SOLEMNE I BIOQUIMICA // 2016/20

1) La pendiente de un gráfico de dobles recíprocos, en un estudio cinético de la

enzima WZ314 corresponde a:
a) -1/km
b) Vmax/Km
c) Km/Vmax
d) 1/Vmax

2) En el estudio de la cinética de las enzimas, una curva hiperbólica en el gráfico de

V0 vs [S] (Michaelis-Menten) indica:
a) Una cinética que en su gráfica demuestra inhibición enzimática (reversible o
irreversible) cuando la pendiente se hace una.
b) Una cinética que indica saturación del sistema.
c) Una cinética propia de las enzimas que no se saturan con sustrato ya que
poseen más de un sitio seguro.
d) Una cinética que demuestra exclusivamente inhibición reversible (cuando la
pendiente se hace nula)

3) Un inhibidor mixto es aquel que:

a) No afecta Km ni Vmax
b) Disminuye Vmax y aumenta Km
c) Incrementa Vmax sin afectar Km.
d) Disminuye Km sin afectar Vmax

4) El ácido glutámico, cuya cadena lateral contiene R= -CH2-CH2-COOH, presenta

los siguientes valores de Pk1, Pk2 y PKR, respectivamente: 2,19; 9,67 y 4,25. Por
otro lado, la lisina, cuya cadena lateral contiene R=-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+,
presenta los siguientes valores de pk1, pk2 y pkr respectivamente: 2,18; 8,95 y
10,53. Por lo tanto sus PI respectivamente son:
a) 3,22 y 9,74
b) 5,93 y 9,74
c) Ninguna alternativa es correcta
d) 5,93 y 5,57

5) El parámetro Km de una enzima del tipo Michaelis-Menten:

a) Es la mitad de la velocidad máxima de la reacción cuando la enzima se
encuentra saturada.
b) Es la concentración de sustrato con la que se obtiene la mitad de la velocidad
máxima de la reacción.
c) Es la concentración máxima de sustrato con la que la enzima puede funcionar.
d) Es un parámetro que habla de la eficiencia catalítica de la enzima.

6) Las propiedades del agua que influyen en la estructura y plegamiento de

macromoléculas de importancia biológica son:
a) Polaridad, cohesividad entre sus moléculas, capacidad de formar puentes de
hidrógeno e interacciones hidrofóbicas.
b) Sus características no influyen en la estructura de macromoléculas biológicas.
 c) Polaridad, cohesividad entre sus moléculas y capacidad de formar puentes de
hidrogeno.
d) Apolaridad, cohesividad entre sus moléculas y capacidad de formar puentes de
hidrógeno.

7) Se define como inhibidor enzimático:

a) Una molécula que interfiere con un proceso catalítico enzimático deteniéndolo
o haciéndolo más lento.
b) Una molécula que puede alterar los parámetros cinéticos de una enzima.
c) Una molécula que interactúa reversible o irreversiblemente con la enzima.
d) Todas son correctas.

8) El pi (punto isoeléctrico) de un aminoácido se entiende como:

a) El pH en el cual dicho aminoácido tiene igual cantidad de cargas negativas que
positivas.
b) El pka de menor valor presente en un aminoácido.
c) El pH en el cual dicho aminoácido esta como un ión negativo
d) El pH en el cual dicho aminoácido esta como ión positivo.

9) La velocidad máxima de una reacción catalizada por una enzima corresponde a:

a) LA concentración necesaria para saturar la enzima
b) La velocidad en la cual todos los sitios activos están ocupados con sustrato.
c) Cuando la enzima alcanza la velocidad que coincide con Km.
d) Cuando se alcanza el equilibrio en la reacción enzimática.

10) Según las propiedades de ionización de una molécula es correcto que:

I. pH<pka la molécula está protonada.
II. pH>pka la molécula está protonada.
III. pH>pka la molécula esta desprotonada.
IV. pH<pka la molécula esta desprotonada.

a) I, III
b) II y III
c) I y IV
d) II y IV

11) La estructura terciaria de una proteína depende de todos los factores EXCEPTO
POR:
a) La secuencia y composición aminoacídica.
b) La estructura cuaternaria.
c) El pH de la solución.
d) De los puentes disulfuro.
12) Si el pkr de un aminoácido es 9,6 entonces se trata de
a) Un aminoácido con cadena lateral no ionizable
b) Un aminoácido con cadena lateral ácida.
c) Un aminoácido no polar
d) Un aminoácido con cadena lateral básica.

