Sei sulla pagina 1di 43

PROGRAMMA: 

Struttura e funzione dei carboidrati: monosaccaridi e loro derivati di importanza biologica, 
oligosaccaridi, polisaccaridi. Cenni su mucopolisaccaridi, proteoglicani e glicoproteine. 
Struttura e funzione dei lipidi: acidi grassi, acilgliceroli, fosfogliceridi; sfingolipidi; colesterolo 
e steroidi; eicosanoidi. Vitamine liposolubili. Trasporto dei lipidi nel sangue: le lipoproteine. 
Struttura degli amminoacidi. Il legame peptidico. Struttura e funzione delle proteine. 
Emoglobina. Collageno. Catalisi enzimatica. Attività enzimatica. Inibizione enzimatica. 
Regolazione allosterica e covalente dell’attività enzimatica. Coenzimi. Vitamine idrosolubili. 
Isoenzimi. Catabolismo e anabolismo. Le vie metaboliche. Principi di bioenergetica: reazioni 
accoppiate e ruolo dell’ATP. Regolazione del metabolismo. Descrizione qualitativa delle 
principali vie metaboliche: glicolisi e gluconeogenesi, via dei pentoso­fosfati, produzione e 
degradazione del glicogeno con regolazione della glicemia; β­ossidazione e biosintesi degli 
acidi grassi, biosintesi del colesterolo, ruolo dei corpi chetonici; deaminazione degli 
amminoacidi e transaminazione, ciclo dell'urea; ciclo di Krebs. La catena respiratoria. 
Fosforilazione ossidativa. Meccanismo d’azione degli ormoni. 
 
 
I CARBOIDRATI 
 
Aspetti generali e classificazione 
I carboidrati sono un gruppo molto vasto di sostanze organiche, particolarmente 
rappresentate nella biosfera. La maggior parte è costituita da tre soli elementi chimici: 
carbonio, idrogeno e ossigeno. 
I carboidrati hanno una grande importanza biologica, assolvono infatti vari ruoli: 
­ riserva energetica (amido nelle piante, glicogeno nell’uomo) 
­ funzione strutturale (cellulosa nelle piante, carboidrati nell’uomo) 
­ meccanismi di segnalazione e trasmissione di segnali 
Si possono classificare in base alla loro complessità chimica: 
1. monosaccaridi: le molecole più semplici che possono esistere in forma libera oppure 
associarsi a formare polimeri più o meno complessi; 
2. oligosaccaridi: molecole costituite dall’associazione di due o più unità di monosaccaridi; 
3. polisaccaridi: polimeri costituiti da decine di unità di monosaccaridiche a  centinaia di 
migliaia delle stesse.  
 
1. Monosaccaridi 
I monosaccaridi sono le molecole di carboidrati più semplici e in natura ponno esistere liberi 
o, più spesso, legati l’uno all’altro a formare molecole più grandi. 
Hanno formula generale (CH₂ O)  , con un numero di atomi di carbonio mai minore di 3 e 
raramente maggiore di 6.  
Sono chimicamente definiti come poliidrossialdeidi o poliidrossichetoni, poichè le loro 
molecole sono costituite da una catena di atomi di carbonio tutti legati ad atomi di idrogeno e 
a gruppi ossidrilici (OH) tranne uno, che si presenta sotto forma di funzione aldeidica, 
sottogruppo degli aldosi (CHO) , o chetonica, sottogruppo dei chetosi (C=O). 
 
 
 
A seconda del numero di atomi di carbonio si possono avere: 
 
­ triosi (3 atomi di carbonio: Gliceraldeide e Diidrossiacetone) 
 
­ pentosi (5 atomi di carbonio: Ribosio) 
 
­ esosi ( 6 atomi di carbonio: Glucosio; Fruttosio; Galattosio; Mannosio) 
 
 

 
 

 
 
 
 
 
 
Osservando la formula dei due monosaccaridi più semplici, la Gliceraldeide e il 
Diidrossiacetone, due triosi, possiamo vedere che la prima presenta un atomi di carbonio, 
quello centrale contrassegnato con un asterisco, legato a quattro sostituenti diversi. Un 
atomo di carbonio che si trovi in questa condizione viene detto asimmetrico, e le molecole in 
cui è presente possono esistere in due orme diverse, speculari, dette isomeri ottici in quanto 
le loro soluzioni possono ruotare il piano su cui vibra un raggio di luce polarizzata che le 
attraversi. Gli isomeri ottici della Gliceraldeide vengono distinti facendo precedere il loro 
nome da una lettera D­ o L­ a seconda che il gruppo ­OH si trovi a destra o a sinistra 
dell’atomo di carbonio dal punto di vista dell’osservatore. Il Diidrossiacetone non ha atomi di 
carbonio asimmetrici e quindi non presenta isomeri ottici. Le molecole D e L sono l’una 
l’immagine speculare dell’altra, solamente le D hanno importanza biologica.  
 

 
L’atomo di carbonio asimmetrico che definisce l’appartenenza di una molecola di 
monosaccaride alla serie D o L è quello più lontano dal gruppo aldeidico/chetonico. 
Si definiscono epimeri due molecole con più centri chirali che differiscono tra loro per uno 
solo di questi; nel caso degli zuccheri sono epimeri due molecole che differiscono per la 
posizione di un solo gruppo ­OH. Per esempio il D­glucosio e il D­galattosio sono epimeri 
per la posizione del solo gruppo ­OH legato all’atomo di carbonio in posizione 4. Il 
D­mannosio è invece epimero del D­glucosio in 
C2. Glucosio, Mannosio e Galattosio sono tra 
loro isomeri. 
 
I monosaccaridi solitamente sono presenti 
disciolti in acqua o in un liquido. Nelle soluzioni 
molti monosaccaridi non si trovano in forma 
lineare o a catena aperta ma sono 
prevalentemente sotto forma di molecole 
cicliche originate dalla reazione intramolecolare 
tra il gruppo aldeidico o chetonico e uno dei 
gruppi ­OH della molecola. Negli esosi ad 
esempio, in virtù della geometria dei legami, la 
molecola si ripiega. il C1 aldeidico andrà a 
trovarsi vicino all’ ­OH del C5. I due gruppi 
reagiscono e si formerà un ciclo. 
Poichè la reazione tra un gruppo aldeidico e 
uno alcolico produce composti detti 
semiacetali, le forme cicliche dei 
monosaccaridi in soluzione sono dette 
semiacetaliche.  
Per effetto di questo processo anche il primo atomo di carbonio della catena diventa 
asimmetrico perchè legato a 4 sostituenti diversi. Ogni molecola ciclizzando produce perciò 
due nuovi isomeri, detti anomeri, e indicati come α e β. 
Le due forme sono in equilibrio tra loro. L’esistenza di due forme anomeriche del D­glucosio 
è  
un particolare di grande importanza biologica.  
 
Derivati importanti dei monosaccaridi 
 
I monosaccaridi sono importanti, oltre che come costituenti di oligosaccaridi, polisaccaridi, 
acidi nucleici ecc, anche come precursori di derivati a loro volta di grande importanza 
biologica. 
 
­ ​Acidi uronici​: il gruppo alcolico in posizione 6 si ossida (COOH, da alcol primario si passa 
ad aldeide e poi a ac. carbossilico).Nel caso del Glucosio si ha la formazione di ac. 
glucuronico. nelle cellule del fegato l’acido glucuronico viene legato (coniugazione) a 
sostanze scarsamente idrosolubili, quali farmaci, ormoni steroidei e bilirubina, per facilitarne 
l’eliminazione dall’organismo per via biliare o urinaria. Entrano anche nella costituzione delle 
glicoproteine. 
 
­​Acidi aldonici: ​ modificazione chimica degli aldosi presenti nelle cellule che riguarda 
l’ossidazione del gruppo aldeidico. Glucosio → Ac. gluconico. 
 
­​ Amminozuccheri: ​ un gruppo ­OH è sostituito da una funzione amminica. Esempi più 
rappresentati nel mondo vivente sono la D­glucosammina, la cui forma acetilata 
(N­acetil­D­glucosammina) è un costituente di numerosi polisaccaridi, fra cui la chitina degli 
insetti e dei crostacei, e la D­galattosammina, presente in alcuni lipidi complessi e nei 
polisaccaridi del tessuto cartilagineo.  
 
­​Deossizuccheri: ​ un gruppo ­OH è rimpiazzato da un idrogeno. ​ Sebbene la deossigenazione 
sia possibile in qualsiasi posizione all'interno della molecola glucidica, risultano maggiormente 
diffusi i 6­deossizuccheri. Il più diffuso è il deossiribosio.  
 
­​ Fosfozuccheri: ​  un gruppo ­OH è esterificato da una molecola di acido fosforico. I 
carboidrati possono essere usati dalle cellule solo in questa forma; per esempio il glucosio 
per poter essere utilizzato dalle cellule, una volta che vi sia penetrato, deve essere 
trasformato nell’estere fosforico in posizione 6­ 
 
 
2.Oligosaccaridi 
 
Quando due molecole di monosaccaride reagiscono, si ha la formazione di un legame 
covalente fra il gruppo ­OH legato all’atomo di carbonio anomerico della prima (il più 
reattivo) e uno dei gruppi alcolici della seconda con perdita di una molecola di acqua. 
 
Il legame covalente che si forma dalla reazione di condensazione viene detto Legame 
O­Glicosidico ed è quello che tiene unite le unità di monosaccaride negli oligosaccaridi e nei 
polisaccaridi. La differenze fra oligosaccaridi e polisaccaridi è puramente quantitativa, i primi 
sono costituiti da poche unità di monosaccaridi legate da legami glicosidici, mentre nei 
secondi queste sono numerosissime.  
Gli Oligosaccaridi più abbondanti in natura sono i Disaccaridi, che sono costituiti da due 
unità monosaccaridiche unite da un legame Glicosidico. Particolarmente importanti sono: 
 
 
­​Maltosio:​ (α­glucosio 1→4 α­glucosio); è uno dei prodotti della digestione dell’amido. lo si 
ritrova anche nel malto e nei cereali.   
­​Lattosio: ​
(β­galattosio 1→ 4 α­glucosio); presente esclusivamente nel latte, cui conferisce il 
sapore dolciastro. 
­​Saccarosio:​  (β­fruttosio 2→ 1 α­glucosio); detto anche zucchero di canna, è un composto 
assai abbondante nel regno vegetale e rappresenta il comune zucchero da tavola. 
 

 
 
 
 
 
3.Polisaccaridi 
 
→ Omopolisaccaridi: molecole costituite dal ripetersi di numerosissime unità di un solo tipo 
→ Eteopolisaccaridi:molecole costituite dal ripetersi di numerosissime unità di più tipi 
 
Funzioni:  
→ Riserva energetica (amido e glicogeno) 
→ Strutturale ( cellulosa e chitina) 
→ Lubrificante (mucopolisaccaridi dei proteoglicani) 
→ accrescimento cellulare 
 
Amido:​  è il più importante polisaccaride di riserva delle cellule vegetali. E’ formato da due 
catene diverse: l’amilosio e l’amilopectina.  
L’amilosio è costituito da molecole di lunghezza variabile, lineari, che in soluzione assumono 
una forma elicoidale, in cui le molecole di α­glucosio sono legate da legami 1→ 4. 
L’amilopectina presenta oltre ai legami 1→ 4 anche legami 1 → 6, in corrispondenza dei 
quali risulta ramificata. Le ramificazioni sono presenti circa ogni 30 residui.  
 
Glicogeno:​  polisaccaride di riserva delle cellule animali. Le molecole assomigliano molto a 
quelle dell’amilopectina, da cui differiscono solo per il maggior numero di ramificiazioni e per 
la maggiore compattezza, sono infatti presenti ogni 10 residui di glucosio. Nei mammiferi, il 
glicogeno è abbondante sopratutto nelle cellule del fegato, dove è presente sotto forma di 
grossi granuli, e, in misura minore, in quelle del muscolo scheletrico. Il glicogeno epatico, 
grazie alla possibilità per la cellula di liberare da esso (o unire a esso) molecole di 
glucosio,ha una grandissima importanza per il mantenimento del corretto valore di glicemia. 
 
Cellulosa:​  E’ tra i più importanti polisaccaridi strutturali. E’ il principale costituente della 
parete delle cellule vegetali. E’ costituita da lunghe molecole lineari formate dall’unione di 
unità di β­glucosio tramite legami 1→ 4, questi legami creano dei fasci rettilinei molto robusti. 
Per la sua abbondanza nelle pareti delle cellule vegetali, la cellulosa può essere considerata 
la sostanza organica più abbondante nella biosfera. Può essere impiegata come fonte di 
energia solo da microorganismi (batteri e funghi) e da una strettissima minoranza di 
organismi superiori. Ruminanti e termiti possono usare la cellulosa solo grazie alla presenza 
di batteri nel tratto digerente, che possiedono un enzima: la cellulasi, che catalizza la rottura 
idrolitica delle molecole di cellulosa liberando β­ glucosio, immediatamente trasformata nella 
forma α. 
 
