Alimentos Bioscience 20 (2017) 116-124

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Extracción y caracterización de gelatina a partir de corazón bovino MARCA

Bimol C. Roy, Chamali Das, Hui Hong, Mirko Betti, Heather L. Bruce
Departamento de Agricultura, Alimentación y Ciencias de la Nutrición de la Universidad de Alberta, Edmonton, Alberta, Canadá T6G 2P5

INFORMACIÓN DEL RESUMEN

ARTÍCULO
El objetivo de este estudio fue investigar el correoffECTS de tiempo de extracción de calor inicial y concentración de la
palabras clave: enzima durante la posterior digestión con pepsina en la calidad de gelatina a partir de corazón bovino (BH) de tejido conectivo
Gelatina (CT). BH gelatina se extrajo de aislado BH CT en 80 ° C durante 4 o 6 h. La gelatina que queda en el residuo CT se extrajo
corazón bovino con pepsina a cualquiera de 100 o 200 mg de pepsina / g CT para examinar el rendimiento y las propiedades de la gelatina
La resistencia del gel enzima extraída. gelatinas BH extraídos a 80 ° C mostraron muy buena resistencia del gel (241-269 g) en comparación con
Aminoácidos que, posteriormente, se extrajo con pepsina (54-96 g) y el rendimiento de gelatina aumentó con la longitud de extracción de
ATR-FTIR
calor (3%), aunque la resistencia del gel se redujo. El calor extraído de gelatina BH independientemente de la duración de la
extracción de calor contenidoα1 y α2 cadena como componentes principales con algunos péptidos de degradación. La prueba
de barrido de frecuencia de gelatinas BH mostró in-dependencia en una amplia gama de la frecuencia (1-196 Hz),
independientemente de si se extrae por el calor o la pepsina. gelatinas BH al calor extraído exhibieron los valores más altos
módulo de almacenamiento (1165-1245 PA). gelatinas BH extraídos con la menor concentración de pepsina mostraron un
valor de módulo de almacenamiento media mayor que la gelatina se extrae con la concentración más alta pepsina. El presente
estudio es elfiRST para demostrar que la gelatina extraída de BH col-Lagen utilizando calor y pepsina tiene características
comparables a otras fuentes de gelatina, lo que es adecuado para muchas aplicaciones, y confirms que el uso de pepsina
aumenta el rendimiento de gelatina BH con una reducción concomitante en la calidad de la gelatina.

1. Introducción válvulas de corazón bovino contiene principalmente de tipo I y III colágenos,

La gelatina es una fiproteína fibrosa con formas termo-reversible
derivados de su colágeno molécula de matriz que comprende de
aproximadamente 25-35% de la proteína total del cuerpo (Vijayaraghavan et
al., 2010). gelatina comercial se produce principalmente de bovino o piel
porcina y los huesos (Ward & Cortes de 1977). Recientemente, acuática
(Cheow, Norizah, Kyaw, y Howell, 2007) y fuentes de aves de corral (Sarbon,
Badii, y Howell, 2013) han recibido una atención considerable para la
producción de gelatina como estas especies son sin el estorbo de las
restricciones religiosas. Se prefieren gelatinas procedentes de fuentes de
mamíferos, sin embargo, a las fuentes de animales acuáticos debido a su alta
resistencia de gel, de gelificación deseable y la fusión TEM-peraturas,
viscosidad adecuada (Kittiphattanabawon, Benjakul, Visessanguan, y Shahidi,
2010), y la falta de fiolor tímido o alérgenos (Haug y Draget de 2011).
Además, la baja disponibilidad y el aumento de los precios de las materias
primas limitan la producción de gelatina a partir defiSH y aves de corral
fuentes (Schreiber y Gareis, 2007) Y reducir su económica compe-titiveness
en comparación con gelatinas de mamíferos (Haug y Draget de 2011).
En Canadá, corazones bovinos (BH) se representan junto con otra carcasa
subproductos o tratada como una carne con bajo valor de mercado. Es bien
sabido que el colágeno es el componente principal del corazón, y las válvulas
del corazón se compone de colágeno de aproximadamente 50% sobre una
base de materia seca.
y por lo tanto contienen más de hidroxiprolina de la piel (Bashey, Mori, y
Prosky de 1972) pero hay poca información acerca de BH gelatina.
El uso de BH como fuente de gelatina puede ser limitada debido a una
percepción de la falta de calidad gelatina o rendimiento. Comercialmente, las
gelatinas de mamíferos se extraen de tejidos animales a bajas temperaturas
para las mejores propiedades gelificantes, seguido de extracciones posteriores
a temperaturas progresivamente crecientes (Schreiber y Gareis, 2007). Las
enzimas también se utilizan para aumentarfirendimiento nal, y esto
generalmente resulta en reducción de la calidad de gelificación (Muyonga,
Cole, y Duodu, 2004a). Por lo tanto, el objetivo de este estudio fue investigar
el correoffECTS de tiempo de extracción de calor inicial y la concentración de
pepsina durante la digestión enzimática subsiguiente en la calidad de gelatina
a partir de corazón bovino (BH) de tejido conectivo (CT).
2. Materiales y métodos
2.1. Colección de BH
Treinta y dos BH se recogieron fresco de un matadero, transportados al
laboratorio en hielo y se congelaron a -20 ° C hasta su uso. Todas las
mediciones se realizaron por triplicado con la excepción de la resistencia del
gel, que se realizaron por duplicado.

