PROTEÍNAS

Es la unión de aminoácidos por enlaces peptídicos

Los enlaces peptídicos: son la unión de un grupo amino y carboxilo. Estos enlaces forman agua. Se clasifican en
dipéptidos, tripeptidos, polipéptidos, holigopeptidos.

Las proteínas se encuentran en todo el cuerpo: en músculo, ADN, órganos, enzimas, hormonas (insulina), anticuerpos.

Niveles estructurales de las proteínas

1. Primaria: secuencia de aminoácidos que constituyen la proteína
2. Secundaria: plegamiento de la secuencia de aminoácidos por medio de puentes de hidrógeno.

α -hélice (estructura de hélice)

Los puentes de hidrógeno que se forman entre los átomos de oxigeno del –C=O en los grupos carboxilo y los átomos de
hidrogeno que –N-H en los grupos amino
Se encuentran de manera lateral
Cuando los aminoácidos pierden parte del grupo amino y carboxilo se llama residuo.

Lamina β -plegada
Varias cadenas de polipéptidos se pliegan una y otra vez por los puentes de hidrógeno. Se encuentran unidas en cadenas
adyacentes de un aminoácido de una cadena con otro aminoácido de otra cadena

Motivos estructurales
Son combinaciones de elementos de estructura secundaria
- Motivo hélice-giro-hélice (presentes en proteínas que se unen al ADN, en este caso son 2)
- Motivo cadena β-giro-cadena β (presentes en proteínas con estructura β antiparalela). Ejemplo: keratina

3. Terciaria: Estructura tridimensional. Proteínas unidas con otras proteínas. Ya es funcional

Relaciones conformacionales en el espacio de las cadenas laterales, y relaciones geométricas entre regiones distantes de
la cadena polipeptídica.

4. Cuaternaria: Ordenamiento de cadenas polipeptídicas en una proteína con múltiples cadenas, es no covalente,
contiene cuatro cadenas polipeptídicas unidas entre si

La α-quimiotripsina contiene tres cadenas polipeptídicas unidas covalentemente entres si mediante puentes disulfuro.
Esta enzima nos aporta los enlaces peptídicos. NO posee estructura cuaternaria
El aspartato SI tiene una estructura cuaternaria

Funciones de las proteínas

- Estructura (colágeno)
- Contráctil (actina y miosina)
- Defensa (anticuerpos, inmunoglobulinas)
- Mensajeros (hormonas, del crecimiento, dopamina)
- Catálisis (enzimas)
- Transporte (la hemoglobina- oxigeno, las lipoproteínas-lípidos, la transferrina y ferritina-hierro)

La desnaturalización de las proteínas

Aquí las proteínas pierden su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. Esto se lleva a cabo por la modificación del
pH, temperaturas altas.
Estado dinámico de las proteínas
Recambio: constante síntesis y degradación
Cada proteína tiene diferente velocidad de recambio

Importancia del consumo de las proteínas en la dieta

- Crecimiento
- Mantenimiento
- Reparación
- Reproducción

PI
Hace referencia en el pH en el cual la suma de las cargas de los aminoácidos que constituyen a una proteína es igual a 0.
La carga será del grupo amino o carboxilo

Métodos de separación de proteínas

a) Con base a la carga
b) Con base a la masa molecular o tamaño

Basadas en la carga:

Electroforesis en gel de poliacrilamida

Hay un gel preparado de poliacrilamida. Se separa la proteína en un campo eléctrico. Se cargan las proteínas y se hacen
correr. Después se recorta ese cuadrito y se purifica.

Cromatografía de intercambio iónico

Es a partir de aniones y cationes, y se realiza en una resina con perlas azules cargadas positivamente y negativamente
Las proteínas se mueven por la columna a velocidades determinadas según la carga neta al pH que se está utilizando.
Las proteínas con mayor carga negativa se moverán más rápido y eludirán antes.

