UNIVERSIDAD NACIONAL

DEL CALLAO
FACULTAD DE INGENIERIA QUIMICA

SOLUBILIDAD DE LAS
PROTEINAS II
INTEGRANTES:

 QUISPE VELEZ, GUISELA

 JERONIMO MEZA, GIUSEPPE
 GUERRERO GUERRERO, MARYCARMEN
 CORDOVA RIVERA, ROSTAIN
 NUÑEZ ZUMAETA, MERCEDES

GRUPO 91G – C

2011
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SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS II

I. OBJETIVOS

 Comprobar la solubilidad de la proteína del huevo y la leche con

diversos solventes.
 Observar las propiedades químicas y los valores proteicos de la
proteína del huevo del huevo y de la leche
 Reconocer una proteína mediante su propiedad de solubilidad.

II. MARCO TEORICO

Las Proteínas
Estas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están
formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces
peptídicos. El orden y disposición de los aminoácidos en una proteína depende
del código genético, ADN, de la persona. Las proteínas constituyen alrededor
del 50% del peso seco de los tejidos y no existe proceso biológico alguno que
no dependa de la participación de este tipo de sustancias.

EL ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace
peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo y el
grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de
agua.

El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es

decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo
forman.

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición
de la anterior en el espacio.

Las funciones principales de las proteínas son:

 Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las

pueden sustituir, por no contener nitrógeno.
 Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis
tisular.
 Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas,
proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
 Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de
diversos medios como el plasma.
 Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las
reacciones químicas del metabolismo. Son las enzimas.

Las proteínas son clasificables según su estructura química en:

 Proteínas simples: Producen solo aminoácidos al ser hidrolizados.

 Albúminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas
diluidas (ej.: lactoalbumina de la leche).
 Glutelinas y prolaninas: Son solubles en ácidos y álcalis, se
encuentran en cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a
partir de una mezcla de gluteninas y gliadinas con agua.
 Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la
queratina del cabello, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del
coagulo sanguíneo.
 Proteínas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.:
nucleoproteínas.
Proteínas derivadas: Son producto de la hidrólisis.

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En el metabolismo, el principal producto final de las proteínas es el amoníaco

(NH3) que luego se convierte en urea (NH2)2CO2 en el hígado y se excreta a
través de la orina.

SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS

Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación

globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos
que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las
moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de
una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se
pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación
(insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los
tejidos de los seres vivos.

De acuerdo a su morfología:

 Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas

moleculares alargadas, con un número variado de cadenas
polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de
elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas
estructurales o de soporte. Las más comunes son: Elastina, Colágeno,
Queratina, Fibrina, etc.
 Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a
que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor
solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases
diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esféricas.
La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que
se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las
presentes en las membranas celulares. A su vez las proteínas
globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:
o Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan
con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por

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ejemplo la Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina

(presente en la clara del huevo).
o Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles
en soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas
se encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina,
inmunoglobulinas, etc.
o Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en
solventes neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.
o Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en
agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros, como la Zeína
del maíz y la Gliadina del trigo.

La solubilidad de las proteinas está determinada por 3 factores:

 Su grado de hidratación.
 Su densidad y la distribución de la carga a lo largo de la cadena.
La presencia de compuestos no proteicos como fosfatos, carbohidratos,
lípidos que pueden tener efectos estabilizantes.

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III. MATERIALES Y REACTIVOS

Tubos de ensayo Pipetas Vaso de

precipitado

Bureta Soporte universal Baguetas

Piceta

Harina de soya Sal Sulfato de

amonio

Acido tánico al 5% Acetato de plomo Ácido clorhídrico

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IV. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

4.1. Para el huevo:
Romper con cuidado el huevo, separando la clara
de la yema sin dañar esta última. Batir
ligeramente la clara y diluir agregándole una
parte de agua.
Medimos el pH el cual se midió en papel tornasol
y se comparó el color con la tabla de pH’s, se
observó que es ácido al tener un pH =7 y se
neutralizó con CH3COOH 0,05N

a) Precipitación de las proteínas por saturación de sales.

A 5ml de líquido agregar 1,5g de sulfato de amonio. Agitar
enérgicamente hasta disolver la sal

b) Precipitación de las proteínas por adición de sales.

A 5 ml de líquido agregarle 5ml de solución saturada de
(NH4)2SO4

c) Precipitación de las proteínas por medio de reactivos.

A 1ml de líquido agregarle 2ml de solución de ácido tánico al 5%.

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d) Precipitación de las proteínas con acetato de plomo.

A 1ml de líquido agregarle 2ml de solución de Pb(CH3COO)2

e) Precipitación de las proteínas por medio de ácidos.

