LISTA DE EXERCÍCIOS – CINÉTICA ENZIMÁTICA
QUESTÃO 1. O conceito de "ajuste
induzido" refere-se ao fato de que:
a. Quando um substrato se liga a
uma enzima, a enzima induz uma perda
de água do substrato.
b. A ligação do substrato pode
induzir uma alteração conformacional na
enzima, que depois coloca os grupos
catalíticos na orientação adequada.
c. A ligação enzima-substrato induz
um aumento na entropia da reação,
catalisando a reação.
d. A especificidade da enzima é
induzida pela ligação enzima-substrato.
e. Ligação enzima-substrato induz
movimento ao longo da coordenada da
reação para o estado de transição.
QUESTÃO 2. Como o Km de uma
enzima se compara à sua afinidade pelo
substrato?
a. Quanto maior o Km, maior a
afinidade.
b. Quanto menor o Km, maior a
afinidade.
c. A relação depende se um inibidor
está presente ou não.
d. A relação depende do VMÁX da
enzima.
e. Os dois não têm nada a ver um
com o outro.
QUESTÃO 3. Qual das seguintes
afirmações sobre um gráfico de V0 vs.
[S] para uma enzima que segue
Michaelis-Menten cinética é falsa?
a. Km é o [S] no qual V0 = ½ Vmáx.
b. A forma da curva é uma
hipérbole.
c. O eixo y é um termo de taxa com
unidades de µm/min.
d. À medida que [S] aumenta, a
velocidade inicial da reação, V0, também
aumenta.
e. Em [S] muito alta, a curva de
velocidade se torna uma linha horizontal
que cruza o eixo y em Km.
QUESTÃO 4. Michaelis-Menten
assumiram que a reação geral de uma
reação catalisada por enzima poderia ser
escrita como:
Usando esta reação, a taxa de
decomposição do complexo enzima-
substrato pode ser descrita pela
expressão:
a. �1([��] − [��]) [�] b.
�−1 [��] + �2[��] c. �2
[��]
d. �−1 [��]
e. �1 ([��] − [��])
QUESTÃO 5. Uma reação catalisada
por enzima foi realizada com a
concentração de substrato inicialmente
1.000 vezes maior que o Km para esse
substrato. Após 9 minutos, 1% do
substrato foi convertido em produto e a
quantidade de produto formada na
mistura de reação foi de 12 µmol. Se, em
um experimento separado, um terço da
quantidade enzima e o dobro do
substrato foram combinados, quanto
tempo levaria para a mesma quantidade
(12 µmol) de produto a ser formado?
a. 1,5 min
b. 3 min
c. 6 min
d. 13,5 min
e. 27 min
QUESTÃO 6. Rotule os dois tipos de construa o seguinte para A e B em
inibidor mostrados colocando o tipo de gráficos separados.
inibidor na caixa abaixo da linha. [S] V0 V0 V0
(mM) (mM/min) (mM/min) (mM/min)
A (5mM) B (0,1mM)
V0 0.2 5.0 3.0 2.0
0.4 7.5 5.0 3.0
0.8 10.0 7.5 4.0
1.0 10.7 8.3 4.3
A. competitivo
2.0 12.5 10.7 5.0
4.0 13.6 12.5 5.5
B. não-competitivo a. Plote os dados como uma curva
de saturação de Michaelis-Menten.
[S] Estime Km a partir dessas curvas,
b.
tanto na presença quanto ausência de
I. Que efeito (aumenta, diminui, inibidores.
permanece o mesmo) o inibidor tem c. Plote os dados no formato
sobre VMÁX? Lineweaver-Burk
d. Determine matematicamente o
Inibidor A: permanece o mesmo
Km e VMÁX.
Inibidor B: diminui e. Que tipos de inibidores são A e
B? Justifique.
II. Que efeito (aumenta, diminui,
permanece o mesmo) o inibidor tem
sobre Km?
Inibidor A: aumenta
Inibidor B: permanece o mesmo
QUESTÃO 7. Um químico mediu a taxa
inicial de uma reação catalisada por uma
enzima na ausência e presença do
inibidor A. A concentração do inibidor
foi de 8,0 mM. Os seguintes dados foram
obtidos:
[S] (M) V0 (M.s-1) V0 (M.s-1)
A
5 x 10-4 1,25 x 10-6 5,80 x 10-7
1 x 10-3 2,00 x 10-6 1,04 x 10-6
2 x 10-3 3,13 x 10-6 2,00 x 10-6
5 x 10-3 3,85 x 10-6 2,78 x 10-6
1 x 10-2 4,55 x 10-6 3,57 x 10-6
a. Determine os valores de Km e
VMÁX da enzima. (Resposta: Km=1,5 x
10-3 M e VMÁX = 5,1 x 10-6 M.s-1)
b. Determine o tipo de inibição
imposta pelos inibidores A e calcule o
valor de KI. (Resposta: KI=5,1 x 10-3 M)
QUESTÃO 8. A cinética de uma enzima
foi analisada tanto na ausência quanto na
presença do inibidor A e Inibidor B.
Dados os seguintes dados, calcule ou