LAS PROTEINAS

PARTICIPANTES:

DARY ANDREA BARRERA LOPERA

GABRIEL ALBEIRO BARRERA LOPERA
SANDRA MILENA ECHAVARRÍA
YORLADY MURILLO LOZANO
KATERINE RENDON SERNA

TUTOR:
HAMINTON BERMUDEZ
BIOQUIMICA

TECNOLOGÍA EN REGENCIA DE FARMACIA

TERCER SEMESTRE
CIPA: # 5

CREAD - URABA
2019
 Contenido
INTRODUCCION..................................................................................................................................4
OBJETIVOS..........................................................................................................................................5
OBJETIVO GENERAL........................................................................................................................5
OBJETIVO ESPECIFICO....................................................................................................................5
UNIDAD 2 LAS PROTEINAS.................................................................................................................6
AMINOÁCIDOS: ESTRUCTURA, CLASIFICACIÓN Y PROPIEDADES........................................................6
PROTEINAS.....................................................................................................................................6
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.....................................................................................................6
PROPIEDADES.................................................................................................................................7
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS................................................................................................7
TIPOS DE PROTEINAS......................................................................................................................7
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.......................................................................................................8
Estructura primaria:.......................................................................................................................8
Estructura secundaria:...................................................................................................................9
Estructura terciaria:......................................................................................................................10
Estructura cuaternaria:................................................................................................................11
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS..................................................................................................12
 Proteínas fibrosas:................................................................................................................12
 Proteínas globulares:............................................................................................................12
 Proteínas de membrana:......................................................................................................12
Propiedades físicas.......................................................................................................................13
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compactada dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia
afuera, lo que hacen que sean solubles y disolventes polares como el agua. La mayoría de las
enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte son ejemplo de proteínas
globulares. Como la carne, los huevo y la leche...........................................................................13
Propiedades químicas..................................................................................................................13
Estructurales................................................................................................................................14
Transporte y Almacenamiento:....................................................................................................14
Catálisis........................................................................................................................................14
Movimiento..................................................................................................................................14
 Protección y Defensa....................................................................................................................14
Identificación:...............................................................................................................................14
Regulación:...................................................................................................................................14
Comunicación...............................................................................................................................14
PROPIEDADES NUTRICIONALES DE LAS PROTEÍNAS.........................................................................15
FUNCIÓN ESTRUCTURAL..................................................................................................................15
QUE SON AMINOÁCIDOS.................................................................................................................17
ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS...............................................................................................17
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS............................................................................................18
Aminoácidos polares:...................................................................................................................19
Aminoácidos ácidos:.....................................................................................................................19
Aminoácidos básicos....................................................................................................................19
LOS AMINOÁCIDOS POSEEN TRES PROPIEDADES ESENCIALES LAS CUALES SON:............................20
PROPIEDADES QUIMICAS DE LOS AMINOACIDOS............................................................................20
PÉPTIDOS. ENLACES PEPTÍDICO........................................................................................................22
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO...............................................................................................22
ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DEL ENLACE PEPTÍDICO....................................................................23
CONCLUSION....................................................................................................................................26
WEBGRAFÍA......................................................................................................................................27
 INTRODUCCION

El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de
su gran importancia para los seres vivos. La importancia de las proteínas es, en un
primer análisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la célula (15%
del peso total) por lo que representan la categoría de biomoléculas más abundante
después del agua. Sin embargo, su gran importancia biológica reside, más que en
su abundancia en la materia viva, en el elevado número de funciones biológicas
que desempeñan, en su gran versatilidad funcional y sobre todo en la particular
relación que las une con los ácidos nucleicos, ya que constituyen el vehículo
habitual de expresión de la información genética contenida en éstos últimos.

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 OBJETIVOS

OBJETIVO GENERAL
Analizar la función de las proteínas en el organismo, sus enlaces peptídicos en la
unión de los aminoácidos, las propiedades físicas y químicas, su nivel estructural y
clasificaciones de las mismas.

