CARRERA:

Lic. En Enfermería

GRADO:
1ro

GRUPO:
“A”

MAESTRO:
Mathywz De Jesus Maldonado Renteria

MATERIA:
Procesos Biologicos

TEMA:
Proteinas
ALUMNO (A):
Fatima Machucho Gomez
FECHA:
22 de noviembre del 2019
 Clasificación de las proteínas
Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en función de su
composición química. Según su forma, existen proteínas fibrosas (alargadas, e insolubles en agua,
como la queratina, el colágeno y la fibrina), globulares (de forma esférica y compacta, y solubles en
agua. Este es el caso de la mayoría de enzimas y anticuerpos, así como de ciertas hormonas), y
mixtas, con una parte fibrilar y otra parte globular.

Estructura primaria:
Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los aminoácidos que
componen la cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran. La secuencia de la proteína se
escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal.

Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los enlaces
peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en
ellos se sitúan en el mismo plano.

Estructura secundaria:
Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Existe una conformación más
estable que ninguna otra que es la que se mantiene. Los tipos básicos de la estructura secundaria
son:
· α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.

Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos -NH- y –C=O. Si estos
enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.

(Ej: α-queratina de las plumas)

Lámina plegada: el plegamiento no origina una estructura helicoidal sino una lámina plegada en zig-
zag.

La estabilidad de esta estructura también se consigue mediante puentes de hidrógeno, pero en este
caso son transversales.

(Ej: β-queratina de la seda)

 Estructura terciaria:
Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí
mismo originando una conformación globular. Dicha conformación globular en las proteínas facilita
su solubilidad en agua y esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales,
etc, (proteínas globulares).

Las proteínas que no llegan a formar estas estructuras terciarias mantienen su estructura secundaria
alargada (proteínas filamentosas o fibrilares). Son insolubles en agua y en disoluciones salinas, por
lo que presentan funciones esqueléticas (Ej: tejido conjuntivo, colágeno de los huesos...)

De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína, por lo que cualquier cambio
que se produzca en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad
biológica, proceso que conocemos con el nombre de desnaturalización.

La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se originan por la unión entre
determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre
las cadenas laterales de los aminoácidos, y pueden ser de los siguientes tipos:

· Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –SH de los aminoácidos
cisteína.

· Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los grupos de cargas eléctricas
opuestas. Se producen entre grupos radicales de aminoácidos ácidos y aminoácidos básicos.

· Puentes de hidrógeno

· Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen entes los aminoácidos apolares.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos
vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células
mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular
funciones, etc...Todas las proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a
moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteina para
originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteinas se unen a moléculas distintas: los
anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los
reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de
los alimentos.

Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptófano y valina.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
No esencial significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no lo obtengamos
de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos no esenciales incluyen: alanina, arginina,
asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.

Digestión y Absorción
La digestión de las proteínas comienza en el estómago con la acción de pepsina y continúa en el
intestino delgado con enzimas pancreáticas como tripsina, quimiotripsina, aminopeptidasas y
carboxipeptidasas. Estas enzimas se secretan en la forma «pro» y son activadas por la escisión de
una pequeña secuencia peptídica. Esta división la realizan enterocinasas secretadas en el líquido
intestinal. Las proteínas de la dieta estimulan la secreción de las proenzimas pancreáticas. El
tripsinógeno se divide para formar tripsina y ésta se une a las proteínas de la dieta para comenzar
la hidrólisis.

Cuando ésta termina, aumenta el contenido de tripsina libre en el intestino, lo que constituye una
señal para cesar la secreción de tripsinógeno. Posteriormente, las oligopeptidasas y
aminopeptidasas del borde epitelial del enterocito completan la digestión; cada una de estas
enzimas tiene una acción específica. La tabla 2 muestra una clasificación de las proteasas, que
incluye tanto enzimas que actúan en el aparato digestivo humano como otras que se emplean en la
obtención de hidrolizados de proteínas (véase más adelante).La mayoría de los péptidos de más de
tres aminoácidos son hidrolizados extracelularmente por las enzimas del borde en cepillo de los
enterocitos, mientras que los dipéptidos y los tripéptidos pueden ser absorbidos intactos. La
absorción de péptidos y aminoácidos ocurre, principalmente, en el intestino delgado proximal,
general.