Mecanismo de acción de las enzimas

Enzimas

La actividad vital no es más que el desarrollo de una serie de reacciones químicas entre

un conjunto de moléculas. Si un químico en un laboratorio realiza estas reacciones lo

normal es que el rendimiento (cuantificado como la cantidad de producto deseado frente

a la cantidad total del producto) sea muy bajo, mientras que esta misma reacción en un

sistema biológico tiene un rendimiento del 99%  y se realiza a una mayor velocidad.

Esto se debe a la existencia de catalizadores, la mayoría de los catalizadores biológicos

que se conocen son ENZIMAS.

Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la

catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a

cabo en los seres vivos.

Casi todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por enzimas, con la

particularidad de que cada enzima solo cataliza una reacción, por lo que existirían

tantas  enzimas como reacciones, y no se consumen en el proceso. Los catalizadores no

biológicos son inespecíficos.

En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es

decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente

y se convierte en uno o más productos (P). Como esta reacción es reversible  se expresa

de la siguiente manera:
La enzima libre se encuentra en la misma forma química al comienzo y al final de la

reacción.

Especificidad

Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima,

denominada sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de

este sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus

isómeros) es lo que determina la especificidad de las enzimas. El acoplamiento es tal

que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de

una enzima como una llave a una cerradura". 

Clases de Enzimas

El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las

enzimas revelan la especificidad de su función:

 Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción, las que implican la

ganancia (o reducción) o pérdida de electrones (u oxidación). Las más

importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas

 Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. Ej.:

quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.

 Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH.

 Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces.

 Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos en otros.

 Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energía de

la ruptura del ATP. Ej: polimerasas

Mecanismo de acción enzimática

Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es modificar

la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto formado

por unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de la energía de

activación Ea; en una reacción química, la Ea es la energía necesaria para convertir los

reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de

transición, que poseen mayor energía libre que los reactivos y los productos.

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Imagen original de la Universidad de Virginia

En el diagrama  están representados los niveles de energía , durante el curso de la

reacción, de moléculas intervinientes en una reacción tipo: A + B ---> C. La curva azul

muestra el curso de la reacción en ausencia de una enzima que facilite la reacción,

mientras que la curva roja la muestra en presencia de la enzima específica de la

reacción. La diferencia en el nivel de energía entre el estado inicial y la necesaria para

iniciar la reacción (picos de las curvas) es la energía de activación. Tal como se

observa la presencia de enzima baja la energía de activación.

El complejo Enzima- sustrato posee menor energía de activación que las especies en

estado de transición que la correspondiente reacción no catalizada. 

¿Cómo realiza esta acción una enzima?

  Orienta a los sustratos: parte de la energía de activación se utiliza para que los

sustratos roten y se enfrenten con los átomos correctos para formar los enlaces.

 Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los aminoácidos de

las enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos

químicamente más reactivos. 

 Inducen la deformación en el sustrato: cuando una sustancia se une al sitio

activo, la enzima puede causar que los los enlaces se estiren, poniéndolo en un

estado de transición inestable.

 Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llave-

cerradura de Fisher fue actualizado cuando se descubrió que las enzimas son

flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus

sustratos. Este cambio de forma causado por la unión al sustrato se

denomina ajuste inducido. 

En la Hexoquinasa puede observarse este ajuste inducido, con el sustrato

(glucosa) y sin él. El ajuste inducido alinea las cadenas laterales reactivas del

sitio activo de la enzima con los sustratos.

Las coenzimas reaccionan con la enzima de igual modo que el sustrato, uniéndose al

sitio activo. Se mueven de una enzima a otra agregando o quitando grupos químicos del

sustrato.

Regulación enzimática

El metabolismo consiste en una serie de reacciones catalizadas por enzimas, donde los

productos de una reacción se convierten en los reactivos de la siguiente, lo que se

conoce como VÍAS METABÓLICAS.

Las células deben poder regular estas vías metabólicas y lo hacen a través de
reguladores enzimáticos. los inhibidores naturales regulan el metabolismo mientras que

los artificiales son utilizados por la medicina, para destruir plagas, etc.

 Inhibición reversible: pueden inhibidores competitivos, los que se unen a la

enzima ingresando en el sitio activo, impidiendo así su enlace con el sustrato.

Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente al sitio

activo cambiando la forma de la proteína y por lo tanto la forma del sitio activo.

Sus efectos son reversibles.

 Inhibición irreversible: hay inhibidores que se unen covalentemente al sitio

activo de una enzima, esta unión es permanente e inactiva a la enzima

destruyendo su capacidad de unirse al sustrato. Ej: el DIPF reacciona con el

aminoácido serina del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa, inhibiéndola

irreversiblemente. Esta enzima participa en el mecanismo de propagación de los

impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas nervioso, algunos ej. son la

SARINA (usado en el ataque terrorista en un subte en Tokio en 1995)y el

MALATION (insecticida) (1).

Características de las enzimas

 Como catalizadores , las enzimas son específicas.

 Cada enzima, en particular, afecta a su sustrato específico. La especificidad de

las enzimas es posible debido a su estructura, que les permite unirse sólo a

ciertos sustratos.

 Cada enzima tiene una forma tridimensional característica con una

configuración especial en su superficie.

 Las enzimas son eficientes en extremo. En condiciones optimas, pueden

catalizar reacciones que van de 10 a la octava a 10 a la décima (más de 10

 billones de veces) más rápido que las reacciones equiparables que se presentan

sin las enzimas.

 En el gran número de moléculas presentes en una célula, una enzima debe

encontrar el sustrato correcto, además muchas de las reacciones se generan en un

ambiente acuoso y a temperaturas relativamente bajas, lo cual no favorece el

movimiento rápido de las moléculas.

 Por lo general, los nombres de las enzimas terminan con el sufijo asa,

dependiendo de su función, así existen, por ejemplo; transferasas, oxidasas,

hidrolasas, etc.

 Algunas enzimas están formadas por completo de proteínas. Sin embargo, la

mayor parte de las enzimas contienen una proteína que se llama apoenzima, que

es inactiva sin un componente no proteíco llamado cofactor. Juntos, la

apoenzima y el cofactor forman la holoenzima activada o enzima completa. El

cofactor puede ser un ión metálico.

 No se conoce por completo la forma en que las enzimas disminuyen la energía

de activación, sin embargo se cree que presenta la siguiente secuencia general:

 1)    La superficie del sustrato hace contacto con una región específica, sobre la

superficie de la molécula de la enzima que se conoce como sitio activo.

 2)   Se forma un compuesto intermediario temporal que se llama enzima-

sustrato.

 3)   La molécula del sustrato se transforma por el reacomodo de los átomos

existentes, por el desdoblamiento de las moléculas del sustrato o por la

combinación de varias moléculas del sustrato.

 4)   Las moléculas del sustrato transformado, que ahora se llaman productos de

la reacción, se separan de la molécula de enzima.

  5)   Después de que termina la reacción, sus productos se separan de la enzima

sin cambio y la enzima queda libre para unirse a otra molécula de sustrato (2).

Referencias bibliográficas:

1. Enzimas [Internet]. [citado 5 de enero de 2019]. Disponible en:

http://www.biologia.edu.ar/metabolismo/enzimas.htm

2. Metabolismo y enzimas [Internet]. [citado 5 de enero de 2019]. Disponible en:

http://www.profesorenlinea.cl/Ciencias/AlimentaMETABOLISMOyENZIMAS.htm