Autor correspondiente.
Dirección de correo electrónico: rimol@ualberta.ca (BC Roy).
http://dx.doi.org/10.1016/j.fbio.2017.09.004
Recibido 16 de mayo de 2017. Recibido en forma 28 de septiembre 2017 revisado; 29 aceptada de septiembre de 2017
Disponible en línea 02 de octubre de 2017
2212-4292 / © 2017 Elsevier Ltd. Todos los derechos reservados.
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2.2. Aislamiento de tejido conectivo (CT) de BH
Frozen BH se descongeló y se eliminó la grasa adherida externa, cortado
en cubos pequeños. Una alícuota de BH se retuvo para análisis inmediato y se
usó el resto para el aislamiento CT. cubos BH se mezclaron en agua
desionizada (DI) en un Waring™ mezclador de laboratorio de dos
velocidades, comercial (Fisher Científic, Cat No. 1450919, Edmonton,
Canadá). El homogeneizado sefifiltró a través de un tamiz de metal (1 mm2)
Y el material restante en el tamiz se consideró CT. CT se suspendió en
solución de NaOH 0,5 M con agitación constante durante 30 min y se
centrifugó a 5.000 xg durante 10 min. Se recogió el sedimento, se lavó en
agua DI y el pH se ajustó a neutro usando HCl. El resultante se-trifuged cen a
5000 × g durante 10 min y se recogió y se trató con alcohol 10% de butilo
(Sigma Aldrich, Catálogo W217816) para eliminar la grasa del sedimento. A
continuación, la CT desgrasada se lavó con agua DI y se transfirió en seco
confipapel de filtro.
2.3. la extracción de gelatina
CT húmedo desgrasada de 32 BH se combinó y luego dividido en 15 ×
100 g porciones al azar y se trató como se presenta en Figura 1.
2.3.1. La extracción con calor
Wet CT se suspendió en agua DI (01:10 w / v) y gelatina era-ex tracted a
80 ° C, ya sea para 4 (R4) o 6 horas (R6). Después de la extracción, la
suspensión se enfrió y CTfise filtra a través de gasa. Filtrado residuo CT se
retuvo para una extracción adicional de gelatina con pepsina. losfise recogió y
se dializó frente a agua DI filtrado (gelatina soluble) (Spectra / Por tubería 4
diálisis, 12-14 K MWCO, Spectrum Laboratories Inc., Canadá) hasta que la
conductividad estaba por debajo de 50 μSiemens. A continuación, la gelatina
dia-lisada se congeló a-80 ° C, se liofilizaron, y se pesa para calcular el
rendimiento.
2.3.2. La extracción con pepsina
El residuo CT se suspendió en ácido acético 0,5 M con pepsina (Sigma
Aldrich, St. Louis, EE.UU.. Catálogo P7125) y la gelatina se ex-tracted como
se ilustra en Figura 1 y procesada como se describe para el calor de gelatina
ex-tracted.
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Fig. 1. Diagrama esquemático de ex gelatina
tracción de corazón bovino.
2.4. Rendimiento de gelatina
El rendimiento de la gelatina se calculó como sigue:
Peso de gelatina liofilizada (g)
Rendimiento (%) =
Peso de liofilizado CT de BH (g) / Peso de crudo o DM de carne BH (g)
× 100
2.5. la composición proximal
análisis proximales se realizaron en carne BH liofilizado y gelatina
corazón bovino (BHG) (AOAC Internacional, 2000 humedad (950.46),
cenizas (920,153), y grasa (960,39)). de proteína cruda se mea-sured usando
un determinador de carbono / nitrógeno TruSpec (Leco Corp., San José,
EE.UU.). Los factores de conversión de nitrógeno 6,25 y 5,55 aplica a la
carne BH y se liofilizó BHG, respectivamente.
2.6. Determinación de la resistencia del gel
La fuerza de gel (British Standards Institution, 1975) De BHG se estimó
utilizando una solución de gelatina 6,67% preparada disolviendo 7,50 g de
gelatina liofilizada en 105 ml de agua DI en un frasco estándar de Bloom. La
gelatina se dejó absorber agua durante 3 h, luego se disolvió a 45 ° C, se
enfrió a temperatura ambiente y después se maduró a 10 ° C durante 17 h. La
resistencia del gel se midió usando un analizador de textura TA-XT2 (Stable
Micro Systems, Surrey, Reino Unido) con una célula de carga 2 kN equipado
con un diámetro de 1,27 cmFloridaen cilíndrico enfrentado TeFloridaen el
émbolo en 0,5 mm de velocidad / seg con una distancia Penetra-ción de 4
mm.
2.7. propiedades viscoelásticas dinámicas
propiedades viscoelásticas dinámicas de solución de gelatina 6,67%
fueron medidos (Physica MCR 301 reómetro, Anton Paar GmbH) de acuerdo
con el método de Roy, Omaña, Betti, y Bruce (2017) bajo oscilación usando
25 mm de geometría de placas paralelas con un hueco de 1 mm entre las
placas. El análisis se llevó a cabo bajo una tensión constante de 5%, una
frecuencia constante de 1 Hz, con la temperatura decreciente desde 45 hasta
10 ° C y luego se aumentó a 45 ° C con una velocidad de calentamiento /
enfriamiento de 2 ° C / min. El módulo de almacenamiento (G', Pa) y el
módulo de pérdida (G", Pa) eran
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Fig. 2. prueba de barrido de temperatura de las gelatinas BH extraídos. Los cambios en el módulo de almacenamiento (G', Pa) como una función de la temperatura en (a) de enfriamiento (de 45 ° C a
10 ° C) y (b) subsiguiente calentamiento (de 10 ° C a 45 ° C rampa).
representada como una función de la temperatura. El punto de gelificación se
eval-uated por el fuerte aumento de G' durante el proceso de enfriamiento y el
punto de fusión fue determinado por disminución aguda de G' durante el
proceso de calentamiento sub-secuente (Figura 2).
2.8. Color
Se midió el color de 6,67% en geles de BHG (Konica Minolta Chroma
Meter CR-410, Folio Instruments Inc., Kitchener, Ontario) y como L *
(luminosidad) presionado ex, a * (enrojecimiento / verdor), b * (amarillez /
blueness), tonalidad y croma. El colorímetro utilizado iluminante D65 y se
calibró antes de las mediciones usando una placa de calibra-ción blanco
estándar proporcionado por el fabricante.
2.9. Determinación del pH de la solución de gelatina
El pH de la solución de BHG 2% se midió de acuerdo con el británico
Standards Institution (1975) método con un electrodo de vidrio (Orion 2
Estrella™, ThermoFisher Scientificfic, Calgary, Canadá) conectado a un
medidor de pH (Plus Meter Star, ThermoFisher Scientificfic, Calgary,
Canadá) estandarizada con un pH de 4,0, 7,0 y 10,0 bu normaffERS.
2.10. Transmitancia
Porcentaje de transmitancia de solución de gelatina al 2% se midió a 620
nm usando una evolución™ 60 S UV-Espectrofotómetro visible (Thermo
Scientificfic, Calgary, Canadá) como se describe por Roy et al. (2017).
2.11. diffdiferencial calorimétricas de barrido (DSC)
Las propiedades térmicas de gelatina se midieron usando un micro di
multi-celdaffdiferencial calorímetro de barrido (CSC 4100 MC-DSC, de TA
Instruments). Aproximadamente se pesaron 500 mg de 6,67% de gelatina en
una ampolla de acero inoxidable y escanearon desde 20 a 60 ° C a una
velocidad de calentamiento de 1 ° C / min con una ampolla en blanco como
referencia. La energía total requerida para la desnaturalización gelatina, la
temperatura de transición hélice-bobina (Tm) y el cambio de entalpía (H) se
deriva mediante la integración del área bajo el pico endotérmico (software
MC-DSC RUN 2.6.9).
2.12. propiedades emulsionantes
El índice de estabilidad de la emulsión (ESI) y el índice de actividad de
emulsión (EAI) de gelatina se determinaron como se describe por Roy et al.
(2017). soluciones de gelatina de 0,5%, 1% y 2% se prepararon y 8 ml de
cada
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se mezclaron con 2 ml de solFloridaower aceite y se homogeneizó durante 1
min a 24.200 rpm. Cincuenta l de emulsión se aspiraron a 0 y 30 min después
