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LAS PROTEINAS

- Las proteínas son principios inmediatos orgánicos

- Compuestos de CHONSP

- Son cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos

- Tienen energía

- Es un polímero

Las proteínas o prótidos son macromoléculas formadas por


cadenas lineales de aminoácidos. Estas se ensamblan de
diversas formas lo que les permite participar como los
RIBOSOMAS: su función es participar en la
principales componentes estructurales de las células y los tejidos.
síntesis o fabricación de proteínas. Realizan
enlaces peptídicos entre aminoácidos y solo
funcionan con aminoácidos levo. La isomería
determina si son levo o dextro.

LOS AMINOACIDOS

- Son sustancias anfóteras (en un medio ácido se comportan como base y en un


medio básico como ácido). Punto isoeléctrico (pH donde su carga es neutra) A este
valor de pH, la solubilidad de la sustancia es casi nula
- Todas las proteínas son combinaciones de aminoácidos (generalmente, de los 20
tipos de aminoácidos proteicos)
- Hay aminoácidos que no forman parte de las proteínas pero que tienen función
biológica (ej. ornitina, β-alanina)
- Todos tienen un C α unido a cuatro grupos diferentes. Es decir, es un carbono
asimétrico que produce quiralidad)
- Todos los aminoácidos terminan en -ina
- Las propiedades de los aminoácidos vienen definidas por el radical
- Los D son glúcidos (azucares)
- Se coloca el grupo más oxidado en la parte de arriba (en este caso es el
acido carboxílico) y abajo el radical.
- Como tienen comportamientos diferentes se pueden separar.
- Las técnicas de separación de sustancias químicas: cromatografía
- Se pueden separar de diferentes maneras:
 Carga eléctrica
 Elementos hidrofóbicos (polares y apolares) Todos los aminoácidos
 Electroforesis: por cargas, se pueden separar
utilizados por los seres
aminoácidos y ácidos nucleicos
vivo son formas L,
quirales. En cambio, los
RECUERDA glúcidos son D.
Los aminoácidos que el organismo no puede sintetizar a partir de moléculas
precursoras fácilmente accesibles denominados esenciales. Estos aminoácidos de
aportar con la dieta

El denominado valor biológico de las proteínas ingeridas indica la medida en que son
aprovechadas por el organismo. El valor biológico de las proteínas tiene relación con la
cantidad de aminoácidos esenciales contienen, tanto en cuanto a la cantidad como a la
variedad.
SEPARACION DE AMINOACIDOS
- CROMATOGRAFIA:

La fase móvil contiene el solvente y “el problema” que podrían ser los
aminoácidos u otras sustancias.

La fase móvil sube por capilaridad y por fuerzas de cohesión (La capilaridad
es una propiedad de los fluidos que depende de su tensión superficial,
la cual, a su vez, depende de la cohesión del fluido, y que le confiere la
capacidad de subir o bajar por un tubo capilar)
- Elementos hidrofóbicos (polares/apolares)
- Electroforesis: por cargas eléctricas (se pueden separar aminoácidos y ácidos nucleicos)

SUSTANCIAS ANFÓTERAS

- Los cuatro grupos son amino, ácido, hidrógeno y una cadena lateral o radical que varía dependiendo del
aminoácido.
- Las cadenas laterales son las responsables de que haya diferentes tipos de aminoácidos, con diferente
nomenclatura.
- Los aminoácidos se pueden clasificar según varios criterios
• Clasificación de los aminoácidos en función de las diferentes propiedades de las cadenas laterales o radicales.

• También se pueden clasificar según la carga, hidrofobicidad, etc.

• Son clasificaciones no excluyentes ya que hay aminoácidos con propiedades poco marcadas o de transición.

• Los aminoácidos (y también las proteínas) se pueden separar en función de sus propiedades. Ejemplo:
cromatografía

EL ENLACE PEPTÍDICO
Se trata de la formación de un enlace covalente entre el grupo carboxilo
terminal de un aminoácido y el grupo amino inicial de otro, con el resultado
de la liberación de una molécula de agua (como en la esterificación, pero con
la diferencia que no se forma un éster, sino un enlace peptídico CN). La
molécula resultante, se denomina dipéptido. Como todos los aminoácidos
actuales son formas L, esto es posible.