OBJETIVO ESPECIFICO
 Definir la función de las proteínas y sus beneficios nutricionales en el
organismo.
 Explicar cada una de sus estructuras y propiedades físicas y químicas.
Describir los tipos de aminoácidos y sus enlaces químicos.

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 UNIDAD 2 LAS PROTEINAS

AMINOÁCIDOS: ESTRUCTURA, CLASIFICACIÓN Y PROPIEDADES

PROTEINAS
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un
tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de
los aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas las
proteínas están compuestas por:
 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del
organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además de
participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel fundamental
en el organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de
nitrógeno, que no está presente en otras moléculas como grasas o hidratos de
carbono. También lo son para las síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o
componentes del cuerpo, como los jugos gástricos, la hemoglobina, las vitaminas,
las hormonas y las enzimas (estas últimas actúan como catalizadores biológicos
haciendo que aumente la velocidad a la que se producen las reacciones químicas
del metabolismo). Asimismo, ayudan a transportar determinados gases a través de
la sangre, como el oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan a modo de
amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base y la presión oncótica del
plasma.
Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos, un tipo
de proteínas que actúan como defensa natural frente a posibles infecciones o
agentes externos; el colágeno, cuya función de resistencia lo hace imprescindible
en los tejidos de sostén o la miosina y la actina, dos proteínas musculares que
hacen posible el movimiento, entre muchas otras.

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 PROPIEDADES
Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia y el
correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad.
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en
el que estén almacenadas o en el que desarrollan su función, de manera que su
vida media sea lo más larga posible y no genere contratiempos en el organismo.

En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y

un pH que se deben mantener para que los enlaces sean estables.
Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que
dependen de las características químicas que poseen. Es el caso de la
especificidad (su estructura hace que cada proteína desempeñe una función
específica y concreta diferente de las demás y de la función que pueden tener
otras moléculas), la amortiguación de pH (pueden comportarse como ácidos o
como básicos, en función de si pierden o ganan electrones, y hacen que el pH de
un tejido o compuesto del organismo se mantenga a los niveles adecuados) o la
capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los polos positivos a los
negativos y viceversa.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en
función de su composición química. Según su forma, existen proteínas fibrosas
(alargadas, e insolubles en agua, como la queratina, el colágeno y la fibrina),
globulares (de forma esférica y compacta, y solubles en agua. Este es el caso de
la mayoría de enzimas y anticuerpos, así como de ciertas hormonas), y mixtas,
con una parte fibrilar y otra parte globular.
TIPOS DE PROTEINAS
Dependiendo de la composición química que posean hay proteínas simples y
proteínas conjugadas, también conocidas como heteroproteínas. Las simples se
dividen a su vez en escleroproteínas y esferoproteínas.
La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en
el que estén almacenadas o en el que desarrollan su función, de manera que su
vida media sea lo más larga posible y no genere contratiempos en el organismo.
En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y
un pH que se deben mantener para que los enlaces sean estables.

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Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que
dependen de las características químicas que poseen. Es el caso de la
especificidad (su estructura hace que cada proteína desempeñe una función
específica y concreta diferente de las demás y de la función que pueden tener
otras moléculas), la amortiguación de pH (pueden comportarse como ácidos o
como básicos, en función de si pierden o ganan electrones, y hacen que el pH de
un tejido o compuesto del organismo se mantenga a los niveles adecuados) o la
capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los polos positivos a los
negativos y viceversa.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

 La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición

espacial de su cadena polipeptídica. Dicha cadena sufre una serie de
plegamientos y estos proporcionan una gran complejidad a la estructura de las
proteínas. Se definen cuatro niveles distintos, conocidos como estructura primaria,
secundaria, terciaria, y cuaternaria, y, cada uno de ellos se constituye a partir del
anterior.

Estructura primaria:

Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los

aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el orden en que se
encuentran. La secuencia de la proteína se escribe enumerando los aminoácidos
desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal.
Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los
enlaces peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y
oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo plano.

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 Estructura secundaria:

Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Existe una

conformación más estable que ninguna otra que es la que se mantiene. Los tipos
básicos de la estructura secundaria son:
α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.
Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos
-NH- y –C=O. Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.
 (Ejemplo: α-queratina de las plumas)

 Lámina plegada: el plegamiento no origina una estructura helicoidal sino una

lámina plegada en zig-zag. La estabilidad de esta estructura también se consigue
mediante puentes de hidrógeno, pero en este caso son transversales.
 (Ejemplo: β-queratina de la seda)

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Hélice de colágeno: se trata de una hélice mas extendida debido a la abundancia
de determinados aminoácidos que no pueden formar puentes de hidrógeno.
La estabilidad de esta estructura se debe a la asociación de tres hélices unidas
mediante enlaces covalentes y enlaces débiles.

Estructura terciaria:

Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al

plegarse sobre sí mismo originando una conformación globular. Dicha
conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y esto les
permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc, (proteínas
globulares).
Las proteínas que no llegan a formar estas estructuras terciarias mantienen su
estructura secundaria alargada (proteínas filamentosas o fibrilares). Son insolubles
en agua y en disoluciones salinas, por lo que presentan funciones esqueléticas
(Ej: tejido conjuntivo, colágeno de los huesos...)
De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína, por lo que
cualquier cambio que se produzca en la disposición de esta estructura puede
provocar la pérdida de su actividad biológica, proceso que conocemos con el
nombre de desnaturalización.
La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se originan por
la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se
realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos, y
pueden ser de los siguientes tipos:
 Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –SH
de los aminoácidos cisteína.

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  Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los grupos de
cargas eléctricas opuestas. Se producen entre grupos radicales de
aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos.
 Puentes de hidrógeno
 Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen entes los
aminoácidos apolares.

Estructura cuaternaria:

Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para

formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero o subunidad proteica. Según el número de subunidades que
se asocian, las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan:
 Dímeros: ej. Enzima hexoquinasa
 Tetrámeros: ej. Hemoglobina
 Pentámeros: ej. Enzima ARN-polimerasa
 Polímeros: ej. Actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este posee 60
subunidades proteicas).
El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles.

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 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS

Existen distintos tipos de proteínas y se clasifican de formas distintas según

distintos criterios. Los criterios de clasificación de proteínas son su forma y su
solubilidad. Las proteínas también se clasifican según su estructura secundaria.

A continuación, veremos cada una de estas clasificaciones.

Las proteínas pueden clasificarse en tres grupos, en función de su forma y su

solubilidad.

 Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada,

formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son
solubles en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.

 Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos

esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e
hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La
mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.

 Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación

con las membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están

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 embebidas en la bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que
interactúan con el entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de
membrana no son solubles en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína
de membrana es la rodopsina. Debes tener en cuenta que la rodopsina es
una proteína integral de membrana y se encuentra incrustada en la bicapa.
La membrana lipídica no se muestra en la estructura presentada.

6. PROPIEDADES FÍSICAS Y QUÍMICAS DE LAS PROTEÍNAS

Propiedades físicas
Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas y una estructura secundaria atípica.
Son insolubles en el agua y en disoluciones acuosas algunos ejemplos de estos
son: queratina, colágeno y fibra, para fortalecer el cabello.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica

apretada o compactada dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y
grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hacen que sean solubles y disolventes
polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas
y proteínas de transporte son ejemplo de proteínas globulares. Como la carne, los
huevo y la leche.  

Propiedades químicas.

Estas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y

nitrógeno. La mayoría también contiene fósforo y azufre. Están formadas por
aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos.