13) Una reacción será favorable cuando tenga:

I. DeltaG negativo
II. DeltaH positivo.
III. DeltaS positivo.
IV. Keq> 1
a) I, III y IV.
b) I y II
c) I, II y IV
d) I y IV

14) Indique cual es la carga neta que tendrá el siguiente péptido a Ph = 6,5
Asp-Gli-Ala-Cis-Glu-Fen-Arg-His
Aspartato: pk1(1.88), pk2(9,60), pkr-COOH-(3.65)
Glicina: pk1(2.34), pk2 (9.60).
Glutamato: pk1 (2.19), pk2 (9,67), pkr-COOH- (3.65)
Fenilalanina: pk1(1.83) pk2 (9.13)
Arginina: pk1(2,17), pk2(9,04), pkr-NH2-(12.48)
Histidina: pk1(1.82), pk2(9.17), pkr-Nh-(6)
Alanina: pk1(2.34), pk2 (9.69)
Cisteína: pk1(1.96), pk2(10.28), pkr-SH-(8,18)

a) +2
b) +1
c) -2
d) -1

15) Respecto a un buffer o tampón, es correcto afirmar que:

a) Todas son correctas.
b) Un sistema buffer está conformado por ácido débil y su base conjugada a
concentraciones equivalentes.
c) Un sistema buffer está conformado por un ácido fuerte y su respectiva base
conjugada, a concentraciones equivalentes.
d) Para conocer el rango de amortiguación de un sistema buffer es necesario
conocer su PI.
16) Las solvataciones de moléculas no polares en solución acuosa representan:
a) El conjunto de interacciones por puentes de hidrógeno entre moléculas de
agua y una cadena apolar.
b) Un estado de alto ordenamiento de moléculas de agua, sin interactuar estas
con la molécula apolar.
c) El conjunto de interacciones covalentes entre las moléculas de agua y la
molécula apolar.
d) El conjunto de interacciones iónicas que estabilizan a la molécula apolar en
solución acuosa.

17) El pka del ácido acético es de 4,76. Esto significa que:

I. A pH 3,76 la forma predominante de esta especie química será la
protonada.
II. A pH 3,76 la forma predominante de esta especie química será la
desprotonada.
III. A pH 4,76 habrá igual concentración de especies protonadas y
desprotonadas.
IV. A pH 5,76 la forma predominante de esta especie química será la
protonada.
a) Solo III
b) II y IV
c) I y III
d) II, III y IV

18) Respecto al metabolismo celular, es INCORRECTO afirmar que:

a) Está dado por las sumas de las reacciones catabólicas y las reacciones
anabólicas de la célula.
b) Corresponde única y exclusivamente al conjunto de todas las reacciones
químicas que producen energía en un ser vivo.
c) Incluye al conjunto de reacciones destinadas a degradar nutrientes orgánicos
para formar productos más simples y ATP en la célula.
d) Incluye al conjunto de reacciones biosintéticas que forman moléculas
complejas a partir de precursores más simples y con consumo de ATP.

19) A partir de los siguientes datos experimentales para una cinética enzimática
(concentración de sustrato v/s velocidad), indique que tipo de inhibición enzimática
representa:
[S] Mm 2.0 – 3.0 – 4.0 – 10.0 – 15.0
Vo sin inhibidor 139-185-213-363-370
Vo con inhibidor 68-111-185-349-370

a) Acompetitiva
b) Competitiva
c) Irreversible
d) Mixta
20) Según los datos experimentales que se entregan a continuación (cinética
enzimática de Michaelis-Menten), indique qué curva hiperbólica representa un
sistema que se satura más rápido:
Curva 1- Km(Mm)=2 – Vmax (mol/seg) =50
Curva 2- Km(Mm)=0,2 – Vmax (mol/seg) = 50
Curva 3- Km(Mm)=5 – Vmax (mol/seg) =50
Curva 4- Km(Mm)=0.5 – Vmax (mol/seg) =50
a) Curva 2
b) Curva 1
c) Curva 3
d) Curva 4

21) El aminoácido Glicina NO es ópticamente activo (no representa isómeros) debido

a:
a) La cadena lateral R es un H
b) Dos de los sustituyentes del carbono-alfa corresponden a un grupo amino y
carboxilo
c) La cadena lateral R es un grupo carboxilo
d) El carbono-alfa esta enlazado a 4 grupos funcionales distintos entre si