de la homogeneización, se diluyó con 5 ml de solución 0,1% de
dodecilsulfato de sodio (SDS), y luego se mezcla a fondo durante 10 s por
vortex. El ab-sorbance se midió a 500 nm contra una solución de SDS al
0,1%. EAI y ESI se calcularon as-
2 × 20.303 × UNA500 × DF
EAI (m2 / sol ) =
do × φ × 104
UNA 0 × T
ESI (min) =
UNA
Donde un500 = Absorbancia a 500 nm, DF = factor de dilución (100), C =
concentración de proteína (g / ml) antes de emulsionanteficatión, φ = Fracción
de volumen de aceite (v / v) de la emulsión (es decir, el volumen de gotas de
emulsión, dividido por el volumen total de la emulsión, φ = 0,2), y A30 y A0
la absorbancia después de 30 min y el tiempo cero, respectivamente, donde A
= A30 - UNA0 y T = 30 min.
2.13. propiedades espumantes
expansión de la espuma (FE) y estabilidad de la espuma (FS) de
soluciones de gelatina se determinaron siguiendo el método de Roy et al.
(2017). soluciones de gelatina de 0,5%, 1% y 2% se prepararon y se
homogeneizaron 25 ml de cada uno (Ultra-Turrax Ika T-18 Homogeneizador,
Cole-Parmer, Montreal, Canadá) para incorporar aire durante 1 min a 20.000
rpm. El volumen total se midió a 0, 30 y 60 min después de la
homogeneización. La FE y FS se calcularon mediante la siguiente fórmula:
(V -V )
FE (%) = T 0 × 100
V0
(V -V )
FS (%) = t 0 × 100
V
0
Donde, VTes el volumen total después de la homogeneización (ml); V0es el
volumen antes de la homogeneización; y Vtes el volumen total después de
almacenamiento a temperatura ambiente durante 30 y 60 min. estabilidad de
la espuma se calcula como el volumen de espuma restante después de 30 y 60
min.
2.14. capacidad de retención de agua y capacidad de retención de grasa
capacidad de retención de agua (WHC) y capacidad de unión de grasa
(FBC) de BHG se midieron como se describe por Roy et al. (2017). queso
BrieFloriday, 0,25 g BHG se disolvió en 25 ml de agua DI o solFloridaower
aceite, respectivamente, y se dejó reposar durante 1 h con agitación cada 15
min. El residuo
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tabla 1
Composición aproximada de la carne bovina corazón y gelatina corazón bovino, y el 2.16. Composición de aminoácidos
rendimiento de gelatina, fuerza de gel, viscoelástico y otras propiedades físicas de gelatina
extraída a 80 ° C durante 4 (R4) o 6 horas (R6). soluciones de gelatina se hidrolizaron durante 1 h a 160 ° C en un vial
Tratos Error estándar
sellado al vacío con 6 M HCl que contiene 0,1% de fenol. Los hidrolizados se
de la media marcaron con Kit AccQ-Tag Ultra derivatización (Waters, Milford, MA)
propiedades R4 R6 valor P según el protocolo del fabricante y después se analizaron mediante un sistema
norte 3 3 de HPLC (Agilent 1200 Series) utilizando la columna AccQ-Tag C18 (3,9 x
corazón bovino Proteína cruda 15.21 15.04 0.54 0.8404
150 mm, Waters) con detección a 254 nm. Norleucina (Sigma-Aldrich Inc,
carne (%) Edmonton, Canadá) sirvió como patrón interno e hidro-xyproline (Biovision
Grasa cruda (%) 2.98 2.87 0.24 0.7618 Incorporated, California, EE.UU.) como el estándar externo.
Ash (%) 0.91 0.90 0.03 0.7514
Humedad (%) 77.16 77.07 0.23 0.8011
corazón bovino Proteína cruda 85.97 88.89 1.35 0.1104
gelatina (%)
2.17. mediciones de espectroscopia infrarroja
Grasa cruda (%) 0.91 1.03 0.15 0.6113
Ash (%) 0.16 0.16 0.02 0.8581 re total atenuadaFloridareflectancia de infrarrojo por transformada de
Humedad (%) 13,03 12.91 0.79 0.9182
Fourier (ATR-FTIR) los espectros de liofilizado BHG se registraron a 4 cm-1
Rendimiento (%) en liofilizado 7.19segundo 10,69una 0,72 0,0267
CT de BH resolución de-trazada por Muyonga, Cole, y Duodu (2004b). Los espectros se
en base húmeda de 0.50 0.93 0.20 0.2045 registraron entre 400 y 4.000 cm-1a temperatura ambiente y las señales fueron
la carne del corazón Col-cionado con la acumulación de 32 exploraciones por espectro. Un
en base seca de 2.19 4.06 0.89 0.2113 espectro de fondo fue proporcionada por una celda vacía limpia. El análisis de
la carne del corazón
La fuerza de gel
los datos espectrales se realizó utilizando el programa de software de recogida
(g) 268,84 241,21 8,87 0,0924 de datos 7.3 OMNIC (Thermo Electron Corporation).
La gelificación de la temperatura (°
C) 25.67 24.30 0.45 0,1015
32.65seg
temperatura de fusión (° C) 33.43 una undo
0.18 0,0396
2.18. análisis estadístico
módulo de almacenamiento (G', Pa) a
10 ° C 1161.66 1245.00 175.08 0.1052 Las características de calor extraído BHG se examinaron usando PROC
de la rampa de enfriamiento
módulo de pérdida (Gk, Pa) a 10 ° C GLM en el Sistema de Análisis Estadístico (SAS, SAS Institute Inc., Cary,
de 31.06 21.22 3.69 0.1323 EE.UU.) con un análisis de una vía de la varianza, donde la única fuente de
rampa de enfriamiento variación se estaba calentando duración (4 o 6 h ). Para BHG pepsina-
L* 55.46 53.94 1.71 0.5636
extraído, el effect de la concentración de la pepsina y la duración del
-
0.36segu
calentamiento eran de nuevo determinó usando un análisis unidireccional de
una* 0.36una ndo
0.12 0,0164 la varianza con el tiempo de calentamiento previo y la concentración de
segundo* 6.12 6.95 0.42 0.2384 pepsina (4H-100 mg / ml, 4H-200 mg, 6h-100 mg, 6h-200 mg / ml ) como
croma 6.13 6.97 0.42 0.2324 fifuentes jos de variación. Yo y yofferences entre los tratamientos se
Matiz 93,40 93.06 1.09 0.8485
determinaron utilizando de Tukey Honestamente signifiDi no puedeffrencia a
pH 5.95 6.10 0.06 0.1972
Transmitancia 3.67segundo 7.70una 0.61 0,0098
P <0,05.
Desnaturalización temperatura de
inicio 27.91 27.06 0.45 0.2664
(° C)
3. Resultados y discusión
temperatura pico Desnaturalización 36.28 35.04 0.42 0.1066
(° C)
42.91seg 3.1. la composición proximal
temperatura final Desnaturalización 45.61una undo
0.63 0,0405
(° C) carne BH contenía una alta proporción de humedad seguido de proteína
Entalpía (kJ / mol) 717,06 754,21 67.98 0.7189
cruda, grasa y cantidades de ceniza traza, con la concentración de proteína en-
capacidad de retención de agua (%) 1015.97 938,98 46.16 0.3037
capacidad de unión grasa (%) 782,94 883,93 86,57 0.4558 arrugas, y la grasa y la humedad decreciente en la gelatina extraída (Las tablas
1 y 2). No hubo diffrencia en la composición proximal debido al tratamiento
a, b térmico o pepsina (Las tablas 1, 2) Y recomendado máximo de cenizas,
Significa dentro de una fila con diffErent letras son significativamente diffErent entre los
valores de P mencionados. humedad y contenido de grasa de 2,5% (Jones, 1977), 15% (GME, 2008), y
2% (GMIA 2012), respectivamente, se observaron. El bajo contenido de grasa
se recogió por centrifugación a 4500 × g durante 20 min a 4 ° C. El su- contenido de BHG indicó que el método de de-engorde en este estudio fue
pernatant se descartó y se dejó que los tubos para drenar en un ángulo de 45 °
durante 30 min. El WHC y FBC de BHG se calcularon por la ecuación fol-
lowing:
Peso de los contenidos del tubo después del drenaje miffcaz. El contenido de proteína de rangos de gelatina bovina de 81,75% a
WHC o FBC (%) =
(g) 90,22% (Sarbon et al., 2013), Y la de la BHG extraído fue comparable. La
Peso de la gelatina liofilizada (g) pepsina-extraído BHG mostró numéricamente mayor proteína
× 100 Pack BásicoTM, Bio- Rad Laboratories Inc.), a continuación, se tiñó con Azul
Brillante de Coomassie R250 y-manchada des en una mezcla de agua DI,
2.15. Determinación del peso molecular metanol y ácido acético (50:40:10, v / v / v).

