Enzimas 

TEMA 7 ENZIMAS 

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, siempre 
que sean termodinámicamente posibles  

Las enzimas son proteínas que catalizan de forma específica determinadas reacciones 
bioquímicas uniéndose a una molécula denominada sustrato hay otras enzimas de naturaleza 
nucleica denominadas ribozimas 

• Hay enzimas formadas exclusivamente por proteínas, otras contienen un compuesto 
de naturaleza no proteica denominado cofactor, en este caso reciben el nombre de 
holoenzimas. 

• El cofactor puede ser un elemento metálico como Fe, Zn, Mg o Mn, cuando el cofactor 
está unido por enlaces covalentes a la proteína se denomina grupo prostético si esta 
unido por enlaces no covalentes se denomina coenzima, la parte proteica siempre se 
llama apoenzima  

• Estructura de las enzimas 
• Los aminoácidos que forman la cadena polipeptidica  desempeñan varias 
funciones: 

• 1.‐ Ciertos aminoácidos denominados catalíticos, constituyen el lugar de unión 
o centro activo de la enzima, que es donde reside la capacidad catalítica de la 
misma 

• 2.‐ Los aminoácidos de unión facilitan la formación del complejo enzima‐
sustrato .Otros aminoácidos suministran lugares de unión adicionales para 
otros ligandos 

• 3.‐ Otros aminoácidos son necesarios para mantener la estructura 
tridimensional de la enzima   

• Reacciones químicas 
• Se denomina reacción endotérmica a cualquier reacción química que absorbe 
energía. 

• Se denomina reacción exotérmica a cualquier reacción química que desprenda 
energía 

• En una reacción química solo pueden reaccionar las moléculas que poseen 
suficiente energía interna para vencer la energía de activación, al calentar las 
moléculas absorben calor, esto incrementa su energía interna y por tanto 
favorece la interacción entre ellas, los catalizadores disminuyen la energía de 

 
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activación, al permitir que un gran número de moléculas puedan reaccionar al 
mismo tiempo.   

•  

Mecanismos de la acción enzimática 
• Las enzimas forman compuestos intermedios con los sustratos muy inestables y 
que se transforman rápidamente en el producto. 

•  Son catalizadores y no alteran el equilibrio de una reacción química , aceleran 
las reacciones químicas en los dos sentidos  

 
 

• Cada enzima es especifica para un sustrato, esta especificidad viene 
determinada por dos características: 

• A) El sustrato tienen que poseer algún grupo funcional que le permita unirse al 
enzima y situar la molécula de forma precisa sobre el centro activo. 

• B) El sustrato debe poseer un enlace químico especifico susceptible de ser 
atacada por la enzima. 

 
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• En 1894 Fischer comparó la especificidad enzima sustrato con la existe entre 
llave y cerradura.  

• Este modelo no es válido dado que la enzima es capaz de cambiar de forma, 
Koshland propone la idea del ajuste inducido o de la mano y el guante, la 
enzima sufre una adaptación producida por los aminoácidos que fijan el centro 
activo  con el sustrato. 

• Las enzimas presentan dos tipos de especificidad : 

• 1.‐ De acción 

• 2.‐ De sustrato  

Complejos multienzimaticos 
• Son enzimas que catalizan distintas reacciones y que se encuentran juntas, con 
la finalidad de acelerara las reacciones  

Cinética enzimática 
• Cuando se mantiene constante la concentración de una enzima se observa que 
el aumento en la velocidad de reacción es proporcional al incremento de la 
concentración de sustrato , esto ocurre hasta un punto donde los incrementos 
de la concentración de sustrato no provoca un aumento de velocidad , en este 
punto la enzima ha alcanzado la Vmax y se dice que la enzima está saturada  

•  
 

• Michaelis y Menten formularon una ecuación que explique la cinética de las 
enzimas, 

• Vmax: Velocidad máxima de reacción 

• V: velocidad de la reacción 

 
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• Km: constante de Michaelis – Menten , es constante para cada enzima , cuanto  
menor es Km más  afinidad  tiene la enzima por el sustrato  

 
• Efecto de la concentración de sustrato sobre la velocidad de reacción, Km 
corresponde con la concentración de sustrato que proporciona la mitad de la 
velocidad máxima  