Glicosamminoglicani (GAG o Eteropolisaccaridi): ​ Definiti anche come mucopolisaccaridi 
acidi perchè contengono spesso derivati acidi. Sono una famiglia di eteropolisaccaridi lineari 
formati dalla ripetizione di unità disaccaridiche in cui uno dei costituenti è sempre 
N­acetilglucosammina o N­acetilgalattosammina mentre l’altro è in genere un 
monosaccaride acido, spesso acido glucuronico. Oltre ai gruppi carbossilici, in alcuni GAG 
possono essere presenti gruppi solfato esterificati alle funzioni ossidriliche degli zuccheri.  
Uno dei più importanti GAG acidi è l’acido ialuronico, una macromolecola a elevato peso 
molecolare che si trova sia nei rivestimenti cellulari sia nella sostanza fondamentale di tutti i 
tessuti connettivi dei vertebrati, nel liquido sinoviale di numerose articolazioni e nel cordone 
ombelicale. 
Altro importante GAG è l’eparina che si trova all’interno dei mastociti presenti lungo la parete 
delle arterie, in particolare di fegato, polmoni e cute. L’eparina è una sostanza 
particolarmente importante per il suo potere anticoagulante e viene utilizzato come farmaco.  
 
Proteoglicani e Glicoproteine:​  carboidrato+ proteina, sono molecole coniugate. I 
proteoglicani sono costituiti da GAG associati a proteine della matrice extracellulare e a uno 
scheletro di ac. ialuronico. Le glicoproteine sono proteine coniugate con una porzione 
glicidica legata a residui di serina, treonina o asparagina.  La differenza tra le due classi di 
molecole risiede nelle proporzioni relative della parte proteica di quella saccaridica. nei 
proteoglicani prevale la porzione glicidica, che può arrivare fino al 95% del peso totale; nelle 
glicoproteine, la parte zuccherina è invece rappresenta in quantità inferiori rispetto alla 
porzione proteica. La maggior parte delle glicoproteine entra nella costituzione della 
membrana cellulare, posizionando la porzione glicidica verso l’esterno della cellula, oppure è 
destinata a svolgere le proprie funzioni al di fuori delle cellule da cui le glicoproteine sono 
prodotte. Fra le glicoproteine di membrana sono particolarmente importanti quelle presenti 
nella superficie dei globuli rossi, che determinano in parte la specificità dei gruppi sanguigni, 
e quelle localizzate nelle cellule dell’epitelio assorbente intestinale, la cui porzione glicidica 
costituisce la struttura nota come glicocalice che, tra l’altro, contribuisce alla protezione della 
superficie cellulare. Infine le porzioni glicidiche delle glicoproteine sono molto importanti nel 
fenomeno dell’inibizione da contatto, cioè l’arresto della proliferazione cellulare che si 
produce quando le cellule giungo a reciproco contatto. 
 
 
 
 
I LIPIDI 
 
 
Gruppo eterogeneo di sostanze organiche, sono insolubili in acqua ma solubili in solventi 
organici.  
Funzioni​ : 
­Riserva energetica 
­Isolante termico 
­Isolante elettrico (guaine degli assoni) 
­Strutturale (membrana cellulare) 
­Trasmissione segnali chimici 
 
Classificazione: 
→ Semplici (o non saponificabili); non contengono ac. grassi. 
­terpeni 
­steroidi 
­prostaglandine o elicosanoidi 
 
→ Complessi (o saponificabili); contengono ac. gassi, possono perciò reagire in soluzione 
alcalina liberando molecole di ac. grassi sotto forma dei sali corrispondenti (saponi) 
­acilgliceroli  = glicerolo+ ac. grassi 
­fosfogliceridi = glicerolo+ac. grassi+fosfato+”x” 
­sfingolipidi  = sfingosina+ac. grassi+ “x” 
­cere = alcoli polari ad alto pH+ acidi grassi 
 
Acidi Grassi 
Acidi carbossilici a lunga catena. R­COOH (R è una catena carboniosa di lunghezza 
variabile). 
La lunga catena alifatica conferisce loro una marcata idrofobicità.  
In acqua tendono a ionizzare: 
R­COOH → R­COO ̄ +H﹢  
 

 
 
NB:​  ​
Se si numera con le lettere dell’alfabeto greco si parte dal carbonio adiacente a quello 
carbossilico. L’ultimo metile (CH3) è sempre omega, indipendentemente dalla lunghezza. 
 
N° Carboni < 12 → catena breve 
N° Carboni 8­12 → catena media 
N° Carboni >12 → catena lunga 
 
Classificazione 
→ Saturi: gli atomi di carbonio della catena sono legati da legami semplici 
→ Insaturi: nella catena è presente almeno un doppio legame. Si definiscono polinsaturi se i 
doppi legami sono più di uno. In tutti i principali ac.grassi insaturi presenti negli esseri viventi 
il doppio legame si trova in configurazione ​ cis, ​
cioè i due gruppi uguali legati ai due atomi di 
carbonio sono dalla stessa parte rispetto al piano del doppio legame. 
 
Le molecole di ac. grassi si impacchettano, a parità di peso molecolare quelli saturi, che 
posso impacchettarsi più “strettamente”, hanno un punto di fusione più elevato. 
A temperatura e pressione ambiente i saturi risultano solidi mentre gli insaturi liquidi. 
 
→ Saturi: 
 

 
 
Il primo numero indica il numero di atomi di carbonio, il secondo il numero di doppi legami; 
ad esempio 12:0 significa 12 atomi di carbonio e 0 doppi legami. 
 
→ Insaturi: 
 

 
Il delta indica la posizione del doppio legame. Dall’acido arachidonico vi derivano gli 
eicosanoidi. 
 
Gli acidi grassi omega3 e omega6 sono essenziali, non sono sintetizzabili dalle cellule del 
nostro organismo. Sono molto importanti perché abbassano il livello di trigliceridi nel sangue. 
Gli acidi grassi sono molto abbondanti negli esseri viventi come costituenti dei lipidi 
complessi, mentre sono assai poco rappresentati in forma libera, come acidi grassi non 
esterificati. Questi ultimi sono abbondanti soprattutto all’interno delle cellule, dove vendono 
utilizzati a scopo energetico o per sintetizzare lipidi complessi, mentre alcuni acidi grassi 
polinsaturi hanno funzioni di regolazione del metabolismo o sono precursori di sostanze a 
elevata attività biologica, come le prostaglandine.  
In generale, gli acidi grassi liberi si ritrovano prevalentemente nel sangue, veicolati da 
sostanze idrosolubili, sopratutto le albumine, come espressione degli scambi tra il tessuto 
adiposo, in cui si trovano accumulati sotto forma di trigliceridi, e il fegato, l’organo più 
importante in cui sono utilizzati. 
 
 
Acilgliceroli 
 
Sono lipidi complessi e neutri, sono esteri degli acidi grassi. 
Il gruppo carbossilico di un acido grasso (COOH), può legarsi a un gruppo alcolico (­OH), 
eliminando una molecola di acqua e formando un legame estere. Il glicerolo, un alcol 
trivalente, è una molecola che si lega frequentemente con gli acidi grassi. 
Gli acilgliceroli sono suddivisi in monoacilgliceroli, diacilgliceroli o triacilgliceroli (o trigliceridi) 
a seconda che le tre funzioni alcoliche del glicerolo sono esterificate con uno, due o tre acidi 
grassi. 
I trigliceridi sono la forma con la quale vengono immagazzinati i grassi nel tessuto adiposo. 
I lipidi che a temperatura ambiente sono liquidi si chiamano oli, mentre se sono solidi o 
semisolidi si chiamano grassi. 
 

 
 
 
Fosfogliceridi 
 
Sono i principali costituenti delle membrane biologiche, hanno infatti una funzione 
strutturale. Sono anche una riserva di colina, precursore dell’ acetilcolina (fosfatidilcolina). 
Dalla colina si ricava il corrispondente neurotrasmettitore. Hanno un ruolo di tensioattivi 
(surfactante polmonare) e sono precursori di secondi messaggeri. 
Come i trigliceridi, anche i fosfogliceridi contengono uno scheletro costituito da una molecola 
di glicerolo ma, a differenze di questi, oltre agli acidi grassi presentano gruppi polari. 
La struttura di base dei fosfogliceridi è quella dell’acido fosfatidico, una molecola in cui due 
funzioni alcoliche del glicerolo sono esterificate da altrettante molecole di acido gasso, 
mentre la terza è esterificata da una molecola di acido fosforico. A sua volta, l’acido fosforico 
presente nella molecola di acido fosfatico può essere esterificato con il gruppo alcolico di 
alcune molecole organiche; ciò produce i vari tipi di fosfogliceridi , che differiscono quindi 
solo per la natura chimica della molecola legata all’acido fosforico.  
 

 
 
X:  
colina     = fosfatidilcolina 
etanolammina   =fosfatidiletanolammina 
colina   = fosfatidilserina 
inositolo   = fosfatidilinositolo 
 
In virtù della presenza dell’acido fosforico e della molecola organica polare, una parte della 
molecola dei fosfolipidi è nettamente polare e idrofila (testa polare), al contrario della parte 
rimanente che, presentando la stessa struttra dei trigliceridi, risulta nettamente apolare e 
quindi idrofoba (cosa idrofoba). Per questa ragione le molecole dei fosfogliceridi sono 
anfipatiche e in acqua presentano un comportamento caratteristico: le molecole tendono 
spontaneamente a orientarsi in modo da esporre al solvente le teste polari facendo 
interagire tra loro le porzioni apolari. Si formano così aggregati molecolari più o meno 
rotondeggianti o cilindrici, detti micelle, di dimensioni microscopiche in cui le teste si trovano 
in superficie e le cose idrocarburiche sono presenti all’interno, escluse dal contatto con le 
molecole di acqua. 
Esse possono anche aggregarsi in modo da formare foglietti costituiti da un doppio strato di 
molecole. 
 
Sfingolipidi 
 
Sono costituenti delle membrane biologiche, sono abbondanti nel cervello e nel tessuto 
nervoso. Anche questo sono molecole anfipatiche. 
Insieme ai fosfogliceridi costituiscono la classe dei fosfolipidi. Al contrario dei fosfogliceri non 
contengono glicerolo. In base alla loro costituzione chimica vengono suddivisi in varie classi, 
accomunate dalla presenza di due unità caratterisitche: 
una molecola di sfingosina (amminoalcol a catena lunga) 
una molecola di acido grasso. 
 
 
 
Gli sfingolipidi sono di due tipi: le sfingomieline e i glicosfingolipidi. 
 

Sfingomieline= acido fosforico+ colina 
Ceramidi= idrogeno 
(​Le ceramidi sono presenti in piccole quantità nei tessuti vegetali e animali e hanno 
importanza come precursori delle sfingomieline. Le sfingomieline sono fosfolipidi impiegati 
nella formazione della guaina mielinica) 
Glicolipidi= carboidrati, soprattutto glucosio o galattosio, se vi sono legati più molecole di 
zucchero sono chiamati gangliosidi. Sono particolarmente abbondanti nel tessuto nervoso. 
 
Steroidi 
 
Sono un gruppo di lipidi che presentano la struttura base dell’idrocarburo policiclico 
ciclopentanoperidrofentantrene. In natura esistono moltissimi steroidi diversi che possono 
differire chimicamente tra loro ma derivano tutti dall’idrocarburo terpenico squalene, che può 
facilmente ciclizzare. 
Lo steroide più abbondante nei tessuti animali è il colesterolo, un composto a 27 atomi di 
carbonio la cui molecola presenta un gruppo alcolico, un doppio legame, una catena alifatica 
a 8 atomi di carbonio e due sostituenti metilici.  

 
Il colesterolo è uno dei principali costituenti delle membrane cellulari e della sostanza bianca 
del tessuto nervoso. E’ assunto con gli alimenti, ma è anche prodotto dal fegato in modo 
controllato al fine di assicurarne la disponibilità e la distribuzione nella quantità ottimale ai 
vari tessuti. 
Ha funzione strutturale, precursore della vit. D3, degli ormoni steroidei, degli acidi biliari. 
La complessità strutturale del colesterolo giustifica la presenza di questa molecola all’interno 
delle membrane cellulari dove svolge un ruolo fondamentale di modulatore della fluidità delle 
stesse: la struttura ciclica, rigida, del colesterolo conferisce alla membrana cellulare 
un’adeguata compattezza; d’altra parte, alle basse temperature, il colesterolo impedisce che 
la membrana cristallizzi perdendo la propria funzionalità.  
Non esiste una via metabolica di demolizione del colesterolo. 
 
Terpeni 
 
Hanno una strutta di base costituita dal ripetersi di più unità di un idrocarburo a cinque atomi 
di carbonio, l’isoprene, per formare molecole lineari, cicliche o di entrambi i tipi, in cui le unità 
di isoprene possono essere unite testa­cosa o testa­testa. 
Sono delle molecole idrofobe. 
Sono diffusi soprattutto nel mondo vegetale, ove ne esiste una grandissima varietà; essi 
sono particolarmente abbondanti negli oli essenziali ottenuti da varie piante. Altri terpene di 
grande importanza sono: 
lL squalene, dal quale si ottiene il colesterolo 
I carotenoidi, molto importante è il β­carotene precursore della vitamina A. 
Vitamina E 
Vitamina K 
Ubichinone, trasportatore di elettroni nella catena respiratoria. 
 
 
 
 
GLI AMMINOACIDI 
 
Sono le unità elementari delle proteine. Hanno almeno un gruppo amminico (NH​ ) e un 
2 ​
gruppo carbossilico (COOH). 
In tutti un gruppo amminico e uno carbossilico si trovano legati allo stesso atomo di carbonio 
in posizione α (adiacente al gruppo carbossile) : essi quindi sono detti α­amminoacidi. 
Gli amminoacidi differiscono tra loro per la natura chimica del gruppo R, detto catena 
laterale. 
Tutti gli amminoacidi (tranne la glicina) possiedono quattro sostituenti diversi legati all’atomo 
di carbonio α (asimmetrico) : ciò fa sì che ogni amminoacido esista in due isomeri diversi (L 
e D), quelli presenti nelle proteine appartengono sempre alla serie L.  
 

