ejemplos: fotosíntesis, síntesis de

fermentaciones, cadena respiratoria proteínas

El metabolismo es la suma de todas las actividades químicas que ocurren en un organismo. El

metabolismo de un organismo consiste en muchas series de reacciones químicas, o rutas metabólicas
que se cruzan. El metabolismo como proceso presenta dos fases antagónicas, mutuamente
excluyentes, que reciben el nombre de catabolismo y anabolismo que son las dos principales rutas del
metabolismo. El anabolismo incluye las diversas rutas en las que se sintetizan moléculas complejas a
partir de sustancias más simples, como la unión de aminoácidos para formar proteínas. El catabolismo
incluye las rutas en las que grandes moléculas se dividen en moléculas más pequeñas, como en la
degradación de almidón para formar monosacáridos.

b. Explique las 3 etapas del catabolismo.

El Catabolismo se organiza en tres etapas:

 La etapa I del catabolismo es la ruptura de biomoléculas complejas en sus
respectivos bloques de construcción. Las moléculas de nutrientes orgánicos se convierten en productos
más pequeños y sencillos como: Glúcidos, grasas, proteínas, ácido láctico, CO2 y NH3
 En la etapa II, estos bloques se oxidan en un intermediario común acetil CoA.
 La etapa III comprende el ciclo del ácido cítrico (oxidación de acetil CoA a dióxido de carbono,
la formación de NADH y FADH2) seguida del transporte de electrones y fosforilación oxidativa.
Generalmente la energía liberada durante el transporte de los electrones hacia el oxígeno
molecular está acoplada a la síntesis del ATP.
 6. Mencione cuáles son las moléculas transportadoras -captadoras de electrones y diga si son necesarias en
procesos catabólicos o anabólicos y ¿por qué?

Las células aeróbicas consumen O2 y lo reducen a H2O con los e- procedentes de la oxidación de
nutrientes
(NADH, FADH2).

7. Mencione cuáles son las moléculas transportadoras-liberadoras de electrones y diga si son necesarias en
procesos catabólicos o anabólicos y ¿por qué?
8. De las moléculas mencionadas en las dos preguntas anteriores, cuáles son las que tienen el poder
reductor y donador de electrones. Escríbalas.

Transportadores de electrones:
 NADH (donador) / NAD+ (aceptor): par redox conjugado.
El NAD+ es un agente oxidante, acepta electrones de otras moléculas y pasa a ser reducido, formándose
NADH, que puede ser utilizado entonces como agente reductor para donar electrones.

 FADH2 (donador) / FAD (aceptor): par redox conjugado.

El FAD es un agente oxidante, acepta electrones de otras moléculas y pasa a ser reducido, formándose FADH2,
que puede ser utilizado entonces como agente reductor para donar electrones.

9. a. Explique químicamente de qué manera un transportador de electrones se reduce. Mecanismo

Durante las principales reacciones redox del catabolismo de la glucosa intervienen dos moléculas
intermediarias: NAD y FAD. Se denominan cofactores Redox: alternativamente se reducen y luego se oxidan.

 NAD: nicotinamida adenina dinucleótido. NAD+ en su forma oxidada y NADH + H cuando está
reducido.
La concentración de NAD+ en la célula es pequeña; por lo tanto, debe reciclarse continuamente de la
forma oxidada a la reducida y viceversa.

NAD+ (oxi) + 2H+ + 2e- ----> NADH (red) + H+

 FAD: flavina adenina dinucleótido. Transporta 2H, por lo que es FAD en su forma oxidada y FADH2
cuando está reducido.

FAD (oxi) + 2 H+ + 2 e− ----> FADH2 (red)

b. ¿En qué lugar aloja los electrones ganados este transportador?

La cadena de transporte de electrones es un conjunto de proteínas y moléculas orgánicas incrustadas en

la membrana, la mayoría de las cuales se organizan en cuatro grandes complejos nombrados del I al IV.
En eucariontes, muchas copias de estas moléculas se encuentran en la membrana mitocondrial interna.

NADH entrega electrones a complejo uno y el complejo uno pasa los electrones a la coenzima Q, la
coenzima Q lleva el par de electrones al complejo 3 que le entrega los electrones al citocromo C, el
citocromo C entrega los electrones al complejo 4 que termina entregándoselos al Oxigeno para terminar
formando Agua.

FADH2 le entrega al complejo 2 y este le entrega a la Ubiquinona (Coenzima Q) la coenzima Q lleva el

par de electrones al complejo 3 que le entrega los electrones al citocromo C, el citocromo C entrega los
electrones al complejo 4 que termina entregándoselos al Oxigeno para terminar formando Agua.

c. ¿Por qué razón puede captar esos electrones un transportador?

Todos los electrones que entran en la cadena de transporte provienen de moléculas de NADH y FADH 2
que se producen en fases más tempranas de la respiración celular: glucólisis, oxidación del piruvato y el
ciclo del ácido cítrico.

El NADH es muy bueno donando electrones en reacciones redox (o sea que sus electrones están en un
nivel de energía alto), por lo que puede transferir sus electrones directamente al complejo I y se
transforma otra vez en NAD. El movimiento de los electrones a través del complejo I en una serie de
reacciones redox libera energía, la cual el complejo usa para bombear protones desde la matriz hacia el
espacio intermembranal.

El FADH2 no es tan bueno para donar electrones como el NADH (o sea que sus electrones se encuentran
en un nivel de energía más bajo), por lo que no puede transferir sus electrones hacia el complejo I. En su
lugar, introduce los electrones a la cadena de transporte a través del complejo II, el cual no bombea
protones a través de la membrana.

d. ¿qué efectos causaría la ausencia de estos transportadores?

La cadena de transporte de electrones se detendría y el gradiente disminuiría

El transporte de electrones es la etapa final de la respiración aeróbica. En esta etapa, la energía de

NADH y FADH2 se transfiere al ATP. El efecto que tendría seria, no se podría utilizar la energía para
bombear iones de hidrógeno a través de la membrana mitocondrial interna desde la matriz en el espacio
intermembranal, y en el gradiente quimiosmótico no podrá bombear los iones de hidrógeno para que
fluyan hacia atrás a través de la membrana mitocondrial en la matriz por medio de la ATP sintasa,
afectando así la produciendo ATP
 Bioenergética

10. ¿Cuál es el papel de la bioenergética en el campo de la bioquímica? Y ¿qué es la termodinámica y qué

relación tiene con la bioenergética?

Con este término se designan los intercambios de energía que se desarrollan en el metabolismo, los cuales
obedecen las mismas leyes físicas que cualquier otro proceso natural, y dentro de estas leyes, los principios de
la termodinámica son la base para comprender estas transducciones o cambio de energía.

El primer principio o ley de la termodinámica establece que en cualquier cambio físico o químico la cantidad
total de energía en el universo permanece constante, aunque pueda cambiar la forma de la misma.

La segunda ley establece que en todos los procesos naturales la entropía o desorden del universo aumenta. Tal y
como se ha observado al inicio de este capítulo, una característica de los seres vivos es el alto grado de
organización que presentan, por lo que se deduce que los procesos vitales consisten en una lucha constante
contra la segunda ley de la termodinámica, dejando el aumento de desorden para el resto del entorno o universo
y buscando para la materia
viva el máximo orden.

11. ¿Mediante ejemplos argumente a qué se refiere el proceso de transducción en el campo de la

bioenergética?

Transducción: conversión de una forma de energía en otra.

Toda célula u organismo vivo debe realizar trabajo para mantenerse con vida, crecer y reproducirse. Para ello,
debe transformar energía del medio ambiente para producir trabajo biológico.

Por ejemplo, En eucariotas los mecanismos para estas conversiones energéticas se encuentran dentro de las
membranas de los cloroplastos y las mitocondrias.

La energía almacenada en estos gradientes es igual a la acumulada en una pila eléctrica y se emplea para
ejecutar muchas de las actividades más importantes de la célula.

Las membranas también participan en la transferencia de energía química de grasas y carbohidratos al ATP.

Las membranas también sirven como sitios para almacenar energía cuando mantienen concentraciones
diferentes de iones específicos o de otros solutos a través de su superficie.

Las membranas participan estrechamente en los procesos que convierten un tipo de energía en otro.

La más fundamental ocurre durante la fotosíntesis, cuando los pigmentos unidos a la membrana absorben
energía de la luz solar, la convierten en energía química y la almacenan en carbohidratos.

12. Enuncie y explique con ejemplos distintos a los vistos en clase las 2 leyes de la termodinámica
estudiadas.

 Primera ley: la energía puede convertirse de una forma a otra, pero no puede crearse ni destruirse. La
energía puede almacenarse en varias formas y luego transformarse en otras. Cuando los organismos
oxidan carbohidratos, convierten la energía almacenada en los enlaces químicos en otras formas de
energía. En el caso de las reacciones químicas, esto significa que la suma de la energía de los productos
de la reacción y la de la energía liberada en la reacción misma es igual a la energía inicial de las
sustancias que reaccionan.
  Segunda ley: en el curso de las conversiones energéticas, el potencial termodinámico -o energía
potencial termodinámica- de un sistema en el estado final siempre será menor que el potencial
termodinámico del mismo sistema en el estado inicial. La diferencia entre los potenciales
termodinámicos de los estados inicial y final se conoce como cambio en la energía libre (o de Gibss) del
sistema y se simboliza como ΔG.

