2019

ENZIMAS: MECANISMO DE ACCION

Son proteínas especializadas en la catálisis de las reacciones biológicas.

Las enzimas no modifican la constante de equilibrio ni las características

termodinámicas de las reacciones, sino que hacen que la reacción se aproxime más
rápidamente al equilibrio

Para llevar a cabo su acción catalítica, la enzima tiene que interaccionar con el
sustrato, de forma que este se une temporalmente a la enzima en el denominado sitio
de unión del sustrato, que está constituido por unos cuantos aminoácidos de la
enzima. Así se consigue la aproximación física del sustrato a los aminoácidos de la
enzima involucrados en el proceso catalítico, que se encuentran en el denominado
sitio catalítico. La apoenzima corresponde solamente a la parte proteica dela enzima.
Para llevar a cabo su función catalítica, normalmente la enzima necesita otros grupos
o componentes no proteicos, de forma que la apoenzima sola suele carecer de
actividad. Entre ellos cabe citar los siguientes

 Los grupos prostéticos, son componentes no proteicos que se encuentran

unidos fuertemente a la apoenzima, como es por ejemplo el caso de iones
metálicos. La asociación del grupo prostético a la apoenzima da lugar a la
denominada holoenzima, que no es más que la enzima activa.
 Los cofactores, son componentes orgánicos o inorgánicos que se unen a la
enzima solo de forma transitoria; entre ellos también se incluyen iones
metálicos.
 Las coenzimas, son de naturaleza orgánica; su presencia en el entorno de la
reacción es necesaria para que la enzima pueda tener actividad catalítica

CLASIFICACION DE ENZIMAS
 MECANISMO DE ACCION DE LAS ENZIMAS:

1.CATALISIS ENZIMATICA

1.1 ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

En toda reacción química se produce la transformación de unas moléculas

iniciales denominadas sustratos (S) en las reacciones bioquímicas, en unas sustancias
finales o productos (P). Esta transformación necesita, en la mayoría de las reacciones,
un aporte inicial de energía que aumenta la energía cinética de las moléculas y éstas,
reaccionan permitiendo que un mayor número de ellas, choquen con suficiente fuerza
para superar su repulsión mutua y debilitar los enlaces químicos que poseen.

1.2. EL CATALIZADOR

Un catalizador disminuye la energía de activación necesaria para una reacción,

porque forma una asociación pasajera con las moléculas que reaccionan. Esta
asociación aproxima a las moléculas que reaccionan y, favorece tanto la ruptura de
enlaces existentes, como la formación de otros nuevos. Cuando existe un catalizador
en la energía de activación, esta reacción puede suceder rápidamente sin o con poca
adición de energía. El catalizador no sufre ninguna alteración permanente en el
proceso y puede volver a utilizarse.

1.3. LA CONSTANTE DE EQUILIBRIO

La constante de equilibrio K, se produce en las reacciones enzimáticas y

siempre tiene un valor constante fijado por la relación entre las velocidades en uno u
otro sentido, independientemente de que el catalizador esté o no presente. La catálisis
hace disminuir considerablemente el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio.

2. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

2.1 Efecto del pH

Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de la

reacción). Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH óptimo de 2, al
graficar su actividad enzimática para valores crecientes de pH, comenzando desde la
zona ácida, se obtiene una curva en forma de campana.

2.2. Temperatura:La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo

general, con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa.
La velocidad por lo general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La actividad
enzimática máxima se alcanza a una temperatura óptima, luego la actividad decrece y
finalmente cesa por completo a causa de la desnaturalización progresiva de la enzima
por acción de la temperatura.

2.3. Concentración de sustrato:Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis

varía de acuerdo a la concentración del sustrato.
Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta
alcanzar la velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las
enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados