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Nomenclatura y Clasificación.
I.- Se designan con la terminación asa + sustrato. Pero con esto se cae en demasiados
errores , por lo que se requiere de otro sistema de clasificación.
Cofactores Enzimáticos.
Metaloenzimas.
Son enzimas que precisan iones metálicos (Zn+2, Mg+2, Mn+2, Fe+2 +3, Cu+1 +2, K+, Na+, etc.)
como cofactores. En estos el ion metálico actúa:
1.- Centro catalítico primario
2.- Grupo puente para reunir el S y E formando un complejo de coordinación.
3.- Agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma
catalíticamente activa.
Ejemplos:
Zn+2 Cu +1 +2
Alcohol deshidrogenasa Tirosinasa
Anhidrasa carbónica Citocromo oxidasa
Carboxipeptidasa
Fe +2 +3
Mg+2 Citocromos
Fosfohidrolasas Peroxidasa o catalasa
Fosfotransferasas. Ferredoxina
Piruvato quinasa.
ATPasa de la memb. plasm. K+
Piruvato quinasa
Mn+2
Arginasa Na +
Fosfotransferasas ATPasa de la memb. plasm.
Para que una molécula de reactivo o sustrato S, pueda llegar a transformarse en una
molécula de producto P, debe de poseer una energía mínima determinada para alcanzar el
estado de transición S………… P (Es un estado intermedio en el que los enlaces de S
están lo suficientemente distorsionados para que sea posible la conversión en P). A esta
cantidad de energía necesaria se le llama energía de activación.
La energía de la reacción (1) puede ser suficiente para la reacción (2) pero como
ocurren en distintos lugares o tiempos de la célula se requiere de u acoplamiento
y/o transporte de energía gracias a las enzimas.
C .- Especificidad Enzimática.
Se dedujo la presencia de un complejo ES a partir de:
1.- La alta especificidad de la enzima.
2.- La forma de la curva de velocidad frente a la concentración de S
3.- El hecho de que frecuentemente los S protegen a las E de la inactivación
: .
En la reacción S---------------- P catalizada enzimáticamente , la enzima E y el
sustrato S deben combinarse durante la reacción : .
La elevada especificidad de las enzimas se explica por los siguientes dos modelos:
El S se aproxima al sitio activo La unión del S induce Los análogos del substrato (inhibidores competitivos) se unen a la
la disposición apropiada enzima ayudados por el grupo C , pero los grupos catalíticos no
de los grupos catalíticos se disponen apropiadamente
A y B
El sitio activo de una enzima ocupa solamente una porción muy pequeña de la
molécula proteica, la cual debe ser grande para que los grupos activos tengan libertad
espacial para agruparse adecuadamente, estableciéndose por o tanto una diferente
estructura cuaternaria cuando esta se encuentra activa, diferente de la inactiva.
1.-El Número de Moléculas que deben de reaccionar para formar los productos de
reacción: Monomoleculares, bimoleculares, trimoleculares, etc.
Los más potentes venenos de los organismos vivos ejercen su acción por inhibición
de determinadas enzimas, por ejemplo:
Cianuro Vs Citocromo oxidasa.
Arsénico Vs Enzimas en las que interviene el fosfato.
Di Aquil Halógeno P Vs Esterasas y enzimas proteolíticas.
(Gases nerviosos)
1.-Inhibición Competitiva.
Los inhibidores competitivos son substancias que tienen un fuerte parecido
estructural a los substratos naturales y compiten con estas substancias para unirse al
mismo sitio activo, cuando ambos, inhibidor (I) y sustrato (S) están juntos en presencia de
una enzima. Existen complejos ES y EI (Se consumen las moléculas de las enzimas
disponibles, la unión es reversible y hay conversión en producto, lo que se deduce al
analizar lo siguiente:
E + S + I ------------------ ESI
Algunas enzimas poseen dos sitios activos, en una de ellas un sitio activo puede
afectar al otro de la misma molécula.
Características de las enzimas alostéricas.
a.- Poseen dos sitios activos.
b.- Tienen dos formas: T y R cuyo cambio depende del sustrato, por lo que su unión es
cooperativa.
Forma T Forma R
Baja afinidad por el Alta afinidad por el
sustrato. sustrato.
Pepsinógeno = Pepsina
Tripsinógeno = Tripsina
Quimiotripsinógeno = Quimiotripsina
Procarboxipeptidasa = Carboxipeptidasa.