 
 

• Representación de Lineweaver‐Burk, es una transformación de la ecuación de 
Michaelis ‐ Menten  

Factores que afectan a la actividad enzimática 
• A) El pH: de él depende la carga de los grupos R de los aminoácidos y por lo 
tanto el mantenimiento de la estructura terciaria, las enzimas se pueden 
desnaturalizar  

 
 

 
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• B) La temperatura: las reacciones catalizadas por enzimas siguen la regla de 
Vant´Hoff que establece que cada diez grados de aumento de la temperatura 
se produce un aumento de velocidad de dos a cuatro veces, las enzimas son 
termolábiles y por lo tanto les afecta mucho las variaciones de temperatura y 
pueden llegar a desnaturalizarse, tienen una temperatura optima de 
funcionamiento  

•  
 

• C) Cofactores: sustancias que se unen con la enzima potenciando su acción 
catalítica, suele tratarse de cationes metálicos como cobre, magnesio, hierro o 
cinc. 

• D) Proenzimas o zimógenos: son enzimas que se sintetizan de forma inactiva y 
que posteriormente se transforman en la forma activa por la acción de otras 
enzimas  

• E) Inhibición enzimática: es la inhibición de la acción enzimática causada por 
iones o moléculas especificas, es un mecanismo de control de las reacciones 
metabólicas. 

• Puede ser de varios tipos: 

• E.1: Inhibición Irreversible: la enzima se une de forma covalente al inhibidor de 
forma permanente, algunos compuestos organofosforados que se utilizan 
como insecticidas inactivan enzimas, el cianuro bloquea la enzima respiratoria 
citocromo oxidasa 

 
 


 
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• E.2 Inhibición Reversible  Competitiva: el inhibidor compite con el sustrato por 
el centro activo y por lo tanto reduce el número de moléculas de sustrato que 
pueden reaccionar 

• E.3 Inhibición Reversible  no Competitiva: el inhibidor se une a la enzima por un 
sitio distinto del centro activo  

F) Enzimas alostéricas: su cinética no se ajusta al modelo de Michaelis y 
Menten. Las enzimas alostericas presentan curvas sigmoidales si 
representamos la concentración de sustrato frente a la velocidad. El 
alosterismo se debe a la presencia de uno o más centros reguladores distintos 
del centro activo 

 
 

• Las enzimas alostericas adoptan dos conformaciones interconvertibles 
denominadas R o relajada con mucha afinidad por el sustrato y T o tensa con 
baja afinidad, cuando el centro alosterico esta vacio la enzima actúa a velocidad 
normal, si este centro está ocupado por el regulador la enzima sufre un cambio 
en su conformación y adopta una forma más o menos activa dependiendo de 
que el regulador sea  estimulante o inhibidor. 

Las sustancias que favorecen el paso de la forma T inactiva a la R activa se denominan 
moduladores positivos, los que favorecen el paso de la R a la T son inhibidores 
alostericos 

• Algunas enzimas pueden actuar en cadenas secuenciales denominadas 
sistemas multienzimaticos, donde el producto de una reacción es el sustrato de 
la enzima siguiente, en la mayoría de estos complejos la enzima que cataliza la 
primera reacción actúa como regulador este tipo de control se denomina 
retroalimentación o feed back  

 
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Isoenzimas 
• Son enzimas con forma molecular diferente e igual función biológica, difieren 
en su Vmax y en su Km. La enzima lactato deshidrogenasa (LDH) se presenta en 
cinco formas cada una constituida por dos tipos de cadena polipeptidica M y H. 

• Las cinco formas son: 

• M4     LDH 1 Corazón 

• M3H   LDH2 Leucocitos  

• M2H2 LDH3 Pulmones 

• MH3   LDH4 Riñones 

H4       LDH5 Hígado 

Clasificación de las enzimas 
• La clasificación  más usada es según la reacción que catalizan:  

• 1.‐ Oxido – Reducción, intercambian H o Electrones 

• 2.‐ Transferasas transferencia de grupos funcionales, si el grupo es un fosfato 
se llaman quinasas 

• 3.‐ Hidrolasas hidrólisis (roturas de enlaces) de sustratos con intervención del 
agua. 

