UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE BAJA

CALIFORNIA
ESCUELA DE CIENCIAS DE LA SALUD
VALLE DE LAS PALMAS

Docente: Marie de los remedios Sánchez Díaz

Nombre de la alumno: Arlyn Michelle Gonzalez Cortez
Carrera: Medicina
Grupo: 422
Subgrupo: 1
Fecha de realización: 26 de marzo del 2020
Enzimas
A cada enzima se le asignan dos nombres:
1. Nombre corto, recomendado, conveniente para el uso cotidiano
2. Nombre sistemático mas completo, mismo que se usa cuando una enzima debe identificarse sin ambigüedad.

Nombre recomendado
Los nombres de enzima de uso mas común
poseen al sufijo –asa unido al sustrato de la
reacción (por ejemplo: glucosidada y ureasa) o
una descripción de acción que realizan.
 Nombre sistemático
Las Enzimas se dividen en seis clases principales, cada una con numerosos subgrupos.
Clase 1: oxidorreductasas
Clase 2: Transferasas
Clase 3: Hidrolasas
Clase 4: Liasas
Clase 5: Isomerasas
Clase 6: Ligasas
Para una enzima determinada, el sufijo –asa se una a la descripción de reacción química
catalizada , incluido los nombres de todos los sustratos. Los nombres sistemáticos
 Las enzimas son catalizadores proteicos que incrementa la velocidad de
una reacción química y no se consume durante ella.
1. Sitio Activo
Las moléculas enzimáticas tienen un hueco o hendidura especial llamada “sitio
activo”. El sitio activo, formado por plegamiento de la proteína, contiene
cadenas laterales de aminoácidos que participan en la unión del sustrato y en
la catálisis.

El sustrato se une a la enzima de manera no covalente y forman un complejo

enzima-sustrato (ES). La enzima-sustrato se convierte en un complejo de
3. Especificidad
enzima-producto (EP) que posteriormente se disocia en enzima y producto. Las enzimas son altamente especificas y
interaccionan con uno o con unos
cuantos sustratos y catalizan solamente
2. Eficacia un tipo de reacción química.
Las reacciones catalizadas por enzimas son altamente eficaces y se
desarrollan de 103 hasta 108 veces mas rápido que las reacciones sin catalizar
4. Holoenzimas, apoenzimas, coefactores y coenzimas
Algunas enzimas requieren compuestos no proteicos para su actividad enzimática.

1. Holoenzimas: enzima activa con componentes no proteicos

2. Apoenzima: enzima sin su integrante no proteico y carece de actividad.
3. coefactor: si la parte no proteica es un ion metálico
4. coenzima: molécula orgánica pequeña.

5. Regulación
Esto es aumentarse o reducirse, de manera que la a velocidad de formación
de producto responda a la necesidad celular.

6. Localización dentro de la célula

Muchas enzimas se localizan en orgánulos específicos
dentro de las células. Tal compartimiento sirve para
aislar al sustrato o producto de la reacción de otras reacciones competidoras.
A. Cambios de energía que ocurren durante la reacción.
Virtualmente toda reacción química tiene una barrera de energía que separa los reactivos de los
productos. Esta barrera llamada “ energía de activación” es la diferencia de energía entre la de
los reactivos y un intermediario de alta energía, el estado de transición el cual se forma durante
la conversión de reactivo a producto.

1. Energía de activación.
es la diferencia en energía libre entre el reactivo y el estado de transición, en el cual el
intermediario de alta energía y vida corta se forma durante la conversión de reactivo a
producto.
2. Velocidad de reacción
Para que las moléculas reaccionen, deben de contener suficiente energía para
superar la barrera energética del estado de transición.
3. Vía alterna de reacción
Una enzima permite que un reacción proceda rápidamente bajo las condiciones
qué prevalecen en la célula al proporcionar una vía alternativa de reacción un
una menor energía de activación.
B. Química del sitio activo
Mecanismo químico que facilita la conversión del sustrato a producto.
1. Estabilización del estado de transición
La enzima incrementa en gran medida la concentración del reactivo intermediario
que puede convertirse en producto y acelera la reacción.
1. Catálisis
El grupo activo puede proporcionar grupos catalíticos que incrementan la posibilidad
que se forme el estado de transición.
1. Visualización del estado de transición
La conversión de sustrato a producto catalizada por enzimas pude visualizarse como
algo semejante o igual a quitarle el suéter a un bebe como podemos observar en la
siguiente figura que son los cambios de energía que acompañan la formación de un
complejo enzima sustrato y a su formación siguiente del estado de transición.
C. Concentración de sustrato
1. Velocidad máxima
La tasa o velocidad de una reacción es ele numero de moléculas de sustrato que se con
vierten en producto por una unidad de tiempo. La velocidad d una reacción catalizada por
enzimas aumenta la concentración de sustrato hasta que alcanza una velocidad máxima como
se muestra en la figura.
1. Forma de la curva cinética enzimática
Las enzimas alostericas no sigan la cinética de Michaelis-Menten y presentan una
curva sigmoidea como se muestra en la figura que es semejante en forma a la curva
de disociación de oxigeno de la hemoglobina.
D. Temperatura
1. Incremento de la velocidad con la temperatura
La velocidad de la reacción aumenta con la temperatura hasta que alcanza una
velocidad máxima como se muestra en la figura.