 
Il codice genetico sintetizza soltanto 20α­L­amminoacidi. 
A causa della presenza nella molecola di gruppi acidi e basici deboli, gli amminoacidi sono 
molecole ionizzabili, il cui grado e tipo di ionizzazione dipendono dal pH. In una soluzione 
neutra, gli amminoacidi si comportano prevalentemente come ioni dipolari, presentando 
+​ ­​
ionizzato sia il gruppo amminico (­NH​ 3​) sia quello carbossilico (­COO​) legati al carbonio α 
mentre, a pH diverso da 8, il tipo e il grado di ionizzazione cambiano. Il punto isoelettrico di 
una proteina è il valore di pH a cui le cariche positive e negative della molecola si 
equivalgono. La forma a pH neutro è detta forma zwitterionica. 
 
   
 
Gli amminoacidi si classificano sulla base della catena laterale. 
La glicina (gly) è l’unico AA a non avere il carbonio chirale ed è difficile stabilire se sia polare 
o apolare. 
→ catena laterale ( R ) apolare 
alifatica= ​
Alanina​, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Prolina 
aromatica= ​ Fenilalanina​, ​
Tirosina​; Triptofano 
→ catena laterale polare 
non ionizzabile=​  Serina​, ​
Treonina​ , ​
Cisteina​, Asparagina, Glutammina 
ionizzabile acida = ​ Aspartato​ , ​
Glutammato 
ionizzabile basica= Lisina, 
Arginina​ ; Istidina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
8 amminoacidi (valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, treonina, lisina) 
sono considerati amminoacidi essenziali; l’uomo non può sintetizzarli utilizzando i 
meccanismi del proprio metabolismo e deve perciò introdurli nel proprio organismo 
attraverso gli alimenti. Due AA, l’istidina e l’arginina, si ritiene che siano essenziali nei 
bambini molto piccoli in quanto la produzione endogena di queste molecole non è in grado di 
coprire completamente i bisogni di un organismo in crescita. 
 
Proteine 
 
Sono polimeri di AA, sintetizzati sui ribosomi e sono strettamente legati al DNA. 
Nonostante siano costituiti da una serie di amminoacidi legati in sequenza uno all’altro, 
generalmente le proteine non sono molecole filamentose ma si ripiegano assumendo una 
struttura tridimensionale globulare con una conformazione precisa e caratteristica per 
ognuna di esse. In una proteina si distinguono più livelli di struttura. 
 
Struttura primaria 
E’ fondamentale in quanto tutti i livelli stutturali superiori della proteina, che ne determinano 
la forma tridimensionale, derivano da essa, che contiene l’informazione che li specifica. 
Si ha la formazione del legame peptidico: un legame ammidico derivante dalle reazione di 
condensazione tra due amminoacidi. In particolare reagiscono il gruppo carbossilico in α di 
un AA e il gruppo amminico in α di un altro AA con la perdita di una molecola di acqua. Si 
forma un dipeptide. 
Il legame peptidico è rigido e planare, tutti gli atomi giacciono sullo stesso piano e ha parziali 
caratteristiche di doppio legame. 

 
In una catena polipeptidica si riconoscono: 
­ lo scheletro covalente o backbone 
­ i residui amminoacidici (le catene laterali) 
­ l’estremità ammino­terminale (il primo AA) 
­ l’estermità carbossi­terminale (l’ultimo AA) 
 
La torsione della catena è permessa soltanto a livello dei carboni α. 
proteine n° AA >50 
polipeptide n° AA <50 
 
Struttura secondaria 
Ripiegamento spaziale ordinato di brevi tratti di catena polipeptidica. 
La struttura ad α­elica è uno degli arrangiamenti più comuni della catena polipeptidica. 
Comprende normalmente dai 4 ai 15 AA, tuttavia si sono osservate anche eliche 
particolarmente lunghe >30 AA.  
La struttura ad α­elica consiste in un ripiegamento elicoidale dello scheletro peptidico della 
proteina che si presenta fortemente spiralizzato attorno all’asse longitudinale, con le catene 
proiettate verso l’esterno. Il ripiegamento, quasi sempre destrogiro, è stabilizzato da legami 
a idrogeno formati tra il gruppo ­NH di un legame peptidico e il gruppo C=O del legame 
presente 4 residui più avanti nella catena polipeptidica, che viene a trovarsi immediatamente 
soprastante a causa del ripiegamento della catena stessa. L’unità ripetitiva dell’α­elica è 
rappresentata da un singolo giro, che contiene 3,6 residui amminoacidici e si estende per 
una lunghezza di 0.54 nm lungo l’asse dell’elica (passo). 
 
Il β­foglietto è un altro possibile arrangiamento comune della catena polipeptidica. Con 
questo ripiegamento la catena polipeptidica si trova molto più distesa che nell’alfa­elica (la 
distanza assiale tra due residui adiacenti passa da 0,15 nm a 0,35 nm), assumendo un 
andamento a zig­zag che prende il nome di filamento beta; In questo, i gruppi R risultano 
proiettati perpendicolarmente al piano dei legami peptidici con direzione alternativamente 
opposta. Generalmente più filamenti beta, originati dal ripiegamento di tratti diversi della 
stessa catena polipeptidica o appartenenti a catene polipeptidche diverse, si associano 
longitudinalmente formando una super struttura secondaria che ricorda un foglietto ripiegato 
(foglietto beta). 
In un β­foglietto i filamenti hanno due possibilità di associazione: parallelo o antiparallelo.  
I β­turn sono brevi tratti di catena polipeptidica (4 residui AA) in cui si ha un cambio di 
direzione di 180°; esistono più tipi di β­turn, spesso contengono residui di Prolina e Glicina e 
sono spesso elementi di connessione di filamenti β. 
I loop (o anse) sono porzioni della catena polipetidica che collegano elementi ordinati di 
struttura secondaria, hanno lunghezza variabile e sono in conformazioni disordinata.  
 
Struttura terziaria 
Ripiegamento spaziale dell’intera catena polipeptidica.  
Importanti caratteristiche: 
Coinvolgono delle catene laterali degli AA. 
Importanza fondamentale dell’interazione idrofoba nella formazione del nucleo centrale “core 
idrofobo”. 
Formazione di legami ionici, legami a idrogeno, ponti disolfuro. 
Flessibilità della struttura. 
 
La struttura terziaria di una proteina è la conformazioni tridimensionale che la natura dà ad 
essa per consentirle di svolgere specifiche funzioni biologiche. Le proteine globulari 
presentano sempre una struttura tridimensionale complessa risultante dalla combinazione di 
più motivi strutturali uniti da anse di lunghezza variabile a formare struttura compatte di 
forma definita dette domini, che rappresentano le unità strutturali strutturali e funzionali delle 
molecole proteiche. Le proteine più grandi sono organizzate in più domini anche quando 
sono costituite da una sola catena polipeptidica ripiegata. 
In generale, il ripiegamento della catena polipeptidica porta alla segregazione dei residui 
idrofobi all’interno della molecola, lontani dall’interazione con le molecole del solvente e 
all’avvicinamento di residui carichi positivamente e negativamente e di residui di cisteina, 
Tra i gruppi ­SH di questi ultimi possono formarsi legami disolfuro (S­S) che rappresentano 
l’unico tipo di interazione covalente possibile tra catene laterali. Tutte queste interazioni 
stabilizzano fortemente la conformazione che la proteina viene ad assumete; essa viene 
persa solo trattando la proteina in modo da destabilizzare le interazioni intramolecolari. In 
questo caso i livelli strutturali superiori vengono destabilizzati e la proteina si denatura 
rimanendo soltanto la struttura primaria della catena polipetidica priva di conformazione 
definita. 
Ogni tipo di proteina tende a ripiegarsi sempre allo stesso modo, determinato dalla 
sequenza amminoacidica. Tale ripiegamento, in cui si realizza il massimo di interazioni 
all’interno della catena polipeptidica, risulta il più favorito dal punto di vista termodinamico: 
per questo tutte le molecole di un certo tipo di proteina assumono sempre la stessa struttura 
e, se denaturate, tornano nuovamente alla conformazioni originaria una volta allontanato 
l’agente denaturante. 
Nella struttura della mioglobina i residui apolari sono all’interno, i residui polari all’esterno. 
 
Struttura quaternaria 
Associazione di 2 o più catene polipeptidiche dette anche subunità.  
Le catene possono essere: 
Identiche = Omomultimero (omodimero, omotrimeto, omotetramero ecc) 
Diverse= Eteromultimero (eterodimero, eterotrimero, eterotetramero ecc) 
A causa della possibilità di interazione tra subunità, le proteine con struttura quaternaria 
presentano proprietà funzionali diverse da quelle di proteine con la sola struttura terziaria; 
queste proprietà vengono globalmente indicate con il termine allosterismo.  
 
La funzionalità di una proteina è associata alla sua strutta tridimensionale che viene anche 
detta stato nativo. 
Le proteine sono le molecole funzionali della cellula; ogni tipo di proteina svolge nella cellula 
un proprio lavoro, integrato nella dinamica cellulare e regolato in base alle mutevoli esigenze 
della cellula stessa. In base alla funzione sono state individuate delle classi funzionali: 
→ proteine catalitiche 
→ proteine di regolazione 
→ proteine di trasporto 
→ proteine di riserva 
→ proteine contrattili 
→ proteine strutturali 
→ proteine con funzione di riserva e di offesa 
→ proteine adattatrici 
→ proteine esotiche 
 
Le proteine possono essere semplici se sono formate dalla sola catena polipeptidica, oppure 
coniugate se presentano anche un gruppo prostetico indispensabile per lo svolgimento della 
loro funzione biologica, può essere legato covalentemente o con legami deboli. A seconda 
della natura chimica di tale gruppo si distinguono: 
Glicoproteine (zucchero) 
Lipoproteine (trigliceridi, fosfolipidi, colesterolo) 
Nucleoproteine ( DNA, RNA) 
Fosfoproteina (gruppi fosfato) 
Metalloproteine (Fe, Cu, Zn, Mn) 
Flavoproteine (FAD, FMN) 
 
Emoglobina (Hb) 
Proteina che trasporta l’ossigeno nel sangue. Si trova nei globuli rossi (Hb 12­16g/100ml 
sangue). E’ un classico esempio di proteina allosterica. 
Nell’adulto (HbA) essa è costituita da quattro subunità globulari, due a due uguali, dette 
catena α e catene β, unite da interazioni non covalenti in una struttura compatta di forma 
quasi sferica. Ogni subunità contiene al suo interno, legata covalentemente in una tasca 
idrofobica generata dal ripiegamento della catena polipetidica, una molecola non proteica, 
2+ 
l’eme. Questa è costituita da un anello tetrapirrolico al centro del quale si trova uno ione Fe​
legato con quattro legami di coordinazione a ognuno dei quattro atomi di azoto delle unità 
pirroliche e con un quinto legame alla catena laterale di uno specifico residuo di istidina della 
catena polipeptidica.  
Lo ione ferro dell’eme può legare reversibilmente una molecola di ossigeno formando il 
sesto legame di coordinazione della struttura. 
La funzione dell’emoglobina nei globuli rossi è quella di trasportare nei tessuti l’ossigeno 
legato a livello degli alveoli polmonari.  Questa funzione è il risultato delle interazioni delle 
quattro subunità dell’emoglobina, sia reciproche sia con l’ambiente intorno ai globuli rossi. 
La caratteristica principale delle proteine allosteriche consiste infatti nel comportamento di 
ogni subunità, la cui attività risente dello stato funzionale delle altre subunità. Nel caso 
dell’emoglobina questo determina un progressivo aumento dell’affinità delle subunità per 
l’ossigeno (considerato un effetto allosterico positivo). Infatti il legame della prima molecola 
di ossigeno all’eme di una subunità determina su questa modificazioni conformazionali che 
si trasmettono a distanza alle subunità vicina; ciò favorisce il legame della seconda molecola 
di ossigeno all’eme di un’altra subunità e questo facilita il legame di una terza molecola di 
ossigeno e quindi della quarta. Più è alta la concentrazione di ossigeno più l’emoglobina la 
lega.  
2+ ​
Per il corretto funzionamento dell’emoglobina il ferro deve essere in forma: Fe​ . Se diventa 
3+​
Fe​, Hb diventa metemoglobina e non svolge più la sua funzione. 
Anche la mioglobina è una proteina legante l’ossigeno, è presente nei muscoli, è molto 
simile all’emoglobina ma è costituita da una sola subunità e quindi priva di comportamento 
allosterico. 
 
Effetto Bohr 
+​
Azione degli ioni H​  e quindi l’effetto del pH sull’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno. 

(nH+​
)Hb + O2​    HbO2​
​ ​ ​
+nH+ 
L’aumento dell’acidità sposta l’equilibrio verso sinistra, talchè Hb risulta meno affine 
all’ossigeno. 
Nel sangue periferico (pH leggermente più acido per la produzione di CO​ ), l’emoglobina 
2​
rilascia più facilmente l’ossigeno. 
Nel sangue polmonare (pH leggermente meno acido), l’emoglobina lega più facilmente 
l’ossigeno. 
Il principale effettore allosterico negativo dell’Hb è il 
2,3­bisfosfoglicerato (BPG), fa rilasciare l’ossigeno. Ha un ruolo 
importante nell’emoglobina fetale. ​ Nell'emoglobina fetale la 
subunità β viene sostituita con la subunità γ che ha meno siti di 
legame per il 2,3­BPG, per questo motivo l'emoglobina fetale ha una 
minore affinità per il 2,3­BPG e quindi una maggiore affinità per l'ossigeno rispetto a quella 
materna permettendo così al feto di poter sottrarre al sangue materno l'ossigeno di cui ha 
bisogno. 
 