Otra manera de enunciar la segunda ley de la termodinámica es que todos los procesos naturales tienden
a ocurrir en una dirección tal que la entropía del Universo se incrementa. Para mantener la organización
de la cual depende la vida, los sistemas vivos deben tener un suministro constante de energía que les
permita superar la tendencia hacia el desorden creciente. El Sol es la fuente original de esta energía.

13. a. ¿A nivel Biológico que se puede entender como sistema reactante? Ejemplo.

Sistema reactante: colección de materia que atraviesa por un proceso químico o físico en particular. Puede ser
un organismo, una célula o dos compuestos que reaccionan entre sí
Universo: sistema reactante y sus alrededores.

b. ¿cree usted que un proceso como la fotosíntesis es un sistema reactante? ¿Por qué?
Si, Los reactantes de la fotosíntesis son el dióxido de carbono y el agua. Estas son las moléculas necesarias para
iniciar el proceso. Pero un artículo más es necesario, y esa es la luz solar. Todos los tres componentes, dióxido
de carbono, agua y la energía del sol son necesarios para que ocurra la fotosíntesis. Estos tres componentes
deben encontrarse en el cloroplasto de la célula de la hoja para que ocurra la fotosíntesis.

c. ¿cree usted que un proceso como la generación de ATP desde ADP es un sistema reactante? ¿Por
qué?

Si, porque en los procesos de hidrólisis de ATP se libera una cantidad apreciable de energía cuando uno de estos
enlaces se rompe en una reacción química. El ATP se hidroliza a ADP en la siguiente reacción:

ATP + H2O ⇋ ADP + Pi +energía.

Como la mayoría de las reacciones químicas, la hidrólisis de ATP en ADP es reversible. La reacción inversa,
que regenera ATP a partir de ADP y Pi, requiere energía. La regeneración de ATP es importante porque las
células tienden a usar (hidrolizar) las moléculas de ATP muy rápidamente y dependen de que el ATP sea
reemplazado constantemente.

d. plantee otro ejemplo de sistema reactante a nivel biológico.

 Cadena transportadora de electrones

 Glucolisis.
 Ciclo de Krebs
 formación del Acetil-CoA
 síntesis de proteínas
 sináptica neuronal
 14. Haga una revisión de los términos como: energía libre de Gibbs, reacción exergónica, reacción
endergónica, entalpia, reacción exotérmica, reacción endotérmica y entropía. También repase como se
aplica y calcula la Keq y que nos puede indicar en una reacción.

 energía libre de Gibbs: La energía libre, el único tipo de energía que puede realizar trabajo
celular, es el tema de la termodinámica de mayor interés para un biólogo. En los seres vivos se
utiliza la diferencia entre la energía libre de los alimentos y los productos de su degradación para
poder desarrollar trabajo.

 reacción exergónica: Reacción caracterizada por la liberación de energía libre. También

denominada reacción espontánea.

 reacción endergónica: Reacción no espontánea; reacción que requiere un aporte neto de energía
libre.

 reacción exotérmica: Reacción química en la que se desprende calor del sistema de reacción, el
calor se desprende como un producto.

 reacción endotérmica: Reacción en la que se absorbe o requiere calor para llevarse a cabo, y
sirve como reactante.
 entropía: La energía en forma menos utilizable es más difusa, o desorganizada. La entropía (S)
es una medida de este desorden, o aleatoriedad; la energía utilizable tiene baja entropía, está
organizada, mientras que la energía desorganizada, como el calor, tiene alta entropía.

 Keq, se pueden usar para determinar si una reacción está en equilibrio, para calcular
concentraciones en el equilibrio, y para determinar si la reacción favorece la formación de
productos o de reactivos en el equilibrio.

La magnitud de Keq, puede proporcionarnos información acerca de las concentraciones de

reactivos y productos en el equilibrio.

Keq es mayor que 1, tendremos mayormente especies de producto presentes en el equilibrio.

Keq es menos que, tendremos mayormente especies de reactivo presentes en el equilibrio.

Keq es igual a 1, tendremos una concentración significativa tanto de las especies de productos
como de reactivos en el equilibrio.

