5.2. Cuál es la función de un catalizador sobre la velocidad de reacción.

En química, se denomina catalizador a toda sustancia que afecta a la velocidad

de una reacción alterando la energía de activación necesaria para que la
reacción comience. Así, se puede definir un catalizador como una sustancia
que aumenta la velocidad de reacción (catálisis positiva) y se
llaman inhibidores a los catalizadores que la disminuyen (catálisis negativa) sin
consumirse o sin alterarse durante la misma. Es decir,
el catalizador permanece igual, por lo que es capaz de acelerar la reacción aun
en cantidades muy pequeñas. Su mecanismo de acción se basa en disminuir la
energía de activación de la reacción y, cuanto menor sea Ea, mayor será v. Al
fenómeno se le denomina catálisis. La diferencia entre una reacción sin
catalizar y una catalizada es el cambio en la energía de activación sin que haya
cambios de energía en los reactantes ni en los productos.

Diagrama energético de una reacción sin catalizador y con catalizador. Como

podemos ver, la energía de activación de la segunda disminuye mucho,
lo que hace que la velocidad de reacción aumente. Sin embargo, los
parámetros termodinámicos, y el rendimiento, no se modifican.

Ea: energía de activación de la reacción sin catalizador

Ea‘: energía de activación de la reacción con catalizador

De este diagrama podemos deducir que un catalizador disminuye la energía de

activación, pero no altera los parámetros termodinámicos como ΔH y ΔG, ya
que estos dependen de la diferencia de energía entre reactivos y productos y
estos valores no cambian por la presencia del catalizador. Asimismo, es
importante incidir en que el catalizador no mejora el rendimiento de la reacción,
únicamente hace que los productos se obtengan más rápidamente. Además,
actúa tanto en la reacción directa como en la reacción inversa, como se puede
observar en el diagrama.

5.5. ¿Qué otros factores además de la temperatura y el pH influyen en la

actividad de una enzima?

Los factores que afectan la actividad enzimática son aquellos agentes o

condiciones que pueden modificar el funcionamiento de las enzimas. Los
factores que influyen en la actividad de las enzimas son:

1 Cofactores y coenzimas

Las enzimas que requieren cofactores o coenzimas generalmente no se activan

hasta que la molécula se une:

Apoenzima: Enzima a la cual no se ha unido el cofactor (inactiva).

Holoenzima: Enzima a la cual el unió el cofactor (activa).

Apoenzima
inactiva

Sustrato

Cofactor

Holoenzima
activa
2 Concentración del sustrato

En toda reacción catalizada por un enzima, si se mantiene constante la

concentración del E, la velocidad de la reacción aumenta exponencialmente al
incrementarse la concentración del sustrato, ya que al existir más moléculas de
sustrato es más probable el encuentro con el enzima y la formación del
complejo E-S.

Este aumento de velocidad es rápido para concentraciones bajas de sustrato y,

a medida que este aumenta, se va haciendo más lento hasta que la
concentración del sustrato alcanza un cierto valor, a partir del cual, aunque
aumente la concentración del mismo, no aumenta la velocidad de la reacción.
Esto es debido a que el enzima está saturada por el sustrato; es decir, todas
las moléculas del enzima están unidas al sustrato formando el complejo E-S.
Cuando ocurre esto, se dice que la reacción ha alcanzado la velocidad máxima.
En 1913 Leonor Michaelis y a Maud Menten estudiaron la variación de la
velocidad de una reacción enzimática en función de la concentración del
sustrato y propusieron la siguiente ecuación, que es válida para
concentraciones de sustrato no saturante.

Dónde:
V es la velocidad de la reacción para una determinada concentración de
sustrato.
Vmax es la velocidad máxima de la reacción.
[S] es la concentración del sustrato.
Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, es
característica de cada enzima.
Si en la ecuación (1) hacemos V = ½ Vmax y despejamos Km obtenemos
que Km = [S]
Km. Se puede definir como la concentración de sustrato necesario para que
la velocidad de la reacción sea la mitad de la velocidad máxima. Se mide en
unidades de concentración. La Km nos indica la afinidad de un enzima por su
sustrato:
·Si Km es alta indica que el enzima tiene poca afinidad por el sustrato ya que
se necesita una concentración de sustrato elevada para alcanzar la mitad de la
velocidad máxima.
·Si Km es baja indica que el enzima tiene mucha afinidad por el sustrato ya
que se necesita una concentración de sustrato baja para alcanzar la mitad de la
velocidad máxima.