Enzimi 
Sono proteine che svogono un’attività catalitica nei sistemi biologici.  
Senza enzima:  A → B 
Nelle cellule le reazioni sarebbero tanto lente da non avvenire, senza gli enzimi la vita non 
potrebbe esistere. 
Con enzima: S → P 
Il reagente viene chiamato substrato. Questo si lega al sito attivo dell’enzima e viene 
trasformato in prodotto. 
Gli enzimi per funzionare come catalizzatori devono avere le seguenti caratteristiche: 
­ Al termine della reazione la loro struttura deve risultare immodificata 
­ Devono essere efficaci in piccole quantità 
­ Aumentano la velocità di una reazione chimica senza influenzarne l’equilibrio  
Caratteristiche peculiari degli enzimi: 
14​
­ Accelerano la reazione fino a 10​  volte 
­ Hanno un’elevata specificità per il proprio substrato e per il tipo di reazione 
­ Agiscono in condizioni fisiologiche di pH, temperatura e pressione 
­ La loro funzione può essere finemente regolata. 
 
Possono essere suddivisi in 6 classi distinte a seconda del tipo di reazione catalizzata: 
1. ossidoreduttasi ossidoriduzione (reazioni con scambio di elettroni) 
2. tranferasi trasferimento di un gruppo chimico 
3. idrolasi idrolisi (rottura legami covalenti con H​ O) 
2​
4. liasi rottura di legami senza H​ O 
2​
5. isomerasi isomerizzazioni 
6. ligasi  formazione di nuovi legami chimici 
 
Ogni classe è poi suddivisa in sottoclassi a loro volta suddivise in sotto sotto classi che 
vanno ad individuare il singolo enzima. 
 
1. ​Ossidoreduttasi 
principali sottoclassi:   
→ deidrogenasi: agiscono sottraendo 2H da un substrato ossidandolo. ad es: ac malico 
diventa ac. ossalacetico. I 2 idrogeni finiscono sull’agente ossidante ovvero un coenzima 
NAD. 
Le piridiniche sono NAD dipendenti mentre le filaminiche sono FAD dipendenti. 
→ ossidasi: utilizzano O​  come ossidante e producono H​
2​ O​
2​ 2 
→ ossigenasi: fra cui le idrossilasi che introducono un gruppo ­OH nel substrato 
 
2.Transferasi 
→ Amminotransferasi (transaminasi): trasferiscono gruppi ­NH​ . Il donatore è un 
2​
amminoacido mentre l’accettore è solitamente un alfa­chetoacido il quale si trasforma 
nell’amminoacido corrispondente. Ad esempio l’α­chetoglutarato diventerà glutammato.  
→ Fosfotransferasi (cinasi) trasferiscono gruppi fosfato 
→ Glicotransferasi trasferiscono unità monosaccaridiche 
 
 
3.Idrolasi 
Derivano dal legame che viene rotto: 
→ Esterasi idrolizzano legame estere 
→ Glicossidasi idrolizzano legame glicosidico 
→ Peptidasi idrolizzano legame peptidico 
→ Fosfatasi idrolizzano legame estere fosforico 
 
4. Liasi 
→ Decarbossilasi: rimozione di CO​ ; substrato viene decarbossilato 
2​
→ Deidratasi: rimozione di H​ O 
2​
→ Aldolasi: rimozione di frammenti carboniosi 
 
5.Isomerasi 
→ Epimerasi: isomerizzano una molecola nel suo epimero, ad esempio il glucosio nel 
galattosio o viceversa. 
→ Mutasi: isomerizzano una molecola nel suo isomero strutturale, ad esempio 3PG (3 
fosfoglicerato) in 2PG (2 fosfoglicerato) 
 
6.Ligasi 
→ Sintetasi: reazione di sintesi con consumo di energia, solitamente di atp 
→ Carbossilasi: addizione di CO​  ad un substrato 
2​
 
 
Gli enzimi agiscono abbassando l’energia di attivazione della reazione catalizzata. Ogni 
reazione chimica procede attraverso la formazione di uno specifico complesso attivato la cui 
energia corrisponde all’energia di attivazione della reazione stessa. In presenza di un 
catalizzatore, si forma un complesso attivato diverso, a minore energia; di conseguenza 
l’energia di attivazione della reazione si 
riduce. Un catalizzatore permette quindi a 
una reazione chimica di procedere a 
velocità considerevole a temperature 
nettamente inferiori a quelle necessarie in 
assenza del catalizzatore stesso. Nel caso 
degli enzimi, l’energia di attivazione delle 
reazioni catalizzate viene abbassata al 
punto che queste possono verificarsi con 
velocità sufficientemente elevata già alla 
temperatura del corpo umano. 
Non viene modificata la termodinamica della 
reazione!  
 
 
 
 
Teorie sul funzionamento degli enzimi 
Teoria chiave­serratura, fa emergere la specificità dell’enzima, la complementarietà tra 
enzima e sito attivo. Fu proposta da Fischer ma è stata abbandonata perché troppo statica. 
Teoria dell’adattamento indotto: l’enzima e il substrato sono solo parzialmente compatibili 
inizialmente. Quando il substrato viene a contatto col sito attivo avviene un riadattamento 
reciproco per una maggiore compatibilità.  
 
Le interazioni tra enzima e substrato possono essere interazioni idrofobe, legami a idrogeno 
o legami ionici. Non si stabiliscono mai dei legami covalenti.  
 
Coenzimi 
Oloenzimi: enzima+cofattore 
Apoenzimi: porzione proteica nel caso di enzimi che siano proteine coniugate, rimane 
inattiva senza il cofattore. 
Cofattori= Qualsiasi molecola non proteica o ione organico o inorganico la cui presenza è 
indispensabile perché l’enzima possa svolgere la sua funziona catalitica. 
I cofattori possono essere di natura organica = Coenzimi o di origine inorganica= Attivatori.  
Se i coenzimi sono legati covalentemente sono definiti come gruppi prostetici, se sono legati 
attraverso altre interazioni secondarie sono chiamati co­substrati.  
I coenzimi vengono modificati nella struttura e consumati e quindi devono essere ricreati a 
differenze degli enzimi. 
 
Numero di turnover 
 
      K1​ Kcat:​
                                  E + S​  ⇌​  ES  →​
 k2​   E  +  P 
 
Il numero di turnover di enzima (Kcat) è definito come il numero di molecole di substrato che 
vengono trasformate in prodotto in un secondo da una molecola di enzima. Indica quanto è 
efficiente un enzima. E’ caratteristica di ogni enzima. 
 
Enzima Substrato Kcat 

catalasi H​ O​
2​ 2 4x10​
5
anidrasi carbonica HCO​ 3 4x10​  
5
aceticolina esterasi acetilcolina 1.4x10​  
3
β­lattamasi benzilpenicillina 2x10​  
fumarasi fumarato 8000 
RecA(ATPasi) ATP 0.4 
 
Attività enzimatica 
è definita come “il numero di substrato che vengono trasformate in prodotto nell’unità di 
tempo”. Dipende quindi dalla quantità di enzima. Serve anche per rilevare la presenza di un 
enzima nel campione biologico (misura indiretta). 
L’unità di misura dell’attività enzimatica : 
1 µmol / min = ​ definita come la quantità di un enzima che catalizza la conversione di 1 micro 
mole di substrato in un minuto 
Poiché il minuto non è un'unità del SI, il suo uso è stato scoraggiato in favore del katal. Un 
katal è la quantità di un enzima che converte 1 mole di substrato in un secondo, quindi: 
1mol/sec . 
L’attività enzimatica è influenzata da vari fattori: la temperatura, il pH, la concentrazione del 
substrato, la presenza di inibitori. 
 
Temperatura 
Sappiamo che la velocità delle reazioni chimiche è influenzata sia dall’aumento sia dalla 
diminuzione della temperatura e ciò 
vale anche per le reazioni catalizzate 
da enzimi. Gli enzimi però sono 
proteine e un eccessivo aumento 
della temperatura (oltre i 60°c) 
provoca la loro denaturazione con 
una modificazione, il più delle volte 
irreversibile, del sito attivo ed una 
drastica riduzione dell’attività 
catalitica. 
Mentre a temperature superiori 
l’inattivazione può essere 
irreversibile, a basse temperature gli 
enzimi di solito non vengono 
denaturati e possono aumentare la 
propria attività aumentando di nuovo la temperatura. 
 
 
 
 
 
pH 
Oltre a influenzare la struttura terziaria degli enzimi, come quella di tutte le proteine, il pH 
influenza anche l’attività enzimatica modificando la geometria del sito attivo e la distribuzione 
delle cariche elettriche dei gruppi coinvolti nel legame della molecola del substrato o del 
processo catalitico stesso. Il pH inoltre influenza il grado di dissociazione di eventuali gruppi 
acidi e basici presenti sulle molecole di substrato che, di solito, devono presentare una ben 
definita distribuzione di cariche elettriche per potersi combinare con l’enzima. Per la maggior 
parte degli enzimi esiste un intervallo di valori di pH, in genere abbastanza ristretto, in cui la 
relazione viene catalizzata con la massima efficienza; questo intervallo, detto pH ottimale 
dell’enzima, può essere anche molto diverso da un enzima all’altro; ad esempio la pepsina 
ha un pH ottimale di 2, l’arginina di 10 e l’amilasi salivare di 7.   
 
Concentrazione del substrato 
La velocità della maggior parte delle reazioni chimiche aumenta all’aumentare della 
concentrazione dei reagenti con una dipendenza dettata dal meccanismo di reazione. le 
reazioni catalizzate non fanno eccezione, con la differenza che, in questo caso, la velocità 
della reazione tende a un valore massimo, di solito indicato con la sigla V​  che viene 
max​
raggiunto a concentrazioni di substrato tali da “saturare” in ogni istante le molecole di 
enzima presenti, talché quasi nessuna di queste si trovi non legata al substrato. In generale, 
quanto più la velocità con cui un enzima catalizza la reazione si approssima al valore V​  , 
max​
tanto più saturante risulta la concentrazione del substrato rispetto alle molecole di enzima 
presenti in soluzione in base all’affinità con cui l’enzima lega il substrato stesso, espressa da 
una costante detta: Costante di Michaelis­Menten o K​ . E’ possibile dimostrare che il valore 
m​
della K​m​ corrisponde alla concentrazione di substrato che satura metà dei siti attivi 
dell’enzima, talchè questo catalizza la reazione con velocità pari a metà di quella massima 
possibile in quelle condizioni. In questo caso la dipendenza tra concentrazione del substrato 
e velocità della reazione catalizzata è di tipo iperbolico. 
Quanto minore è il valore della K​ m​  di un 
enzima per il suo substrato, tanto maggiore 
è la sua affinità per esso. Il valore della K​  è 
m​
indipendente dalla quantità di enzima 
presente ed è caratteristico di ogni enzima 
per un determinato substrato in condizioni di 
reazione definite. Ovviamente, in condizioni 
di substrato “saturante”, il fattore limitante la 
velocità di reazione è la quantità di enzima 
presente. 
 
Aumentando la concentrazione di substrato 
aumenta la velocità, la soluzione tende a 
raggiungere Vmax per valori di 
concentrazione e velocità tendenti all’infinito.  
La reazione diventa di ordine zero, non dipende più dalla concentrazione del substrato 
perché siamo giunti alla saturazione.  
 
Inibizione 
Un inibitore enzimatico è una molecola che impedisce all’enzima di funzionare 
correttamente.  
Gli inibitori vengono divisi in due classi 
→ inibitori irreversibili: inibiscono l’enzima legandosi a questo in modo stabile, spesso con 
interazioni covalenti, quindi irreversibilmente. Si parla anche di inattivatori. Agiscono 
modificando chimicamente la atena laterale di un particolare amminoacido presente nel sito 
attivo dell’enzima, che così perde la capacità di legare il substrato o di catalizzare la 
trasformazione. (es. i gas nevini) 
→ inibitori reversibili: si combinano con l’enzima per mezzo di legami deboli e possono 
quindi venirne allontanati lasciandolo nuovamente attivo. Si distinguono tre tipi di inibitori con 
caratteristiche reversibili: 
­ competitivi: l’inibitore ha una forma simile a quella del substrato, ciò significa 
che spesso inibitore e substrato hanno una struttura chimicamente 
simile.L’inibitore competitivo si lega all’enzima nel sito attivo occupando lo 
spazio che era disponibile per il substrato, il substrato non potendosi più 
legare non si trasformerà in prodotto. Questo tipo di inibizione si chiama 
competitiva perchè sia l’inibitore sia il substrato competono per lo stesso sito 
attivo in una vera a propria competizione.  
­ non competitivi: modificano le condizioni necessarie affinché un enzima 
possa funzionare come catalizzatore. Questa azione si realizza in seguito ad 
un legame che si instaura fra inibitore ed enzima, non sul sito attiva, ma in 
un’altra regione della molecola. Tale legame, che può essere covalente o non 
covalente, modifica sostanzialmente la struttura secondaria e terziaria 
dell’enzima deformando, indirettamente, anche il sito attivo che, anche se può 
ancora ricevere il substrato, non è però più in grado di trasformarlo in 
prodotto. In praticala parte di molecola di enzima che è inibita non 
competitivamente è inattiva. 
­ Incompetitiva: l’inibitore si lega soltanto al complesso enzima­substrato (ES) 
e di differenzia da quello non competitivo che si lega anche all’enzima libro. 
­  
Regolazione attività enzimatica 
In un organismo non tutte le vie metaboliche procedono al massimo dell’attività possibile, 
anzi è importante che alcuni cicli metabolici siano depressi in certe fasi del ciclo vitale di una 
cellula o dell’organismo.  
L’attività enzimatica può essere regolata attraverso due modalità principali: regolazione 
allosterica e regolazione covalente. 
Gli enzimi allosterici sono caratterizzati da una struttura quaternaria e in essi esistono più siti 
chimicamente attivi: quello per il vero e proprio substrato e almeno un altro sito allosterico (o 
sito regolatore) al quale si può legare un effettore con legami non covalenti. Un effettore, 
chiamato anche modulatore, è una molecola che esercita un effetto regolatore sull’attività 
enzimatica interagendo con uno specifico sito proteico. Una volta legato l’effettore l’enzima 
modifica la propria conformazione. La conseguenza di questa modificazione è una 
variazione di attività: in positivo (attivazione) o in negativo (inibizione) a seconda dei casi e 
degli effettori. 
nella regolazione covalente alcuni enzimi cambiano la propria conformazione quando sono 
oggetto di una modificazione data da un legame covalente ( di solito a seguito di una 
fosforilazione). La conseguenza della modificazione conformazionale è una variazione di 
attività in positivo o in negativo a seconda dei casi. La fosforilazione è catalizzata da un 
enzima noto come proteina chinasi e avviene a spese di ATP. La reazione è reversibile, la 
reazione inversa è catalizzata dalla protein fosfatasi. 
 