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Se sabe que… las cadenas proteicas se enrollan en forma helicoidal que ciertas
proteínas son fibrilares, como el colágeno; mientras otras son globulares como la
albumina.
Sus propiedades: solubilidad se mantienen siempre cuando los enlaces fuertes y
débiles están presentes. Si se aumenta la temperatura y el PH se pierde la
solubilidad.
Capacidad electrónica: se determina a través de las electroforesis, técnica
analítica en la cual si las propiedades se trasladan al polo positivo es porque su
molécula tiene carga negativa y viceversa.
Especificidad: cada proteína tiene una función específica que está determinada
por su estructura primaria.
Amortiguador del PH: Conocido como efecto de tampón; actúa como amortiguador
del PH debido a su carácter anfótero, es decir puede comportarse como acido
(donando electrones) o como base aceptando electrones.

7. EFECTOS DE LOS PROCESOS TECNOLÓGICOS SOBRE LAS

PROPIEDADES FUNCIONALES Y NUTRITIVAS DE LAS PROTEÍNAS

Estructurales. Dan forma y constituyen el soporte de las estructuras de células y

tejidos. Entre las más importantes de este grupo se encuentran el Colágeno, que
es la proteína más abundante del organismo (30% de la proteína total, 15% del
peso seco), Elastina, Queratina yTubulina.

Transporte y Almacenamiento: Gran cantidad de sustancias se transportan a

través del organismo, y/o se almacenan, unidas a proteínas como Hemoglobina y
Mioglobina (O2), Transferrina, Ferritina y Siderofilina (Fe), Lipoproteínas (lípidos),
Albúmina (ácidos grasos y fármacos).
 Catálisis. Es el grupo con más variedad; incluye todas las enzimas como la
Anhidrasa Carbónica que participa en el transporte de CO2, Renina que participa
en la regulación de la presión sanguínea, y Glutaminasa que participa en la
regulación del pH en el Riñón.
 Movimiento. Las principales proteínas contráctiles son Actina y Miosina del
músculo y la Tubulina del citoesqueleto.
 Protección y Defensa: Los Anticuerpos son las proteínas más conocidas de este
grupo que también incluye los Interferones, el Sistema del Complemento y la
Fibrina del sistema de coagulación de la sangre.
Hormonas: Las hormonas peptídicas son muy abundantes e incluyen sustancias

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como Insulina, Glucagon, Oxitocina, ADH (Vasopresina), Factores de Crecimiento
y Liberación, etc.
Identificación: Las propiedades antigénicas de las proteínas, como las de grupo
sanguíneo o de histocompatibilidad, sirven para que el organismo pueda
reconocer las estructuras propias, distinguirlas de las extrañas y actuar en
correspondencia.
Regulación: La diferenciación y el control de las funciones celulares, dependen
de la regulación de la expresión de la información genética que llevan a cabo los
factores nucleares de naturaleza proteica.
 Comunicación: La generación de impulsos y la traducción de los mismos
dependen de proteínas de membrana, denominadas “Receptores”, que transducen
las señales físicas o químicas que reciben, en cambios bioquímicos dentro de las
células. Podemos mencionar los receptores de hormonas, neurotransmisores,
presión, tonicidad y luz, como la Rodopsina.

PROPIEDADES NUTRICIONALES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son necesarias para construir y mantener la piel, los músculos y los
huesos. Se almacenan de una manera distinta a los carbohidratos y las grasas,
por lo que es necesaria obtenerlas todos los días.
El consumo de proteínas es muy importante para el ser humano y se debe hacer
de forma controlada. Un consumo elevado de proteínas puede ser negativo, ya
que no se emplea eficientemente y su degradación provoca una carga excesiva al
organismo
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi
todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada
una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de
agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc. Todas las
proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a
moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma
proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen
a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina
al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al
ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...

FUNCIÓN ESTRUCTURAL

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-Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los
genes.
Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.