peso molecular Gelatina (MW) se determinó usando electroforesis de

sodio hacer-decil sulfato de gel de poliacrilamida (SDS-PAGE) (Laemmli,
1970). (5 mg / ml) MW se examinó gelatina en no reducida y reducida
(βmercaptoetanol) Unidos. Las muestras se calentaron a 95 ° C durante 5 min
y después se centrifugaron a 5000 xg durante 5 min antes de la electrophor-
ESIS. muestras de gelatina (10 l) y marcadores de peso molecular (Bio-Rad
Laboratories Inc.) se cargaron en prefabricado 4-20% en geles comerciales de
gradiente (Bio-Rad Laboratories Inc.). Los geles se corrieron a 170 V (Power
contenido en comparación con los obtenidos con el tratamiento térmico y esto
estuvo de acuerdo con el informe de Lassoued et al. (2014).
3.2. rendimiento
Los rendimientos de BHG extraída se muestran en la Las tablas 1 y 2,
Respec tivamente-. Para la gelatina se extrajo con calor, rendimiento aumentó
significativamente (P
119
= 0,0267) como el período de extracción aumentó del 4 al 6 h, y de acuerdo
con los resultados de Kittiphattanabawon et al. (2010). Prolongación de la
extracción de calor de la gelatina proporciona un tiempo adicional para
hidrolizar enlaces intra e inter-moleculares y disociar elγ-Cadenas en α- o β-
Cadenas o para hidrolizar el α-Cadenas en péptidos y aumentar el rendimiento
de gelatina (Wong, 1989). rendimiento gelatina de patas de pato se demostró
que era 3,65-5,75% en Abedinia, AriFFIn, Huda, y Nafchi (2017) y
0.75-3,31% en Park et al. (2013), Mientras que la de las patas de pollo era
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Tabla 2
Composición aproximada, rendimiento gelatina, fuerza de gel, viscoelástico y otras propiedades físicas de gelatina extraídos con el tratamiento con pepsina posterior desde el residuo de tejido
conectivo corazón bovino.

