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- Compuestos de CHONSP
- Tienen energía
- Es un polímero
LOS AMINOACIDOS
El denominado valor biológico de las proteínas ingeridas indica la medida en que son
aprovechadas por el organismo. El valor biológico de las proteínas tiene relación con la
cantidad de aminoácidos esenciales contienen, tanto en cuanto a la cantidad como a la
variedad.
SEPARACION DE AMINOACIDOS
- CROMATOGRAFIA:
La fase móvil contiene el solvente y “el problema” que podrían ser los
aminoácidos u otras sustancias.
La fase móvil sube por capilaridad y por fuerzas de cohesión (La capilaridad
es una propiedad de los fluidos que depende de su tensión superficial,
la cual, a su vez, depende de la cohesión del fluido, y que le confiere la
capacidad de subir o bajar por un tubo capilar)
- Elementos hidrofóbicos (polares/apolares)
- Electroforesis: por cargas eléctricas (se pueden separar aminoácidos y ácidos nucleicos)
SUSTANCIAS ANFÓTERAS
- Los cuatro grupos son amino, ácido, hidrógeno y una cadena lateral o radical que varía dependiendo del
aminoácido.
- Las cadenas laterales son las responsables de que haya diferentes tipos de aminoácidos, con diferente
nomenclatura.
- Los aminoácidos se pueden clasificar según varios criterios
• Clasificación de los aminoácidos en función de las diferentes propiedades de las cadenas laterales o radicales.
• Son clasificaciones no excluyentes ya que hay aminoácidos con propiedades poco marcadas o de transición.
• Los aminoácidos (y también las proteínas) se pueden separar en función de sus propiedades. Ejemplo:
cromatografía
EL ENLACE PEPTÍDICO
Se trata de la formación de un enlace covalente entre el grupo carboxilo
terminal de un aminoácido y el grupo amino inicial de otro, con el resultado
de la liberación de una molécula de agua (como en la esterificación, pero con
la diferencia que no se forma un éster, sino un enlace peptídico CN). La
molécula resultante, se denomina dipéptido. Como todos los aminoácidos
actuales son formas L, esto es posible.
Este proceso se puede repetir, se puede obtener tri-, tetra-, penta-, etc. -
péptidos. (Hasta 10 residuos, se
denominan oligopéptidos; un número Residuo: cada una de las
superior, se denomina polipéptido). En unidades de la proteína, o
consecuencia, la mayor parte de las monómeros estructurales que
proteínas, son polipéptidos de más de 100 habían sido un aminoácido
residuos.
PROPIEDADES DEL ENLACE PEPTIDICO
- Es covalente porque acaban compartiendo electrones
- Es rígido (no puede haber rotación entre el grupo
amino y el carboxílico. Sólo puede girar el C-α (lo que
presenta el radical).
- Al girar cambia el espacio, ruedan en un enlace
covalente simple (el que presenta el radical)
- Cuando está en resonancia puede girar porque va
muy rápido
- Está en resonancia continua entre la forma simple y
doble
LOS PÉPTIDOS
Primaria:
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica los aminoácidos
que componen la cadena polipeptídica y el orden en que se
encuentran. La secuencia de la proteína se escribe enumerando los
aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C
terminal.
- La forma terciaria es consecuencia de las interacciones entre las fuerzas débiles que hay en la proteína, por
esta razón es la responsable de la forma que tenga.
- Forma en tres dimensiones
La causa de un plegamiento u otros se encuentra en las fuerzas que se establecen entre radicales de residuos muy
alejados entre sí (puentes disulfuro, fuerzas de van der Waals ...)
- Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –SH de los aminoácidos cisteína. (el sufre
estabiliza las proteínas)
Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los grupos de cargas eléctricas opuestas. Se
producen entre grupos radicales de aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos.
- Puentes de hidrógeno
- Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen entes los aminoácidos apolares.
Cuaternaria:
- Complejo proteico: conjunto de proteínas o de cadenas terciarias
- Se da por la interacción de diferentes cadenas proteicas juntas en estructura terciaria.
- Se puede tratar de la misma secuencia o de diferentes secuencias.
- Se llaman también proteínas oligoméricas u oligómeros
- El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles.
- Reacción de diferentes cadenas
- Es una estructura que pueden hacer una sola función, agregación de varios péptidos
• Conformación: cómo están dispuestos los átomos, los unos respecto a los otros (sobre todo estructura terciaria,
pero también secundaria y cuaternaria). Puede cambiar porque las fuerzas vibran y se pueden desplegar, puede
cambiar si agregamos temperatura (energía) u otros factores y variables ambientales como la carga, hidrofobicidad,
puente de hidrogeno, etc. Cambian su conformación para protegerse, más no cambian su configuración
• Conformación nativa: la conformación que la célula pliega la proteína originalmente y en la que realiza su función.
Es muy sensible a los cambios del entorno (pH, Tª, cargas, agentes químicos concretos ex: urea)
• Desnaturalización: pérdida de la conformación nativa. A menudo es irreversible de forma natural (si el cambio
es muy grande) y supone la pérdida de la función o actividad biológica. Si el cambio es pequeño, puede ser reversible
(renaturalización.) Ocurre por ciertas condiciones fisicas y químicas, que pueden ser: la temperatura, el pH.