22) Un inhibidor competitivo de una enzima es:

a) Una molécula que se parece estructuralmente al sustrato, por lo que también
se une al sitio activo
b) Una molécula que altera la Vmax de la reacción
c) Una molécula que se une exclusivamente al complejo [E-S]
d) Una molécula que inhibe irreversiblemente a la enzima

23) Todas las afirmaciones acerca de la cinética de Michaelis-Menten son verdaderas,

EXCEPTO:
a) Vmax se alcanza cuando la [S] es mucho mayor que la Km
b) Km es un valor [S] que puede entenderse como afinidad de una enzima por su
sustrato
c) La cantidad de sustrato es constante durante toda la reacción
d) La concentración de enzima es constante durante toda la reacción

24) Calcule el punto isoeléctrico del aminoácido XY que tiene los siguientes valores
pKa: pka1= 2,1; pKa2= 9,3; pKR (COOH)= 4,5:
a) 3,3
b) 5,7
c) 4,3
d) 6,9
25) Si una reacción S (sustrato)  P(producto) tiene K EQ= 1, catalizada por 2 ug de
enzima total, es correcto afirmar que:
a) La energía libre estándar de la reacción es negativo
b) La energía libre estándar de la reacción es 0
c) La energía libre estándar de la reacción es positivo
d) Si agrego más enzima a la reacción, la K EQ será mayor que 1

26) Respecto de la estructura de proteínas es verdadero que:

a) Los residuos hidrofóbicos tienden a ubicarse en el exterior de las proteínas
cuando se encuentran en solución acuosa
b) Los enlaces disulfuro cumplen importantes funciones tanto en la estructura
terciaria como en la cuaternaria
c) Los enlaces covalentes son las principales fuerzas que estabilizan la estructura
terciaria de las proteínas
d) La estructura primaria es el mayor determinante de la estructura cuaternaria

27) La enzima glucoronidasa tiene una constante catalítica Kcat cuyo valor es de 3450
(s-1) cuando el sustrato es glucosa. Esto significa que:
a) 1 moléculas de sustrato se convierte a producto en 3450 seg cuando la enzima
está saturada
b) 3450 moléculas de glucosa son convertidas a producto en 1 seg cuando 1
unidad de enzima está saturada con sustrato
c) 3450 moléculas de producto se unen al sitio activo en 1 seg
d) 3450 moléculas de producto son generadas en 1 seg en condiciones de
saturación

28) Desde el punto de vista termodinámico, el estado de transición de una reacción:

a) Corresponde al estado energético basal que alcanza el producto formado
b) Corresponde al estado energético en que se han formado los intermediarios
estables enzima-sustrato [ES] y enzima-producto [EP]
c) Corresponde a la energía derivada de la interacción enzima-sustrato
d) Corresponde a un momento molecular de la reacción en el cual se están
formando y rompiendo enlaces para pasar de sustrato a producto

29) Respecto a las enzimas es CORRECTO:

a) Funcionan disminuyendo la energía de activación del estado de transición
b) Funcionan como catalizador, es decir, disminuyen el G de la reacción (lo hace
más negativo)
c) Todas las proteínas globulares son enzimas
d) Requieren cofactores (inorgánicos) para formar la Apoenzima, y coenzimas
(orgánicos) para formar la Holoenzima

30) La relación molar Acetato/Ácido Acético a pH 3,8 (pKa= 4,6) es:

a) 2,61
b) 9,12
c) 0,11
d) 0,38
31) La energía libre estándar para la fosforilación de Fructosa-6P (se forma Fructosa
-1,6 Bi-P), a concentraciones mM Y 1,5 mM es (R: 8,31 J/mol*K)
a) -228,53 J/mol
b) -2,72 J/mol
c) -2,72 KJ/mol
d) 2,75 KJ/mol

32) La variación de la energía libre (G) de una reacción química está influenciada por
parámetros termodinámicos de modo que:
a) Si aumenta H, aumenta G  la reacción es desfavorable
b) Si aumento la temperatura de la reacción, aumenta G  la reacción es
desfavorable
c) Si aumenta S, disminuye G  la reacción tiene al equilibrio
d) G no depende ni de S ni de H

33) Se estudió el comportamiento cinético de la enzima hexoquinasa con tres

sustratos distintos: ATP, glucosa y fructosa. Los valores de las Km para cada uno
de estos sustratos es de 0,4 mM; 0,05 mM y 1,5 mM Respectivamente.
¿Por lo cual de estos sustratos la enzima hexoquinasa presenta mayor afinidad?
a) Glucosa
b) Faltan datos para responder la pregunta
c) ATP
d) Fructosa