Con base al tamaño

Cromatografía de exclusión molecular

Se ocupa una resina cargada de microesferas de gel. Estas al ser porosas permiten que las proteínas pequeñas entren.
Esto retrasa el paso de sustancia de menor tamaño molecular al instrumento y así pasaran primero las de mayor
tamaño.

HPLC
Es muy novedoso. Se hace una electroforesis. Nos permite saber e identificar a los aminoácidos presentes y su
organización.

INMUNOGLOBULINAS

Las proteínas como ya se menciono, tienen una función inmune. Esto lo hacen a partir de las inmunoglobulinas estas se
encargan de atacar a los antígenos. Estos antígenos inducen la producción de anticuerpos.

Las moléculas de los anticuerpos constan de cuatro cadenas polipeptidicas: 2 cadenas pesadas (H), y dos cadenas ligeras
(L)
Tipos de inmunoglobulinas

IgA
Primera línea de defensa (está en la nariz). Presente en grandes concentraciones en las mucosas. Neutraliza toxinas,
bacterias y virus.

IgM
Presente en la sangre. Es el primer anticuerpo que va a ser producido para combatir una infección

IgG
Es la más común. En espera de cualquier antígeno. Es la más pesada (constituida por 440 aminoácidos). Sus cuatro
cadenas están interconectadas por puentes de disulfuro. Presente en la sangre.

IgD
Actua contra bacterias y virus respiratorios. Es tabaquismo favorece su producción.

IgE
Se activa en respuesta a las alergias. Se encuentra únicamente en mamíferos.

ENZIMAS

Son proteínas cuya función es acelerar reacciones químicas en sistemas biológicos. Son específicas, tienen control
regulatorio, alta especialidad y velocidad.

Apoenzimas: enzima sin cofactores, ni grupos prostéticos

Coenzima: Moléculas orgánicas que ayudan a la transferencia de electrones, de grupos carbonados. Se une a la
apoenzima.
Cofactor: Moléculas orgánicas o inorgánicas adicionales que requiera la enzima para su actividad.
Holoenzima: La adición de cofactores a la apoenzima

El sustrato es la molécula sobre la que actúa la enzima

Una enzima y un sustrato dan distintos productos

El sitio activo es el centro de fijación del sustrato

Clasificación de las enzimas

1. Oxidorreductasa: catalizan reacciones de oxido.reducción (ganancia y pérdida de electrones). Ejemplo:
deshidrogenasa, oxidasa
2. Transferasas: enzimas que ayudan a mover a distintos grupos funcionales (amino, fosfato, monocarbonados).
Ejemplo: aminotransferasa, transaminasa
3. Hidrolasas: Enzimas que desprenden agua
4. Liasas: Aquellas que añaden o desprenden agua, amoniaco o CO2. Ejemplo: deshidratasas, descarboxilasas
5. Isomerasas: Cambian la disposición de la molécula. Catalizan isomeraciones
6. Ligasas: Une sustratos para dar origen a otros compuestos/productos. Requieren energía en forma de ATP.

Cinemática de las reacciones enzimáticas

La cinética estudia la velocidad de transformación de los reactivos en productos
Se calcula mediante la ecuación de Michaelis-Menten que es una fórmula que muestra la relación entre la velocidad y la
concentración del sustrato.
La ecuación hace referencia a la afinidad del sustrato:
Alta afinidad de enzima con sustrato km bajo
Baja afinidad de enzima con sustrato km elevado

Inhibición de las enzimas

a) Competitivas: Son estructuralmente similares al sustrato y se unen al centro de fijación de sustrato, compitiendo
con éste por la enzima.
b) No competitivas: No impiden la unión del sustrato, debido a que se fijan en un centro diferente del centro de
fijación del sustrato
c) Acompetitivas: sólo se unen al complejo enzima-sustrato (ES) y no a la enzima libre.