15. En una reacción química los datos que nos pueden suministrar los términos anteriores, son muy
importantes. Describa la información que nos puede suministrar:

(Nota: Si algún dato suministra información respecto a la espontaneidad, no espontaneidad y dirección de una
reacción menciónelo)

a. Cuando ΔG’º es negativo d. Cuando ΔS es positivo g. cuando ΔH es

positivo
b. Cuando ΔG’º es positivo e. Cuando ΔS es negativo
c. Cuando ΔG’º es cero f. cuando ΔH es negativo
El factor de entalpía, ΔH, representa la energía total del sistema, mientras que el factor TΔS representa la
energía no aprovechable de dicha energía total, es decir, energía que el sistema no puede utilizar para realizar un
trabajo. Por esto a ΔG se la llama energía libre o entalpía libre, porque es la fracción o la cantidad de la energía
total que sí puede ser aprovechable como trabajo útil. Por este motivo es dicha magnitud, y no la entalpía ni la
entropía, el factor determinante de la espontaneidad de una reacción química, ya que representa la energía
efectivamente disponible en procesos realizados a presión y temperatura constante. Así, en función del signo de
la variación de energía libre de Gibbs, tenemos tres posibilidades:

ΔG > 0, positivo: Reacción no espontánea, reactivos

ΔG = 0, Sistema en equilibrio

ΔG < 0, negativo: Reacción espontánea, productos.

Teniendo en cuenta la expresión matemática considerada, podemos establecer el signo de la variación de

energía libre de Gibbs de forma cualitativa conociendo los signos de la variación de entalpía y de la variación
de entropía, ΔH y ΔS. Así, tendremos cuatro posibilidades distintas:

ΔH ΔS ΔG Espontaneidad

>0 >0 < 0 a T alta Espontanea a temperatura alta (TΔS grande)

<0 <0 0 a T baja Espontanea a temperatura baja temperatura (TΔS pequeño)

>0 <0 >0 No espontanea todas las temperaturas

<0 >0 <0 espontanea todas las temperaturas

16
.
ΔGº’ = RT Ln Keq

a) ΔGº’ = -(8.315 J/ mol K) (298K) Ln (6,8) = -4749 J/mol

ΔGº’ = -4,8 kJ/mol.

b) ΔGº’ = -(8.315 J/ mol K) (298K) Ln (0,0475) = 7550 J/mol

ΔGº’ = 7,5 kJ/mol.

c) ΔGº’ = -(8.315 J/ mol K) (298K) Ln (254) = -13720 J/mol

ΔGº’ =- 13,7 kJ/mol.

17.
Keq =

Keq = 21,3

ΔGº’ = -(8.315 J/ mol K) (298K) Ln (21,3) = -7579 J/mol

ΔGº’ = -7,5 kJ/mol.

La Ecuación es espontanea, hacia adelante, de reactivo a productos.

18.

a) Keq = e – ΔG/RT

Keq = e – (-13,800)/(8,315)(298)

Keq = e 5.56

Keq = 262

b) Keq = e – (-15,900)/(8,315)(298)

Keq = e 6,4

Keq = 612

c) Keq = e – (3100)/(8,315)(298)

Keq = 0.28

19.

a) Fosfocreatina +ADP creatina +ATP

-(43KJ/mol) - -( 30,5KJ/mol)
ΔGº’= -12,5KJ/mol

b) ATP +Fructosa ADP+ Fructosa-6-P

-(30,5J/mol) - -( 15,9KJ/mol)

ΔGº’= -14,6 KJ/mol

20.

(-7,3 KJ/mol)- (-1,3KJ/mol)

a) ΔGº’= -(5,6 KJ/mol)(1000 J/KJ)

b) Keq = e – (-5600)/(8,315)(298)

Keq = e 2.3

Keq = 10

21.

ΔGp = -(30,5 kJ/mol) (1000 J/KJ) = -35000 J/mol

ΔG =?
[ATP] = 2.25 Mm

[ADP] = 0.25 Mm
[Pi] = 1.65 Mm

T= 25C° + 273=298

Como:

ATP + H2O  → ADP + Pi

Keq =

Keq= [0,25X10-3M] [ 1,65X10-3M] / [2,25X10-3M] paso mili- moles a moles

Keq =1,8X10-4

ΔGº’ = -(8.315 J/ mol K) (298K) Ln (1,8X10-4) = 21365 KJ/mol

ΔGº’ = 21,3 KJ/mol

ΔGp = ΔGº + RT Ln Keq

ΔGp = -30,5 KJ/mol - 21,3 KJ/mol

ΔG = - 51,8 KJ/mol

Tenemos que como ΔG es negativa el proceso esta favorecido termodinámicamente; ahora como ΔGº’ estándar
también es negativa la reacción de hidrolisis de ATP intracelular si es más o menos favorable.