Isoenzimi 
Nelle cellule possono essere presenti forme molecolari diverse di uno stesso enzima, 
indicate come isoenzimi, che catalizzano la medesima reazione sullo stesso substrato, 
anche se talvolta con modalità, affinità e velocità diverse. Spesso gli isoenzimi di un 
determinato enzima sono proteine oligomeriche che differiscono tra loro per la diversa 
composizione in subunità nonchè per l’organo, il tessuto o il compartimento cellulare in cui 
sono localizzati e per l’affinità per determinati substrati.  
 
VITAMINE  

 
Sostanze di natura organica non sintetizzabili dal nostro organismo. Le vitamine hanno una 
struttura talmente varia che non è possibile confrontarle chimicamente, perciò una prima 
classificazione che le possa raggruppare è esclusivamente fisica: vitamine liposolubili, quelle 
che si sciolgono facilmente in solventi apolari, e vitamine idrosolubili, quelle che si sciolgono 
facilmente in acqua o, più generalmente, in solventi polari. 
 
 
Vitamine idrosolubili 
 
B​= danno origine a coenzimi 
 
 B​  o tiamina;  fonti: lievito di birra,cuticola di cereali, legumi 
1​
fabbisogno: circa 2mg/die 
coenzima derivante: TTP tiaminpirofosfato 
reazioni: decarbossilazione di alfa­chetoacidi 
sindrome carenziale: beri­beri 
B​  o riboflavina; fonti: lievito di birra,cuticola di cereali, fegato, rene, latte, uova 
2​
fabbisogno: circa 5­10mg/die 
coenzima derivante: FMN E FAD 
reazioni: deidrogenazioni, FAD agisce come agente ossidante → FADH​ 2 
sindrome carenziale: non è specifica 
 
PP o niacina o nicotinammide; 
fonti: cereali, carni, pesci e altri alimenti 
fabbisogno: circa 5mg/die 
coenzima derivante: NAD e NADP 
reazioni: deidrogenazione (NAD); riduzione (NADP) 
sindrome carenziale: pellagra (diarrea, dermatite, demenza) 
 
B​  o piridossina  
6​
fonti: Lievito di birra, cuticola dei cereali, carni rosse, latte, uova 
fabbisogno: circa 2mg/die 
coenzima derivante:PALP 
reazioni: transaminazione, 
  decarbossilazione di amminoacidi (produzione di ammine biogene) 
sindrome carenziale: in pratica non esiste 
 
B​  o acido pantotenico 
5​
fonti: Lievito di birra, cuticola dei cereali, fegato, rene, molti altri alimenti 
fabbisogno: circa 5mg/die 
coenzima derivante: Coenzima A 
reazioni: attivazione di grupppi carbossilici 
  ac. grasso+ ATP+ CoA → Acil­CoA + AMP + PP​ i   
sindrome carenziale: in pratica non esiste 
 
B​ o H o Biotina 
8 ​
fonti: fegato, uova, latte, rene, cioccolato 
fabbisogno: circa 0.5­1mg/die 
coenzima derivante: Biocitina 
reazioni: carbossilasi  
sindrome carenziale: in pratica non esiste 
 
Acido folico 
fonti:fegato, rene, formaggio, legumi, verdure a foglie scure 
fabbisogno: circa 0.3­0.4mg/die , aumenta sensibilmente in gravidanza 
coenzima derivante: THFA (acido tetraidrofolico) 
reazioni: trasferiento del frammento monocarbonioso, importanza metabolica 
sindrome carenziale: anemia megablastica perniciosiforme 
 
B​  o cobalammina 
12​
fonti: carne, latte 
fabbisogno: circa 3­4mg/die necessita del fattore intrinseco per 
l’assorbimento 
coenzima derivante:ì Metilcobalammina e 5’­desossiadenosilcobalammina 
reazioni: Metilmalonil CoA mutasi (metabolismo ac. grassi) 
  Formazione della S­adenosilmetionina (reazioni di metilazione) 
sindrome carenziale: anemia perniciosa 
 
C o acido ascorbico 
Possiede spiccate proprietà antiossidanti e riducenti, e come tale ha importanza pari a 
quella della vitamina E e di altre sostanze con azione simile. 
Come agente riducente la vitamina C partecipa a numerose 
reazioni di idrossilazione, in primo luogo a quelle che 
trasformano nei derivati idrossilati alcuni dei residui di prolina 
e lisina nel collageno, la proteina strutturale dei tessuti 
connettivi. Questa reazione è indispensabile perchè il 
collageno venga sintetizzato in forma biologicamente attiva; 
ciò spiega la sindrome da carenza di questa vitamina, lo 
scorbuto (alterazioni ossee, sindrome emorragica, 
osteoporosi ecc.) tutte riconducibili a un’alterata e ridotta 
sintesi di collageno e quindi di tessuti connettivi. 
Il fabbisogno giornaliero di vitamina C è controverso, si giudica sufficiente un apporto di circa 
60 mg/die, sebbene autorevoli studiosi raccomandino assunzioni molto maggiori.  E’ inoltre 
molto importante nell’adattamento allo stess, nell’assorbimento del ferro e nella resistenza 
alle infezioni virali. 
 
Vitamine liposolubili A D E K 
Esse prendono parte a processi diversi con meccanismi che, in alcuni casi, sono ancora da 
chiarire; inoltre possono accumularsi nell’organismo, in particolare nel fegato e nel tessuto 
adiposo, talché per queste vitamine, accanto alle sindromi da carenza, sono note anche 
patologie da iperdosaggio. 
 
A o retinolo 
E’ una molecola di natura terpenica che deriva da un pigmento vegetale: il β­carotene, che 
nel nostro organismo viene scisso in due molecole di vitamina A.  
E’ presente in due forme attive: il Retinale, un pigmento della visione, il L’acido retinoico, 
implicato nell’accrescimento di cute e mucose.  
E’ accumulata nel fegato, cirrcola nel sangue legata a una proteina chiamata retinol binding 
protein.  
deficit: cecità notturna o nictalopia, secchezza di cute mucose e occhi (xeroftalmia). 
La vitamina A è abbondante in alcuni estratti oleosi, in particolare di pesci (olio di fegato di 
merluzzo. 
 
D o calcitriolo 
Deriva da uno steroide presente nella cute: 7­deidrocolesterolo.  
La trasformazione del precursore nella forma attiva è indotta dalla luce uv e prosegue nel 
fegato e nei reni mediante reazioni di idrossilazione. 
Forma attiva: 1,25­diidrossicolecalciferolo. E’ implicata nella regolazione della calcemia e 
agisce in sinergia con l’ormone paratinoideo e la calcitonina assicurando un corretto 
assorbimento del calcio alimentare. 
2+​
Azioni: umenta l’arrbimento del Ca​  a livello intestinale, favorisce la corretta formazione 
dell’osso.  
Deficit: rachitismo nel bambino, osteomalocia nell’adulto. Consistono in una ridotta 
calcificazione e rammollimento osseo 
 
E o tocoferolo 
Comprende una serie di sostanze aromatiche dette tocoferoli di natura terpenica.  
E’ particolarmente abbondante nel germe di grano ma anche nelle uova e negli oli vegetali. 
Azione: si associa alle membrane cellulari svolgendo azione antiossidante. 
 
K  
K​ → origine vegetale, fillochinone 
1 ​
K​  → origine batterica, menochinone 
2​
 
Azione: cofattore essenziale nell’attivazione della protrombina a trombina, proteina chiave 
nel processo della coagulazione del sangue. Esistono farmaci che bloccano la vit K = 
anticoagulanti  
Deficit: raro nell’adulto; frequente nei neonati ed è caratterizzato da emorragie.  
 
 
 
METABOLISMO 
 
 
Il metabolismo è l’insieme delle reazioni chimiche che avvengono all’interno del nostro 
organismo. 
Le reazioni chimiche che fanno parte del metabolismo sono organizzate a formare delle vie 
metaboliche. Ogni reazione è catalizzata da un enzima. 
enzima 1​ enzima2​ enzima 3​ enzima 4​
A ​  → B ​ → C ​ → D ​ → (ecc) 
Questo è un esempio di una catena di reazioni ovvero delle vie metaboliche dove si 
evidenziano degli intermedi metabolici.Una via metabolica è una sequenza di reazioni 
chimiche catalizzate da specifici enzimi e spesso con una comune organizzazione spaziale 
in cui il prodotto della prima è il reagente della seconda, il prodotto di questa è il reagente 
della terza, e così via fino al prodotto ultimo.  
Il metabolismo si può dividere in due grandi processi: 
→ degradativo = ​ catabolismo​  dove sostanze complesse come i carboidrati, grassi e 
proteine, quindi sostanze ricche di energia, vengono degradate. Si producono molecole più 
semplici e l’energia passa in molecole che l’accumulano ad esempio l’ATP. Si formano 
anche coenzimi ridotti. Reazioni esoergoniche 
→ sintetico = ​ anabolismo ​  dove molecole precursori di piccole dimensioni vengono 
assembate per formare proteine, polisaccaridi, lipidi, acidi nucleici ecc. Il tutto richiede un 
contributo energetico dato dall’ATP. Reazioni endoergoniche.  
Le vie cataboliche sono di tipo convergenti: da una molteplicità di molecole diverse si ottiene 
l’acetil CoA attraverso una sistematica degradazione. Le vie anaboliche sono invece 
divergenti. 
Esiste un terzo tipo di via: via metabolica terminale che solitamente è ciclica.  
 
Aspetti energetici delle reazioni biochimiche 
ΔG <0 = reazione spontanea, esoergonica 
ΔG >0= reazione sfavorita, endoergonica 
La differenza di energia libera di Gibbs, ΔG, tra stato iniziale e stato finale, è il prarametro 
termodinamico che ci suggerisce la spontaneità di un processo. 
Nel catabolismo prevalgono le reazioni esoergoniche, nell’anabolismo quelle endoergoniche 
dove l’energia deriva dall’atp. 

 
L’atp è la fonte di energia chimica all’interno delle cellule; La molecola di ATP è, tuttavia, 
molto stabile per l’alta energia di attivazione della reazione di idrolisi, infatti questa avviene 
soltanto in presenza di enzimi.  
L’ATP fornisce energia tramite il trasferimento di gruppi fosfato, piuttosto che semplice 
idrolisi.  
 
Regolazione del metabolismo 
Avviene attraverso il controllo di una sola reazione, solitamente la reazione più lenta, che è 
definita reazione chiave.  
Livelli di controllo: 
1. controllo allosterico e covalente dell’attività enzimatica; rapido 
2. controllo della quantità di enzima; lento. si realizza modulando il livello intracellulare 
dei vari enzimi attraverso la regolazione dell’espressione genica che modificano 
enzimi regolatori delle vie metaboliche, oppure controllando la degradazione 
intracellulare di questi ultimi.  
3. compartimentazione delle vie metaboliche e trasferimento di substrati. Ad esempio 
alcune vie metaboliche si realizzano nel citosol, altre nel reticolo endoplasmatico 
liscio oppure nei mitocondri o più di un distretto. In questo modo gli intermedi di vie 
metaboliche diverse vengono a essere fisicamente separati da barrire rappresentate 
dalle membrane degli organelli cellulari, limitando al minimo possibili interferenze con 
altre vie metaboliche.  
 
Composti ad alta energia libera di idrolisi 
Fosfoenolpiruvato, si forma nella glicolisi 
1,3­bisfosfoglicerato, si forma nella glicolisi 
fosfocreatina, riserva energetica dei muscoli 
tioesteri, succinil­CoA 
Sono composti che possono donare fosfato all’ADP. Tutte queste molecole sono 
accomunate dalla presenza al loro interno di un gruppo fosfato legato mediante un legame 
ad alta energia. 
I composti che sonno in grado di generare ATP attraverso una singola reazione sono definiti 
composti a elevata energia libera di idrolisi. E’ proprio grazie alla formazione di questi 
composti che la glicolisi determina la produzione netta di due molecole di ATP anche in 
assenza di ossigeno, consentendo alle cellule muscolari di compiere lavoro quando l’apporto 
ematico di O​  non è sufficiente a soddisfare il fabbisogno cellulare. 
2​
 
METABOLISMO DEI CARBOIDRATI 
 
Il glucosio è la principale fonte di energia, il cervello ne consuma fino a 120g al giorno.  
 