PERFILES ENZIMATICOS
1. Hepático: Detoxicacion de compuestos que deben ser eliminados de nuestro organismos
Enzimas con mayor interés clínico: transaminasas (ALT, AST, GOT), fosfatasa alcalina.
2. Cardiaco (CK o CPK):
3. Muscular (CK-MM y LDH lactatodeshidrogenasa): Se encuentran en el exceso de ejercicio intenso o prolongado,
síndrome de Cushing y enfermedades que afectan el sistema. La CK interviene en la producción de energía por lo
que se encuentra en las mitocondrias y cortisol, las enzimas del citosol están unidas a la glucolisis y produce ATP
para la actividad muscular. Si la CK esta elevada produce debilidad muscular, alteración al riñón y corazón.
4. Óseo (ALP) Elevado en enfermedades avanzadas y fracturas recurrentes.
5. Cerebral: Únicamente cuando hay daño en el tejido cerebral. Ejemplo: Embolia

CARBOHIDRATOS
Es la unión de carbono más agua.
Los grupos –OH de azucares son polares y forman puentes de hidrogeno, haciendo que los azucares sean solubles en
agua.

Funciones biológicas: Fuente y reserva de energía, forman parte de complejos estructurales.

Se clasifican en:

a) Monosacáridos: Al disolverse en agua, como sucede en el citoplasma de una célula, el esqueleto de carbono de
un azúcar forma un anillo. En este grupo se encuentra la glucosa, fructuosa, galactosa.
b) Disacáridos: Consisten en dos azucares simples que se enlazan mediante síntesis por deshidratación. Dan
energía a corto plazo. Se encuentra la sacarosa (glucosa-fructuosa), lactosa (galactosa-glucosa), maltosa
(glucosa.glucosa) esta última es producida cuando se ingieren alimentos con almidón o sea los cereales
c) Polisacaridos: cadenas de azucares simples. Se forma en las raíces y las semillas. Glucógeno, este se almacena
como fuente de energía en el hígado y músculos de animales.
Como polisacáridos estructurales esta la celulosa y la quitina
Metabolismo de los carbohidratos

Las células requieren de un suministro de energía para realizar actividades. En la liberación de fosfato nos da energía
(ATP).

La glucosa es una molécula clave en el almacenamiento de energía. La obtenemos de los alimentos

La digestión de los carbohidratos empieza en la boca por la amilasa salival.

La amilasa salival rompe a los polisacáridos y oligosacáridos, después pasan al estómago, y después con la amilasa
pancreática se obtienen monosacáridos que van al intestino delgado y de ahí al torrente sanguíneo para así entrar a la
célula y realizar la glucolisis.

La glucolisis
Se realiza en el citosol de la célula. El sustrato es la glucosa y el producto es el piruvato.

El SGLT1 se encuentra en el intestino delgado y este lo transporta al torrente sanguíneo.

En el interior de la célula hay “GLUT” este es transportador de glucosa y se tiene que mover a la membrana y la insulina
envía una señal al unirse con su receptor y esta señal activa una molécula que activa el GLUT para que vaya a la
membrana plasmática. Este transporte ocurre por difusión facilitada. Una vez pasado esto se inicia la glucolisis.

La glucolisis tiene 2 etapas:

1. La activación de la glucosa: La glucosa tiene que estar fosforizada (se pega a un fosfato) este fosfato lo obtiene
del ATP por lo que se requieren 2ATP.
2. Obtención de energía

Como productos finales se obtienen 2 ATP, 2 NADH, 2 piruvatos

Respiración celular

Cuando hay suficiente oxigeno----ciclo de Krebs

Cuando no hay suficiente oxigeno---- fermentación

El piruvato se descompone en CO2 y agua

Gluconeogenesis
Se obtiene glucosa a partir de acidos grasos y proteinas, pero se obtiene glucosa.
Se produce en el hígado
Los aminoácidos glucogénicos entran a la glucolisis.
Su principal sustrato es la alanina

Ciclo de cori
Condiciones sin oxigeno. Ocurre entre el musculo y un hígado.
Se rompe el glucógeno, formando glucosa, esta va a la fermentación láctica formando lactato, el lactato que se produjo
pasa al torrente sanguíneo, y de ahí al hígado para formar glucosa