2. Reducción de la velocidad con el aumento de temperatura

Una mayor elevación de temperatura causa una disminución de la velocidad en
la reacción como el resultado de una desnaturalización de la enzima inducida
por la temperatura como se muestra en la figura.

E. pH
1. Efecto del pH sobre la ionización del sitio activo
La concentración de protones afecta la velocidad de reaccionen diversas formas
2. Efecto del pH sobre la desnaturalización de enzimas
La estructura de las moléculas proteicamente catalíticamente activa depende
del carácter iónico de las cadenas laterales de los aminoácidos
E. pH
1. Efecto del pH sobre la ionización del sitio activo
La concentración de protones afecta la velocidad de reaccionen diversas formas
2. Efecto del pH sobre la desnaturalización de enzimas
La estructura de las moléculas proteicamente catalíticamente activa depende
del carácter iónico de las cadenas laterales de los aminoácidos
3. Ph optimo variable
La pepsina, una enzima digestiva del estomago, tiene su máximo nivel de de
actividad a pH 2, mientras que otras enzimas, diseñadas para funcionar en ph
neutro, se desnaturalizan en un ambiente acido como se muestra en la figura
Leonord Michaelis y Maude Menten propusieron un modelo simple,
en este modelo la enzima se combina de manera reversible co el
sustrato para formar un complejo ES que genera al producto en
forma subsiguiente, regenerando a la enzima libre.

𝑉0 =Velocidad de reacción inicial

𝑉𝑚𝑎𝑥 = Velocidad máxima
Km= Constante de michaelis
[S]= concentración de sustrato

Una Km numéricamnete baja refleja un alata afinidad de la

enzima por el sustrato, debido a que se necesita una baja
concentración de sustrato para saturar la mitad de la enzima,
para alcanzar una velocidad que se a la mitad de la velocidad
máxima como se muestra en la figura.
 Orden de la reacción
Si la concentración de sustrato es mucho menor que
Km, la velocidad de reacción es aproxidamnete
proporciona a la concentración de sustrato. Esto quiere
decir que la velocidad de reacción es de primer orden
con respecto al sustrato .
Cuando la concentración de sustrato es mayor a km la
velocidad es constante es igual a la velocidad máxima.
La velocidad de la reacción es independientemente de
la concentración de sustrato.
 Grafica de Lineweaver-Burk
Cuando la velocidad de reacción inicial se grafica contra la
concentración de sustrato no siempre se es posible determinar Vmax
debido a la endiente ascendente paulatina de la curva a las altas
concentraciones de sustrato. Si 1/Vo se grafica vs. 1/[S] se obtiene una
línea recta como lo podemos observar en la siguiente figura.
Cualquier sustancia que puede reducir la velocidad de
una reacción catalizada por enzimas se llama
“inhibidor”. los inhibidores pueden ser reversibles o
irreversibles. Los inhibidores irreversibles s unen a la
enzima mediante enlaces covalentes y los reversibles
se unen a la enzima mediante uniones de enlaces no
covalentes.

Los dos tipos de inhibición reversible son:

A. Inhibición competitiva
Cuando el inhibidor se une de modo
reversible al mismo sitio que el sustrato
ocuparia normalmente y compite con este
por dicho sitio
el efecto de un inhibidor competitivo se revierte al aumentar la
concentración de sustrato. A una concentración de sustrato
suficientemente alta, la velocidad de reacción alcanza la
velocidad máxima observada en ausencia del inhibidor, la
velocidad máxima no cambia como se observa en la figura
 Los fármacos de estatinas como ejemplo de inhibidores
competitivos
El catalizador de esta reacción es la hidroximetilglutaril coenzima A
reductasa.
Las estatinas como atorvastatina y pravastatina, son análogo
estructirales del sustrato natural de esta enzima y compiten con
eficacia para inhibir la Hidroximetilglutaril coenzimaA reductasa
 2. Inhibición no competitiva
Este tipo de inhibición se conoce por su efecto característico
sobre la velocidad máxima. La inhibición no competitiva se
presenta cuando el inhibidor y el sustrato se unen en sitios
diferentes en la enzima.
La constante Km n cambia frente un inhibidor no competitivo
y la velocidad máxima se reduce.
El inhibidor no competitivo puede
unirse a la enzima libre o al complejo
enzima sustrato y evitar que así
ocurra la reacción.
Esta es esencial sin un organismo requiere coordinar numerosos
procesos metabólicos. Las velocidades de la mayoría de las enximas
respoden a cambios en la concentración del sustrato.