EJEMPLO DE LA ESTRUCTURA: El huevo, de transparente a blanco, de líquido a sólido, cuando está se le agrega
temperatura y cuanto mayor temperatura, los átomos vibran más y cambia la estructura.
Va desde la conformación nativa a la desnaturalización (tiene que ver con la temperatura, despliegan porque vibran
más)
PROTEINAS FIBROSAS
Las cadenas polipéptidos se pliegan en forma esférica y poseen una estructura más compleja que las anteriores, ya
que puede haber más de una estructura secundaria en la misma molécula.
Tipos:
Están formadas por una fracción proteica (constituida por proteínas globulares) y por una fracción
no proteica, llamada grupo prostético. Según la naturaleza química y grupo prostético, se pueden distinguir
varios tipos de heteroproteínas:
Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido.
- Proteínas de las membranas y cubiertas celulares (secreciones y desechos de la célula)
-Hormonas (FSH u hormona estimuladora del folículo, LH o hormona luteinizante, TSH u hormona
estimuladora de la tiroides)
- Inmunoglobulinas.
- Mucoproteínas de los tejidos conectivos y de los líquidos articulares.
Determinados enzimas (entre los que las ribonucleasas).
Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido (un glicérido, el colesterol, etc.) y ejercen, entre otras, funciones
de transporte de grasas (el colesterol es un lípido) en la sangre.
Fosfoproteínas: el grupo prostético es el ácido fosfórico (caseína,
vitelina, etc.).
Nucleoproteínas: el grupo prostético son los ácidos nucleicos (cromatina del núcleo celular (paquete de la
célula, está hecha de proteína))
Cromoproteínas: el grupo prostético es un pigmento.
- Grupo prostético porfirínico: el pigmento deriva de la porfirina (hemoglobina, mioglobina, citocromos, etc.)
- Grupo prostético no porfirínico: el pigmento no deriva de la porfirina (hemocianina, pigmentos biliares, etc.).
Ciertas proteínas, como los colágenos, las elastinas, la tubulina, las queratinas, etc., forman estructuras de
sostenimiento y de apoyo mecánico (membrana celular, citoesqueleto, etc.) y de protección (pelos, plumas, etc..) de
numerosos organismos.
Se conocen algunos miles de proteínas que actúan como catalizadores biológicos o enzimas, es decir, que aceleran
de manera extraordinaria la velocidad de las reacciones químicas y, disminuyendo la energía necesaria para que se
produzcan esas reacciones que se desarrollan dentro de las células. Entre las proteínas con función catalítica, cabe
citar las catalasas, las hidrolasas, las lipasas, las ribonucleasas, etc.
c) Función transportadora
Algunas proteínas tienen gran facilidad para unirse a otras moléculas y iones,
como las permeasas, para transportarlos. Ejemplo: Algunas de las proteínas
que forman la membrana celular e intervienen en la entrada y la salida de
materiales a la célula; la hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno de
los órganos respiratorios a las células; las lipoproteínas, que transportan
lípidos del hígado a los tejidos, etc.
Algunas proteínas almacenan aminoácidos que son utilizados como elementos nutritivos y unidades estructurales
por el embrión en desarrollo. Por ejemplo, la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de
la semilla de trigo.
Nos comemos las proteínas, la agarramos y la desarmamos y utilizamos los aminoácidos que necesitamos y esas
bolas se van por la sangre a todo el cuerpo. Cuando son bolas diferentes, hacen funciones diferentes)
Las proteínas reguladoras controlan numerosas actividades metabólicas celulares, los tejidos, los órganos, etc., como
el crecimiento o la reproducción. Entre las proteínas con función hormonal destacan la insulina (en realidad, un
polipéptido), que interviene en la regulación del contenido de glucosa en la sangre, la hormona del crecimiento, etc.
f) Función contráctil
Tienen la capacidad de contraerse y son las responsables de los movimientos de partes de la célula, de las fibras
musculares, etc. Entre las proteínas que desarrollan esta función, hay que mencionar la actina, la miosina y la
tubulina.
g) Función de defensa y de reconocimiento
Las proteínas que tienen una función defensiva más importante son
las inmunoglobulinas de la sangre o anticuerpos, que se encargan de reaccionar
contra sustancias extrañas al organismo (antígenos), se unen y neutralizan la
acción. Intervienen en la defensa del organismo contra las infecciones y en los
mecanismos que reconocen si una sustancia determinada es propia del organismo
o le es extraña. Los anticuerpos son los responsables de los procesos de rechazo
que se dan en los trasplantes de órganos.
h) Función homeostática
Las proteínas contribuyen a mantener estables las condiciones del medio interno,
manteniendo el equilibrio osmótico y el pH constante, actuando junto con
otros sistemas amortiguadores o tampones (sistemas buffer).
Por ejemplo, la trealasa es la enzima que hidroliza la molécula de trealosa, mientras que el
ATP-glucosa-fosfotransferasa es el que cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde ATP hasta la glucosa. A
menudo, sin embargo, estos nombres coexisten con nombres triviales de más larga tradición. Así, I'ATP-glucosa-
fosfotransferasa recibe también el nombre de hexoquinasa.
EJEMPLO: