PROTEINAS.

Las proteínas, son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la

formación de los músculos del cuerpo. Además de la formación de tejidos, las
proteínas también regulan varias funciones del organismo.

COMPONENTES QUÍMICOS

Las proteinas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso

molecular, constituidas basicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y
nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en
menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...

Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales

(monómeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales podriamos considerar como
los "ladrillos de los edificios moleculares protéicos". Estos edificios
macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las
células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento,
reparación y regulación.

Las proteínas son, en resumen, biopolímeros de aminoácidos y su presencia en

los seres vivos es indispensable para el desarrollo de los múltiples procesos
vitales.

Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas según estén

formadas respectivamente sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras
moléculas o elementos adicionales no aminoacídicos.

ESTRUCTURA QUÍMICA Y DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

(AGENTES FISICOQUÍMICOS DESNATURALIZADORES DE LAS PROTEÍNAS)

La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio

de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las
características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o
complejos que las estabilicen y conduzcan a un plegamiento específico.

Cantidades de proteínas que contienen este tipo de enlaces.5

La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles,

interdependientes. Estos niveles corresponden a:

Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.

Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.

Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un

sólo polipéptido.

Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

Estructura primaria

Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos,

es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace
covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces
peptídicos siendo una de sus características más importantes la coplanaridad de
los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles
de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la
información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se
obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir,
por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de
aminoácidos que la conforman.

Estructura secundaria

Estructura secundaria de las proteínas

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del

esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente,
sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura
secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran
los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta
y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria
desordenada
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada beta).

Desnaturalización de las proteínas

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de

orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente

disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la
desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas
eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la
agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser
consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la
proteína se encuentra desnaturalizada (Figura superior).
En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo
tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la
componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la
estructura desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

1. cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la

viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos
del interior aparecen en la superficie
3. pérdida de las propiedades biológicas

Una proteína desnaturalizada cuenta

únicamente con su estructura
primaria. Por este motivo, en muchos
casos, la desnaturalización es
reversible ya que es la estructura
primaria la que contiene la
información necesaria y suficiente
para adoptar niveles superiores de
estructuración. El proceso mediante
el cual la proteína desnaturalizada
recupera su estructura nativa se llama
renaturalización. Esta propiedad es
de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de proteínas, ya
que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio
donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la
pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de
agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el
proceso sea irreversible.
CLASIFICACIÓN, DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Clasificación

Existen distintos tipos de proteínas y se clasifican de formas distintas según

distintos criterios.

Los criterios de clasificación de proteínas son su forma y su solubilidad. Las

proteínas también se clasifican según su estructura secundaria.

A continuación veremos cada una de estas clasificaciones.

Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada,

formada por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles
en agua. Un ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.

Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos

esférica. Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e
hidrófilo en su exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La
mioglobina es un claro ejemplo de las proteínas globulares.

Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las

membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la
bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el
entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son solubles
en soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina.
Debes tener en cuenta que la rodopsina es una proteína integral de membrana y
se encuentra incrustada en la bicapa. La membrana lipídica no se muestra en la
estructura presentada.

Digestión y absorción de las proteínas.

La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la acción de pepsina y

continúa en el intestino delgado con enzimas pancreáticas como tripsina,
quimiotripsina, aminopeptidasas y carboxipeptidasas. Estas enzimas se secretan
en la forma «pro» y son activadas por la escisión de una pequeña secuencia
peptídica. Esta división la realizan enterocinasas secretadas en el líquido
intestinal. Las proteínas de la dieta estimulan la secreción de las proenzimas
pancreáticas. El tripsinógeno se divide para formar tripsina y ésta se une a las
proteínas de la dieta para comenzar la hidrólisis. Cuando ésta termina, aumenta el
contenido de tripsina libre en el intestino, lo que constituye una señal para cesar la
secreción de tripsinógeno. Posteriormente, las oligopeptidasas y aminopeptidasas
del borde epitelial del enterocito completan la digestión; cada una de estas
enzimas tiene una acción específica.

La mayoría de los péptidos de más de tres aminoácidos son hidrolizados

extracelularmente por las enzimas del borde en cepillo de los enterocitos, mientras
que los dipéptidos y los tripéptidos pueden ser absorbidos intactos. La absorción
de péptidos y aminoácidos ocurre, principalmente, en el intestino delgado
proximal, generalmente por transporte activo mediante transportadores específicos
para los diferentes tipos de aminoácidos. Los dipéptidos, tripéptidos y
oligopéptidos tienen también sistemas transportadores específicos. Se calcula que
un 25 % de las proteínas de la dieta se absorben como dipéptidos y tripéptidos.
Los aminoácidos se absorben en presencia de sodio y tanto éstos como los
dipéptidos y tripéptidos se absorben rápidamente. Las dipeptidasas y tripeptidasas
pueden hidrolizar posteriormente estos péptidos a aminoácidos, pero algunos
alcanzan intactos la circulación sanguínea.

Aún con mucha menor frecuencia, también existe una absorción limitada de
proteínas intactas, bien a través de las uniones de las células epiteliales o bien por
captación de vesículas desde la luz intestinal hasta la zona basal de estas células
epiteliales. Esta absorción no tiene repercusión nutricional, pero puede ser
importante desde un punto de vista inmunológico, porque puede dar lugar a
respuestas alérgicas. Tras la digestión de proteínas, los aminoácidos son
transportados al hígado, donde se regula el flujo de aminoácidos de la dieta que
entra en la circulación sistémica.
El hígado transamina y oxida los aminoácidos sobrantes. En la práctica, el exceso

de proteínas (aminoácidos) en la dieta de un sujeto sano da lugar a un aumento

de la eliminación urinaria de nitrógeno. El hígado es el lugar principal de
metabolización de aminoácidos esenciales, con excepción de los aminoácidos
ramificados, que apenas se degradan en el eje enterohepático y son más bien
metabolizados por otros tejidos periféricos; por ejemplo, sólo un 2 % de la leucina
de la dieta es oxidada en el hígado.
FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las funciones de las proteínas son de gran importancia aunque mucha gente
piensa que sirven sólo para crear los músculos y poco más, sin embargo, las
funciones de las proteínas son varias y bien diferenciadas. Las proteínas
determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos
vitales.

Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten
que las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar
y regular funciones, reparar daños... Todos los tipos de proteínas realizan su
función de la misma forma: Por unión selectiva a moléculas.

Las proteínas estructurales se unen a otras moléculas de otras proteínas y

funciones que realizan incluyen la creación una estructura mayor mientras que
otras proteínas se unen a moléculas diferentes: hemoglobina a oxígeno, enzimas
a sus sustratos, anticuerpos a los antígenos específicos, hormonas a sus
receptores específicos, reguladores de la expresión génica al ADN...

Principales funciones de las proteínas

Las funciones de las proteínas son las siguientes:

 Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y
regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas
bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas
generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y
tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la
formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las
inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.
 Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas,
hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las
reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas
como la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la
expresión de ciertos genes.
 Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y
numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones
químicas del metabolismo.
 Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos
medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como
función homeostática de las proteínas.

La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las

proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función
contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada
con el movimiento de cilios y flagelos.
La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran
importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren
elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo
fibroso, reticulina y elastina elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de
proteínas se forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman
estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que
regulan la expresión genética. Algunas glucoproteínas actuan como receptores
formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias.

Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el
organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la
función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a
ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano
de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo
del embrión.

Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la

hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre
en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En los
invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta el
oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el
transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que
transportan lípidos por la sangre.

bibliografia

https://www.um.es/molecula/prot01.htm

http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm

https://proteinas.org.es/funciones-de-las-proteinas