TALLER 3

JONATHAN ANDRES CEPEDA.

1. Mediante la reducción del ΔG de la transición de estado o reduciendo la energía de activación de una reacción.
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𝐸 + 𝑆 ↔ 𝐸𝑆 ↔ 𝐸 + 𝑃 (hay dos pasos importantes el primero la enzima se une al sustrato, y el segundo es la
formación de producto).
La tasa de cambio de la concentración del producto con respecto al tiempo.
Aumentando la concentración de los sustratos, o mediante el aumento de la concentración de la enzima,
suponiendo que el valor de k es constante.
Las enzimas esteran saturados y lleno con sustrato, no será capaz de reaccionar rápidamente.

2. La formación de enzima-sustrato es igual a la pérdida o disociación enzima-sustrato.

El complejo enzima-sustrato se origina la formación de productos en todos los casos liberando una enzima
libre.
Es igual al enzima libre (E) mas la enzima unida al sustrato (ES).
KM (constante de Michaelis) concentración de sustrato en la que, la velocidad de reacción es la mitad de la
velocidad máxima(Vmax).
Es la combinación de la constante de Michaelis (Km) y numero de recambio (kcat), y lo hacemos diciendo que
es igual a la Kcat/KM, a un mayor Kcat o un inferior KM da lugar a un aumento de la eficiencia catalítica de la
enzima.

3. La pendiente de la recta es igual Km/Vmax y nuestra ordenada en el origen será igual a 1/Vmax.
El inhibidor se une al enzima libre, para formar el complejo inhibidor de la enzima(EI), va bloquear a la enzima
y hacerlo incapaz de reaccionar con el sustrato para formar producto.
Funciona mediante la unión enzima-sustrato complejo para formar(ESI), impide la enzima en convertir
sustrato en producto.
Puede actuar tanto como un competitivo o no competitivo por lo que puede unirse a la enzima libre para
formar enzima-inhibidor o se puede unir al complejo enzima-sustrato para formar enzima-sustrato-inhibidor,
ninguno de los cuales pueden reaccionar para formar el producto.

4. la saturación del sitio activo no aumenta linealmente con un aumento en la concentración del substrato
Unión de sustrato que cambia la afinidad del sustrato
La unión del sustrato aumenta la afinidad de los sitios no ocupados para un sustrato subsiguiente.
La unión del sustrato disminuye la afinidad de los sitios no ocupados para un sustrato subsiguiente.
La unión del sustrato no afecta la afinidad de los sitios no ocupados para un sustrato subsiguiente

5. Sitio activado, sitios alostéricos

Aumenta la actividad enzimática, y las activa.
Disminuyen la actividad enzimática e inhibe(impide) las enzimas.
Existen dos formas que afectan en la actividad enzimática (Michaelis-Menten) o Vo, en la primera forma afecta
al Vo aumentado o disminuyendo el KM, por lo que el KM podría disminuir, y en la segunda forma KM cambia
significativamente, los reguladores con el activador, aumenta el Vmax.
Es un proceso metabólico que las células utilizan para generar ATP.

6. Proteínas enzimáticas y no enzimáticas.

Las proteínas enzimáticas catalizan todo tipo de reacción química, las proteínas no enzimáticas, proteínas que
llevan a cabo funciones que requieren la capacidad de unirse, pero no necesariamente para catalizar una
reacción.
Una proteína enzimática termina en ase
Capacidad de unirse, pero no necesariamente para catalizar una reacción. Son receptores, de transporte,
motoras y como anticuerpo.
7. Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Implica formación o ruptura de enlaces covalentes
Modificación de una proteína, que implica la adición de un grupo metilo o 𝐶𝐻3, a una proteína.
Implica la adición de un grupo acetilo a una proteína.
Implica la adición de una molécula de azúcar a una proteína.
Es una forma inactiva de una enzima que requiere una modificación covalente con el fin de convertirse en
activa.
Mediante zimógenos a fibrinógenos se añade al final de ellos.
Sustratos modificados que se unen al enlace covalente de la enzima y evitar que catalicen reacciones, estos
inhibidores de la enzima se unen permanentemente a su objetivo.