Enzimática: Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y
especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del
metabolismo celular.
Hormonal: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el
glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas
segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que
regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo
del calcio).
Reguladora: Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras
regulan la división celular (como la ciclina).
Homeostática: Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros
sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Función DEFENSIVA
Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos
para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son
proteínas fabricadas con funciones defensivas.
Transporte: La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados,
la hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados, la
mioglobina transporta oxígeno en los músculos, las lipoproteínas transportan
lípidos por la sangre y los citocromos transportan electrones.
Contráctil

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La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción
muscular. La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Reserva
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina
de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión. La lactoalbúmina de la leche.
Las desnaturalizaciones de proteínas están relacionadas con cualquier
modificación de su estructura, sin rompimiento del enlace peptídico. Esta se puede
lograr con el calor, sustancias químicas, alcoholes, bases, etc. Las reacciones
cromáticas son reacciones coloreadas de reconocimiento de las proteínas,
generalmente de las proteínas conjugadas que presentan ciertos aminoácidos
específicos. Por ejemplo: la reacción Xantoproteica: sirve para reconocer núcleos
aromáticos.

QUE SON AMINOÁCIDOS

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH).  Los aminoácidos son conocidos como moléculas orgánicas,
las cuales forman parte de las proteínas. Todos los aminoácidos están formados
por un carbono, un hidrogeno, un oxígeno y un azufre.
La cadena lateral R es característica para cada aminoácido y es lo que dará la
gran riqueza y variación estructural y funcional a los péptidos y proteínas. Sus
grupos ácido COOH y base NH2 hacen que un aminoácido pueda actuar como
ácido o base, por ello se dicen que son moléculas anfóteras. (Se denomina a las
sustancias que pueden actuar como ácidos o como bases. Es el caso del agua,
que frente a un ácido fuerte actúa como base débil y frente a una base fuerte
puede actuar como un ácido débil).
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos.
Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo
(carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están
unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y
una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los
diferentes aminoácidos.

ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS

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La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un
carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo, un grupo amino un hidrógeno y
la cadena lateral.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos esenciales:  los aminoácidos que deben ser captados como
parte de los alimentos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos
en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las
células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del
crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
 Valina
Leucina
  Treonina
  Lisina
  Triptófano
Histidina
 FenilalaninaI
 Soleucina
 Arginina
Metionina

Los aminoácidos no esenciales: A los aminoácidos que pueden sintetizarse en

el propio organismo se los conoce como no esenciales y son:

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  Alanina
 Prolina
 Glicina
Serina
 Cisteína
 Asparagina
 Glutamina
 Tirosina
   Ácido aspártico
Ácido glutámico
Aminoácidos no polares o apolares. La mayoría presentan sólo carbonos e
hidrógenos en sus cadenas laterales, o si hay un elemento electronegativo en su
estructura comparte simétricamente sus enlaces covalentes. Las cadenas
laterales R de estos aminoácidos no pueden ceder ni aceptar protones, ni
participar en puentes. De hidrógeno, ni en enlaces iónicos. Estas cadenas
laterales son “hidrofóbicas” y por lo tanto facilitan formar entre cadenas similares
las interacciones hidrofóbicas.
Son aminoácidos no polares: gli, ala, val, leu, ile, fen, rnet, tri y pro.
Aminoácidos polares:  Son aquellos que presentan cargas eléctricas o
elementos electronegativos con asimetría de sus enlaces (ese elemento
electronegativo tiene enlaces con otros elementos no idénticos). Aquellos que
presentan grupos carboxilos en la cadena lateral presentarán cargas negativas, y
los que posean grupos amino, guadinino o irnidazol presentarán cargas positivas.
Otros con grupos hidroxilos, amidas o sulhídrilo no presentarán cargas, pero su
distribución asimétrica de electrones los hace polares. Las cadenas laterales de
los aminoácidos polares con cargas eléctricas pueden ceder o aceptar protones y
si son de cargas opuestas formar enlaces iónicos o participar en puentes de
hidrógeno. Los polares Sin cargas, pero con grupos hidroxilos en su cadena lateral
pueden formar puentes de hidrógeno; el mismo comportamiento pueden presentar
los que tienen grupos amidas.