 
 
L​a glicolisi è la più importante di un gruppo di vie metaboliche, indicate come fermentazioni 
anaerobie, attraverso cui la maggior parte degli organismi trae energia dall’ossidazione di 
vari tipi di substrati in assenza di ossigeno. L’ubiquitarietà in tutto il mondo vivente e la 
possibilità di realizzarsi in assenza di ossigeno suggeriscono che queste vie siano comparse 
molto precocemente e che fossero attive già nei primi esseri viventi, in un’epoca in cui si 
ritiene che l’atmosfera fosse ancora povera di ossigeno.  
Attraverso la glicolisi, il glucosio viene parzialmente ossidato con la produzione di molecole 
organiche che rappresentano prodotti di rifiuto per le specie anaerobie, cioè incapaci di 
utilizzare l’ossigeno atmosferico per scopi metabolici. Le stesse molecole organiche 
costituiscono invece intermedi delle vie biosintetiche o delle vie che portano alla loro 
ossidazione completa a CO​  e H​
2​ O in tutti gli organismi in grado di utilizzare l’ossigeno. 
2​
L’unica reazione ossidativa della glicolisi avviene in assenza di ossigeno ed è catalizzata da 
un enzima che trasferisce due atomi di idrogeno da un intermedio della via a una molecola 
+​ +​
di NAD​ , che si riduce a NADH+ H​ . L’energia liberata in questa reazione viene utilizzata per 
produrre direttamente una molecola di ATP da ADP e fosfato nella reazione successiva.  
+​
Dato che il NAD​  presente in una cellula è limitato, affinchè la glicolisi possa mantenersi 
attiva è necessario che questa molecola venga continuamente rigenerata attraverso il 
trasferimento degli atomi di idrogeno dal NADH a un altro accettore. Gli organismi aerobi 
possono utilizzare per questo scopo l’ossigeno atmosferico. 
+​ +​
La rigenerazione delle molecole di NAD​  da quelle di NADH +H​  non può realizzarsi nelle 
specie anaerobie, che non possiedono mitocondri o altre formazioni equivalenti. Spesso 
questi organismi utilizzano come accettori degli atomi di idrogeno il prodotto ultimo della 
glicolisi, l’acido piruvico, oppure in altri casi il prodotto della decarbossilazione di questo, 
l’aldeide acetica. In tal modo si generano, rispettivamente, acido lattico ed etanolo, che la 
cellula elimina come sostanze di rifiuto. Questi due processi noti come fermentazione lattica 
e fermentazione alcolica, hanno grande importanza industriale; essi sono alla base delle 
industrie delle bevande alcoliche, della produzione di yogurt e della panificazione, processi 
che richiedono la presenza di lieviti e di batteri in grado di utilizzare il glucosio per compiere 
processi fermentativi. In questi processi vengono prodotti alcol etilico e CO​  . 
2​
 

 
 

 
 
Glicolisi 
La glicolisi è una sequenza di reazioni catalizzate da 11 enzimi che si trovano nel citosol non 
associati fisicamente tra loro, sebbene alcuni siano legati alla membrana cellulare o alle 
cisterne del reticolo endoplasmatico. Come il glucosio,che entra nella glicolisi sotto forma di 
glucosio 6­fosfato, anche tutti gli altri intermedi della via sono fosforilati; questo impedisce la 
loro fuoriuscita dalla cellula attraverso la membrana cellulare e permette ad alcuni di essi di 
trasferire il fosfato stesso su molecole di ADP nelle reazioni in cui viene prodotto ATP.  
La glicolisi può essere suddivisa in due fasi: le prime cinque tappe fanno parte della fase 
preparatoria dove una molecola di glucosio viene attivata con il consumo di due molecole di 
ATP e trasformata in due molecole di triosi fosfati. Nella seconda fase, detta di recupero 
energetico, ognuna di queste due molecole viene convertita a piruvato e si ha la formazione 
contemporanea di ATP e NADH. La logica molecolare che muove il processo della glicolisi è 
la necessità di trasformare una molecola stabile, come il glucosio, in una molecola ancora 
più stabile e semplice come il piruvato, ricavando tutta l’energia che è possibile ottenere da 
questa conversione. 
 
 
 
prima tappa 
La prima reazione cui va incontro il glucosio quando entra in una cellula è la fosforilazione 
per opera dell’ATP. L’esochinasi e la glucochinasi sono gli enzimi responsabili della 
fosforilazione del glucosio a glucosio­6­P. L’esochinasi si trova nei tessuti, ha una alevata 
affinità per il glucosio e gli esosi e si satura facilmente. E’ inibita dal suo prodotto di reazione 
che, aumentando sensibilmente la propria concentrazione regola l’afflusso di altro glucosio 
nella cellula con un meccanismo di inibizione da prodotto. Non funziona bene dopo i pasti 
ma a digiuno. La glucochinasi è presente soprattutto nelle cellule epatiche, è un enzima 
specifico per il solo glucosio ed ha una bassa affinità per il suo substrato per cui, in 
condizioni fisiologiche non è inibita dal suo prodotto di reazione, lavora in fare post tranviale 
ad alti livelli di glucosio. 
2+​
La reazione consuma una molecola di ATP  richiede la presenza di ioni Mg​ .  
Quindi in questa prima reazione si ha: fosforilazione del glucosio a glucosio­6­p e consumo 
di una molecola di atp. 
 
 seconda tappa 
Isomerizzazione del glucosio­6­p in fruttosio­6­p che differiscono per la presenza di un 
gruppo chetonico anzichè un gruppo aldeidico. Per la conversione è necessaria una 
isomerasi: fosfoesoso isomerasi. In questo passaggio l’anello piranosico è ristretto ad un 
anello runaosico e ciò comincia a creare una certa tensione all’interno della molecola. E’ una 
reazione reversibile e non si ha consumo di ATP. 
 
terza tappa 
Seconda fosforilazione. I siti più reattivi dei chetosi sono sul C­1 e sul C­6; per questo motivo 
il secondo fosfato si addiziona sul C1 e ciò dà origine al fruttosio 1­6­difosfato. Per questa 
fosforilazione l’energia e il gruppo fosfato sono forniti da una molecola di ATP. L’enzima di 
questa reazione è la fosfofrutto chinasi. E’ la reazione più lenta della glicolisi per questo 
motivo la fosfofruttochinasi è l’enzima chiave. 
La fosfofruttochinasi è un enzima allosterico, gli effettori allosterici sono: atp, amp, adp, 
citrato, fruttosio 2,6­p­p .  
Quando il glucagone scende il fruttosio 2,6­p­p inibisce la glicolisi. Quando l’insulina sale il 
fruttosio 2,6­bifosfato attiva la glicolisi.  
 
Quarta tappa 
Il fruttosio­1­6­difosfato si rompe tra il C­3 e il C­a per formare due molecole più semplici: il 
diidrossiacetone fosfato e la gliceraldeide­3­fosfato. E’ una idrolisi ed è  una reazione 
reversibile. La molecola si scinde. L’enzima della reazione è l’aldolasi, una liasi.  
 
Quinta tappa 
Le due molecole prodotte nella reazione precedente sono isomeri molecolari. L’aldolasi 
produce prevalentemente il diidrossiacetone fosfato (96%) in equilibrio con la 
gliceraldeide­3­fosfato (4%). La glicolisi utilizza, per le reazioni successive, la 
gliceraldeide­3­fosfato e ciò rende indispensabile la conversione del diidrossiacetone fosfato 
in questa molecola. Ciò è possibile in seguito all’intervento di un enzima specifico: una 
triosofosfato isomerasi, che converte reversibilmente i due isomeri.  
L’aspetto più rilevante di questi due ultimi passaggi è che, in pratica, si ottengono due 
molecole di gliceraldeide­3­p da una molecola di esoso. Per questo motivo, nelle reazioni 
che seguiranno, dovremo tener conto di questo fatto e moltiplicare tutti i coefficienti di 
reazione per 2.  
 
 
Inizio recupero energetico. 
 
Sesta tappa 
E’ uno stadio importante della glicolisi perchè qui il processo comincia a produrre energia.  
La reazione consiste nell’ossidazione del gruppo aldeidico della gliceraldeide­3­fosfato a 
gruppo carbossilico e la contemporanea addizione di un gruppo fosfato per formare 
+
l’1,3­difosfoglicerato, molecola ad alta energia libera di idrolisi. L’agente ossidante è il NAD​  
e l’enzima richiesto è la gliceraldeide­3­fosfato deidrogenasi. E’ l’unica ossidazione della 
glicolisi.  
Parte dell’energia liberata in questa reazione d’ossidazione è trattenuta dal legame che si 
forma tra il gruppo fosfato e il gruppo carbossilico appena formato. 
 
Settima tappa 
Il fosfato in posizione 1 ad alta energia è rimosso dall’1,3­difosfoglicerato e addizionato ad 
un ADP per formare ATP. In questo modo la glicolisi produce la sua prima molecola di ATP 
(x2=2 ATP). L’enzima richiesto in questo trasferimento del gruppo fosfato è una 
fosfoglicerato chinasi. Si ha una fosforilazione a livello del substrato. 
 
Ottava tappa 
Questa reazione trasferisce semplicemente il gruppo fosfato dal C­3 al C­2 del glicerato. Il 
nuovo posizionamento è necessario per l’azione enzimatica successiva.  
L’enzima responsabile di questa isomerizzazione è una mutasi in particolare la 
fosfogliceromutasi. E’ una reazione reversibile. 
L’avvicinamento del gruppo fosfato, carico negativamente, al gruppo carbossilato rende il 
primo instabile.  
 
Nona tappa 
Avviene una deidratazione che genera un doppio legame con conseguente ridistribuzione 
d’energia all’interno della molecola. Ciò crea un gruppo fosfato ad alta energia. L’enzima 
2+​
enolasi catalizza la disidratazione e ciò richiede la presenza di ioni metallici bivalenti (Mg​  o 
2+​
n​). 
La reazione permette la formazione di 2­fosfoenolpiruvato, una molecola instabile ad elevata 
energia libera di idrolisi. 
 
Decima tappa 
Il gruppo fosfato ad alta energia del fosfoenolpiruvato è trasferito all’ADP per formare una 
molecola di ATP. L’enzima responsabile di questo trasferimento è la piruvato chinasi. Si ha 
un’altra fosforilazione a livello del substrato.  
 
Il bilancio energetico dalla glicolisi è:  
+​ +
glucosio + 2 ADP + 2NAD​  +2Pi → 2piruvato + ADP + 2 ATP + NADH +2H​  
 
 
Gluconeogenesi 
La gluconeogenesi è la via metabolica che porta alla biosintesi del glucosio a partire da 
precursori non glucidici. Le uniche riserve di carboidrati dell’organismo si trovano depositate 
nel fegato e nei muscoli sotto forma di glicogeno. 
Le riserve epatiche di glicogeno sono sufficienti a rifornire l’organismo di glucosio solo per 
brevi periodi di digiuno; quando questo si protrae nel tempo occorre che il fegato trasformi in 
glucosio altre sostanze. Gli amminoacidi delle proteine rappresentano praticamente le 
uniche sostanze trasformabili in glucosio da parte dell’organismo in misura 
quantitativamente rilevante. In queste condizioni, il catabolismo degli amminoacidi 
glucogenetici e gluco­chetogenetici fornisce alle cellule epatiche acido piruvico, acido 
ossalacetico o altri intermedi che possono essere trasformati in quello che può essere 
considerato, insieme all’acido piruvico, il punto di partenza della via. Potremmo pensare che 
la gluconeogenesi, avendo come substrato iniziale l’acido piruvico e come prodotto ultimo il 
glucosio, possa identificarsi con la glicolisi percorsa a ritroso, ma non è così. Soltanto alcune 
reazioni reversibili sono comuni e catalizzate dal medesimo enzima nei due processi, tutte le 
altre, per essendo l’una l’opposta dell’altra, sono catalizzate da enzimi diversi e decorrono 
con differenti meccanismi. Infine, in una di queste reazioni, il passaggio a ritroso da un 
intermedio all’altro può avvenire solo attraverso una serie di trasformazioni che 
rappresentano una specie di deviazione rispetto alla via glicolitica. Tutto ciò fa sì che glicolisi 
e gluconeogenesi abbiano localizzazione intracellulare e meccanismi di regolazione 
differenti, talché quando è attiva l’una sia bloccata l’altra e viceversa; ciò evita un ciclo inutile 
in cui il glucosio verrebbe continuamente sintetizzato e demolito con dispendio di energia e 
senza alcun vantaggio per la cellula. 
Le reazioni differenti tra glicolisi e gluconeogenesi sono quelle che, nella glicolisi, decorrono 
con una forte liberazione di energia e quindi sono praticamente irreversibili . 
Nell’economia di un organismo, dove niente deve essere sprecato, sono i metaboliti 
potenzialmente tossici, come il lattato, e quelli che non possono essere accumulati, come gli 
amminoacidi, che più di altri sono convogliati verso questo processo. Ma la gluconeogensi 
può partire anche dal piruvato e dal glicerato. 
La cellula, se ha necessità di sintetizzare glucosio, utilizza il piruvato formato dagli 
aminoacidi e non quello proveniente dalla glicolisi, perché non avrebbe senso sintetizzare 
glucosio dopo averlo appena demolito. Il piruvato si trasforma in ossalacetato consumando 
una molecola di atp. In questa reazione si utilizza uno specifico enzima mitocondriale, la 
piruvato carbossilasi, che contiene biotina come coenzima. 
L’ossalacetato viene trasformato in fosfoenolpiruvato dalla pep carbossilasi. Dalla 
fosfoenolpiruvato si ripercorre la glicolisi a ritroso fino al fruttosio­1,6­p­p . Il gruppo fosfato 
viene idrolizzato e liberato come fosfato inorganico 
La glucosio­6­fosfatasi catalizza un’altra reazione di idrolisi. Si ottiene infine il glucosio. 
Il consumo totale di enegia è di 6 atp.  
 