22.

1. Formación o rompimiento de enlaces

2. Formación o rompimiento de enlaces
3. Ruptura Homolítica
4. Ruptura heterolítica
5. Oxidación – reducción
6. Reordenamientos internos
7. Radicales libres
8. Isomerización
9. Condensación
10. Isomerización
11. Trasferencias de grupos
12. Isomerización
13. Trasferencias de grupos
14. Reordenamientos internos
15. Trasferencias de grupos
16. Oxidación – reducción
17. Reordenamientos internos
18. Reordenamientos internos
23. El trifosfato de adenosina, o ATP, es una molécula pequeña relativamente simple. Esta puede ser
considerada como la principal moneda energética de las células, La energía liberada por la hidrólisis
(degradación) del ATP se utiliza para impulsar muchas reacciones celulares que requieren energía.

Lo que esto realmente significa es que se libera una cantidad apreciable de energía cuando uno de estos enlaces
se rompe en una reacción de hidrólisis (ruptura mediada por agua).

ATP+H2O ⇋ ADP + Pi + energía

La ∆G para la hidrólisis de un mol de ATP en ADP y Pi es -30kJ/mol en condiciones estándar (concentración

1M, de todas las moléculas, a 25°C y pH = 7.
24. En la mayoría de los casos, las células utilizan una estrategia denominada acoplamiento de reacciones, en la
que una reacción energéticamente favorable (como la hidrólisis de ATP) se vincula directamente con una
reacción energéticamente desfavorables (endergónicas)

Cuando participa ATP en el acoplamiento de reacciones, el intermedio compartido suele ser una molécula
fosforilada (una molécula a la que se ha añadido un grupo fosfato del ATP). Como ejemplo de cómo funciona
esto, veamos la formación de sacarosa, o azúcar de mesa, a partir de glucosa y fructuosa.

La formación de sacarosa requiere de un aporte de energía: su ΔG es cercana a +27 kJ/mol (en condiciones
estándar). La hidrólisis de ATP tiene una ΔG aproximada de -30kJ/mol condiciones estándar, por lo que puede
liberar suficiente energía para "pagar" por la síntesis de una molécula de sacarosa

¿Cómo se canaliza la energía liberada durante la hidrólisis de ATP en la producción de una molécula de
sacarosa? Resulta que en realidad se están llevando a cabo dos reacciones, no una sola reacción grande, y el
producto de la primera reacción actúa como reactivo de la segunda.

 En la primera reacción, se transfiere un grupo fosfato del ATP a la glucosa para formar un intermediario
fosforilado de la glucosa (glucosa-P). Esta es una reacción energéticamente favorable (que libera
energía) porque el ATP es muy inestable, es decir, realmente "quiere" perder su grupo fosfato.

 En la segunda reacción, el intermediario glucosa-P reacciona con la fructuosa para formar sacarosa.
Debido a que la glucosa-P es relativamente inestable (gracias al grupo fosfato que tiene unido), esta
reacción también libera energía y es espontánea.

Este ejemplo muestra cómo una reacción acoplada que involucra ATP puede funcionar por medio de
fosforilación, al dividir una reacción en dos pasos energéticamente favorables conectados por un intermediario
fosforilado (que lleva un fosfato). Esta estrategia es utilizada en muchas rutas metabólicas en la célula, y
proporciona una manera para que la energía liberada al convertir ATP en ADP se use para promover otras
reacciones.

El ejemplo anterior muestra cómo la hidrólisis de ATP puede acoplarse a una reacción de biosíntesis. Sin
embargo, la hidrólisis de ATP también puede acoplarse a diferentes tipos de reacciones celulares, como los
cambios conformacionales de las proteínas que transportan otras moléculas hacia el interior o el exterior de la
célula.

Mover sodio Na + al exterior o potasio al interior de una célula típica es energéticamente desfavorable porque
este movimiento es en contra de sus gradientes de concentración. El ATP proporciona la energía para el
transporte de sodio y potasio a través de una proteína incrustada en la membrana llamada bomba de sodio-
potasio (bomba de Na+/K+).

Aunque este ejemplo involucra gradientes químicos y proteínas transportadoras, el principio básico es
semejante al ejemplo anterior de la sacarosa. La hidrólisis del ATP se acopa a un proceso que requiere trabajo
(no favorable energéticamente) por medio de la formación de un intermediario fosforilado inestable, lo que
permite que el proceso se lleve a cabo en una serie de pasos energéticamente favorables.

