2.1.

Introducción
Las enzimas son catalizadores biológicos que son moléculas de proteínas en la naturaleza.
Son producidos por células vivas (animales, plantas y microorganismos) y son
absolutamente esenciales como catalizadores en reacciones bioquímicas. Casi todas las
reacciones en una célula requieren la presencia de una enzima específica. Una función
principal de las enzimas en un sistema vivo es catalizar la formación y ruptura de enlaces
químicos. Por lo tanto, como cualquier otro catalizador, aumentan la velocidad de reacción
sin sufrir cambios químicos permanentes.
La capacidad catalítica de las enzimas se debe a su estructura proteica particular. Una
reacción química específica se cataliza en una pequeña porción de la superficie de una
enzima, que se conoce como el sitio activo. Algunas interacciones físicas y químicas
ocurren en este sitio para catalizar una cierta reacción química para una determinada
enzima.
Las reacciones enzimáticas son diferentes de las reacciones químicas, como sigue:
1. Un catalizador enzimático es altamente específico y cataliza solo una o una pequeña
cantidad de reacciones químicas. Existe una gran variedad de enzimas, que pueden
catalizar una gama muy amplia de reacciones.
2. La velocidad de una reacción catalizada por enzimas suele ser mucho más rápida que la
de la misma reacción cuando es dirigida por catalizadores no biológicos. Solo se requiere
una pequeña cantidad de enzima para producir el efecto deseado.
3. Las condiciones de reacción (temperatura, presión, pH, etc.) para las reacciones
enzimáticas son muy suaves.
4. Las enzimas son moléculas relativamente sensibles o inestables y requieren cuidado en
su uso.

2.1.1. Nomenclatura de enzimas

Originalmente, las enzimas recibían nombres no descriptivos como:
cuajada de renina de la leche para comenzar el proceso de elaboración del queso,
la pepsina hidroliza las proteínas a pH ácido.
la tripsina hidroliza proteínas a pH alcalino suave
La nomenclatura se mejoró más tarde al agregar el sufijo -ase al nombre del sustrato con
el que funciona la enzima, o a la reacción que se cataliza. myfootnote.1 Por ejemplo:
Nombre del sustrato + ase
almidón α-amilasa → glucosa + maltosa + oligosacáridos lactasa lactosa → glucosa +
galactosa grasa lipasa → ácidos grasos + glicerol maltasa maltosa → glucosa ureasa urea
+ H2O → 2NH3 + CO2cellobiasa celobiosa → glucosa
2.2. Cinética enzimática simple
La cinética enzimática se ocupa de la velocidad de reacción enzimática y de cómo se ve
afectada por diversas condiciones químicas y físicas. Los estudios cinéticos de las
reacciones enzimáticas proporcionan información sobre el mecanismo básico de la reacción
enzimática y otros parámetros que caracterizan las propiedades de la enzima. Las
ecuaciones de velocidad desarrolladas a partir de los estudios cinéticos se pueden aplicar
para calcular el tiempo de reacción, los rendimientos y la condición económica óptima, que
son importantes en el diseño de un biorreactor efectivo.
Suponga que un sustrato (S) se convierte en un producto (P) con la ayuda de una enzima
(E) en un reactor como

Colocar (2.1)

Si mide las concentraciones de sustrato y producto con respecto al tiempo, la

concentración del producto aumentará y alcanzará un valor máximo, mientras
que la concentración de sustrato disminuirá como se muestra en la Figura 2.1

La velocidad de reacción se puede expresar en términos del cambio del sustrato

CS o de las concentraciones de producto CP de la siguiente manera:

Colocar (2.2 y 2.3)

Para comprender la efectividad y las características de una reacción enzimática,

es importante saber cómo la velocidad de reacción está influenciada por las
condiciones de reacción como el sustrato, el producto y las concentraciones de
enzima. Si medimos la velocidad de reacción inicial a diferentes niveles de
sustrato y concentraciones de enzimas, obtenemos una serie de curvas como la
que se muestra en la Figura 2.2. De estas curvas podemos concluir lo siguiente:

1. La velocidad de reacción es proporcional a la concentración de sustrato

(es decir, reacción de primer orden) cuando la concentración de sustrato
está en el rango bajo.
2. La velocidad de reacción no depende de la concentración de sustrato
cuando la concentración de sustrato es alta, ya que la velocidad de
reacción cambia gradualmente de primer orden a orden cero a medida que
aumenta la concentración de sustrato.
3. La velocidad de reacción máxima rmax es proporcional a la
concentración de enzima dentro del rango de la enzima probada.
Henri observó este comportamiento en 1902 (Bailey y Ollis, p. 100, 1986) y
propuso la ecuación de velocidad

Colocar (2.4)

donde rmax y KM son parámetros cinéticos que deben determinarse

experimentalmente. Eq. (2.4) expresa las tres observaciones anteriores bastante
bien. La tasa es proporcional a CS (primer orden) para valores bajos de CS, pero
con valores más altos de CS, la tasa se vuelve constante (orden cero) e igual a
rmax. Desde la ecuación (2.4) describe bien los resultados experimentales,
necesitamos encontrar los mecanismos cinéticos que apoyan esta ecuación.

Brown (1902) propuso que una enzima forma un complejo con su sustrato. El
complejo luego se descompone en los productos y regenera la enzima libre. El
mecanismo de una reacción sustrato-enzima se puede expresar como

Colocar (2.5 y 2.6)

La inferencia cinética de Brown de la existencia del complejo enzima-sustrato

se realizó mucho antes de que se conociera la naturaleza química de las enzimas,
40 años antes de la detección espectrofotométrica de tales complejos.

Una de las teorías originales para explicar la formación del complejo enzima-
sustrato es la teoría de "cerradura y llave". El concepto principal de esta
hipótesis es que existe una compatibilidad estructural topográfica entre una
enzima y un sustrato que favorece de manera óptima el reconocimiento del
sustrato como se muestra en la Figura 2.3.

La ecuación de la velocidad de reacción puede derivarse del mecanismo anterior

en base a los siguientes supuestos:

1. La concentración total de enzimas se mantiene constante durante la

reacción, es decir, CE0 = CES + CE
2. La cantidad de una enzima es muy pequeña en comparación con la
cantidad de substrato2. Por lo tanto, la formación del complejo enzima-
sustrato no agota significativamente el sustrato.
3. La concentración del producto es tan baja que la inhibición del
producto puede considerarse insignificante.
Además de los supuestos anteriores, existen tres enfoques diferentes para
derivar la ecuación de velocidad: