TALLER DE BIOQUIMICA

ALVAREZ LEYVA KEISI

BARROS ARIAS ELAINE
RESARTE GARCIA LAURA
OROZCO RODRIGUEZ LAURY

ENFERMERIA II B

DOCENTE:

RUIZ TAFUR LILIANA

UNIVERSIDAD METROPOLITANA

BARRANQUILLA- ATLANTICO

2019
 TALLER

 Que es la energía libre de Gibbs

 Que hacen las células para ejecutar las reacciones metabólicas(estrategias)
 Cuáles son los factores que afectan la reacción de las enzimas
 Que es un catalizador biológico
 Como se calcula la velocidad de una reacción
 Como se nombra una enzima

Solución

1. Energía libre de Gibbs La energía libre de Gibbs (G) de un sistema es

una medida de la cantidad de energía utilizable (energía que puede
realizar un trabajo) en ese sistema. El cambio en la energía libre de Gibbs
durante una reacción provee información útil acerca de la energía y
espontaneidad de la reacción (si puede llevarse a cabo sin añadir
energía). En otras palabras, ΔG es el cambio en energía libre de un sistema
que va de un estado inicial, como los reactivos, a un estado final, como
todos los productos. Este valor nos indica la máxima energía utilizable
liberada (o absorbida) yendo del estado inicial al estado final. Además, su
signo (positivo o negativo) nos dice si una reacción ocurrirá
espontáneamente, es decir, sin energía adicional.1La entalpía y la
entropía parecen ir de la mano a la hora de predecir la
espontaneidad de los procesos y las reacciones. Si esto es así, ¿no habrá
alguna cantidad que las relacione? La respuesta es que sí. La energía libre
de Gibbs, o simplemente la energía libre, simbolizada como G, es la
cantidad que se define para considerar las contribuciones relativas de la
entropía y la entalpía, con el objeto de predecir la espontaneidad bajo
ciertas condiciones.2A fin de determinar la espontaneidad de una reacción
de una manera más directa se utiliza una función termodinámica
denominada energía libre de Gibbs o sólo energía libre. La energía libre es
entonces, la energía útil para realizar un trabajo.

2. El adenosín trifosfato (ATP), es la moneda energética de los seres vivos.

Para poder ser sintetizado, los organismos requieren oxidar los sustratos
energéticos de la dieta, proteínas, grasas y carbohidratos. Inicialmente
estas sustancias tienen vías metabólicas separadas hasta alcanzar en su
degradación un metabolito común que es el acetil CoA. A partir de este
punto entran al ciclo de Krebs, con producción de CO2e hidrogeniones,
estos últimos se transportan por óxido reducción a la cadena respiratoria
donde se formará agua endógena y ATP. Para lograr esta oxidación de los
 sustratos con alta producción de energía, es indispensable el oxígeno que
actúa como comburente en las reacciones. La energía adquirida por las
células se conserva en ellas para ser utilizada principalmente cuando se
requiera en forma de adenosín trifosfato (ATP). Tanto si proviene de la luz
solar o de la oxidación de compuestos orgánicos, se invierte en la
formación de ATP, en una proporción muy alta. El ATP es entonces el
"fluido energético" que pondrá en marcha las demás funciones de la célula.

3.Los factores que afectan la actividad enzimática son aquellos agentes o

condiciones que pueden modificar el funcionamiento de las enzimas. Las enzimas
son una clase de proteínas cuya función es acelerar las reacciones bioquímicas.
Estas biomoléculas son esenciales para todas las formas de vida, plantas, hongos,
bacterias, protistas y animales.
Las enzimas son esenciales en diversas reacciones importantes para los
organismos, como eliminar compuestos tóxicos, descomponer los alimentos
y generar energía.

Concentración de enzimas

A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad de la reacción

aumenta de manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo hasta cierta
concentración, pues en un momento determinado la velocidad se hace constante.

Concentración de sustrato

Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción.