• 4.‐ Liasas, catalizan la rotura de grupos funcionales diversos 

• 5.‐ Isomerasas, catalizan reacciones de isomerización 

• 6.‐ Ligasas, catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis del ATP   

Cofactores y coenzimas 
• Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa 
molecular, necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una 


 
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estructura proteica denominada apoenzima, y a este complejo se le denomina 
holoenzima, la holoenzima es el complejo apoenzima‐cofactor. Entre los 
cofactores mencionables se encuentran: iones metálicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, 
Mg2+, entre otros) y moléculas orgánicas, denominadas coenzimas 

El ion metálico puede actuar como: 

a) Centro catalítico primario. 

b) Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de 
coordinación. 

c) Agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma 
catalíticamente activa. 

• Las enzimas que precisan de iones metálicos se llaman a veces metaloenzimas 

Las coenzimas son moléculas de naturaleza orgánica unidos a la enzima por enlaces 
débiles, los coenzimas se pueden dividir en tres grupos: 

• 1.‐ Los que intervienen en reacciones de transferencia de grupos fosfato como 
el GTP,ATP,ADP y AMP. 

• 2.‐ Las que intervienen en reacciones redox como el NAD, FAD, FMN y NADP 

• 3.‐ Las que intervienen en la transferencia de otros grupos químicos como la 
coenzima A  

• Vitaminas como coenzimas 
• Las vitaminas (del latín vita (vida) + el griego  αμμονιακός, ammoniakós 
"producto libio, amoníaco", con el sufijo latino ina "sustancia") 

• Su nombre se debe a Funk, quien en 1912 las denominó así al descubrir la 
estructura de la vitamina B1  

• Son nutrientes necesarios, nosotros somos incapaces de sintetizarlas. 

• Una concentración baja de vitaminas se conoce como hipovitaminosis, se 
corrige suministrando vitaminas. 

• Si la concentración es muy baja o casi nula se produce una avitaminosis que es 
una enfermedad carencial  

• Las vitaminas se dividen en dos grupos:  

• 1.‐ Hidrosolubles:  solubles en agua, vitamina C y vitaminas del grupo B 

 
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• 2.‐ Liposolubles: solubles en lípidos, no son coenzimas, K,D, A y E (tema de 
lipidos) 

• Vitaminas hidrosolubles 

• 1.a.‐ Vitamina C: Se conoce como ácido ascórbico participa en la síntesis del 
colágeno y en reacciones de hidroxilación, su avitaminosis provoca la 
enfermedad del “escorbuto”  

• El escorbuto se produce a nivel molecular por una alteración en la hidroxilación 
de la prolina del colágeno, la prolina no se transforma en hidroxiprolina y por lo 
tanto la estructura secundaria del colágeno no se forma. Por su actividad no se 
le considera una coenzima 

• Se encuentra en las frutas en especial en los cítricos, Coliflor, Coles de Bruselas   

• 1.b.‐ Vitamina B1: Conocida como tiaminia su forma activa es el pirofosfato de 
ti amina, esta implicada en el metabolismo de los glúcidos, transfiriendo grupos 
aldehídos y descarboxilación. 

Su forma activa es el pirofosfato de tiamina TPP, se puede encontrar en la 
enzima pirivato descarboxilasa  

Su avitaminosis produce Beri – Beri un enfermedad del sistema nervioso, la 
hipervitaminosis puede producir insomnio y cefalea. 

Se encuentra en las legumbres, Judías, Carne de Cerdo …  

• 1.c.‐ Vitamina B2:Se conoce como riboflavina con dos formas coenzimaticas 
FMN y FAD es un coenzima de oxido – reducción. Es fotosensible intervienen en 
el mantenimiento de la piel y mucosas.  

Su carencia provoca trastornos oculares, bucales, cutáneos y fatiga 

Se encuentra en el Hígado, Huevos, Almendras, Nuez, Lentejas 

• 1.d.‐ Vitamina B3 (PP): su otro nombre es ácido nicotínico o vitamina PP sus 
derivados son coenzimas de oxido – reducción (NAD y NADP) 

• Su carencia produce la pelagra, también conocida como la enfermedad de las 
tres D 

• Dermatitis 

• Diarrea 

• Demencia 

 
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• Se encuentra en Bonito, Pollo, Hígado …  

• 1. e.‐ Vitamina B5: otro nombre es el de ácido pantotenico, forma el coenzima 
A que interviene en el metabolismo de glúcidos y proteínas transportando 
grupos acilo R – CO. 