Efecto de la concentración de sustrato

El efecto de la concentración de sustrato, [S], en la velocidad de una reacción

enzimática también muestra de dos etapas:
A) La velocidad de la reacción aumenta gradualmente hasta
acercarse a una velocidad máxima (Vmáx).

B) La velocidad se mantiene constante pues todos los centros activos

de las moléculas de enzima han sido ocupados por el sustrato, se dice
entonces que se presenta un comportamiento de saturación.

Vo
1
Vmáx

2
½Vmáx

Km [S]

Parámetros importantes:

•Vmáx

•Km: valor de concentración de sustrato para el cual se ha alcanzado la mitad

de la Vmáx

Km: es una medida de la afinidad de la enzima por su sustrato (a menor Km

mayor afinidad)

Enzima 1

Enzima 2

Refleja baja afinidad

de la enzima

Refleja alta afinidad

de la enzima
3 Inhibidores

La inhibición enzimática ocurre cuando una molécula diferente al sustrato

(denominada inhibidor) interactúa con la enzima, impidiendo el correcto
funcionamiento de esta. Todos los inhibidores provocan una disminución de
la velocidad de la reacción enzimática (afectan la eficiencia de la enzima). No
obstante, cada tipo de inhibidor afecta de manera diferente a los parámetros
cinéticos. La inhibición puede ser:

·Inhibición irreversible: Cuando el inhibidor impide permanentemente la

actividad enzimática, bien porque se une de forma permanente con grupos
funcionales importantes del centro activo o bien porque altera su estructura. A
estos inhibidores se les denomina venenos y a la inhibición que realizan se la
denomina envenenamiento del enzima.
Ej. La penicilina que inhibe las enzimas que sintetizan la pared bacteriana. El
ión cianuro actúa sobre la citocromo oxidasa (enzima respiratorio).

·Inhibición reversible: El inhibidor se une al enzima de forma temporal

mediante enlaces débiles e impide el normal funcionamiento del mismo, pero
no la inutiliza permanentemente. Puede ser de dos tipos:

Inhibidores competitivos

•Tienen cierta afinidad con el centro activo (análogos estructurales del

sustrato).

•Compiten con el sustrato, pero la reacción no procede tras la unión.

Inhibidor competitivo

Al competir con el sustrato, disminuye la afinidad de la enzima por ende:

- Aumenta el valor de Km

- No modifica la Vmax, pero la saturación se alcanza a mayor concentración del

sustrato
Inhibidores no competitivos

•Generalmente se unen a un sitio diferente al centro activo.

•La unión ocurre tras la formación del complejo ES, afectando así la ocurrencia
de la reacción.

Inhibidor no competitivo

Puesto que no compiten con el sustrato:

-No modifican el valor de Km

-Disminuye directamente el valor de Vmax

4 Mecanismos reguladores

La actividad de las enzimas in vivo está regulada por múltiples mecanismos,

que pueden tener un efecto positivo o negativo, según las necesidades
celulares. Algunos de los mecanismos reguladores son:

-Clivaje proteolítico:

Algunas enzimas se sintetizan como precursores inactivos (proenzimas o

zimógenos), que se activan luego por el corte de uno o más segmentos de
cadena. Todas las proteasas digestivas se secretan en forma de zimógenos.

Proteasa

Zimógeno inactivo Enzima activa

-Aloesterismo:

El alosterismo es una forma de regulación en la que una molécula endógena

(conocida como modulador alostérico) se une a la enzima y modula su
actividad. No todas las enzimas están sujetas a este tipo de regulación, las que
lo están se conocen como enzimas alostéricas o reguladoras. Los moduladores
alostéricos:

•Se unen siempre a sitios específicos (sitios alostéricos), diferentes al centro

activo de la enzima.
•La unión media un cambio en la enzima que puede ser favorable o
desfavorable.
•Pueden ser positivos (si aumentan la actividad de la enzima) o negativos (si la
disminuyen).
•Estos no se consideran como inhibidores, pues son endógenos y actúan de
manera diferente. Forman parte de la función normal de la proteína.

-Modulación covalente:

La modulación covalente consiste en la unión covalente y temporal de grupos

pequeños a la enzima.

•Esta unión puede tener un efecto positivo o negativo, según la enzima.

•La más común es la unión de grupos fosfato, denominada fosforilación.

https://curiosoando.com/como-funciona-un-catalizador

https://www.academia.edu/15310442/Factores_que_afectan_la_actividad_de_las_enzimas