Este proceso se puede repetir, se puede obtener tri-, tetra-, penta-, etc. -
péptidos. (Hasta 10 residuos, se
denominan oligopéptidos; un número Residuo: cada una de las
superior, se denomina polipéptido). En unidades de la proteína, o
consecuencia, la mayor parte de las monómeros estructurales que
proteínas, son polipéptidos de más de 100 habían sido un aminoácido
residuos.
PROPIEDADES DEL ENLACE PEPTIDICO
- Es covalente porque acaban compartiendo electrones
- Es rígido (no puede haber rotación entre el grupo
amino y el carboxílico. Sólo puede girar el C-α (lo que
presenta el radical).
- Al girar cambia el espacio, ruedan en un enlace
covalente simple (el que presenta el radical)
- Cuando está en resonancia puede girar porque va
muy rápido
- Está en resonancia continua entre la forma simple y
doble

LOS PÉPTIDOS

 A partir de 100 son proteínas


 (9aa) nueve aminoácidos, 8 enlaces peptídicos
 Algunos péptidos, sin ser proteínas también tienen funciones o repercusiones importantes para el organismo
(muchos de ellos son cíclicos, es decir, el carboxílico terminal también se une al amino inicial):

- Hormonas (comunicación intercelular, tienen que ver con el metabolismo):


 Insulina (51aa), glucagón (29aa), oxitocina (9aA), vasopresina (9aA), ACTH (39aa)
- Amiloide beta (implicado en el desarrollo del Alzheimer)
- Neurotransmisores: endorfinas (efecto opiáceo - analgésico).
- Toxinas: ej.: de setas (amatoxinas - 9aA, de la oronja verde), penicilina.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS


La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su cadena
polipeptídica. Dicha cadena sufre una serie de plegamientos y estos proporcionan una gran complejidad a la
estructura de las proteínas. Se definen cuatro niveles distintos, conocidos como estructura primaria, secundaria,
terciaria, y cuaternaria, y, cada uno de ellos se constituye a partir de la anterior.

Primaria:
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica los aminoácidos
que componen la cadena polipeptídica y el orden en que se
encuentran. La secuencia de la proteína se escribe enumerando los
aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C
terminal.

- La secuencia afecta el cómo se plegará la proteína (estructura


2aria y 3aria)
- Las propiedades de los radicales en cada posición harán que cada región se comporte de una manera u otra.
Ej.: zonas ricas con radicales de cargas + y - respectivamente, se aproximarán; ...
Secundaria:
Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Depende
de qué átomos se enlazan por puentes de H y otros enlaces débiles
(polaridad, van dar Waals).
Los tipos básicos son consecuencia de los puentes de hidrogeno y los de la
estructura secundaria son:
- α-hélice: Se unen por puentes de hidrogeno. Plegamiento en espiral de la
cadena polipeptídica sobre sí misma. Se mantiene estable por medio de
puentes de hidrógeno que entre los grupos -NH- y –C=O. Si estos enlaces se
rompen, la estructura secundaria se pierde.
(Ej: α-queratina de las plumas) Helice alfa: enlaces entre regiones
cercanas de la secuencia
- Lámina plegada: Entre residuos muy lejanos. El plegamiento no
polipeptídica
origina una estructura helicoidal sino una lámina plegada en
zig-zag. La estabilidad de esta estructura también se consigue
mediante puentes de hidrógeno, pero en este caso son
transversales.
(Ej: β-queratina de la seda)

Full beta: enlaces entre regiones separadas


Terciaria: de la secuencia polipeptídica

- Como se disponen las estructuras secundarias en el espacio.


- Determina la forma de la proteína y la función, y también donde se encuentran en el espacio los aa
(aminoácidos).
- Hay dos tipos: la fibrosa (como una cuerda) son insolubles en
agua y en disoluciones salinas, por lo que presentan funciones
esqueléticas y la globular (similar a un ovillo), que facilita la
solubilidad en agua, que permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc.

