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Curso de Bioquímica 201103 /16-04

Pretarea

Nombre del estudiante: John Andrés Unigarro Enriquez


Grupo colaborativo : 33

Letra seleccionada: e

Ejercicio 1. Enzimología

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de


acuerdo con la letra seleccionada.

Tipo de Tipos de
Función 3 ejemplos
Enzima inhibición

LIASAS Catalizan reacciones de la acetacetato Inhibición


ruptura o soldadura de descarboxilasa, que competitiva
sustratos: cataliza la reacción:
ácido acetacético
A-B A+B
CO2 + acetona

Piruvato
descarboxilasa,
cataliza la reacción:

Piruvato

acetaldehído + CO2
Histidina
Descarboxilasa
Cataliza la reacción:

Histidina

Histamina
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Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática


correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.

Catálisis ácido-básica Catálisis covalente

Característica 1 Se basa generalmente en a Este tipo de mecanismo se basa en


transferencias de protones la formación de un enlace covalente
facilitadas por otra clase de transitorio entre la enzima y el
moléculas. sustrato.
Característica 2 Lisozima: La lisozima es Quimotripsina: La
una enzima con actividad quimotripsina es una enzima
de glicosidasa capaz de digestiva de mamíferos que
escindir los polisacáridos se halla en el aparato
que conforman la pared digestivo de los mamíferos.
celular de las bacterias Su función es hidrolizar las
conduciendo a la proteínas que llegan al
destrucción de las mismas. intestino delgado.
Característica 3 En los casos en los que el Provee a la reacción un
protón transferido proviene camino diferente a seguir
del agua la catálisis se que será el preferido si este
denomina catálisis ácido- nuevo camino posee una
base específica, mientras energía de activación menor
que cuando el protón a la ruta no catalizada.
proviene de otro tipo de
molécula se lo nombra
como catálisis ácido-base
general.
Característica 4

Nota: agregue tantas filas como sea necesario

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la


actividad enzimática (incluya ejemplos)

Factor Explicación

Efecto del Ph Los enzimas poseen grupos químicos


ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2;
tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas
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laterales de sus aminoácidos. Según el pH del


medio, estos grupos pueden tener carga
eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la
conformación de las proteínas depende, en
parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH
en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica. Este es
el llamado pH óptimo.

La mayoría de los enzimas son muy sensibles


a los cambios de pH. Desviaciones de pocas
décimas por encima o por debajo del pH
óptimo pueden afectar drásticamente su
actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH
óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la
arginasa lo tiene a pH 10. Como ligeros
cambios del pH pueden provocar la
desnaturalización de la proteína, los seres
vivos han desarrollado sistemas más o menos
complejos para mantener estable el pH
intracelular: Los amortiguadores
fisiológicos.

Referencias

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica


Panamericana, S.A. (pp 152 -180). Recuperado de
http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2055/VisorEbookV2/Ebook/9788498358742#{"Pagina":"15
2","Vista":"Indice","Busqueda":""}

- Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a


distancia UNAD (pp. 57- 75). Recuperado de
http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo_bioquimica_1_2013
%20_final_45_leccione_WORD.pdf

Ejercicio 2. Bioenergética

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas


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Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción


correspondiente de acuerdo con la letra seleccionada.

Reacción de óxido-
Explicación Ejemplo
reducción

NADP+ a NADPH + H+ Esta coenzima


experimenta
reducción
reversible del
anillo de la
nicotinamida. El
NADP+ se reduce
a NADPH+H+
aceptando un ion
hidruro (dos
electrones y un
protón) a partir
de un sustrato
oxidable. El ion
hidruro se puede
adicionar en la
parte frontal o
posterior de la
carga positiva del
átomo del
nitrógeno del
anillo plano de la
nicotinamida. El
segundo protón
eliminado del
sustrato se libera
al disolvente
acuoso. La
reacción es:

NADP+ + 2e- +
2H+ → NADPH +
H+

El NADPH+H+
suele estar
presente en
concentración
más elevada que
su forma
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oxidada, NADP+.
Esto favorece la
transferencia de
hidruro desde el
NADPH+H+ a un
sustrato. Se
refleja así el
papel metabólico
especializado de
esta coenzima,
habitual en las
reducciones de
una reacción
anabólica.

Las reacciones
generales en las
que actúa esta
coenzima son:

A + NADPH + H+
→ AH2 + NADP+
(donde AH2 es el
sustrato reducido
y A el sustrato
oxidado.)

Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas

Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs


correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.

Clasifique
Reacción
Energía libre de como
del ciclo de Grafique la reacción
Gibs endergónica o
Krebs
exergónica

La reacción
tiene una
Cis- energía libre
aconitato de Gibbs
endergonica
a estándar
Isocitrato positiva
(6,3kJ/mol),
aunque el
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consumo
acelerado de
isocitrato,
mantiene la
energía libre
casi en cero
en
condiciones
intracelulares.

Referencias

Bilski E. (S.F.). Función de la Liasa. Disponible en: https://www.funcion.info/liasa

Torres, G. (2011). Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD (pp.
117-121). Recuperado de
http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo_bioquimica_1_2013
%20_final_45_leccione_WORD.pdf

- Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica


Panamericana, S.A. (pp. 218-222, 231-237). Recuperado de
http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2055/VisorEbookV2/Ebook/9788498358742#{%22Pagina%
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