propiedades Tratos valor P

extracción de calor 4 h extracción de calor 6 h

100 mg de pepsina 200 pepsina mg 100 mg de pepsina 200 pepsina mg

R4-100 R4-200 R6-100 R6-200
norte 5 4 3 3

Proteína cruda (%) 92.80 (0,53) 92.85 (0,60) 92.66 (0,69) 92.88 (0,69) 0.9960
Grasa cruda (%) 0,35 (0,06) 0.54 (0,06) 0,63 (0,07) 0.58 (0,07) 0,0685
Ash (%) 0,42 (0,02) 0.45 (0,02) 0,44 (0,04) 0.47 (0,03) 0.6731
Humedad (%) 7,12 (0,64) 5,58 (0,72) 6,21 (1,02) 6.48 (0,83) 0.4970
segundo una una una
Rendimiento (%) en la TC liofilizado de BH 65.60 (2,0) 79.57 (2,24) 77.82 (2,59) 85.33 (2,59) 0,0004
en base húmeda de la carne del corazón 2,91 (0,40) 4.13 (0,46) 4,00 (0,53) 4.29 (0,53) 0.1733
en base seca de la carne del corazón 12.74 (1.85) 18.13 (2,07) 17.51 (2,39) 18.76 (2,39) 0.1840
(7,01)antes
La fuerza de gel (g) 96.10 (6,27)una 62,40 de Cristo 90.67 (8,10)ab 54.19 (8,10)do 0,0040
(0,39)segund
La gelificación de la temperatura (° C) 18.51 (0,35)una 16.18 o 17.80 (0,45)segundo 13.96 (0,45)do <0,0001
(0,48)antes
temperatura de fusión (° C) 28.66 (0,43)una 26.48 de Cristo 27.45 (0,55)ab 24.28 (0,55)do 0,0005
módulo de almacenamiento, G' (Pa) a 10 ° C de la rampa de 215,50 (74.81)segun
una
enfriamiento 603,25 (64,79) (74,81)segundo 325,83 (74,81) ab
62.33 do 0,0023
una segundo ab segundo
módulo de pérdida, Gk (Pa) a 10 ° C de la rampa de enfriamiento 15.94 (1,39) 8.49 (1,61) 11.45 (1,61) 4.55 (1,61) 0,0029
L* 47.46 (0,60) 48.12 (0,68) 47.59 (0,78) 46.25 (0,78) 0.4245
una* 0,95 (0,09) 1.09 (0,10) 1,22 (0,11) 1.19 (0,11) 0.3081
segundo* 6,26 (0,41) 7.46 (0,48) 6,43 (0,53) 7.42 (0,53) 0.1942
croma 6,34 (0,40) 7.54 (0,45) 6,54 (0,52) 7.52 (0,52) 0.1887
Matiz 81.17 (0,95) 81.60 (1,06) 79.02 (1,23) 80.75 (1,23) 0.4597
pH 6,15 (0,05) 6.09 (0,63) 6,11 (0,07) 6.03 (0,07) 0.6159
Transmitancia (%) 5,40 (1,02) 4.90 (1,14) 6,86 (1,32) 6.40 (1,32) 0.6657
(0,69)segund
Desnaturalización temp inicial. (° C) 28.11 (0,53)una 26.44 (0,59)ab 25.21 (0,69)segundo 24.95 o 0,0122
pico de temperatura de desnaturalización. (° C) 31.81 (0,35) 30.35 (0,39) 30.70 (0,46) 30.37 (0,46) 0.0620
(0,80)segund
desnaturalización final temp. (° C) 38.00 (0,71)ab 37.07 o 38.34 (0,92)ab 41.04 (0,92)una 0,0458
671,82
Entalpía (kJ / mol) 1198.69 (92,52)una 979,84 (103,44)ab 945,14 (119,44)ab (119,44)segundo 0,0350
684,71
Capacidad de retención de agua (%) 925,98 (60,14)ab 843,81 (67,24)ab 1045.27 (77,64)una (77,64)segundo 0,0400
Capacidad de unión a grasa (%) 4373.12 (158.37) 4351.09 (177.07) 4290.69 (204.46) 4168.35 (204.46) 0.8709

aBC
Significa dentro de una fila con diffErent letras son significativamente diffErent con los valores de P mencionados.
error estándar del promedio entre paréntesis.
duración de extracción (Ockerman y Hansen, 1999), Lo que sugiere la
1.72-5,33% (Lim, Oh, y Kim, 2001) Sobre una base de peso en húmedo, los desnaturalización de un cromóforo endógeno o solubilización de los
valores que son similares a o comparables con los observados en el presente agregados hidrófobos (Montero, Fernández, y Gómez-Guillén, 2002), pero
estudio. El rendimiento de gelatina depende de la especie, el contenido de esto no fue investigado pieles-Ther. En general, el color no hace unaffect las
colágeno, el grado de reticulación en las materias primas, y el método de propiedades funcionales de la gelatina (Cheow et al., 2007).
extracción (Widyasari y Rawdkuen, 2014).
pruebas de barrido de frecuencia mostraron que todos BHG extraída no
La pepsina actúa sobre los telopéptidos de colágeno e interrumpe exhibió
reticulaciones inter-topo-cular liberando así gelatina adicional (Nalinanon,
Benjakul, Visessanguan, y Kishimura de 2008). Los residuos CT pepsina
digerido previamente calentado a 80 ° C produjo 7-11 veces más de gelatina
que las extracciones de calor anteriores, lo que demuestra que el rendimiento
total de gelatina se en-arrugado por la pepsina después de la extracción de
calor inicial de gelatina. La duplicación de la concentración de pepsina
aumentó el rendimiento de gelatina de CT previamente calentado a 80 ° C
durante 4 h (R4), pero no que calienta durante 6 h (R6) (P = 0,0004). Esto
indicó que la gelatina adicional podría ser recuperado de la 4 h CT extraída
por calor mediante el aumento de la pepsina, pero no después de 6 h a 80 ° C.

3.3. la calidad de gelatina

Un 2 h adicional de calor-extracción durante la extracción inicial de

gelatina disminuyó valores a * y el aumento de la transmitancia, pero no
había effect de la concentración de pepsina en estas mediciones (Las tablas 1
y 2). La gelatina que es de color claro o translúcido es mejor para su
incorporación en productos alimenticios ya que rara vez interfiere con el color
principal del producto. La reducción en valores de a * y el aumento de valor
de transmitancia de la BHG extraído-calor coincidieron con aumento de la

