Sistema educativo universitario azteca

Instituto de estudios superiores “Sor Juana Inés de la Cruz”

Técnico superior universitario en Imagenología

Bioquímica

Luis López Villalobos

Vladimir Garcia Rivero

4* semestre
Contenido

INTRODUCCIÓN .................................................................................................................... 3
COLAGENO ............................................................................................................................ 4
ESTRUCTURA Y DISTRIBUCIÓN DEL COLAGENO ..................................................... 7
BIOSINTESIS DEL COLAGENO ......................................................................................... 8
DEGRADACIÓN DEL COLÁGENO .................................................................................. 10
Colagenopatías ..................................................................................................................... 13
Conclusión ............................................................................................................................. 15
INTRODUCCIÓN

El colágeno es una proteína fibrosa que forma el tejido conectivo, y que

en los mamíferos y aves constituye una proporción muy importante de las
proteínas totales, del orden de un cuarto del total, lo que la hace la
mayoritaria.
 COLAGENO

Elemento estructural más importante en los seres vivos conocidos. El colágeno

es la proteína más abundante en los animales superiores, pudiendo suponer un
tercio de todas las proteínas del cuerpo. Son secretadas por las células del
tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares.

Sus principales propiedades son

Gran resistencia a la tensión.

Su relativa inextensibilidad.
La molécula de colágeno es una estructura helicoidal compleja cuyas
propiedades mecánicas se deben tanto a su composición biomecánica, como a
la disposición de sus moléculas.
Su presencia es tan abundante que oscila entre el 25 y el 30 % del total de
proteiń as que hay en el organismo humano y se sabe qué para cumplir su
objetivo, es capaz de crear combinaciones con una amplia variedad de
sustancias hasta adquirir propiedades únicas.
En los huesos se mezcla con cristales de calcio y gracias a ello da lugar a una
estructura sólida y rig
́ ida.
Da firmeza a los tendones y ligamentos (tejidos que unen a músculos y
huesos). Se asocia con la glucosamina (otra protein ́ a) en estructuras
compactas y de cierta elasticidad.
Por lo que respecta a los cartiĺ agos (tejido suave y resistente que existe en las
articulaciones), se ensambla con condroitina y de nuevo con glucosamina, a fin
de crear una masa de alta concentración molecular capaz de absorber
impactos.

La córnea (estructura transparente localizada al frente del ojo) permite el paso

de la luz como resultado de la distribución del colágeno en una red muy fina.
En la piel se asocia a otro compuesto, llamado elastina, a fin de formar una
malla flexible que no se quiebra, junto con la queratina que también es de
estructura fibrosa, se une para dar forma al cabello y las uñas.

El deterioro del colágeno puede ocurrir cuando la alimentación es pobre en

vitamina C, dando lugar a una enfermedad llamada escorbuto (genera
irritabilidad, cansancio, mala cicatrización de heridas y sangrado de uñas y
piel). La causa más común en nuestros dia ́ s es el envejecimiento, ya que la
acción del tiempo y factores ambientales alteran su composición. El resultado
es debilidad en articulaciones y huesos, uñas y cabello quebradizos, además
de que la piel pierde tersura, se resquebraja y presenta arrugas.
El colágeno esta formado por muchas moléculas de aminoácidos, pero se
destacan tres principalmente.

Glicina.
Prolina.
Hidroxiprolina.

Su principal función es brindarle al organismo el armazón o matriz de

sustentación en la que toman forma los órganos y tejidos, siendo además
responsable por la firmeza, elasticidad e integridad de las estructuras e
hidratación del cuerpo; por la transmisión de fuerza en los tendones y
ligamentos; por la transmisión de luz en la córnea; por la distribución de fluidos
en los vasos sanguíneos y conductos glandulares, etc.
La elasticidad y la flexibilidad común en los jóvenes, se debe al alto contenido
de colágeno que ellos poseen.
ESTRUCTURA Y DISTRIBUCIÓN DEL COLAGENO

El colágeno constituyente de los tejidos conjuntivos, como la piel, los tendones

́ a más abundante del organismo. Se caracteriza
y el hueso, es la protein
principalmente por su notable resistencia.

El colageno está constituido por un conjunto de té tres cadenas polipéptidicas.

Existen como min ́ imo cuatro tipos
de colágeno genéticamente distintos en función de la estructura de las cadenas
polipeptid́ icas o cadenas alfa. La estructura helicoidal, responsable de la rigidez
y la resistencia de las fibras, es específica de la molécula de colágeno.
BIOSINTESIS DEL COLAGENO

Una vez que ha sido sintetizada, la molécula de colágeno presenta la

particularidad de que experimenta una seriedemodificacionesantesde llegar a
su estructura definitiva.

La lectura del ARN mensajero por los polirribosomas del retić ulo
endoplasmático constituye la fase inicial de la biosin
́ tesis.
A continuación, los polisomas se encargan de
Ensamblar los aminoácidos para formar las cadenas polipeptid ́ icas.
Estas cadenas polipeptid ́ icas, precursoras de las cadenas alfa (cadenas
proalfa), llevan en sus extremos secuencias suplementarias de aminoácidos.
Las cadenas proalfa van a sufrir una hidroxilación en el seno del retić ulo
endoplasmático, mediante la cual un centenar de grupos peptidilprolina se
transforman en hidroxiprolina y una veintena de grupos peptidillisina se
convierten en hidroxilisina.
Acto seguido, se fijan en los grupos hidroxilisina moléculas de galactosa y
glucosa, mientras que en los grupos terminales de las cadenas se fijan otros
azúcares. Por último, se crean puentes disulfuro entre las cadenas
́ icas, llegándose asia
polipeptid ́ la formación de la molécula de procolágeno.
La molécula de procolágenotransita por las vesić ulas de Golgi y pasa al medio
extra celular, en el cual, bajo la acción de las proteasas, sufre una es- cisión de
los grupos N-terminal y C- terminal. Después de esta escisión, las moléculas de
colágeno se constituyen en fibras.