De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína,


por lo que cualquier cambio que se produzca en la disposición de esta
estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica, proceso
que conocemos con el nombre de desnaturalización.

- La forma terciaria es consecuencia de las interacciones entre las fuerzas débiles que hay en la proteína, por
esta razón es la responsable de la forma que tenga.
- Forma en tres dimensiones

La causa de un plegamiento u otros se encuentra en las fuerzas que se establecen entre radicales de residuos muy
alejados entre sí (puentes disulfuro, fuerzas de van der Waals ...)

- Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –SH de los aminoácidos cisteína. (el sufre
estabiliza las proteínas)
Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los grupos de cargas eléctricas opuestas. Se
producen entre grupos radicales de aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos.
- Puentes de hidrógeno
- Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen entes los aminoácidos apolares.
Cuaternaria:
- Complejo proteico: conjunto de proteínas o de cadenas terciarias
- Se da por la interacción de diferentes cadenas proteicas juntas en estructura terciaria.
- Se puede tratar de la misma secuencia o de diferentes secuencias.
- Se llaman también proteínas oligoméricas u oligómeros
- El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles.
- Reacción de diferentes cadenas
- Es una estructura que pueden hacer una sola función, agregación de varios péptidos

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS


• Configuración: qué átomos están enlazados entre sí (estructura primaria), no se puede alterar porque es el orden
de los peptídicos

• Conformación: cómo están dispuestos los átomos, los unos respecto a los otros (sobre todo estructura terciaria,
pero también secundaria y cuaternaria). Puede cambiar porque las fuerzas vibran y se pueden desplegar, puede
cambiar si agregamos temperatura (energía) u otros factores y variables ambientales como la carga, hidrofobicidad,
puente de hidrogeno, etc. Cambian su conformación para protegerse, más no cambian su configuración

• Conformación nativa: la conformación que la célula pliega la proteína originalmente y en la que realiza su función.
Es muy sensible a los cambios del entorno (pH, Tª, cargas, agentes químicos concretos ex: urea)
• Desnaturalización: pérdida de la conformación nativa. A menudo es irreversible de forma natural (si el cambio
es muy grande) y supone la pérdida de la función o actividad biológica. Si el cambio es pequeño, puede ser reversible
(renaturalización.) Ocurre por ciertas condiciones fisicas y químicas, que pueden ser: la temperatura, el pH.

EJEMPLO DE LA ESTRUCTURA: El huevo, de transparente a blanco, de líquido a sólido, cuando está se le agrega
temperatura y cuanto mayor temperatura, los átomos vibran más y cambia la estructura.

Va desde la conformación nativa a la desnaturalización (tiene que ver con la temperatura, despliegan porque vibran
más)

- Puede también haber desnaturalización por el pH


PROTEINAS FIBROSAS Y GLOBULARES
La estructura terciaria permite clasificar las proteínas en
dos grupos proteínas fibrosas y globulares.

PROTEINAS FIBROSAS

- Se ordenan formando filamentos u hojas de gran


extensión, en general conformadas por un único
tipo de estructura secundaria.
- Duras y estables
- Todas ellas son insolubles en agua debido a su
alto contenido de aminoácidos hidrofóbicos.
- Funciones: estructurales y protección
- Van bien que sean largos

Colágeno: mayoritariamente en los invertebrados.


Tendones, cartílagos, matriz ósea y córnea. Se destaca
por la resistencia y por su no capacidad de
estiramiento. Si se cuecen forman gelatinas

Α-queratina: gran resistencia. Ricas en azufre. En


el estrato córneo de los vertebrados (pelos,
cuernos, uñas, plumas, seda, etc.)