Es muy difícil que se produzca una avitaminosis, se caracteriza por vómitos, 
fatiga nauseas y cefaleas. Esta vitamina evita el acné y la caída del pelo. 

Se encuentra en Hígado, Champiñón, Lentejas …  

• 1.f.‐ Vitamina B6: se conoce como piridoxina, con otras variantes funcionales 
piridoxal y piridoxamina, participan en reacciones de intercambios de grupos 
amino. 

En el hígado se fosforila y se transforma en el fosfato de piridoxal que es su 
forma activa  

Su carencia provoca trastornos en la piel y trastornos nerviosos, debilitamiento 
y perdida de peso  

Se encuentra en Hígado, Salmón, Carne de vaca …  

• 1.g.‐ Vitamina B8 (H): su nombre es biotina, interviene en reacciones de 
carboxilación como la catalizada por la enzima piruvato carboxilasa. 

Su carencia causa dermatitis, eczema, anorexia, anemia … 

Se encuentra en el Hígado, Almendra, Yema de huevo, Soja 

• 1.h.‐ Vitamina B9: Ácido Fólico su forma reducida interviene en la síntesis de 
las purinas y pirimidinas como transportador de grupos formilo  

Su carencia provoca diarreas, perdida del apetito, perdida de peso y 
alteraciones en las células sanguíneas. 

Se encuentra en Hígado, Espárragos, Lentejas …  

• 1.i.‐ Vitamina B12: se conoce como cianocobalamina transporta grupos alquilo 

• Su déficit provoca anemia perniciosa 

• Se encuentra en Hígado, Huevos, Sesos, Sardinas …  

Enfermedades metabólicas 
• La fenilcetonuria: también conocida como PKU, es un error congénito del 
metabolismo causado por la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa, lo 


 
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que se traduce en la incapacidad de metabolizar el aminoácido tirosina a partir 
de fenilalanina en el hígado. Es una enfermedad congénita con un patrón de 
herencia recesivo. Es un tipo de hiperfenilalaninemia 

La fenilcetonuria (del inglés phenylketonuria = PKU) es un desorden del 
metabolismo; el cuerpo no metaboliza adecuadamente un aminoácido, la 
fenilalanina, por la deficiencia o ausencia de una enzima llamada fenilalanina 
hidroxilasa. Como consecuencia, la fenilalanina se acumula y resulta tóxica para 
el sistema nervioso central, ocasionando daño cerebral 

• La galactosemia es una enfermedad hereditaria causada por una deficiencia 
enzimática y se manifiesta con incapacidad de utilizar el azúcar simple 
galactosa, lo cual provoca una acumulación de éste dentro del organismo, 
produciendo lesiones en el hígado y el sistema nervioso central.  

• La alcaptonuria es una enfermedad hereditaria rara caracterizada por un 
trastorno del metabolismo de la tirosina y la fenilalanina (enzima 
homogentisato‐1,2‐dioxigenasa)  

Se hereda con un patrón autosómico recesivo 

El resultado es la acumulación de uno de los productos tóxicos de la ruta 
metabólica en cuestión, una molécula llamada ácido homogentísico, el cual 
circula por la sangre y se excreta en la orina en grandes cantidades, dándole la 
característica coloración negruzca a la orina  

Las enzimas y el diagnostico de enfermedades 
El aumento o disminución de la actividad enzimática de algunas enzimas puede 
servir como marcadores para la determinación de algunas enfermedades, 
generalmente una enfermedad esta asociada a valores anormales de dos o más 
enzimas, las más utilizadas son:  

1.‐ Fosfatasa alcalina : un aumento puede indicar hepatitis o osteomalicia, un 
descenso cretinismo 

2.‐ Fosfatasa ácida: cáncer de próstata 

3.‐ Amino transferasas: (transaminasas) cirrosis, enfermedades hepáticas 

  

 
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