Se piensa que los grupos terminales desempeñan un papel importante en la

formación de la triple hélice. Lo más probable es que intervengan para evitar
que la formación de las fibras colágenas se realice antes de la secreción de la
proteína.
Por último, la creación de enlacestransversalesentre las cadenas
polipeptidicas asegura la gran solidez de la molécula.
DEGRADACIÓN DEL COLÁGENO

Todas las proteínas de nuestro cuerpo se degradan y resintetizan

continuamente. Estos procesos permiten que los tejidos proliferen y sufran
remodelación.
La fragmentación inicial de las moléculas de colágeno insolubles ocurre
mediante el desgaste mecánico, a acción de los radicales libres o la escisión
proteinasica.
La degradación adicional está a cargo de enzimas específicas llamadas
proteinasas.
Luego ciertas células fagocitan los fragmentos de colágeno resultantes y los
degradan por la acción de sus enzimas lisosomicas. En muchas enfermedades
se comprueba una degradación enzima del colágeno p ejem. En artritis
reumatoide hay degradación de colágeno del cartílago y en la osteoporosis se
degrada el colágeno del hueso.
El colágeno contiene los aminoácidos específicos glicocola, ProLine,
hidroxiprolina y arginina. Estos aminoácidos tienen una ordenación regular en
cada uno de las tres cadenas de estas subunidades del colágeno.

El colágeno también tiene dos aminoácidos derivados infrecuentes que no se

inserten directamente durante la traslación. Estos aminoácidos se encuentran
en las situaciones específicas glicocola en relación con y son poste-de
translación modificado por diversas enzimas, que requieren vitamina C como
factor.
La hidroxiprolina se deriva de la prolina y de la hidroxilisina derivadas de la
lisina.

Formación de tipo colágeno de I

El tipo colágeno de I es el colágeno más abundante de la carrocería.

Dentro de la célula
Durante la traslación, dos tipos de cadenas del péptido se forman en los
ribosomas a lo largo del retículo endoplásmico áspero (RER). Éstos se llaman
las cadenas alpha-1 y alpha-2. Estas cadenas del péptido (conocidas como
preprocollagen) tienen péptidos de la inscripción en cada extremo y un péptido
de señal.
El preprocollagen entonces se libera en el lumen del RER. Los péptidos de
señal se hienden después de eso dentro del RER y las cadenas del péptido
ahora se llaman las cadenas de la favorable-alfa.
La hidroxilación de los aminoácidos de la lisina y de la prolina ocurre dentro del
lumen. Este proceso es relacionado en el ácido ascórbico (vitamina C) como
cofactor. El glycosylation adicional de los residuos específicos de la
hidroxilisina ocurre.
La estructura espiral triple se forma dentro del retículo endoplásmico de cada
dos cadenas alpha-1 y de una cadena alpha-2. Esto se llama procollagen.

Procollagen se transporta en el aparato del golgi, donde es empaquetado y

secretado por la exocitosis.
Colagenopatías

Las colagenopatías son serie de trastornos inflamatorios crónicos y de origen

desconocido.
Se caracterizan por alteración inmunopatológica (fenómenos inmunitarios
asociados a enfermedades) del tejido conectivo de diversos órganos y
sistemas.
Pueden afectar todo el cuerpo y ser potencialmente fatales. Ejemplos: lupus
eritematoso sistémico (trastorno en el que el sistema inmunitario del cuerpo
ataca por error el tejido sano, afectando piel, articulaciones, riñones, cerebro y
otros órganos), artritis reumatoide a (enfermedad crónica que lleva a la
inflamación de las articulaciones y tejidos circundantes), esclerodermia
(enfermedad del tejido conjuntivo que involucra cambios en piel, vasos
sanguíneos, músculos y otros órganos internos) o miastenia grave (trastorno
que causa debilidad de los músculos voluntarios).
Se caracteriza por una erupción eritomatosa que afecta principalmente la cara
en forma de alas de mariposa, acompaña da de artralgia, artritis, fiebre,
esplenomegalia, leucopenia y anemia. Degeneración fibrinoide del tejido
conectivo; afecto en diverso grado el sistema cardiovascular.

Afecta predominantemente músculos y piel y se presenta generalmente en los

niños después de los cinco años de edad. Edema del tejido conectivo
subendotelial con células inflamatorias en piel y músculos. Material hialinizado
en la capa media de las arterias, y una reacción inflamatoria alrededor de los
vasos sanguíneos. Alteraciones del miocardio pueden pro sentarse con
fragmentación y vacuolización de las fibras musculares y edema del tejido
intersticial del corazón.
Conclusión

Tanto como la elastina son vitales para el cuerpo y son las encargadas de
garantizar la elasticidad y firmeza de la piel, sin embargo como va envejeciendo
la producción de colageno y elastina comienza a disminuir, esto es debido a
que los responsables de la producción fibroblastos reducen su rendimiento.
Para hacerle frente a lo anterior y de alguna manera ayudarle a los fibroblastos
y a las células, podemos hacer conciencia con respecto a la alimentación ya
que es lo q se encarga de mantener el cuerpo vivo.