Produzione e degradazione del glicogeno con regolazione della glicemia 
l glicogeno è il polisaccaride di riserva negli animali e in alcuni gruppi di organismi 
unicellulari. Le riserve di questo zucchero, localizzate prevalentemente nel fegato, nei 
muscoli e, in misura minore, nel rene, assicurano all’organismo un continuo rifornimento di 
glucosio e permettono il mantenimento della glicemia entro valori normali anche in 
condizioni di digiuno. Al contrario, il deposito del glucosio in questo polisaccaride è uno dei 
meccanismi che impediscono alla glicemia di aumentare eccessivamente dopo un pasto, 
soprattutto se ricco di carboidrati, mantenendo nel contempo entro i limiti fisiologici 
l’osmolarità cellulare.  
E’ essenziale che la concentrazione ematica di glucosio si mantenga costante per il corretto 
funzionamento delle cellule, in particolare di quelle nervose e degli eritrociti; perciò le vie 
metaboliche implicate nella biosintesi del glicogeno o nella sua degradazione hanno grande 
importanza nell’economia dell’intero organismo e sono sottoposte a sistemi di regolazione di 
grande efficienza. 
Il glicogeno è presente nelle cellule sotto forma di granuli cui si trovano associati gli enzimi 
responsabili della sua sintesi e demolizione. Il glicogeno non viene mai completamente 
demolito anche in condizioni di digiuno protratto; infatti è necessaria la presenza di un 
nucleo di questo polisaccaride perchè le unità di glucosio vi possano essere legate nel 
processo di biosintesi. Per questo il glicogeno è definito una molecola “immortale”.  
Nuove molecole di glicogeno possono tuttavia formarsi grazie alla presenza di una proteina, 
detta glicogenina, che può agire da iniziatore legando il primo residuo di glucosio di una 
nuova molecola di glicogeno a uno specifico residuo di tirosina e catalizzando la sintesi di 
una catena contenente fino a otto residui di glucosio. 

 
La glicogenosintesi è un processo anabolico che permette di ottenere glicogeno dal 
glucosio. Il glicogeno si forma nella maggior parte delle cellule, ma soprattutto nel fegato e 
nel muscolo.  
La concentrazione del glicogeno nel fegato è circa il 5% del suo peso, ma può facilmente 
diminuire a zero dopo dieci o quindici ore dai pasti.  
La maggior parte del glicogeno nel fegato è demolito per rifornire di glucosio il sangue, per 
aiutarlo a mantenere un livello di glucosio normale (80÷100 mg/100 mL ).  
Il glicogeno nel muscolo serve, invece, come fonte di glucosio rapidamente utilizzabile 
durante l’ossidazione anaerobia, necessaria dopo un’improvvisa contrazione muscolare; 
provvede, in altre parole, a produrre ATP e per far questo si attiva la glicogenolisi. 
Sebbene la sintesi del glicogeno coinvolga molti stadi, possiamo schematizzarla in 5 punti. 
1.Iisomerizzazione del glucosio 6­P in glucosio 1­P 
2. Attivazione del glucosio­1­P trasformandolo in una molecola ricca di energia (UDPG), in 
seguito alla reazione con uridintrifosfato (UTP), un analogo dell’ATP. 
3.Ttrasferimento di una molecola di glucosio­1­P attivata (UDPG) all’estremità non riducente 
(C­4) di una struttura primitiva di glicogeno preformata. L’idrolisi del legame ricco d’energia 
consente la formazione di un legame α­1→   4 glicosidico con conseguente allungamento 
della catena. L’enzima coinvolto in questa fase è la glicogeno sintetasi, un enzima a 
regolazione allosterica che esiste in due forme ​ a ​ b​
e ​ con funzioni tra loro contrapposte. 
4. inserimento, per ora di uno specifico enzima ramificante, di unità di glucosio che formano 
legami α­1→6 creano, in questo modo, innesti di ramificazione. 
5. Allungamento della catena lineare e delle ramificazioni fino alla formazione della molecola 
finale di glicogeno. 
 
La glicogenolisi consiste nel distacco progressivo di unità monosaccaridiche a parte 
dall’estremità non riducente (quella che presenta libero il gruppo ­OH in posizione 4 delle 
catene lineari). La reazione è una fosforolisi catalizzata dall’enzima glicogeno fosforilasi che 
libera molecole di glucosio 1­fosfato, le quali successivamente possono essere isomerizzate 
a glucosio 6­fosfato ed entrare nella via glicolitica.  
La glicogeno fosforilasi è l’enzima regolatore della glicogenolisi; esso si trova associato 
assieme all’enzima che catalizza l’idrolisi dei legami 1→ 6 , detto deramificante, ai granuli di 
glicogeno presenti nel citoplasma cellulare.  
L’enzima deramificante fa delle idrolisi non fosforolisi! 
La fosforilasi funziona solo se si trova in forma fosforilata/attivata. Il glucagone favorisce 
questa forma. L’insulina invece favorisce la forma non fosforilata. Per questo motivo la 
glucogenolisi non avviene dopo i pasti.  
 
La glicemia, ovvero la concentrazione ematica del glucosio, è sotto stretto controllo da parte 
di numerosi ormoni che agiscono stimolando o inibendo le vie metaboliche deputate alla 
produzione o all’utilizzazione del glucosio.  
A seconda del loro effetto ultimo sulla glicemia, questi ormoni vengono indicati come 
iperglicemizzanti (se causano un aumento del tasso ematico di glucosio) o ipoglicemizzanti 
(se ne determinano un abbassamento). Ai primi appartengono il glucagone, l’adrenalina e 
alcuni ormoni steroidi, di cui il più rilevante è il cortisolo. Mentre il più rilevante ormone 
ipoglicemizzante è l’insulina. 
Gli organi più importanti ai fini del controllo della glicemia sono il fegato e, in misura minore, i 
reni.  
Quando il tasso ematico tende a calare o c’è un improvviso bisogno di un afflusso 
accessorio di questo zucchero nel sangue, come accade per esempio quando si deve 
affrontare un pericolo inatteso oppure una situazione di stress, vengono riversati in circolo gli 
ormoni iperglicemizzanti, sopratutto il glucagone e l’adrenalina. L’azione di questi ormoni sul 
fegato e, limitatamente al secondo, sui muscoli stimola la liberazione del glucosio dai 
depositi di glicogeno e blocca il processo della glicogenosintesi.  
Un calo della glicemia ha anche un altro effetto: quello di ridurre l’utilizzo del glucosio da 
parte della maggioranza delle cellule dell’organismo (fatta eccezione per le cellule nervose); 
il glucosio viene sostituito come carburante cellulare dagli acidi gassi liberati dai depositi del 
tessuto adiposo per azione degli stessi ormoni che causano un aumento della glicemia.  
Quando la glicemia tende ad aumentare, come dopo un pasto, l’organismo risponde 
secernendo insulina, un ormone che ha effetti opposti a quelli del glucagone e stimola anche 
altri processi metabolici. L’azione metabolica complessiva dell’insulina ha come 
conseguenza la rimozione del glucosio dal sangue e la sua trasformazione in altre sostanze.  
Questo ormone favorisce così l’ingresso del glucosio nelle cellule e la sua utilizzazione 
stimolando la glicolisi e la glicogenosintesi; esso inibisce altresì la glucogenogenesi e blocca 
la liberazione dal tessuto adiposo di acidi grassi, un combustibile alternativo al glucosio. 
Il cortisolo e il corticosterone entrano in questo quadro con tempi di azione più lunghi 
stimolando la liberazione di glucagone e l’attività di tutti gli enzimi regolatori delle vie 
metaboliche che portano alla produzione di glucosio e alla sua deposizione nelle molecole di 
glicogeno. Essi determinano inoltre un rallentamento dell’utilizzazione del glucosio 
attraverso l’inibizione degli enzimi regolatori della glicolisi.  
L’organismo produce tutti questi ormoni in risposta al variare dei livelli ematici di glucosio. 
Tale regolazione è sempre finalizzata all’utilizzazione ottimale dei carburanti a disposizione 
dell’organismo: glucosio, acidi grassi e amminoacidi.  
La glicemia risulta oltre i valori della normalità in tutti i casi che si accompagnano alla rottura 
di questo delicato equilibrio ormonale. Per esempio, le persone affette da diabete mellito 
hanno una ridotta capacità di produrre e liberare in circolo l’insulina, di conseguenza la 
glicemia di questi soggetti non è più controllata efficacemente verso l’alto e presenta valori 
assai più elevati del normale, in particolare dopo un pasto, quando tenderebbe a 
raggiungere valori letali per il s. nervoso. Per questo è necessario che i diabetici, dopo ogni 
pasto, si iniettino insulina in una forma che sia assorbita lentamente, nell’arco di qualche 
ora, per assicurare un’azione prolungata e per evitare che un improvviso afflusso 
dell’ormone provochi un brusco abbassamento della glicemia con i conseguenti danni al 
sistema nervoso. 
 
Via del pentoso fosfato 
Via alternativa dell’utilizzo del glucosio. Le reazioni si svolgono nella parte solubile del 
citoplasma cellulare.  
Attraverso questa via, un atomo di carbonio del glucosio 6­fosfato viene ossidato a CO​  con 
2​
+​
la formazione di due molecole di NADPH +H​  (il coenzima utilizzato nelle reazioni di 
riduzioni presenti in alcune vie biosintetiche), mentre il resto della molecola di glucosio è 
trasformata in una molecola di uno zucchero a 5 atomi di carbonio. La formazione del 
+​
NADPH + H​   è particolarmente importante in organi o tessuti come fegato, tessuto adiposo, 
ghiandola mammaria e quella surrenale, dove sono attive le biosintesi riduttive che ne 
richiedono la presenza, per esempio la biosintesi degli acidi grassi e del colesterolo.  
La via del pentosofosfato può essere suddivisa in due fasi: 
la prima fase, ossidativa ed essenzialmente irreversibile, comprende le reazioni iniziali che 
trasformano il glucosio 6­fosfato (G6P) in ribulosio 5­fosfato con liberazione di una molecola 
+​
di CO​  e produzione di due molecole di NADP + H​
2​ . 
La seconda fase procede attraverso l’isomerizzazione di una parte del ribulosio 5­fosfato in 
ribosio 5­fosfato e l’epimerizzazione del rimanente in xilulosio 5­fosfato. La successiva 
reazione di due molecole di xilulosio 5­fosfato e una di ribosio 5­fosfato attraverso il 
trasporto di frammenti a due e a tre atomi di carbonio da una molecola all’altra porta alla 
formazione dei prodotti finali della via: due molecole di fruttosio 6­fosfato (F6P) e una di 
gliceraldeide 3­fosfato (GAP) che possono venire utilizzate nella via glicolitica.  
E’ come se, attraverso questa via, ogni sei molecole di glucosio una venisse eliminata 
completamente ossidata come CO​  ; per questa ragione la via viene anche indicata come 
2​
via dell’ossidazione diretta del glucosio.  
+​
Nei globuli rossi, questa via è l’unica fonte di NADPH + H​  , importnate per mantenere in 
forma ridotta lo ione ferroso dell’emoglobina, che a causa della presenza dell’ossigeno 
3+​ +​
tenderebbe a ossidarsi a Fe​ . La presenza del NADPH + H​  impedisce anche l’ossidazione 
dei doppi legami presenti nei lipidi insaturi di membrana, che causerebbe una maggiore 
suscettibilità di questa alla lisi. 
 