dependencia de la frecuencia (complementario Fig. 1). A 10 ° C, tanto el calor
como la pepsina-extraído BHG formaron geles indicando que eran capaces de
formación de la red. El G' los valores fueron más altos que el G" valores [no
mostrado] en toda la gama de frecuencias con desplegadoficonfirmando la
naturaleza elástica de la gelatina a 10 ° C. Calor extraído geles BHG
mostraron nu-merically superior G' valores que pepsina extraído geles BHG
(Las tablas 1 y 2), que indicó extraído de calor geles BHG probablemente más
estable y más fuerte que la pepsina geles extraídos (Sarbon et al., 2013),
Porque un aumento de G' valor es indicativo de una mayor capacidad de una
molécula de gelatina para replegar en una triple hélice.
La disminución de la resistencia del gel con el adicional de 2 h de
calentamiento ap-proached significance (P = 0,0924, tabla 1), Lo que sugiere
que la resistencia del gel tendía a disminuir a medida que aumenta el tiempo
de extracción, que estuvo de acuerdo con los resultados de Babin y Dickinson
(2001). También, la resistencia del gel de-arrugado con aumento de la
concentración de pepsina independientemente de la duración antes de la
extracción de calor (P = 0,0040,Tabla 2).
120
La temperatura media de gelificación y de fusión de BHG se presentan en
Las tablas 1 y 2, y se ilustra en la Figura 2. Los fuertes aumentos en G'
valores durante el enfriamiento rápida formación zona de unión indicada en la
red de proteínas (Saha y Bhattacharya, 2010). La temperatura de gelificación
de BHG no lo hizo differ entre R4 y R6, que indica que la longitud de la
extracción de la gelatina no tenía enFloridainfluencia en la gelificación de la
temperatura, pero la temperatura de fusión fue mayor en R4. También, para la
gelatina pepsina-extraída, temperatura de gelificación fue más alta en gelatina
extraída de residuo CT previamente expuestos a 80 ° C durante 4 h utilizando
el 100 mg de pepsina (R4-100) concentración mientras que la temperatura de
fusión fue mayor para la gelatina extraído por medio de 100 mg pepsina
independientemente del periodo de ex-tracción de gelatina anterior a 80 ° C
(R4-100 y R6-100) (Tabla 2). En general, alta gelificación y las temperaturas
de fusión de la gelatina indican que la gelatina es de buena calidad y se puede
utilizar en muchas aplicaciones (Tabarestani, Maghsoudlou,
Motamedzadegan, y Mahoonak de 2010). Un alto punto de fusión
temperatura es deseable para la gelatina, ya que indica que el gel
BC Roy et al. Alimentos Bioscience 20 (2017) 116-
124

1 2 3 4 5 6 7 8 910111213 1415
Fig. 3. patrón de SDS-PAGE de la gelatina extraída del corazón
bo-vid (BH) con la temperatura y la enzima pepsina. Carril 1 y
15: Standard, concentración de proteína fue 5 mg / ml; Carril 2:
carne BH; Carril 3: R4-100, nativo; Carril 4: R4-100, reducida;
250 kD
Carril 5: R6-200, nativo; Carril 6: R6-200, reducida; Carril 7: R6-
250 kD 150 kD 100, nativo; Carril 8: R6-100, reducida; Carril 9: R4-200, nativo;
150 kD 100 kD Carril 10: R4-200, reducida; Carril 11: R6, nativo; Carril 12: R6,
75 kD reducido; Carril 13: R4, nativo; Carril 14: R4, reducida y se
100 kD
75 kD cargaron 10? L de cada muestra.
50 kD
50 kD 37
kDa
37 kDa

25 kD 25 kD
20 kD 20 kD
15 kD
15 kD
10
10 kD kD

condición se mantiene durante mucho tiempo en la boca, lo que proporciona

la mejor sensación en la boca (Sinthusamran, Benjakul, y Kishimura, 2014).
En el presente estudio, las temperaturas de gelificación y de fusión y extracción de gelatina a 80 ° C no hizo unaffect WHC. En pepsina extraído
resistencia de gel differences entre pepsina y calor extraído BHG parecían BHG, sin embargo, WHC no era unaffected por la concentración de pepsina
deberse a differences en la distribución de MW péptido (Nalinanon et al., usado para
2008). En general, la fragmentación del colágeno α-Cadenas durante gelatina
extracción está asociada con resistencia de gel baja (Karim y Bhat, 2009). La
SDS-PAGE (Fig. 3) Mostraron que BHG extrae a 80 ° C contenía péptidos
más largos con menos péptidos de bajo MW que el uso de pepsina de gelatina
subse-consiguiente derivada. La resistencia de gel en el presente experimento
parecía ser dependiente únicamente de las proporciones deα-Cadenas y
βcomponentes De en la gelatina (Johnston-Banks, 1990). De acuerdo a
Gilsenan y Ross-Murphy (2000), gelatinas de alto PM mostraron alta
temperaturas de fusión. Podría ser que las gelatinas de bajo PM requieren
enlaces transversales adicionales por unidad de volumen para formar un gel
(Véase, Ghassen, Mamot, y Babji, 2015).

La postulación de que el PM de la gelatina determina fusión tem-peratura

se apoya en los resultados de DSC, lo que indica que la extracción de pro
anhelado de gelatina a 80 ° C disminuyó extremo desnaturalización tem-
peratura (tabla 1). Además, para las gelatinas pepsina extraído, MW fue más
alto para la gelatina extraída utilizando 100 mg de pepsina (R4-100), co-
incidente con esta gelatina que tiene también la temperatura de inicio más
elevada desnaturalización y mayor entalpía de desnaturalización (Tabla 2). La
gelatina extrajo utilizando 200 mg de pepsina en el residuo de CT extraída
previamente para gelatina a 80 ° C durante 6 h (R6-200) había disminuido
significar desnaturalización temperatura de inicio y la entalpía pero aumentó
significa temperatura final de desnaturalización (Tabla 2). Estos resultados
indicaron que BHG extraído a 80 ° C durante 6 h tenían temperaturas de
desnaturalización más bajos, lo que sugiere un menor número o menos
complejas bonos que el extraído durante 4 h (Usha y Ramasami de 2004).
Estudios anteriores han demostrado que la disminución de las propiedades
térmicas de gelatina fueron principalmente relacionada con la disminución de
con-centraciones de prolina, hidroxiprolina, y glicina (Gilsenan y Ross-
Murphy, 2000). En el presente estudio, sin embargo, no hubo diffER-cias en
las concentraciones de aminoácidos entre las gelatinas extraídos a 80 ° C, ya
sea para 4 o 6 h (Tabla 3), Aunque gelatina extraído por medio de la pepsina
después de la extracción de la gelatina soluble en calor mostró differences en
serina, glicina, treonina, isoleucina, y las concentraciones de leucina, con
disminución de las concentraciones de aminoácidos básicos polares asociados
con la gelatina pepsina extraído más alta calidad (R4-100) (Tabla 4). El
resultado de este estudio apoya claramente que la pepsina-extraído BHG con
sus longitudes de cadena de péptido corto no se formó como fuerte un gel
como la gelatina se extrae a 80 ° C, lo más probable debido a la falta de zonas
inter-unión (Intarasirisawat et al., 2007). La pepsina aumentó el rendimiento
de la gelatina a costa de la resistencia del gel, pero baja resistencia de gel de
gelatina se puede utilizar como un vino, cerveza o jugo de fruta aclarar agente
(Lassoued et al., 2014).

la capacidad de retención de agua y FBC de BHG calor y la pepsina

extraído se presentan en Las tablas 1 y 2, Respectivamente. Duración de la
Tabla 3 básica polar 8.99 9.00 0.10 0.9837
Los aminoácidos (% en moles) la composición de gelatina se extrae a 80 ° C durante 4 o 6 h a polares sin carga 20,76 20.48 0.21 0.4000
partir de tejido conectivo con-aislada de corazón bovino. hidrófobo no polar 40.06 39.79 0.12 0.1880

Los aminoácidos (% en ND = no detectado.

moles) Tratos Error estándar de la
Media
R4 R6 valor P
norte 3 3 extraer la gelatina adicional de CT extraído previamente a 80 ° C durante 4 h,
pero era significativamente disminuyó cuando se utilizaron 200 mg de pepsina
hidroxiprolina 10,03 9.78 0.10 0.1743
para extraer la gelatina de residuo CT extraída previamente para la gelatina a
Ácido aspártico 6.49 6,64 0.04 0,0682
serina 3.63 3.61 0.06 0.8214 80 ° C durante 6 h (P = 0,04) (Tabla 2). El WHC de la gelatina ha demostrado
Ácido glutamico 7.52 7.13 0,19 0.2337 ser principalmente relacionados con sus aminoácidos hidrófilos y contenido
glicina 31.38 31.66 0.15 0.2596 de hidroxiprolina (Ninan, José, y Aliyamveettil, 2014) Aunque tal relación
histidina 0,78 0.84 0.05 0.5173
buque no se observó en este estudio.
arginina 5.43 5.44 0.02 0.6213
treonina 2.14 2.11 0.04 0.7521 capacidad de fijación de grasa también fue Unaffected por la duración de
alanina 10.26 10,27 0.09 0.9064 la extracción de gelatina a 80 ° C o la concentración de pepsina durante la
prolina 11.23 11.19 0.07 0.7310 extracción de la gelatina enzimática independientemente de la duración de la
DAKO DAK
TA OTA
extracción de la gelatina antes a 80 ° C. Aumento de las concentraciones de
DEL DEL residuos hidrófobos expuestos y tirosina, leucina, valina e isoleucina se han
NORT NOR relacionado con un aumento de la FBC (Ninan et al., 2014). Las cantidades de
cisteína E TE
tirosina 0.53 0.57 0.05 0.6037
cadenas laterales no polares disponibles para unir las cadenas laterales de
valina 2.19 2.23 0.03 0.5823 hidrocarburos de petróleo tienen positivamente enFloridainfluencia gelatina
metionina 0.50 0.55 0.02 0.2510 FBC (Nurul y Sarbon, 2015). En este estudio, el contenido de aminoácidos no
lisina 2.58 2.51 0.03 0.2741 polares no lo hizo differ entre BHG extrae a 80 ° C o que extrae usando
isoleucina 1.42 1.44 0.04 0.8559
pepsina, lo que indica poco enFloridainfluencia de proceso de extracción en
leucina 2.60 2.60 0.01 0.9051
fenilalanina 1.34 1.38 0.03 0.5592 FBC.
Hidroxiprolina + Proline 21.26 20.96 0.14 0.2119
polar ácida 35.01 35.27 0.12 0.2074
121
 Alimentos Bioscience 20 (2017) 116-
BC Roy et al. 124

Tabla 4
Los aminoácidos (% molar) composición de gelatina se extrajo con tratamiento con pepsina posterior desde el residuo de tejido conectivo corazón
bovino.

Los aminoácidos (% en moles) Tratos valor P

extracción de calor 4 h extracción de calor 6 h

200 pepsina
100 mg de pepsina mg 100 mg de pepsina 200 pepsina mg
R4-100 R4-200 R6-100 R6-200
norte 5 4 3 3

hidroxiprolina 7.83 (0,20) 8.69 (0,22) 8.54 (0,26) 8.35 (0,26) 0.0779
Ácido aspártico 5.63 (0,12) 6.16 (0,14) 5.68 (0,16) 5.85 (0,16) 0,0844
serina 3.27 (0,04)segundo 3.75 (0,05)una 3.55 (0,06)una 3.74 (0,06)una 0,0001
Ácido glutamico 6.03 (0,26) 6.56 (0,30) 6.18 (0,34) 6.03 (0,34) 0.5671
(0,16)se
una gundo una una
glicina 30.68 (0,14) 29.71 30.49 (0,18) 30.22 (0,18) 0,0066
histidina 0.82 (0,12) 0.60 (0,13) 0.93 (0,16) 0.94 (0,16) 0.3749
arginina 4.00 (0,14) 4.49 (0,16) 4.43 (0,18) 4.35 (0,18) 0.1776
segundo una una una
treonina 1.84 (0,05) 2.33 (0,06) 2.16 (0,07) 2.26 (0,07) 0,0008
alanina 13.25 (0,21) 12.36 (0,24) 12.48 (0,28) 12.46 (0,28) 0,0649
prolina 10.98 (0,04) 10.85 (0,05) 10.83 (0,06) 10,81 (0,06) 0.1527
DA DA DA DA
KO KO KOT KO
TA TA A TA
DEL DEL DEL DEL
NO NO NOR NO
cisteína RTE RTE TE RTE
tirosina 0.70 (0,02) 0,72 (0,03) 0,76 (0,03) 0,81 (0,03) 0.1994
valina 5.07 (0,18) 4.30 (0,20) 4.45 (0,24) 4.46 (0,24) 0.0737
metionina 0.47 (0,03) 0.50 (0,03) 0.56 (0,04) 0.55 (0,04) 0.3336
lisina 2.28 (0,05) 2.38 (0,05) 2.34 (0,06) 2.35 (0,06) 0.6756
isoleucina 1.94 (0,03)ab 1.87 (0,04)ab 1.79 (0,05)segundo 2.02 (0,05)una 0,0403
(0,07)segu
una ndo ab ab
leucina 3.35 (0,06) 2.97 3.08 (0,08) 3.04 (0,08) 0,0110
fenilalanina 1.78 (0,05) 1.69 (0,06) 1.70 (0,07) 1.70 (0,07) 0.6858
La hidroxiprolina + prolina 18.81 (0,21) 19.55 (0,23) 19.37 (0,27) 19.17 (0,27) 0,1832
polar ácida 33.95 (0,16) 33.47 (0,17) 34.05 (0,20) 33.97 (0,20) 0.1639
segundo una ab ab
básica polar 7.80 (0,19) 8.70 (0,21) 8.39 (0,25) 8.64 (0,25) 0.0402
polares sin carga 25.18 (0,35) 23.82 (0,40) 24.05 (0,46) 23.90 (0,46) 0.0879
hidrófobo no polar 38.40 (0,24) 38.69 (0,27) 38.65 (0,31) 38.45 (0,31) 0.8460

a, b
Significa dentro de una fila con diffErent letras son significativamente diffErent en el valor P mencionado.
ND = no detectado.
error estándar del promedio entre paréntesis.
independientemente de la duración del calor-extracción o concentración de
3.4. Otras propiedades de gelatina pepsina utilizado cuando se prueba a