Elastina: Elásticas. En tejidos conjuntivos


elásticos (tendones, ligamentos, paredes de
vasos sanguíneos)

Las elastinas son una proteína del tejido


conjuntivo con funciones estructurales:
su función es la de hacer que, tras
realizar un esfuerzo, los tejidos
recuperen su tamaño normal; que, a
diferencia del colágeno que proporciona
principalmente resistencia

El colágeno es una molécula proteica o


proteína que forma fibras, las fibras
colágenas. El colágeno se encarga de unir
los tejidos conectivos (músculos,
tendones, ligamentos, piel, huesos,
cartílagos, tejido hematológico y adiposo y
órganos). De esta manera, actuaría como
un elemento de sostén que permite
mantener unido el conjunto del cuerpo. ...
Esto ocurre con todas las estructuras y
tejidos del cuerpo.
PROTEINAS GLOBULARES

Las cadenas polipéptidos se pliegan en forma esférica y poseen una estructura más compleja que las anteriores, ya
que puede haber más de una estructura secundaria en la misma molécula.

- Son solubles en agua.


- Mas o menos esféricas
- De gran actividad biológica y valor nutritivo.

Tipos:

- Histonas: responsables de la conformación de la cromatina. (empaquetar el ADN, son estructurales)


- Prolaminas y glútenes: abundantes en cereales. (reservas cereales en los humanos)
- Albúminas: reserva nutritiva (ovoalbúmina, lactoalbúmina), o función transportadora (seroalbúmina,
globina -hemoglobina-). (están en los animales y en los humanos)
- Globulinas: las de mayor masa molecular. Ex: inmunoglobulinas (anticuerpos) y fibrinógeno (coagulación).
LAS HETEROPROTEINAS (PROTEINAS CONJUGADAS)

Están formadas por una fracción proteica (constituida por proteínas globulares) y por una fracción
no proteica, llamada grupo prostético. Según la naturaleza química y grupo prostético, se pueden distinguir
varios tipos de heteroproteínas:
 Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido.
- Proteínas de las membranas y cubiertas celulares (secreciones y desechos de la célula)
-Hormonas (FSH u hormona estimuladora del folículo, LH o hormona luteinizante, TSH u hormona
estimuladora de la tiroides)
- Inmunoglobulinas.
- Mucoproteínas de los tejidos conectivos y de los líquidos articulares.
Determinados enzimas (entre los que las ribonucleasas).
 Lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido (un glicérido, el colesterol, etc.) y ejercen, entre otras, funciones
de transporte de grasas (el colesterol es un lípido) en la sangre.
 Fosfoproteínas: el grupo prostético es el ácido fosfórico (caseína,
 vitelina, etc.).
 Nucleoproteínas: el grupo prostético son los ácidos nucleicos (cromatina del núcleo celular (paquete de la
célula, está hecha de proteína))
 Cromoproteínas: el grupo prostético es un pigmento.
- Grupo prostético porfirínico: el pigmento deriva de la porfirina (hemoglobina, mioglobina, citocromos, etc.)
- Grupo prostético no porfirínico: el pigmento no deriva de la porfirina (hemocianina, pigmentos biliares, etc.).

FRACCIÓN PROTEICA: fracción globular (fragmento)


HETEROPROTEINAS
FRACCIÓN NO PROTEICA: (grupo protético)
FUNCIONES BIOLOGICAS DE LAS PROTEINAS
Las proteínas son principios inmediatos orgánicos y desempeñan todas las funciones esenciales en todas las células.
Tienen facilidad para combinarse y eso sucede porque tienen muchas fuerzas débiles: la mayor parte de estas
funciones están relacionadas con la facilidad que tienen las macromoléculas proteicas para unirse de manera
selectiva a otras moléculas

a) Función estructural y de protección

Ciertas proteínas, como los colágenos, las elastinas, la tubulina, las queratinas, etc., forman estructuras de
sostenimiento y de apoyo mecánico (membrana celular, citoesqueleto, etc.) y de protección (pelos, plumas, etc..) de
numerosos organismos.

b) Función catalítica o enzimática

Se conocen algunos miles de proteínas que actúan como catalizadores biológicos o enzimas, es decir, que aceleran
de manera extraordinaria la velocidad de las reacciones químicas y, disminuyendo la energía necesaria para que se
produzcan esas reacciones que se desarrollan dentro de las células. Entre las proteínas con función catalítica, cabe
citar las catalasas, las hidrolasas, las lipasas, las ribonucleasas, etc.