A 2ml de líquido agregar 1ml de HCL concentrado

V. RESULTADOS

1. Precipitación de las proteínas por saturación de sales.

No se observó precipitado, la solución se torno incolora

2. Precipitación de las proteínas por adición de sales.

No se observó precipitado, la solución se torno incolora

3. Precipitación de las proteínas por medio de reactivos.

Se observa un precipitado amarillento cremoso

4. Agregar 𝑃𝑏(𝐶𝐻3 𝐶𝑂𝑂𝐻)2 gota a gota hasta obtener precipitado.

Se observa un precipitado blanquecino

5. Precipitación de las proteínas por medio de ácidos.

Se obtiene un precipitado blanco

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4.2. Para la leche:

Medir 50 ml de leche, agregar 41 ml de CH3COOH 0,1N y 9 ml
NaCH3COO 0,01N.
Medir el pH, neutralizar, y dejar reposar por 5 minutos, luego se filtra
al vacío y trabajamos con el filtrado

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a) Calentamos 20 ml del filtrado en baño maría hirviente durante

10 minutos. Luego se divide en dos porciones:

 Al primero se le agrega ácido clorhídrico

 Al otro se le agrega hidróxido de sodio

VI. RESULTADOS

1. Al agregar ácido clorhídrico.

La solución no presento cambios el precipitado obtenido del
baño maría está todavía presente

2. Al agregar hidróxido de sodio

La solución presentó cambios ya que el precipitado obtenido
del baño maría se disolvió

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VII. CONCLUSIONES:

 En la precipitación de las proteínas por adición de sales. No se observa

precipitado pues se forma una sal soluble con los grupos fosfatos libres
de la proteína.

 El sulfato de amonio es una de las sales más utilizadas para la

precipitación salina de proteínas. Es muy soluble y el ión sulfato
divalente permite alcanzar altas fuerzas iónicas. En esta determinación
la proteína blanca del huevo (clara) fue separada en fracciones de
globulina y albúmina.

 Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrofóbico de las

proteínas, y desorganizan la estructura terciaria, provocando su
desnaturalización y precipitación

 Las proteínas pueden precipitar con la adición de cationes el Pb+2

 Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el

agua soluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con
formación de coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a los
700C o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidas, etc.

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VIII. CUESTIONARIO:

1. ¿Qué entiende por solubilidad de las proteínas y qué factores

pueden afectarla?

Las proteínas forman parte de las dispersiones coloidales debido a su peso molecular.
Son solubles porque los grupos R al ionizarse establecen puentes de hidrogeno con
agua. Las proteínas globulares son solubles debido a su función dinámica mientas que
las filamentosas son solubles en agua ya que tiene funciones estructurales.

Una proteína tiene múltiples grupos acido-base, lo que hace sus propiedades de
solubilidad dependiente de la concentración de sal, polaridad del solvente, pH y
temperatura. Diferentes proteínas tiene diferentes propiedades de solubilidad, por lo
que cuando una proteína es soluble otras precipitan.

 Efectos de la concentración de sales:

La solubilidad de las proteínas es sensible a la concentración de sal el cual se
expresa en términos de fuerza iónica. La solubilidad de una proteína a baja
fuerza iónica generalmente aumenta con la concentración de sal. El salting in
es el fenómeno por el cual la concentración de sal aumenta la solubilidad de la
proteína. A altas fuerzas iónicas, la solubilidad de las proteínas disminuye, este
fenómeno es conocido como salting out. Este fenómeno se da básicamente por
la competencia por las moléculas de agua que forman parte de la capa de
solvatación.

 Solventes orgánicos:
El uso de solventes orgánicos miscibles con el agua, tales como acetona y
etanol, actúan como buenos precipitantes de proteínas, ya que tiene menos
poder de disolver estas proteínas, normalmente se utilizan a bajas
temperaturas (0⁰C), ya que a temperaturas mayores las proteínas tienden a
desnaturalizarse.

 Efectos del pH:

Las proteínas generalmente tienen muchos grupos ionizables, los que tienen
una variedad de pK. Cada proteína tiene un pH característico al cual las cargas
positivas se encuentran en igual cantidad que las cargas negativas, a este pH
se conocen como punto isoeléctrico, pI, el cual puede ser conocido a través de
isoelectroenfoque. En la pi las proteínas tienen una solubilidad mínima y son

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insensibles al salting in. La solubilidad se incrementa cuando el pH se aleja del

pI.

 Cristalización:
Cuando la proteína se encuentra en un razonable estado de pureza, esta
puede ser cristalizada, esto se hace llevando la solución a una saturación de la
proteína punto en el cual se utilizan los métodos de precipitación ya
mencionados.

2. ¿Qué fenómeno está ocurriendo en los diferentes tubos de

ensayos conteniendo la proteína de leche y huevo, cuando se le
adicionaron los diferentes reactivos químicos?