34) De los siguientes sustratos para la enzima UUU, ¿Cuál es el que posee una mayor
afinidad en base a sus valores de Km?
a) Sustrato 1 (Km= 1,5 mM)
b) Sustrato 2 (Km= 2,5 mM)
c) Sustrato 3 (Km= 0,15 M)
d) Sustrato 4 (Km= 0,015 M)

35) Si para un aminoácido X, con cadena lateral [R-COOH], los valores de pK1= 2,0;
pk2= 9,0 y pKR= 7,0. Entonces:
a) Su PI es de 4,5 y presenta un grupo ionizable (posible) en su cadena lateral
b) Su pKR es de 7,0 y tiene cadena lateral hidrofóbica
c) Su Ph= pKR
d) Su PI es de 4,5 y no presenta un grupo ionizable en su cadena lateral

36) Con respecto a la clasificación internacional de las enzimas, las enzimas del tipo
liasas catalizan la reacción de:
a) Reacciones de formación de dobles enlaces por remoción de grupos
funcionales o bien la adición de grupos funcionales a dobles enlaces
b) Formación de enlaces covalentes simples C-C, C-S, C-O, C-N mediante una
reacción de condensación
c) Transferencia de grupos funcionales a una molécula de agua
d) Reacciones de fosforilación
37) La propiedad de absorber la luz UV a 280 nm de una proteína, se debe a:
a) A que poseen aminoácidos y todos los aminoácidos absorben con la misma
intensidad una luz de 280 nm
b) La presencia de cofactores en el polipéptido
c) La presencia de alanina, tirosina y triptófano en su estructura
d) La presencia de fenilalanina, tirosina y triptófano en su estructura

38) Respecto a una reacción acoplada que involucra la hidrolisis de ATP es correcto
afirmar que:
a) El deltaG (diferencia de energía) de la reacción acoplada es igual a 0 (cero), es
decir, queda equilibrada
b) El deltaH (diferencia de entalpía) de la reacción acoplada es negativo
c) El deltaS (diferencia de entropía) de la reacción acoplada es negativo
d) Todas son correctas

39) En las proteínas, la α-hélice y la sabana β son ejemplos de:

a) Estructura cuaternaria
b) Estructura primaria
c) Estructura terciaria
d) Estructura secundaria

40) Una enzima que transforma la fructosa -6-fructosa en fructosa- 1,6-bifosfato, es

clasificada como una:
a) Transferasa
b) Hidrolasa
c) Liasa
d) Oxidorreductasa

41) Dentro del grupo de las proteínas modificadas las GLICOPROTEINAS incorporan
en su estructura:
a) Lípidos
b) Hidratos de carbono
c) Una mayor proporción de glicinas respecto a los otros aminoácidos
d) Glicógeno

42) Respecto a una reacción acoplada a la hidrolisis de ATP es correcto afirmar que:
a) El Go total de la reacción acoplada es mucho más negativo que el Go de
hidrolisis de ATP
b) La suma de los Go de la hidrolisis de ATP y de la reacción desfavorecida dan
como resultado de un Go total positivo que se traduce en una reacción
acoplada altamente exergonica
c) La reacción acoplada es altamente endergonica favoreciéndose así la
formación de los productos finales
d) La hidrolisis de ATP produce ADP mas Pi (fosfato inorgánico) que es
estabilizado por resonanca, favoreciendo termodinámicamente a la reacción y
permitiendo eventualmente que se acople una reacción endergónica
43) Las cargas de los siguientes aminoácidos, a pH 9, son respectivamente:
Tyr: pK1 2,20; pK2 9,11; pKr 10,07 (OH)
Asp: Pk1 1,88, Pk2 9,60; pKr 3,65 (COOH)
Lys: Pk1 2,18, Pk2 8,95; pKr 10,53 (NH3+)

a) 0, 0, -1
b) -1, 0, 0
c) 0, -1, 0
d) -1, -1, +1

44) Respecto de ácidos y bases débiles es VERDADERO que:

a) Presentan curvas de titulación características para cada uno de ellos, a partir
de las cuales se pueden obtener los puntos isoeléctricos del par acido-base
conjugada
b) El sistema acido-base conjugada se comporta como tampón cuando el pH es
equivalente al pKa una curva de titulación
c) Funcionan como tampón manteniendo el punto isoeléctrico de las enzimas
d) Todas las alternativas son correctas