c) Función transportadora

Algunas proteínas tienen gran facilidad para unirse a otras moléculas y iones,
como las permeasas, para transportarlos. Ejemplo: Algunas de las proteínas
que forman la membrana celular e intervienen en la entrada y la salida de
materiales a la célula; la hemoglobina de la sangre, que transporta oxígeno de
los órganos respiratorios a las células; las lipoproteínas, que transportan
lípidos del hígado a los tejidos, etc.

d) Función nutritiva y de reserva

Algunas proteínas almacenan aminoácidos que son utilizados como elementos nutritivos y unidades estructurales
por el embrión en desarrollo. Por ejemplo, la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de
la semilla de trigo.
Nos comemos las proteínas, la agarramos y la desarmamos y utilizamos los aminoácidos que necesitamos y esas
bolas se van por la sangre a todo el cuerpo. Cuando son bolas diferentes, hacen funciones diferentes)

e) Función reguladora o hormonal

Las proteínas reguladoras controlan numerosas actividades metabólicas celulares, los tejidos, los órganos, etc., como
el crecimiento o la reproducción. Entre las proteínas con función hormonal destacan la insulina (en realidad, un
polipéptido), que interviene en la regulación del contenido de glucosa en la sangre, la hormona del crecimiento, etc.

Necesitan señales/activadores para que funcionen.

f) Función contráctil

Tienen la capacidad de contraerse y son las responsables de los movimientos de partes de la célula, de las fibras
musculares, etc. Entre las proteínas que desarrollan esta función, hay que mencionar la actina, la miosina y la
tubulina.
g) Función de defensa y de reconocimiento

Las proteínas que tienen una función defensiva más importante son
las inmunoglobulinas de la sangre o anticuerpos, que se encargan de reaccionar
contra sustancias extrañas al organismo (antígenos), se unen y neutralizan la
acción. Intervienen en la defensa del organismo contra las infecciones y en los
mecanismos que reconocen si una sustancia determinada es propia del organismo
o le es extraña. Los anticuerpos son los responsables de los procesos de rechazo
que se dan en los trasplantes de órganos.

- Se dedican a hacer anticuerpos

- Cada anticuerpo tiene una estructura determinada

h) Función homeostática

Las proteínas contribuyen a mantener estables las condiciones del medio interno,
manteniendo el equilibrio osmótico y el pH constante, actuando junto con
otros sistemas amortiguadores o tampones (sistemas buffer).