Aminoácidos ácidos: Son aquellos que en su cadena lateral “R” presentan un

grupo carboxilo adicional. Estos son dos, el ácido aspártico y el ácido glutárnico. 
este grupo carboxilo adicional le permite ceder y aceptar protones, al mismo
tiempo puede cargarse negativamente o no presentar carga, en dependencia del
pH del medio.

Aminoácidos básicos: Éstos son tres, que sus grupos básicos son diferentes: en
la Lisina hay un grupo básico amino, en la Arginina hay un grupo guanidino
mientras que en la Histidina hay un grupo imidazol. Todos estos grupos tienen
posibilidades de aceptar y ceder protones y presentar o no carga positiva en la
cadena lateral en dependencia del pH del medio.

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 1. Aminoácidos neutros. son aquellos cuya cadena lateral no posee grupos
carboxilo ni amino, y por lo tanto, a pH neutro su carga eléctrica neta es 0.
Estos aminoácidos se subdividen en polares y apolares. Los primeros
poseen grupos hidrófilos en su cadena lateral que les permite formar
puentes de hidrógeno con moléculas polares, debido a lo cual, so muy
solubles en agua. Son aminoácidos polares la glicina, serina, treonina,
cisteína, tirosina, asparagina y glutamina.

Por otro lado, los aminoácidos apolares poseen una cadena lateral

hidrófoba y por lo tanto su solubilidad en agua es menor. Este grupo está
constituido por la alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina,
fenilalanina y triptófano.

LOS AMINOÁCIDOS POSEEN TRES PROPIEDADES ESENCIALES LAS

CUALES SON:

Ácido-básicas: Comportamiento del aminoácido cuando se ioniza, es decir,

cuando el aminoácido adquiere cualquiera de las siguientes dos características,
comportamiento como base o como ácido, además presenta una carga neta cero.

Ópticas: Los aminoácidos logran desviar el plano de polarización, en el cual

interviene un rayo de luz que atraviesa la luz polarizada.

Químicas: La descarboxilación afecta al grupo carboxilo, la desanimación afecta

al grupo amino y también se afecta al grupo R

PROPIEDADES QUIMICAS DE LOS AMINOACIDOS

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Puesto que los aminoácidos tienen un grupo ácido y un grupo básico, presentan
propiedades anfotéricas.
Una sustancia anfotérica es aquella que puede aceptar y donar un H +.
En una solución ácida fuerte, una con un bajo pH, los aminoácidos están
totalmente protonados y tienen una carga positiva (la forma catiónica).
Si la solución es casi neutra, los aminoácidos existen como iones dipolares, o sea
iones con carga positiva y una carga negativa. Los iones dipolares también se
conocen como zwitteriones; ambos términos se utilizan comúnmente. Un
aminoácido que existe como un ion dipolar es neutro por las cargas positiva y
negativa se cancelan.
Para valores de pH altos, los aminoácidos se cargan negativamente (la forma
aniónica) porque los iones hidróxido sacan los H + de las moléculas y en solución
se establece un equilibrio entre las tres formas.
Ejemplo, la valina:

 a pH 1, todos los grupos aparecen protonados: carboxilo como -COOH y

amino como -NH3+. El aminoácido tiene una carga positiva neta.
 A pH 7, el carboxilo se disocia (-COO -) y el amino sigue protonado (-NH 3+);
el aminoácido tendrá simultáneamente carga positiva y negativa
(zwitterion).
 A pH 13, el carboxilo sigue disociado (-COO -) y el amino pierde el protón (-
NH2); el aminoácido queda con una carga negativa.

Veamos a continuación las formas iónicas de un aminoácido dicarboxílico (ácido

aspártico) en función del pH.