El ESI y EAI del calor y pepsina extraído BHG se pre-tantes en

Complementa los cuadros 1 y 2, Respectivamente. El ESI o EAI de BHG
pepsina extraído no lo hicieron differ entre gelatinas en cualquier Concentra-
ciones, lo que indica que la concentración de pepsina tenía poca
correoffreflexionar sobre estas medidas. El BHG se extrajo con calor para 4 h
tenía una significativamente inferior ESI que el extraído durante 6 h (P =
0,0455) en 2% de gelatina concentra-ción. La naturaleza anfótero de gelatina
con sus zonas hidrófobas peptídicos permite actuar como un emulsionantefier
(Koli et al., 2012). Este resultado no estaba de acuerdo con los resultados de
otros investigadores que observó que ESI disminuyó a medida que la
concentración de gelatina aumentó (Jridi et al., 2013) Aunque existen
contradicciones (Kaewruang, Benjakul, y Prodpran, 2013). Suhr, Decker, y
McClements (2006) reportado que ESI es mayor en gelatina con péptidos de
alto peso molecular que en que con péptidos de bajo MW. Además, el EAI de
BHG extrae con calor o la pepsina no mostró ninguna diffrencia debido al
calor o tratamiento con pepsina, aunque la EAI en todo BHG aumentó
numéricamente como la concentración de gelatina de-arrugado que de
acuerdo con otros informes (Ahmad y Benjakul de 2011). Puede ser que, a
bajas concentraciones, la proteína en la gelatina es muy soluble y rápidamente
migra a la superficie de las gotitas de grasa. Gen-ralmente, en la fase
dispersante, la proteína altamente soluble aumenta la EF-ficiencia de
emulsionanteficatiónico (Sirkorski de 2001).

La FE y FS de BHG calor y la pepsina extraído se presentan en

Complementa los cuadros 1 y 2, respectivamente. La FE y FS en diffErent
concentraciones de BHG eran Unaffeja por la duración de la extracción a 80 °
C, pero FS fue más alta para la gelatina extraída a 100 mg de pepsina en
residuo CT extraído previamente a 80 ° C durante 4 h (R4-100) y más bajo
para gelatina de residuo CT extraído previamente a 80 ° C

concentración de gelatina 2% después de 60 min (P = 0,012). El reducido FE
y FS pueden ser debido a la agregación de las proteínas de gelatina, como la
agregación dificulta las interacciones entre la proteína y el agua necesaria
para la espuma de forma-ción (Kinsella, 1977). El aumento de contenido de
aminoácidos hidrófobos en gelatina está relacionado con aumentar la
capacidad de formación de espuma (Jellouli et al., 2011).
3.5. mediciones de espectroscopia infrarroja
Un espectro típico FTIR de BH gelatina (Fig. 4) Mostraron bajas
intensidades de amidas A y I, seguido de bandas de amida II y sólo
intensidades neg-ligible de banda de amida III. La banda de amida A está
asociada con las vibraciones de alargamiento del grupo NH (Kong y Yu,
2007) Junto con enlaces de hidrógeno, y fue observada en el presente estudio
en 3302-3305 en R4, R6 y R4-100 y 3283-3298 cm -1en R4-200, R6-100 y
R6-200. La banda de amida A de R4-200, R6-100 y R6-200 cambió a un
122
número de onda más baja que BH gelatina de R4, R6 y R4-100, lo que indica
que el enlace de hidrógeno entre los grupos NH de fragmentos de péptidos
más cortos se está produciendo (Ahmad y Benjakul de 2011). La banda de
amida I en 1635 cm-1 indica la estructura de bobina característica de gelatina
y aparecido en los números de onda 1635-1632 cm-1 para todos BHG, y
puede ser debido a C˭vibración O estiramiento junto con NH flexión (Kong y
Yu, 2007). La banda de amida II se observó a las ondas números 1527-1535
cm-1 en BHG y lo más probable el resultado de la combinación de un tramo
CN y NH deformación en la gelatina pep-mareas (Bandekar, 1992). La banda
de amida III de BHG se observó a 1.231-1232 cm-1 y por lo general se asocia
con la pérdida de la estructura de triple hélice y la transformación a una
bobina aleatorio cuando el colágeno se convierte en gelatina (Muyonga et al.,
2004b).
BC Roy et al.
4. Conclusión
corazón bovino, un bajo valor de órganos de carne de vacuno, se ha
demostrado en este estudio para ser una fuente prometedora de gelatina de
alta calidad. Rendimiento de la gelatina con la extracción de calor por 4 o 6 h
era bajo, pero el rendimiento aumentó como la duración de la extracción de
calor aumentado, aunque la resistencia del gel tendió a disminuir. El uso de
pepsina para extraer la gelatina de BH independientemente de la
concentración aumentado de manera espectacular el rendimiento de gelatina
pero produjo gelatina con baja resistencia de gel y las propiedades funcionales
comprometidos. Los resultados de este estudio indicaron que el calor de
gelatina extraída tenía composición de aminoácidos, la distribución de MW,
propiedades viscoelásticas y las propiedades funcionales comparables con
otras fuentes de gelatinas. datos FTIR apoyó la conclusión de que las
extracciones pepsina pueden contener más reticulaciones inter-moleculares y
péptidos de bajo MW que comprometían calidad gelatina. Por lo tanto,
Expresiones de gratitud
Esta investigación fue apoyada fieconómicamente por el ganado y la carne
Agencia de Alberta (Grant No. 2011R030R).
EstafaFloridaicto de intereses
Hay sin aireFloridaictos de interés para informar.
Apéndice A. Información de apoyo
datos complementarios asociados a este artículo se puede encontrar en la
versión en línea en http://dx.doi.org/10.1016/j.fbio.2017.09.004.
referencias
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