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El sustrato (X) necesita una gran cantidad de energía (Ea X→Y) para alcanzar el
estado intermediario, el cual reacciona para formar el producto final (Y). Las
enzimas dismunyen la barrera de la energía de activación de tal manera que X
pueden alcanzar más fácilmente el estado intermediario, reduciendo la cantidad de
energía necesaria para superar la barrera de activación. Como resultado la
velocidad de la reacción se incrementa al aumentar las probabilidades de que
ocurra la reacción.
Las enzimas pueden realizar hasta varios millones de reacciones catalíticas por
segundo. La velocidad máxima de una reacción enzimática se determina
incrementando la concentración de su sustrato hasta que la tasa de formación de
producto sea constante (Fig. 3). Esta se denomina la velocidad máxima (Vmax) de
una enzima. En este estado, todos los sitios activos de todas las moléculas se
encuentran saturados con sustrato. Esto fue propuesto por Leonor Michaelis y
Maud Menten en 1913. En la figura 4 se ve un modelo de una reacción enzimática
de sustrato único que responde a la cinética de Michaelis-Menten. A bajas
concentraciones de [S] la enzima existe tanto en forma libre, E, como unida a S,
ES. La tasa de reacción depende de la concentración de [ES] y de la la tasa k2,
formalmente: \begin{matrix}v = k_2 [ES]\end{matrix} ecuación 1
El modelo de Michaelis-Menten
ayudó mucho al desarrollo de la
química de la enzimas gracias a
su simplicidad y aplicabilidad. Sin embargo, este modelo no explica las
propiedades cinéticas de muchas enzimas. Un grupo de enzimas que no
obedecen la cinética de Michaelis-Menten son las enzimas alostéricas , estas
enzimas tienen varias subunidades y varios sitios activos.
BIBLIOGRAFIA
http://es.wikibooks.org/wiki/Bioqu%C3%ADmica/Cat%C3%A1lisis
http://www.monografias.com/trabajos85/mecanismo-catalisis-acida-
basica/mecanismo-catalisis-acida-basica.shtml