25.

a) No, ya que, en los organismos con cloroplastos, el ATP se sintetiza en la membrana de los tilacoides gracias
a las reacciones dependientes de luz en la fotosíntesis en un proceso llamado fotofosforilación. Aquí, la energía
de los fotones de luz se utiliza para bombear protones a través de la membrana del cloroplasto. Esto produce la
fuerza protón-motriz e impulsa a la ATP sintasa, exactamente como ocurre en la fosforilación oxidativa.

b) La estructura de la molécula de adenosín trifosfato (ATP) consiste en una base nitrogenada de purina
(adenina) unida al carbono 1’ de una pentosa (ribosa) bosa) (Figura 1). Tres grupos de fosfatos se unen al
carbono 5’ de la pentosa.

La eliminación y adición de estos grupos fosfato pueden Inter convertir las moléculas de ATP, ADP yAMP. En
muchos casos el ATP se encuentra coordinado a un catión divalente, principalmente con Mg 2+ y Ca2+; el catión
divalente puede coordinarse con las cargas negativas de los grupos fosfatos, lo cual es necesario para el ataque
nucleofílico que se lleva a cabo en los sitios activos de las proteínas que hidrolizan ATP. Las células, los tejidos
y los ´órganos han evolucionado para mantener relativamente constante la concentración de ATP dentro de una
célula más allá de su producción y demanda en una variedad de usos; este proceso también es conocido como
homeostasis del ATP.

El ATP puede ser producido a partir de ADP y Pi (fosforo inorgánico) presente en el medio, principalmente por
la vía de fosforilación oxidativa en mitocondrias, la fotofosforilación oxidativa en los cloroplastos y las
bacterias fotosintéticas. Por otro lado, existen sustratos donadores de fosfato que son utilizados para sintetizar
ATP, mecanismo conocido como síntesis de ATP a nivel de sustrato o fosforilación a nivel de sustrato, como lo
que ocurre en la glucolisis o en el metabolismo de la fermentación. Los carbohidratos (azúcares) son las fuentes
o sustratos principales para producir el ATP. Para dar inicio a la síntesis del ATP, ´estas biomoléculas deben ser
descompuestas en sus componentes básicos, como glucosa y fructosa.

El ATP también se puede sintetizar a través de varias reacciones llamadas “de reposición” catalizadas por
enzimas tipo nucleósido difosfato quinasas

y guanido-fosfotransferasas, que utilizan otros nucleósidos trifosfato como donantes de fosfatos de alta energía.

d) La mayor parte del ATP sintetizado en la mitocondria se utilizaría para los procesos celulares en el citosol,
por lo que debe ser exportado. La membrana interna contiene un antiportador, la ADP/ATP translocasa, que
es una proteína integral de la membrana que intercambia el ATP desde la matriz con el ADP en el espacio
intermembrana. Para producir al ATP es necesario también Pi, este es introducido a la matriz por medio del
acarreador de fosfato que disipa el gradiente de protones al mover un protón por cada fosfato que transloca.

26. Las enzimas son catalizadores biológicos que hacen posible la ocurrencia de reacciones vitales para los
organismos, que de otra forma no ocurrirían o para las cuales serían necesarias temperaturas demasiado altas
para permitir la supervivencia de dicho organismo.

 Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces.

 Químicamente son proteínas de forma globular
 Como catalizadores, las enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.
 No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables.
 No modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
 Son Específicas para un substrato particular (Estéreo especificidad).
 Aceleran reacciones específicas químicas (103 - 10 20)

27. Cada una de las reacciones químicas que se producen en el interior de las células son catalizadas (acelera la
reacción al disminuir la energía de activación) y reguladas por enzimas específicas. Todas estas reacciones están
acopladas de tal manera que, la ocurrencia de una es requisito para el inicio de la siguiente. Por esta razón, las
enzimas, además de acelerar la velocidad de las reacciones químicas, regulan los procesos metabólicos. Por
ejemplo, si la enzima encargada de adicionar un grupo fosfato a la glucosa llega a faltar, esta reacción no se
producirá, es decir, no se formará la glucosa-6-fosfato y por tanto, todas las vías metabólicas derivadas de este
paso (glucólisis, glucogénesis, etc.) no ocurrirán.
28. las enzimas actúan como una especie de puente que pone en contacto el o los reactantes y facilita la
formación del o los productos. La molécula que se modifica para dar lugar al producto (P) y sobre la cual actúa
directamente la enzima se denomina sustrato (S) de la enzima. Cada enzima actúa específicamente sobre un
único sustrato o sobre un conjunto de sustratos muy similares en cuanto a la forma tridimensional de las
moléculas.