BIOSINTESI ACIDI GRASSI 
 
degradazione   biosintesi 

­ avviene in tutte le cellule nel mitocondri ­ nel citosol delle cellule del fegato e del 
  tessuto adiposo 

­digiuno  ­ fase post tranviale 

­solo singoli enzimi   ­complesso multienzimatico 
+​
­utilizza NAD e FAD come agenti ossidanti   ­ NADPH +H​ come agente riducente 

­ produce Acetil CoA  ­ produce malonil­CoA 
 
 
Tra le varie classi di lipidi, quelli complessi, in particolare i trigliceridi, hanno la maggiore 
importanza dal punto di vista del metabolismo energetico a causa della presenza, in essi, 
degli acidi grassi. La molteplice serie di trasformazioni cui vanno incontro questi lipidi e gli 
acidi grassi in essi contenuti conduce alla loro completa ossidazione a CO​  e H​
2​ O 
2​
accoppiata alla sintesi di grandi quantità di ATP. L’importanza energetica degli acidi grassi è 
confermata dal fatto che, anche se la loro percentuale in peso è piuttosto limitata, i lipidi 
alimentari forniscono all’organismo circa il 25% delle calorie necessarie giornalmente e per 
molti organi e tessuti rappresentano normalmente la fonte primaria di energia. 
Come per tutte le altre molecole, anche per gli acidi grassi esiste un equilibri tra la velocità in 
produzione e quella di demolizione; quindi in condizioni normali, nel medio periodo la 
quantità di queste sostanze rimane piuttosto costante in un organismo, salvo oscillazioni di 
breve durata. Come per il glucosio, anche nel caso degli acidi grassi la biosintesi richiede 
una quantità di energia maggiore di quella liberata dalla demolizione, pertanto i due processi 
sono regolati in modo che quando l’organismo ha necessità di energia è attivata la 
demolizione e bloccata la biosintesi, mentre in presenza di un eccesso di energia metabolica 
come ATP o carboidrati deve essere bloccata la demolizione e attivata la biosintesi.  
La possibilità di immagazzinare energia sotto forma di acidi grassi (e quindi trigliceridi) è 
molto importante per l’economia degli animali, data la scarsità delle riserve di carboidrati che 
essi possono accumulare. 
La biosintesi degli ac. grassi è una via costosa dal punto di vista energetico, che si verifica 
nel citsol soprattutto delle cellule epatiche e del tessuto adiposo nonchè della ghiandola 
mammaria primaria e per alcuni mesi dopo il parto fintanto che dura l’allattamento. Essa 
+​
richiede la disponibilità di potere riducente sotto forma di molecole di NADPH + H​  e 
consiste in una sequenza ciclica di reazioni in cui ogni ciclo porta all’allungamento della 
catena idrocarburica di un frammento bicarbonioso fornito da una molecola di acetil CoA, 
formato da una molecola di acido acetico legata al coenzima A con un legame tioestere ad 
alta energia. 
Il CoA, che lega anche intermedi di altre vie metaboliche, è una molecola complessa 
costituita da adenosina, acido pantotenico e tioetanolammina il cui gruppo ­SH terminale 
può reagire con il gruppo carbossilico della molecola di un acido formando un intermedio 
attivato. Subiscono questo tipo di attivazione numerosi acidi carbossilici, fra cui l’acido 
acetico, l’acido acetacetico e gli ac. grassi a catena più lunga. 
L’acetil CoA è un intermedio chiave del metabolismo perché è il prodotto comune del 
catabolismo di carboidrati , lipidi e amminoacidi e a partire da esso vengono sintetizzati acidi 
grassi, colesterolo e corpi chetonici, mentre viene degradato nel ciclo dell’acido citrico.  
L’acetil CoA utilizzato per la biosintesi degli acidi grassi proviene principalmente dalla 
decarbossilazione ossidativa mitocondriale dell’acido piruvico. Dunque se è vero che i grassi 
non possono essere trasformati in carboidrati non è vero il contrario. 
Negli animali la biosintesi è catalizzata da sette proteine strettamente associate a formare 
un complesso multienzimatico indicato come acido grasso sintasi. 
Considerando che la maggior parte dell’acetil CoA viene prodotto nei mitocondri e che la 
membrana mitocondriale interna è permeabile all’acetil AoA si pone il problema di come 
esso possa uscire dai mitocondri per essere utilizzato nella biosintesi degli acidi grassi e del 
colesterolo, entrambe citosoliche. 
L’acetil CoA fuoriesce dai mitocondri sotto forma di un suo derivato, l’acido 
citrico,combinandosi con l’ossalacetato, il primo prodotto dell’utilizzazione dell’acetil CoA 
nelle vie ossidative terminali. Attraverso un trasportatore specifico raggiunge il citosol. Qui 
un enzima, la citrato liasi, scinde il citrato rigenerando l’Acetil CoA con il consumo di ATP. 
L’ossalacetato viene ridotto a malato, in seguito poi alla decarbossilazione ossidativa 
catalizzata dalla malato deidrogenasi viene trasformato in piruvato, che nei mitocondri viene 
trasfromato in Acetil CoA, e NADP, che serve nella biosintesi degli acidi grassi.  
Questo complesso di reazioni deve verificarsi solo quando la cellula dispone di un eccesso 
di energia metabolica, sotto forma di citrato e di ATP. Questo processo è stimolato 
dall’insulina mentre è inibito dal glucagone e dall’adrenalina che mobilizzato i grassi del 
tessuto adiposo favorendone il consumo.  
La biosintesi degli acidi grassi è una via metabolica in cui una serie di reazioni si ripetono 
ciclicamente costruendo la molecola dell’acido grasso a partire da unità elementari 
bicarbioniose di acetil CoA. Tuttavia, delle molecole di acetil CoA che forniscono gli atomi di 
carbonio alla molecola di acido grasso in via di costruzione solo una entra nel processo 
come tale, mentre tutte le rimanenti vi partecipano previa trasformazione in malonil CoA 
attraverso una reazione catalizzata dall’enzima Acetil CoA carbossilasi, il principale enzima 
regolatore dell’intera via, che utilizza come coenzima la biotina, una vitamina idrosolubile e 
richiede il consumo di una molecola di ATP.  
Il malonil CoA è il substrato di partenza, si lega al 
complesso multienzimatico dell’acido grasso 
sintasi il quale possiede un gruppo acetilico. Si ha 
una reazione di condensazione tra il gruppo 
malonilico e il gruppo acetilico con liberazione di 
una molecola di CO​ . Il gruppo malonilico si 
2​
trasforma in una catena a 4 atomi di carbonio con 
un nuovo gruppo chetonico in posizione beta.  
In seguito si ha una riduzione del gruppo 
carbonile in posizione beta, questa reazione è 
+​
NADPH dipendente, viene liberato NADP​ . 
Il terzo passaggio è una reazione di 
condensazione dalla quale si forma un doppio 
legame tra il carbonio alfa e il carbonio beta. 
L’ultima reazione è una riduzione NADPH 
dipendente che elimina i doppi legami, si hanno 
solo CH​ .  
2​
A questo punto può iniziare un altro ciclo di 
reazioni: una nuova molecola di malonil CoA si 
lega alla molecola. In questo modo la catena si 
allunga.  
La sintesi si arresta dopo sette cicli, quando è 
stata prodotta una molecola di palmitoil CoA (a 
16 atomi di carbonio), che si stacca dal 
complesso per permettere a questo di iniziare la 
biosintesi di una nuova molecola.  
L’acido palmitico prodotto può essere 
successivamente modificato attraverso reazioni 
catalizzate da sistemi enzimatici localizzati sulle 
membrane del reticolo endoplasmatico liscio che 
portano al suo allungamento ad acido stearico e, 
in alcuni casi, all’introduzione di uno o due doppi 
legami non oltre l’atomo di carbonio in posizione 
nove. Per questo l’acido linoleico, arachidonico e 
soprattutto linolenico, contenenti doppi legami 
oltre il C9 non possono essere sintetizzati 
dall’organismo. L’insaturazione avviene nei 
mitocondri.  
Esiste un importante coordinamento tra sintesi e degradazione di acidi grassi. Il malonil CoA 
(substrato degli acidi grassi) inibisce la carnitina aciltransferasi bloccando il trasferimento 
degli acidi grassi neosintetizzati dal citosol all’interno del mitocondrio dove verrebbero 
degradati.  
 
 
 
 
 
Biosintesi corpi chetonici 
Acetone, acetoacetale, β­idrossibutirrato.  
Si formano nel fegato in livelli molto bassi (<3mg/100mL), la 
loro sintesi è accentuata in corso di digiuno o nel diabete. Se 
il loro livello aumenta si ha una chetoacidosi.  
Possono essere utilizzati come energia dal cuore, muscolo 
scheletrico e dal cervello. 
La loro sintesi inizia con un eccesso di Ac. CoA.  
Due molecole di Ac. CoA condensano formando Acetoacetil 
CoA, questo a sua volta reaziosce con una terza molecola di 
acetil CoA formando il 3­idrossi­3­metil­glutaril CoA il quale 
si scinde in acido acetoacetico e acetil CoA. L’acido 
acetoacetico libero, il principale corpo chetonico, viene in 
parte risotto ad acido β­idrossibutirrato oppure 
decarbossilato ad acetone, una sostanza volatile eliminata 
con la respirazione.  
Il fegato li produce ma non li utilizza! Li riversa nel sangue 
dove vengono captati dalle cellule dei tessuti periferici, in 
particolare del miocardio, e utilizzati come combustibili 
previa attivazione dell’acido acetoacetico ad acetoacetil 
CoA.  
 
 
 
 
 
 
 
 
Biosintesi colesterolo 
E’ molto simile a quello dei corpi chetonici, inizia però nel citosol e non nel mitocondrio. 
L’acetil CoA si trasforma sempre in β­idrossi­β­metil glutaril CoA il quale si trasforma poi in 
+​
mevalonato con l’intervento di due molecole di NADPH + H​  e grazie all’enzima 
HMG­CoA­reduttasi. Questo enzima è l’enzima regolatore dell’intera via biosintetica. La sua 
attività è inibita da concentrazioni alte di colesterolo. Dopo una serie di reazioni con 
consumo di ATP si forma un isoprene attivato a 5 atomi di carbonio presente in due forme 
isomeriche: isopentenil pirofosfato e dimetilallil pirofosfato. Queste due unità reagiscono tra 
loro producendo una molecola a 10 atomi di carbonio: geranil pirofosfato che, per reazione 
con una terza molecola di dimetilallil pirofosfato si trasforma in farnesil pirofosfato a 15 atomi 
di carbonio. Due di queste molecole si uniscono testa­testa formando lo squalene a 30 atomi 
di carbonio. Infine si ha un riarrangiamento strutturale che lo trasforma in colesterolo a 27 
atomi di carbonio.  
Avviene sempre nel fegato ed è fortemente regolata. L’insulina stimola questa sintesi mentre 
il glucagone la inibisce. Chi soffre di ipercolesterolemia assume farmaci “statine” i quali 
inibiscono l’enzima HMG­CoA­riduttasi. 
 
 
METABOLISMO AMMINOACIDI  
Sono preferenzialmente usati per la biosintesi delle proteine. Solo in piccola parte vengono 
degradati per l’energia (15% del fabbisogno energetico complessivo di un adulto) 
Classificazione metabolica degli amminoacidi: 
→ glucogenetici: molecole adatte per sintetizzare glucosio 
→ chetogenetici: molecole adatte per la produzione dei corpi chetonici 
→ gluco e chetogenetici : entrambi 
Tutto ciò concerne la catena laterale degli amminoacidi. 
Tuttavia gli amminoacidi hanno anche una parte in comune. Molto importante è il gruppo 
amminico, emerge infatti il problema del metabolismo azotato. 
+​
L’eliminazione del gruppo amminico in alfa sottoforma di ione ammonio: NH​ 4​ + scheletrici 
carboniosi. 
L’eliminazione del gruppo amminico può avvenire secondo 3 modalità ed è un passaggio 
obbligato.  
 
1. Deamminazione ossidativa​ : avviene nei mitocondri e coinvolge solo il glutammato. 
il catalizzatore è la glutammato deidrogenasi. E’ l’enzima mitocondriale più 
rappresentato nonostante sia specifico per un solo amminoacido. 

 
 
2. Deamminazione non ossidativa​ : riguarda Ser, Thr; Cys; His.  
3. Transaminazione:​  è catalizzata dalla transaminasi. Si ha un trasferimento del 
gruppo amminico da una molecola donatrice a una accettrice. La molecola donatrice 
è un amminoacido mentre quella accettrice un alfa cheto acido, solitamente l’alfa 
cheto glutarato. I prodotti sono: l’alfa cheto acido corrispondente all’amminoacido di 
partenza e l’amminoacido corrispondente all’alfa cheto acido di partenza, spesso il 
glutammato. Il gruppo amminico viene solo trasferito!  
 
 
Ciclo dell’urea 
La prima tappa del metabolismo degli amminoacidi consiste nel distacco del gruppo 
amminico come ammoniaca; questa è un composto tossico per le cellule anche a basse 
concentrazioni, quindi gli organismi devono neutralizzarla non appena essa è stata prodotta. 
Nell’uomo l’ammoniaca prodotta viene inattivata in vari modi, per esempio attraverso la 
sintesi della glutammina per reazione con l’acido glutammico catalizzata dall’enzima 
glutammina sintetasi. Questa reazione è molto importante perchè rifornisce l’organismo di 
glutammina, l’amminoacido maggiormente utilizzato a scopi biosintetici; inoltre, nei reni, 
nella pelle e nel fegato la glutamminaca così formata libera nuovamente ammoniaca e acido 
glutammmico per azione dell’enzima glutamminasi. L’ammoniaca presente nelle urine 
contribuisce a ridurne l’acidità. Tuttavia la maggior parte dell’ammoniaca liberata nel 
catabolismo degli amminoacidi viene neutralizzata per trasformazione in urea, che 
rappresenta il principale prodotto finale del metabolismo azotato. DAta la notevole tossicità 
dell’ammoniaca, la conversione di questa in urea, che avviene nel fegato, rappresenta un 
processo biochimico di estrema importanza e assai dispendioso in termini energetici. 
La trasformazione dell’ammoniaca in urea avviene attraverso una serie ciclica di reazioni in 
cui il primo reagente e il prodotto ultimo sono rappresentati dalla stessa molecola. Per poter 
entrare nel ciclo dell’urea, l’ammoniaca deve essere attivata per trasformazione in un 
composto ad alta energia di idrolisi: il carbamilfosfato, un intermedio metabolico essenziale 
in quanto partecipa anche alla biosintesi delle basi azotate pirimidiniche. Il carbamil fosfato 
reagisce dentro i mitocondri con una molecola di ornitina, l’accettore che viene rigenerato al 
termine di ogni ciclo, per dare citrullina; quest’ultima passa nel citoplasma dove subisce 
ulteriori trasfromazioni del ciclo.  
Il secondo azoto per la formazione dell’urea perviene alla citrullina dal L­aspartato che si è 
formato con una reazione di transaminazione. Si ottiene L­arginina e fumarato attraverso 
l’intermedio argininsuccinato. L’ultimo stadio consiste nella liberazione dell’Urea dal 
L­arginina per intervento dell’enzima arginasi. Si libera urea e ornitina.  
 
 
manca ​ ciclo di Krebs. La catena respiratoria. Fosforilazione ossidativa. Meccanismo 
d’azione degli ormoni. (libro)