LAS ENZIMAS: CATALIZADORES BIOLOGICOS


Los catalizadores son sustancias que
aumentan notablemente la velocidad de las
reacciones químicas porque disminuyen la
energía de activación necesaria. Las
enzimas son proteínas que catalizan las
reacciones químicas que tienen lugar en los
organismos vivos, la cual cosa posibilita que
se desarrollen en las condiciones del medio
biológico.
Características de la acción de los enzimas, catalizadores
biológicos o biocatalizadores:
- El hecho de ser proteínas que actúan en
cantidades muy pequeñas y que no se
consumen durante su acción
- La unión temporal a la sustancia sobre la que
actúan, el sustrato, para originar un producto
final. Esta unión tiene lugar en una región
concreta de la enzima, el centro de unión o centro
activo
- El hecho de que disminuyen la energía de activación
necesaria para el inicio de la reacción
- La reversibilidad de su acción, que está controlada
por la temperatura, por el pH y por las
concentraciones del sustrato y de los productos
finales. Explicación: Las enzimas tienen una
conformación a la cual trabajan a una velocidad
optima. Las condiciones del medio afectan la
conformación (pH, temperatura, etc.) Dependiendo
de como esté el medio puede tener diferentes
formas y funcionar de manera diferente. Los cambios de
conformación vienen encadenados por los cambios del
medio. Si la enzima no tiene la conformación correcta,
funciona de manera lenta porque los átomos no están
bien puestos
- El hecho de que su acción requiere a menudo la
presencia de sustancias no proteicas, como ahora las
coenzimas (parte no proteica de la proteína, puede ser
un grupo protético en heteroproteínas), que son,
generalmente, moléculas inorgánicas. Sin embargo,
si se trata de iones inorgánicos reciben el nombre de
cofactores. En general, la unión de la enzima con la
coenzima es superficial y efímera, pero otras veces
esta unión es muy estable, porque el llamado
coenzima no es otra cosa que la parte no proteica de
una proteína conjugada (que es la enzima). En estos
casos, se denomina holoenzima la molécula
completa (la enzima funcional), mientras que
apoenzima es el término que designa la parte
proteica de la molécula. Explicación: quizá la enzima
necesita que llegue un cofactor, porque a veces el
sustrato por sí solo no tiene función y necesita que
llegue un cofactor. Cambia la forma, pero no se
modifica. El cofactor acelera la función y cuando se
marcha, la enzima vuelve a ser la misma de antes.
- Su especificidad: cada enzima cataliza un solo tipo
de reacción y casi siempre actúa sobre un
determinado sustrato, aunque hay de grados diferentes
- La posibilidad de que ciertas sustancias, los inhibidores enzimáticos, frenen o impidan la acción de
las enzimas; el cianuro, metales pesados (Plomo y mercurio) y muchos antibióticos son algunos
ejemplos de inhibidores enzimáticos de efecto meta parabólico grave.

Proteínas homólogas y especificidad RECUERDA


Las proteínas presentan especificidad. A diferencia de los glúcidos y de Las enzimas se denominan mediante
los lípidos, que son prácticamente idénticos en las diferentes especies nombres compuestos, cada uno de los
de animales y vegetales, las proteínas son altamente específicas: cada cuales incluye la denominación del
especie sintetiza sus proteínas, distintas de las de las otras especies. sustrato propio, seguido del nombre de la
Incluso dentro de una misma especie suele haber diferencias acción específica de la enzima (que omite
individuales. si es la hidrólisis) y de la terminación-asa.
A menudo los enzimas también tienen
Las proteínas homólogas son las proteínas que desarrollan la misma
nombres comunes.
función en especies diferentes. Se caracterizan por presentar cadenas
polipeptídicas de longitud y secuencia similares, pero con cambios en
algunos aminoácidos originados por mutación de los genes que las
codifican.

Homologues: no son la misma proteína, pero hacen la misma función

Especificidad: cada proteína hace una función


Nomenclatura de las enzimas
El nombre de una enzima consta de tres partes: prefijo, infijo y sufijo.

- El prefijo hace referencia al sustrato sobre el que actúa.


- El infijo describe la acción específica que cataliza, pero omite si esta acción es una hidrólisis.
- El sufijo es siempre el mismo: -asa.

Por ejemplo, la trealasa es la enzima que hidroliza la molécula de trealosa, mientras que el

ATP-glucosa-fosfotransferasa es el que cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde ATP hasta la glucosa. A
menudo, sin embargo, estos nombres coexisten con nombres triviales de más larga tradición. Así, I'ATP-glucosa-
fosfotransferasa recibe también el nombre de hexoquinasa.

EJEMPLO:

Prefijo Infijo Sufijo


Substrato de la enzima Acción -ASA
ATP-glucosa- Fosfotransfer- -ASA

Clasificación de las enzimas


Las enzimas se clasifican de acuerdo con el tipo de reacción que catalizan. Las seis clases principales son las
siguientes:

 Oxidorreductasas: catalizan las reacciones de oxidación-reducción.


 Transferasas: catalizan las reacciones de transferencia de los grupos funcionales.
 Hidrolasas: catalizan las reacciones de hidrólisis.
 Liases: catalizan la adición, sobre los enlaces dobles, de diferentes grupos funcionales (alcohol, amino,
etc.).
 Isomerasas: catalizan las reacciones de isomerización.
 Ligases y sintetasas: catalizan la formación de enlaces, con consumo de ATP o de otros vectores
energéticos.