 A pH 1, todos los grupos aparecen protonados: los dos carboxilos como

-COOH y amino como -NH3+. El aminoácido tiene una carga positiva neta.
 A pH 3, el carboxilo de la cadena lateral y el grupo amino, aparecen
protonados (-COOH y -NH3+) y el a-carboxilo disociado (-COO-). El
aminoácido está en torno a su punto isoeléctrico. A pH 7, los dos carboxilos
están disociados (-COO-) y el amino sigue protonado (-NH 3+); el aminoácido
tendrá simultáneamente dos cargas negativas y una positiva (una negativa
neta).
 A pH 13, los dos carboxilos siguen disociados (-COO -) y el amino pierde el
protón (-NH2); el aminoácido queda con dos cargas negativas netas.

Para concluir este análisis, consideremos las formas iónicas de la lisina que es un

aminoácido dibásico.

 A pH 1, todos los grupos aparecen protonados: el carboxilo como -COOH y

los dos aminos como -NH3+. El aminoácido tiene dos cargas positivas netas.

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  A pH 7, el alfa-carboxilo disociado (-COO-) y los dos aminos protonados (-
NH3+). El aminoácido tiene una carga positiva neta.
 A pH 9.5, el carboxilo sigue disociado (-COO -) y el amino de la cadena
lateral sigue protonado (-NH3+); el alfa-amino aparece como (-NH 2). El
aminoácido estará próximo a su punto isoeléctrico.
 A pH 13, el carboxilo sigue disociado (-COO -) y los dos aminos han perdido
el protón (-NH2); el aminoácido queda con una carga negativa neta.

La mayoría de las células tiene valores de pH aproximadamente neutros; por lo

tanto, la forma predominante de los aminoácidos en las células es el ion dipolar.
Puesto que el anión carboxilato -COO -, está cargado negativamente, y el grupo
amino protonado -NH3+, está cargado positivamente, el ion dipolar es una especie
química neutra. Si la forma iónica dipolar de un aminoácido se coloca entre dos
electrodos cargados opuestamente (electrólisis), los iones dipolares neutros no
son afectados. Las formas aniónica y catiónica de los aminoácidos migran hacia
los electrodos.

PÉPTIDOS. ENLACES PEPTÍDICO

Un péptido es el producto de la unión de dos o más aminoácidos. El

establecimiento de un péptido implica la formación de un enlace particular entre
los aminoácidos (denominados residuos de aminoácidos una vez forman parte de
un péptido) que recibe el nombre de enlace peptídico.
La unión de unos pocos aminoácidos forma un oligopeptido, mientras que la unión
de varios de ellos se denomina polipéptidos. Usualmente suele utilizarse los
términos polipéptidos y proteínas de forma indistinta, sin embargo, usualmente los
llamados péptidos tienen masas moleculares inferiores a 10 000 y las
denominadas proteínas tienen masas superiores.

FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico es el enlace covalente tipo amida que se forma entre el grupo
α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro. La reacción de unión de dos
aminoácidos para formar un péptido es una reacción de condensación en la que
se produce la eliminación de una molécula de agua.

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La formación del enlace peptídico espontáneamente no está favorecida
termodinámicamente; todo lo contrario, es la hidrólisis del enlace la que se
encuentra favorecida termodinámicamente. Aunque la hidrólisis del enlace
peptídico es una reacción exergónica, tiene lugar lentamente en condiciones
fisiológicas debido a su alta energía de activación por lo que se requieren de altas
temperaturas o de catalizadores para que esta ocurra. En consecuencia, los
enlaces peptídicos de las proteínas son bastante estables, con una vida media de
alrededor de 7 años en la mayoría de los casos. Para que pueda formarse el
enlace peptídico se requiere que los aminoácidos sean activados previamente
mediante la transferencia de un grupo fosfato del ATP.
En su mayoría los péptidos presentan en uno de sus extremos un grupo amino sin
reaccionar o grupo amino terminal (N-terminal) y un grupo carboxilo sin reaccionar
en el otro extremo denominado carboxilo terminal (C-terminal). Por convención un
péptido se escribe y se lee con el grupo N-terminal a la izquierda y el C-terminal a
la derecha.

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 ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DEL ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico es un enlace covalente de tipo amida sustituido el cual

mediante análisis por difracción con rayos X se comprobó que es ligeramente mas
corto que un enlace C – N simple; esto indica que el enlace se comporta como un
hibrido de resonancia (La resonancia consiste en la combinación lineal de
estructuras de una molécula (estructuras resonantes) que no coinciden con la
estructura real, pero que, mediante su combinación, nos acerca más a su
estructura real. El efecto es usado en una forma cualitativa, y describe las
propiedades de atracción o liberación de electrones de los sustituyentes,
basándose en estructuras resonantes relevantes), lo que le confiere carácter
parcial de doble enlace y lo hace muy rígido.

Los átomos alrededor del enlace peptídico pueden adquirir la configuración “cis” o
“trans” (isómeros geométricos, un tipo de estereoisómeros que se forman a partir

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de la existencia de un doble enlace). Debido a los impedimentos estéricos entre
grupos R muy grandes, la configuración “cis” se ve desfavorecida; por tanto,
predomina la configuración “trans”.

El Oxígeno carbonílico del enlace peptídico tiene carga parcial negativa y el

Nitrógeno amida carga parcial positiva, lo que da lugar a un pequeño dipolo
eléctrico; por tanto, el enlace tiene carácter polar.

Debido a la rigidez de los enlaces peptídicos el número de conformaciones que

pueda adoptar una proteína se encuentra limitado; por tanto, los enlaces
peptídicos tienen limitada capacidad de rotación; la rotación solo es posible
alrededor de los enlaces N - Cα y Cα – C. El ángulo de giro del enlace N-Cα se
denomina Φ y el del Cα-C se denomina Ψ. En principio Φ y Ψ pueden adoptar
cualquier valor entre -180 ° y +180°; pero muchos de estos valores no son
posibles a causa de las interferencias estéricas entre átomos del esqueleto
polipeptídica y las cadenas laterales de los aminoácidos.

En resumen, un enlace peptídico se caracteriza por:

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 1) Es un enlace covalente
2) Es un enlace tipo amida sustituido
3) Tiene carácter parcial de doble enlace
4) Predomina la configuración “trans”
5) Tiene carácter polar
6) Tiene limitada capacidad de rotación

CONCLUSION

Las proteínas son materiales polímeros que se encuentran en las células

vivientes. Sirven como materiales estructurales en el cuerpo y son fundamentales
para muchos procesos vitales. Las proteínas son polímeros de aminoácidos y se
producen en las células del cuerpo. Las proteínas de otros animales y de algunas
plantas son un alimento importante, ya que proporcionan los aminoácidos que son
esenciales para el desarrollo y el buen funcionamiento del organismo. Las
proteínas permiten la formación de las células y los enlaces entre ellas. Es de gran
beneficio para mantener sanas algunas partes del cuerpo como: los huesos, las
uñas, el cabello y músculos.

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 WEBGRAFÍA

http://www.bioquimica.dogsleep.net/Teoria/archivos/Unidad30.pdf
https://es.slideshare.net/Mo0ntero/exp-edgar
https://www.um.es/molecula/prot07.htm
https://es.slideshare.net/OyuukiDaiki/proteinas-12789581
http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm
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https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/trabajo_matilde.pdf
https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

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https://www.google.com/search?
q=PROPIEDADES+QUIMICAS+DE+LOAS+AMINO
%C3%81CIDOS&oq=PROPIEDADES+QUIMICAS+DE+LOAS+AMINO
%C3%81CIDOS&aqs=chrome..69i57.12606j0j4&sourceid=chrome&ie=UTF-8

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