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AMMINOACIDI

Struttura:

un amminoacido è una molecola organica alla base delle proteine, è composto da un atomo di carbonio
centrale (il CENTRO CHIRALE), un gruppo amminico, un gruppo carbossile, un atomo di idrogeno e un
gruppo R che identifica l’amminoacido. Questi possono esistere in 2 stereoisomeri (enantiomeri): D e L,
nelle proteine sono stati osservati solo residui amminoacidici in forma L.

Suddivisione, si usa il gruppo R e la sua polarità a pH fisiologico:

7 - GRUPPO R NON POLARE (Alifatici)

Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina

Questi 4 si raggruppano al centro della proteina

Glicina

Non contribuisce alle catene idrofobiche, ma si raggruppa bene con loro

Metionina

Ha un gruppo tioetere non polare (contiene zolfo)

Prolina

Catena laterale alifatica ciclica, irrigidisce la proteina

3 – GRUPPO R AROMATICO

Fenilanina, Tirosina, Triptofano

(Feninalina poco polare, gli altri due decisamente di più)

5 - GRUPPO R POLARE, NON CARICFO

Serina, Treonina, Cisteina, Asparagina, Glutammina

2 - GRUPPO R NEGATIVO (ACIDI)

Aspartato, Glutammato

(completamente negativi a pH Fisiologico)

3 – GRUPPO R POSITIVO (BASICI)

Lisina, Arginina e Istidina (ha pKa circa = 7)

(completamente positivi a pH Fisiologico)


Peptide o Proteina?

Il peptide ha <10 Kda

La Proteina ha >10 Kda

Gli amminoacidi cambiano in base al pH in cui si trovano e fanno da tampone a diversi pH. In caso di pH
fisiologico la maggior parte di essi si trova nello stadio di Zwitterione, ovvero uno ione bipolare con il
gruppo amminico positivo e il gruppo carbonilico negativo. Scendendo verso pH più bassi acquistano un
protone sul gruppo carbonilico mantenendo carica positiva, tamponando l’acido. Risalendo verso pH più
alti perdono un protone dal gruppo amminico e rimangono con carica negativa, tamponando le basi.

LE PROTEINE

𝑝𝑀
N α-amminoacidi in proteina =
110

Proteine coniugate con altre sostanze?

Lipo-Proteina, Glico- Proteina, Metallo- Proteina

Le proteine hanno 4 livelli di struttura

Struttura Primaria: la sequenza amminoacidica che identifica una proteina da un’altra. È formata tramite
legami peptidici fra il gruppo carbossile ( con perdita di un OH-) e l’amminico (con perdita di un H+), quindi
con la perdita di una molecola di H2O.

Ci sono anche altri legami chiamati Ponte disolfuro

Struttura Secondaria: Forme della catena polipeptidica

α-Elica:

è una struttura regolare elicoidale ripetuta ogni 5,15 A°, ogni giro dell’elica contiene 3,6 residui, tra le 2
eliche possibili, destrorsa e sinistrorsa la prima è la sola trovata nelle proteine. Questa struttura è
stabilizzata dai legami Idrogeno formati tra l’ idrogeno amminico (NH2) di un residuo e l’ossigeno
carbonilico (CO) di quello distante 4 residui verso il terminale amminico. Ogni legame peptidico C-N è
quindi partecipe della formazione dei legami idrogeno.

È da considerare che la sequenza amminoacidica influenza la struttura, dato che le interazioni dei gruppi R
posssono interferire o agevolare la struttura elicoidale.

Foglietto-β:

lo scheletro della catena si estende a zig-zag sporgendo alternamente i gruppi R in direzioni opposte. Il
foglietto-β è formato normalmente da più catene adiacenti con direzioni Antiparallele e Parallele, dove i
primi formano brevi legami idrogeno paralleli l’uno all’altro tra le varie catene, mentre i secondi li formano
distorti.
Ripiegamenti-β:

“Collegano le estremità adiacenti di un foglietto-β Antiparallelo in cui si forma un angolo di 180° e un


legame idrogeno fra l’ossigeno carbonilico del 1° e l’idrogeno amminico del 4°.”

Angoli φ e ψ

Ogni struttura secondaria può essere completamente descritta usando questi 2 angoli.

Rappresentano rispettivamente l'angolo Cα-C' e l'angolo N-Cα di un legame peptidico Cα-C'-N-Cα fra due
amminoacidi adiacenti.

Struttura Terziaria

Proteina Fibrosa: molto resistente alla tensione meccanica, si tratta di una proteina stabile.

Proteina Globulare: Proteine con funzione metaboliche, enzimatiche, trasporto, regolazione e


immunoglobuline.

Tutte hanno catene idrofobiche all’interno e idrofiliche sulla superfice.

TERMINI IMPORTANTI:

MOTIVO: è costituito da un avvolgimento polipeptidico caratteristico formato da due o più elementi di


struttura secondaria e dagli elementi di connessione tra di essi.

Esempi di ansa β-α-β o il barile β. Da isolata però raramente è stabile.

DOMINIO: è una catena polipeptidica funzionale che anche se isolata dalla proteina in cui è contenuta può
ancora funzionare, una proteina molto grande ne ha spesso più di 1, mentre le proteine più piccole spesso
coincidono con il loro dominio.

Le regole generali

1- Le interazioni idrofobiche sono fondamentali per le strutture proteiche con almeno 2 elementi di
struttura secondaria.
2- Se in una proteina sono presenti α-eliche e/o foglietti-β , queste sono SEMPRE in comparti diversi.
3- Segmenti adiacenti nella struttura primaria generalmente sono in contatto tra di loro nella
struttura avvolta della proteina.
4- La conformazione β è + stabile con legami in senso destrorso.

Barile α/β= serie di anse β-α-β, organizzate in modo che le catene β formino una struttura a barile.

Classificazione Proteine + STRUTTURA QUATERNARIA

+ subunità = multimero, se con poche subunità è un oligomero

Protomero = l’unità strutturale ripetitiva di una proteina multimerica.

Esistono proteine Intrinsecamente disordinate che tuttavia sono perfettamente funzionanti.

1 subunità = monomero
IL FOLDING DELLA PROTEINA

Prima le struttue secondarie, alcune spontaneamente, altre indotte da enzimi.

Poi le terziarie e quaternarie. LO STADIO UNFOLDED è sempre caratterizzato da alta Entropia ΔS e alta
energia ΔE

Ciò è rappresentabile in un grafico ad imbuto in cui nei vari stadi della proteina questa diminuisce energia
ed entropia, con avvallamenti dove c’è una struttura intermedia più o meno stabile.

È assistito da Hsp70 e la famiglia delle chaperonine

UNO SBAGLIATO AVVOLGIMENTO CREA PERICOLOSE MALATTIE GENETICHE.