A. Enzimas alostericas
Esta reguladas por moléculas llamadas efectores que se unen de modo
no covalente por un sitio distinto al sitio activo.
Los efectores positivos y negativos pueden afectar la afinidad
enzimática por su sustrato (k0.5) modificar la actividad catalítica
máxima de enzimas o ambas cosas como s muestra en la figura.
Efectores homotropos:
Cuando el sustrato en si sirve como efector. Casi siempre el
sustrato alosterico funciona como efector positivo.

Efectores heterotropos:
Cuando el efector puede ser diferente del sustrato, por ejemplo
la inhibición por retroalimentación como en la figura la enzima
se convierte de D a E tiene un sitio alosterico donde se une al
producto final, G. Si la concentración de G aumenta es normal
que se inhiba el primer paso irreversible único para esa vía
metabólica.
 Modificación covalente
Regula muchas enzimas, casi siempre por la adición o
eliminación e grupos fosfatos de residuos específicos de
cerina, treonina o tirosina de la enzima. La fosforilacion
proteica reconoce como una manera principal en las cuales
regula procesos celulares y de acuerdo con la enzima
especifica, la forma fosforilada puede ser mas o menos
activa que la enzima sin fosforilar.
 Síntesis de enzimas
Las células también pueden regular
cantidad de enzima presente a alterar la
velocidad de degradación de la enzima o la
velocidad de síntesis de enzimas. El
incremento (inducción) o reducción
(represión) de la síntesis enzima conduce a
una alteración en la población de sitios
activos. Las alteraciones en los niveles Mecanismos para regular la actividad enzimática
enzimáticos resultantes de la inducción o
represión de la síntesis enzimática son
lentas comparado a los cambios regulados
de manera alosterica.
La enzimas en el diagnostico clínico
Las enzimas plasmáticas pueden clasificarse en
dos tipos:

1. Secretan de manera activa un grupo pequeño de

enzimas hacia la sangre.
2. Gran numero de especies enzimáticas libera de las
células durante el recambio celular normal.
Los niveles de estas enzimas son bastante constantes
en individuos sanos y representan un estado estable en
el que la velocidad de liberación de estas enzimas desde
las células dañadas hacia el plasma es balanceada por Un incremento en los niveles plasmáticos de
una velocidad igual d eliminación de plasma. esta enzima puede indicar un daño tisular como
se muestra en la figura
Las izoenzimas también llamadas isozimas son enziamas que
catalizan la misma reacción, no de manera necesaria tienen las
misma propiedades físicas debido a diferencias genéticamente
determinadas en la secuencia de aminoácidos. Las isoenzimas
pueden contener diferentes numerosos de aminoácidos cargados lo
cual permite la electroforesis (movimiento de partículas cargadas en
un campo eléctrico) las separe.
Cada isoenzia CK muestra una movilidad electroforética
característica.
 Diagnostico de infarto miocardio
La medición de los niveles sanguíneos de proteínas con especificidad
cardiaca se usa en el diagnostico de IM.
El musculo cardiaco es el único tejido que contiene mas del 5 % de la
actividad total de CK como la isoenzima CK2.
La presencia en el plasma es especificidad para infarto al miocardio las
troponinas son proteínas reguladoras implicadas en la contractibilidad dl
musculo. Las isoformas cardiacas se liberan en el plasma como respuesta al
daño cardiaco.
Las enzimas son catalizadores proteico que nos van a
ayudar a aumentar la velocidad de una reacción al
reducir la energía del estado de transición. Estas no
se consumen durante la reacción. Las moléculas
enzimáticas contienen una hendidura especial
llamada sitio activo, el cual contiene cadenas laterales
de aminoácidos que participan e la unió del sustrato y
en la catálisis. Cuando esta se unen el sito activo se le
denomina complejo activo enzima-sustrato.
La enzima permite que la reacción proceda con
rapidez bajo condiciones que prevalecen en la célula.
Ya que hay factores que pueden afectar la velocidad
de la reacción.