Nombre y apellido: Lizbeth Milagros Lacuta Cañari Código: 170669

ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA Y TERCIARIA DE DOS

PROTEINAS
5BPS
F1FO ATPase
ESTRUCTURA PRIMARIA (formato fasta)
MQLVLAAKYIGAGISTIGLLGAGIGIAIVFAALINGVSRNPSIKDTVFPMAILGFALSEATGLFCLMVSFLLLFGV

>5BPS:B|PDBID|CHAIN|SEQUENCE

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>5BPS:C|PDBID|CHAIN|SEQUENCE

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>5BPS:D|PDBID|CHAIN|SEQUENCE

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>5BPS:E|PDBID|CHAIN|SEQUENCE

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>5BPS:K|PDBID|CHAIN|SEQUENCE

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>5BPS:L|PDBID|CHAIN|SEQUENCE

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>5BPS:M|PDBID|CHAIN|SEQUENCE

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>5BPS:N|PDBID|CHAIN|SEQUENCE

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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Nombre y apellido: Lizbeth Milagros Lacuta Cañari Código: 170669

ESTRUCTURA TERCIARIA

FUNCIONES
El complejo F1F0 realiza dos reacciones acopladas: el F0, el transporte de iones (protones o sodio) a través de una
membrana y el segmento F1une el ADP y el fosfato para formar el ATP.
por otro lado, las localizaciones ectópicas del complejo F1F0mitocondrial a la membrana plasmática han abierto
nuevos horizontes a la bioenergética tradicional que inciden en áreas de regulación de procesos como la angiogénesis
o la apoptosis en las que las mitocondrias y sus componentes ejercen un papel desencadenante y regulador o sus
insospechadas relaciones con el metabolismo de lípidos, la fusión de membranas y la endocitos

1URO
UROPORPHYRINOGEN DECARBOXYLASE
ESTRUCTURA PRIMARIA (FORMATO FASTA)
MEANGLGPQGFPELKNDTFLRAAWGEETDYTPVWCMRQAGRYLPEFRETRAAQDFFSTCRSPEACCELTLQ
PLRRFPLDA
AIIFSDILVVPQALGMEVTMVPGKGPSFPEPLREEQDLERLRDPEVVASELGYVFQAITLTRQRLAGRVPLIGF
AGAPWT
LMTYMVEGGGSSTMAQAKRWLYQRPQASHQLLRILTDALVPYLVGQVVAGAQALQLFESHAGHLGPQLFN
KFALPYIRDV
AKQVKARLREAGLAPVPMIIFAKDGHFALEELAQAGYEVVGLDWTVAPKKARECVGKTVTLQGNLDPCAL
YASEEEIGQL
VKQMLDDFGPHRYIANLGHGLYPDMDPEHVGAFVDAVHKHSRLLRQN

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Nombre y apellido: Lizbeth Milagros Lacuta Cañari Código: 170669

ESTRUCTURA TERCIARIA

FUNCIONES

UROD es considerado como un descarboxilasa inusual, ya que realiza descarboxilaciones sin la intervención de
ningunos cofactores, a diferencia de la gran mayoría de las descarboxilasas. Su mecanismo ha sido propuesto
recientemente para proceder a través de la protonación sustrato por un residuo de arginina. Un informe de 2008
demostró que la tasa de reacción no catalizada de UROD es 10-19 s-1, por lo que a pH 10 la aceleración de la
frecuencia de UROD con relación a la tasa de no catalizada, el dominio catalítico, es el más grande para cualquier
enzima conocida, 6 x 1024 M- 1.

Este gen codifica la quinta enzima de la vía de biosíntesis de hemo. Esta enzima es responsable de catalizar la
conversión de uroporfirinógeno coproporfirinógeno a través de la eliminación de las cuatro cadenas laterales de
carboximetilo.

Uroporfirinógeno III descarboxilasa es una enzima que cataliza la homodimérica quinto paso en la biosíntesis de
hemo: la eliminación de los grupos carboxilo de las cuatro cadenas laterales de acetato de uroporfirinógeno III para
producir coproporfirinógeno III.

REFERENCIAS
1. Baltscheffsky, H. Energy conversion leading the origen and earlyevolution of life: did inorganic Pyrophosphate
precedeAdenosine Triphosphate. in Origen and Evolution of BiologicalEnergy Conversion. Edited by H.
Baltscheffsky. Wiley-VCH.1996. Chapter 1. pp. 1-9
2. Yoshida, M., Muneyuki, E. & Isabori, T. ATP synthase. A marvelousrotatory engine of the cell. Nat. Rev. Mol.
Cell. Biol.2, 669-677(2001)
3. http://etasto.com/caja-de-cerebro/conocimiento-9637.html
4. Anderson KE, Sassa S, Bishop DF y Desnick RJ. Disorders of heme biosynthesis. X-linked sideroblastic anemia
and the porphyries. Scriver CR, Beaudet AL, Sly WS, Valle D Editores. The Metabolic anda Molecular Bases of
Inherited Diseases, 8th Edición. New York: MacGraw-Hill 2000; 1961-3062.