Esto se debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con las moléculas de
enzima, por lo que se formará el producto más rápidamente.

pH

Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen

considerablemente en la actividad de las enzimas. Debido a que estos iones poseen
carga, generan fuerzas de atracción y repulsión entre los enlaces de hidrógeno e
iónicos de las enzimas. Esta interferencia produce cambios en la forma de las
enzimas, afectando así su actividad.
Salinidad

La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia

pueden interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte
del sitio activo de la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad
enzimática se verá afectada.

Temperatura

A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en

consecuencia, la velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas
desnaturalizan las enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe los
enlaces que mantienen su estructura haciendo que no funcionen de manera óptima.

Concentración del producto

La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la velocidad

de la enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio activo
formando un complejo suelto y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la enzima.

En sistemas vivos, este tipo de inhibición generalmente se previene mediante una

eliminación rápida de los productos formados.

Activadores enzimáticos

Algunas de las enzimas requieren la presencia de otros elementos para funcionar

mejor, estos pueden ser cationes metálicos inorgánicos como Mg2+, Mn2+, Zn2+,
Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+, etc.

En raras ocasiones, también se necesitan aniones para la actividad enzimática, por

ejemplo: el anión cloruro (CI-) para la amilasa. Estos pequeños iones se denominan
cofactores enzimáticos.
Inhibidores enzimáticos

Los inhibidores enzimáticos son sustancias que afectan negativamente la función

de las enzimas y, en consecuencia, ralentizan o en algunos casos, detienen la
catálisis.

Hay tres tipos comunes de inhibición enzimática: competitiva, no competitiva e

inhibición del sustrato:

Inhibidores competitivos

Un inhibidor competitivo es un compuesto químico similar a un sustrato que puede

reaccionar con el sitio activo de la enzima. Cuando el sitio activo de una enzima se
ha unido a un inhibidor competitivo, el sustrato no puede unirse a la enzima.

Inhibidores no competitivos

Un inhibidor no competitivo también es un compuesto químico que se une a otro

lugar del sitio activo de una enzima, llamado sitio alostérico. En consecuencia, la
enzima cambia de forma y ya no puede unirse fácilmente a su sustrato, por lo que
la enzima no puede funcionar correctamente.

4. Los catalizadores biológicos

también llamados enzimas (del griego: ἐν, en, y ζύμη, levadura) son sustancias
que aumentan la velocidad de las reacciones que se dan en los seres vivos. Los
enzimas son proteínas que se caracterizan por tener una gran especificidad
respecto a las sustancias cuya reacción provocan.
En el caso de este tipo de reacciones catalizadas por enzimas, los reactivos (las
sustancias de partida) reciben el nombre de sustrato.

La industria también hace uso de este tipo de catálisis, es típica la utilización que
se hace de los enzimas contenidos en las levaduras con el fin de elaborar cerveza,
vino o en el proceso de panificación.
5.Velocidad De Reacción
Desde el punto de vista químico, existe gran interés en controlar y, si es posible,
predecir la velocidad de las reacciones químicas. Por ejemplo, es conveniente que
las reacciones responsables de la descomposición de los alimentos sean lo más
lentas posibles; sin embargo, interesa acelerar la velocidad de las reacciones
implicadas en procesos productivos para que su explotación comercial sea más
rentable. El control de la velocidad de las reacciones químicas implica conocer los
factores que influyen sobre ellas, de lo cual se encarga la cinética química.

Velocidad de reacción

La velocidad de una reacción química relaciona el cambio en la concentración de

reactivos o productos con el tiempo y se expresa, usualmente, en mol/l × s.
Durante el transcurso de una reacción, las moléculas de reactivos van
desapareciendo, al tiempo que se forman los productos. La velocidad de la reacción
se puede estudiar observando la disminución de la concentración de reactivos o el
aumento de la concentración de productos. En la reacción:
Br2 (ac) + H - COOH (ac) ® 2 HBr (ac) + CO2 (g)
su velocidad se establece midiendo la variación de la concentración de los reactivos
o de los productos con el tiempo. Si se selecciona un producto, la expresión de la
velocidad tiene signo positivo, ya que la variación de su concentración siempre es
positiva.

Si se selecciona el reactivo Br2, su velocidad de desaparición tendrá signo negativo:

6. La clasificación y la nomenclatura de las enzimas

fue un auténtico maremágnum terminológico minado de sinonimias y polisemias

hasta que la Unión Internacional de Bioquímica creó, en 1956, su Enzyme
Commission o Comisión Internacional de Enzimas, precursora del
vigente Nomenclature Committee o Comité de Nomenclatura de la Unión
Internacional de Bioquímica y Biología Molecular. En la actualidad la nomenclatura
de las enzimas sigue siendo complejísima, pero disponemos al menos de unos
criterios internacionales y de una nomenclatura normalizada que facilitan la labor de
las publicaciones especializadas. A los médicos, traductores y redactores científicos
en español les conviene tener siquiera unas nociones generales de la clasificación
de las enzimas y de cómo adaptar a nuestro idioma los nombres recomendados en
inglés.
La nomenclatura actual de las enzimas es sumamente compleja, pero se basa en
los siguientes principios generales:
1. La mayor parte de los nombres de enzimas adoptan en inglés la terminación en -
ase (en español, -asa).
2. Las enzimas se clasifican y se nombran generalmente según la reacción química
que catalicen.
3. Las enzimas se dividen en grupos según el tipo de reacción catalizada, que, junto
al nombre de su sustrato enzimático, se usa para formar el nombre completo de
cada enzima.
4. Cuando el sustrato suele presentarse en forma de anión, no se usa para nombrar
a la enzima el nombre terminado en -ic, sino el terminado en -ate (la forma
recomendada, pues, no es lactic-acid dehydrogenase, sino lactate dehydrogenase).
5. Cada enzima dispone de una clave formada por la sigla EC (de Enzyme
Commission) seguida de cuatro números separados por puntos. El primero de estos
números indica a cuál de las seis «clases» o divisiones principales de la clasificación
pertenece la enzima: EC 1 corresponde a
las oxidoreductases u oxydoreductases (oxidorreductasas); EC 2, a
las transferases (transferasas); EC 3, a las hydrolases (hidrolasas); EC 4, a
las lyases (liasas); EC 5, a las isomerases (isomerasas), y EC 6, a
las ligases (ligasas).
6. Con idéntica categoría oficial, coexisten dos nomenclaturas para las enzimas:
cada enzima dispone, en efecto, al menos de un recommended name o trivial
name (nombre recomendado o nombre común: breve y sencillo, que suele utilizarse
en todos los libros y revistas) y un systematic name (nombre sistemático: que
describe la acción de la enzima del modo más preciso posible, pero es tan complejo
que no se usa apenas en la práctica, donde suele sustituirse por el code number o
clave propia de cada enzima). Se entenderá más claramente, creo, si echamos
mano de un ejemplo real: el nombre común aldehyde reductase corresponde al
nombre sistemático alditol:NAD(P)+ 1-oxidoreductase y a la clave internacional EC
1.1.1.21.
Bibliografías
Recuperado de:
https://www.lifeder.com/factores-actividad-enzimatica/

https://www.google.com/search?rlz=1C1CHBF_esCO837CO837&ei=0nRsXbbqBe6P5wK5-
5moDg&q=que+es+la+energia+libre+de+gibs+definicion&oq=que+es+la+energia+libre+de
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dUDCAo&uact=5
https://proyectodescartes.org/ingenieria/materiales_didacticos/cinetica_quimica_descart
es-JS/catalizadores_biolgicos_enzimas.html
https://www.hiru.eus/es/quimica/velocidad-de-reaccion-ecuacion-de-velocidad