Para ilustrar el modo de acción de las enzimas supongamos la transformación de un sustrato, S, para generar dos
moléculas (el producto, P), como se muestra en la figura 2. En un primer paso, la enzima forma un complejo
activado con el sustrato, de manera que propicia la ruptura de enlaces y por ende la formación de los productos.
Al finalizar la reacción, el complejo activado se rompe y la enzima vuelve a su configuración inicial.
Recordemos, que los catalizadores se caracterizan porque intervienen en las reacciones sin modificarse en sí
mismos. En síntesis, las funciones más importantes de las enzimas durante una reacción son:

 Atraer el sustrato hacia su superficie para favorecer la colisión entre los reactantes.
 Mantener los reactantes en una posición determinada, con la orientación adecuada, para que se puedan
formar o romper los enlaces requeridos.

FIGURA 2: Modo de acción de las enzimas.

29. Muchas enzimas necesitan una segunda molécula para cumplir su función catalítica, que puede ser de
carácter orgánico o inorgánico. En el primer caso, se habla de una coenzima, mientras que, si la molécula
adicional es inorgánica se trata de un cofactor.
Las enzimas, sin su correspondiente cofactor o coenzima son inactivas y se denominan apoenzimas.

El conjunto formado por la apoenzima y la molécula adicional, se denomina holoenzima.

  Coenzimas: son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, que —por lo general— deben ser
obtenidas de fuentes externas al organismo que las requiere, pues este no es capaz de sintetizarlas.
Las vitaminas son coenzimas, que deben ser ingeridas en la dieta en dosis muy pequeñas, pero sin las
cuales, muchos procesos metabólicos se ven alterados.

 entre los más importantes están los iones Zn+2, Co+3, K+1, Fe+2, Mg+2 y Mn+2. Estos elementos deben ser
ingeridos diariamente en dosis muy bajas, por lo que se conocen como oligoelementos o minerales
traza. Entre las reacciones que necesitan coenzimas o cofactores están las oxidorreducciones, las
reacciones de transferencia de grupo y las reacciones que forman enlaces covalentes. Por el contrario,
las reacciones líticas, es decir que involucran ruptura de moléculas, como la hidrólisis de proteínas y
polisacáridos son catalizadas por enzimas que no necesitan componentes adicionales.

Un grupo prostético es el fragmento de una proteína que no posee naturaleza aminoacídica. En estos
casos, la proteína se denomina “heteroproteína” o proteína conjugada, en donde la porción proteica se
denomina apoproteína. Contrariamente, las moléculas integradas solamente por aminoácidos se
denominan holoproteínas.

Las proteínas pueden clasificarse según la naturaleza del grupo prostético: cuando el grupo es un glúcido, un
lípido o un grupo hemo, las proteínas son glicoproteínas, lipoproteínas y hemoproteínas, respectivamente.
Además, los grupos prostéticos pueden muy variados: desde metales (Zn, Cu, Mg, Fe) hasta ácidos nucleicos,
ácido fosfórico, entre otros.

30. Las enzimas puede perder su actividad enzimática:

 Hervir con HCl

 Tripsina
 Temperatura elevada
 pH extremo

31.
Clase de enzima Subclase Tipo de reacción

catalizada

Lipasas Hidrólisis de un grupo éster

Hidrolasas

Proteasas Hidrólisis de un grupo amida

Isomerasas Epimerasas Somerización de un centro

estereogénico
Carboxilasas Adición de CO2

Ligasas Sintetasas Formación de un nuevo enlace

Descarboxilasas Pérdida de CO2

Liasas Deshidrasas Pérdida de agua

Deshidrogenasas Introducción de un doble enlace por

eliminación de H2

Oxidasas Oxidación

Oxidorreductasas
Reductasas Reducción

Transferasas Cinasas Transferencia de

un grupo fosfato

Transaminasas Transferencia de un grupo amino

32. Muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta
de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la
vitamina es la coenzima.

Vitamina Función Síntomas de deficiencia

holoenzima

Hidrosolubles

Ácido ascórbico (C) Hidrolasas Encías sangrantes, hematomas

Tiamina (B1) Reductasas Fatiga, depresión

Piridoxina (B6) Transaminasas Anemia, irritabilidad

Niacina Reductasas Dermatitis, demencia

Ácido pantoténico Aciltransferasas Pérdida de peso, irritabilidad

Biotina (H) Carboxilasas Dermatitis, anorexia,depresión

Vitamina Función Síntomas de deficiencia

holoenzima

liposolubles
A Sistema visual Ceguera nocturna,
 piel reseca

D Metabolismo del Raquitismo, osteomalacia

calcio

E Antioxidante Lisis de los glóbulos rojos

K Coagulación de la Hemorragia, retardo en

sangre la coagulación de la sangre

Figura 3. Algunas vitaminas, la función que realiza la holoenzima y los síntomas de deficiencia.