Esta ocurriendo el fenómeno de la desnaturalización de la proteína que

consiste en la precipitación irreversible de las proteínas. esta acción puede ser
ocasionada por la calefacción, irradiación de luz ultravioleta, o por tratamiento
con diversos solventes o radiactivos: alcohol, acetona, yoduro de potasio
diluido. Los polipéptidos no sufren desnaturalización, quizás porque sus
moléculas son más pequeñas que las de proteínas.

Un ejemplo clásico de desnaturalización se tiene en los cambios que ocurren al

calentar ovoalbumina.

3. Haga un listado de los alimentos que Ud. Ha consumido durante

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una semana ya sea en el comedor de estudiantes o en su casa,

separándolo por días y por comidas, desayuno, almuerzo y
comida, luego busque en la tabla de composición de alimentos
el contenido de proteínas que aporte cada alimento.

Alimentos que contienen los porcentajes más altos de proteína incluyen

ciertas verduras, legumbres y carnes de animales. Las proteínas se
componen de un total de 20 aminoácidos diferentes que unir a diferentes
tipos de formulario de proteínas que se utiliza dentro del cuerpo humano,
de acuerdo a los centros para el Control de enfermedades (CDC). El CDC
señala que la mayoría de personas obtengan suficiente proteína cada día
en los alimentos que consumen, aunque los atletas específicamente fuerza
formación atletas y culturistas a menudo consumen doble o triple la
asignación diaria recomendada (RDA) de proteína.

Alimentos Proteínas
Soya 36.5 % de proteínas
Chorizo, jamón 22% de proteínas
Clara de huevos 11.1% de proteínas
Leche 3.5% de proteínas
Huevos 13% de proteínas
Pan blanco 8% de proteínas
Yogurt con frutas 2.7% de proteínas
Pechuga de pollo 22.8% de proteínas
Sardinas en conservas 20% de proteínas
Carne de cerdo no grasa 21.2% de proteínas
Hígado 20.5% de proteínas
Garbanzos 20% de proteínas
Lentejas 23.5% de proteínas
Arroz 7 % de proteínas
Lechuga 2% de proteínas

4. ¿Qué cambios físicos y químicos sufrieron las proteínas de

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estos alimentos cuando fueron sometidos a conocimiento?

Compuestos químicos y condiciones que causan desnaturalización:

Agente desnaturalizante Cómo puede operar el agente

Rompe puentes de hidrógeno y
salinos, haciendo que las moléculas
Calor vibren demasiado violentamente.
Produce coagulación, como cuando
su fríe un huevo
Pueden interferir con los puentes de
Hidrógeno de las proteínas, ya que las
moléculas de alcohol pueden
formarlos.
Solventes orgánicos (alcohol etílico,
acetona, alcohol isopropílico)
Desnaturaliza rápidamente a las
proteínas de las bacterias, y las mata
(la acción desinfectante del alcohol
etílico, solución al 70%)
pueden romper puentes de Hidrógeno
y salinos
Ácidos o bases fuertes
La acción prolongada de ácidos o
bases acuosos lleva a la hidrólisis
propiamente dicha de las proteínas
pueden romper puentes salinos
Sales de metales pesados (sales de (formando ellas mismas otros
los iones Hg2+, Ag+, Pb2+ distintos). Estos iones precipitan casi
siempre a las proteínas (coagulación)
Puede afectar tanto a los puentes
reactivos de los alcaloides (ácidos salinos como a los de hidrógeno.
tánico, pícrico y fosfomolíbdico Estos reactivos precipitan las
proteínas.
En las soluciones de proteínas
pueden formar películas superficiales
Agitaciones o sacudimientos violentos de proteína desnaturalizada (como al
batir claras de huevo para hacer
merengue)

IX. RECOMENDACIONES

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- Usar los equipos adecuadamente.

- Tratar de ser precisos con las medidas de reactivos que vamos a echar
a la muestra.
- Lavar bien los instrumentos para tener una observación correcta.

X. DATOS BIBLIOGRAFICOS

 Badui, S. 1986. Química de los Alimentos. Edit. Alhambra.

México, D.F.

 Belitz, H.; Grosch, W. 1985. Química de los Alimentos. Acribia.

Zaragoza, España

 Cheftel, J.; Cheftel, H. 1976. Introducción a la Bioquímica y

Tecnología de los Alimentos. Acribia. Zaragoza, España.

 Braverman, J.B.S. 1980. Introducción a la bioquímica de los

alimentos. 2ª. Ed. Z. Berk. Editorial El Manual Moderno.
México, 358pp.

 Egan, H., Kirk, R.S., Sawyer, R. 1988. Análisis químico de

alimentos de Pearson. Ed. C.E.C.S.A. México, 586pp.

 Pearson, D. 1976. Técnicas de laboratorio para el análisis de

alimentos. Ed. Acribia. España 331pp.

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