33. Los inhibidores son moléculas que pueden impedir la acción catalítica de una enzima.

La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible, esta última comprende a su vez tres tipos:

 Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato, por ejemplo, al pegarse al sitio
activo. Esto se conoce como inhibición competitiva porque el inhibidor "compite" con el sustrato por la
enzima. Es decir, solo el inhibidor o bien el sustrato puede estar unido a la enzima en un momento dado.

 En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el sitio activo, sino
que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. Se dice que esta inhibición es "no
competitiva" porque el inhibidor y el sustrato pueden estar unidos a la enzima al mismo tiempo.

 Un inhibidor acompetitiva, el Inhibidor se une al complejo enzima-sustrato, no a la enzima libre, el

Inhibidor no requiere ser semejante al sustrato.

34. Los enzimas alostéricos son aquellos que, además del centro activo mediante el cual
interactúan con el sustrato, poseen otro centro de unión llamado centro alostérico mediante el cual interactúan
con otra molécula denominada efector o modulador (la palabra "alostérico" hace referencia a la existencia de
ese "otro lugar"). La interacción del modulador con el centro alostérico es tan específica como lo es la
interacción del sustrato con el centro activo y también está basada en la complementariedad estructural (Figura
4.). Los enzimas alostéricos presentan pesos moleculares en general superiores a los de otros enzimas y en la
mayor parte de los casos son proteínas oligoméricas, es decir están formados por varias subunidades
(normalmente en número par).
Los moduladores alostéricos pueden ser de dos tipos: unos estimulan la actividad del
enzima al unirse al centro alostérico, reciben el nombre de moduladores positivos o
activadores; otros la inhiben y se llaman moduladores negativos o inhibidores. Los inhibidores alostéricos no
responden a ninguno de los modelos de inhibición enzimática estudiados en el apartado anterior
35. El nombre de la enzima nos indica que cataliza la transferencia del grupo fosfato del ATP a la glucosa.
También en la nomenclatura el nombre de cada enzima puede identificarse con un código numérico,
encabezado por las letras EC (enzyma comission), seguida de cuatro números separados por puntos.
El primer número equivale a cuál de las seis clases pertenece la enzima, el segundo se refiere a distintas
subclases dentro del cada grupo, el tercero y el cuarto se refiere a los grupos químicos específicos que
intervienen en la reacción.
Por esta razón, la enzima ATP: glucosafosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2 el número 2
indica que es una transferasa, el 7 que es fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptado es un grupo OH, y el
ultimo 2 indica que es un Oh de la D-glucosa que acepta el grupo fosfato.

1 preguntas adicionales.

a) Amino – hidroxilo
b) Hidroxilo
c) Fosforilo, carboxilo
d) Amino, carboxilo hidroxilo, metilo
e) Carboxilo, amido, hidroxilo, metilo, metilo, hidroxilo
f) Aldehído, amino,hidroxilo

2. los dos enantiómeros tienen diferente interacciones con un receptor biológico quiral (proteína)

3. Los isómeros geométricos son estereoisómeros porque difieren únicamente en el arreglo

espacial de los grupos sustituyentes. Los cis tienen el grupo sustituyente del mismo lado, mientras los trans
poseen los sustituyente del lado contrario.

Cis-3-penten-1-ol Trans-3- penten-1-ol

Cis-2-buteno trans-2-buteno

Referencias
Daub, W., & Seese, W. (2005). Química. México: Pearson Educación.

Solomon, E. P., Berg , L., & Martin , D. W. (2013). Biología. México, D.F: Cengage Learning.

Chang, R., & Goldsby, K. (2013). Química. México, D. F.: McGraw-Hill.

khan Academy. (15 de marzo de 2020). khanacademy.org. Obtenido de
https://es.khanacademy.org/science/chemistry/chemical-equilibrium/equilibrium-constant/a/the-
equilibrium-constant-k

Mondragón Martínez, C. H., Peña Gómez, L. Y., Sánchez de Escobar, M., Arbeláez Escalante, F., & González
Gutiérrez, D. (2010). HIPERTEXTO QUÍMICA 2. Bogotá: SANTILLANA S.A.

Nelson, D. L. (2005). Lehninger: Principios de Bioquímica. Barcelona: Omega.