Metabolismo de Proteínas

Departamento de Ciencias Fisiológicas

Biología Celular Molecular y Bioquímica 2019

Andrés Javier Quiroga

 Metabolismo de Proteínas
Tahoma 40 puntos - Mayúscula inicial primera palabra

ALIMENTACIÓN, DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN.

 Requerimiento de proteínas a nivel nutricional
• Principal fuente de N son Proteínas
• Un adulto debe incorporarse 0.8gr de proteínas por kg de
peso corporal por día

 Digestión
 Absorción
 Metabolismo de Proteínas
Tahoma 40 puntos - Mayúscula inicial primera palabra

Requerimiento Dieta 10% – 15 %

• La digestión de las
proteínas involucra
• A) Digestión
enzimática y
desnaturalización a
nivel gástrico.
• B) Acción proteolítica
de las enzimas
pancreáticas a nivel
intestinal.
• C) Acción proteolítica
de las enzimas
intestinales del borde
en cepillo

Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición

Secretina
ENDOPEPTIDASAS EXOPEPTIDASAS
 Rompen enlaces peptídicos  Rompen enlaces peptídicos
al interior de proteínas en los extremos de las
proteínas

Tyr, Trp, Phe

 Péptidos son transportados por difusión facilitada transporte activo

El ion H+ puede salir hacia lumen intestinal por antiporte dependiente de Na+ la proteína:
Sodium–hydrogen antiporter 3 . SLC9A3. posteriormente la Bomba Na/´K+, pasa el Na+ de nuevo al lumen
Absorción
Proteína Tejidos
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES PARA EL HOMBRE.

AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS
ESENCIALES NO ESENCIALES
Arginina * Alanina
Histidina Asparagina
Isoleucina Aspartato
Leucina Cisteína
Lisina Glutamato
Metionina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptófano Serina
Valina Tirosina
*Los mamíferos degradan casi toda la arginina para formar UREA.
 Origen de los aminoácidos NO ESENCIALES:
Del piruvato,
ALANINA
por transaminación.
Asparagina, aspartato,
De intermediarios del
arginina, ácido glutámico y
Ciclo de Krebs.
glutamina, prolina.
Del 3-fosfo-glicerato
Serina
de la glucólisis
Glicina De la Serina
De la serina, De la
Cisteína
metionina; requiere azufre
Derivada de la Fenilalanina
Tirosina
por hidroxilación.
 Destino metabólico de aminoácidos

• Formación de proteínas especificas

• La célula utiliza solo la cantidad necesaria de AA para cubrir sus

necesidades.

• No existe un mecanismo de almacenan y el exceso de aa.

– Desaminacion: liberación de nitrógeno y residuos de carbono.
– Detoxificacion formación de urea
– Uso de los esqueletos carbonados
– D
– d
 RECAMBIO (Lisosoma y
Proteasoma)

Desanimación y Metabolismo del grupo

R
Degradación Biosíntesis

Transaminación
Desaminación Proteínas
Deshidratación Aminoácidos No esenciales
Constituyentes no proteicos de N
Purinas, pirimidinas, Porfirinas,
ácidos biliares
 REPASO…

Neutro alifático Neutro Ácidos Aa imida

Flujo general del N catabolismo de AA
 Vías de Eliminación del Grupo Amino

• Reacciones de Transaminación
Oxidativa

• Reacciones de Desaminación No Oxidativa

• Transaminación
 Alanina piruvato transaminasa

Enzima transaminasa o Alanina aminotransferasa ALT (GPT):

localiza citoplasma de Hígado, corazón y musculo.

Cofactor: PLP piridoxal fosfato|

 aspartato aminotransferasa

Aspartato transaminasa AST (GOT):

localiza mitocondria y menor en citoplasma
Particulamente Hígado y corazón

Cofactor: PLP piridoxal fosfato|

Desaminación oxidativa de glutamato
Deaminación no oxidativa
¿Cómo el hace el organismo para evitar la hiperamonemia y
transportar el amoníaco hasta los sitios de eliminación?

Mayoría de los tejidos Hígado Músculo

UREA Aminoácidos
Glutamato Glutamato

Glutamina Glutaminasa Glutamato

sintetasa deshidrogenasa
(GDH)

Glutamina Glutamina

GPT GPT

Piruvato Alanina Alanina Piruvato

CICLO GLUCOSA-
Gluconeogenesis
ALANINA

Glucosa Glucosa
RELACIONES ENTRE GLUTAMATO, GLUTAMINA
Y ALFA-CETO-GLUTARATO

Destoxificación
del CEREBRO

Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición

 Muchos tejidos elaboran Glutamina para eliminar el nitrógeno de los
aminoácidos. En el hígado se desarrolla la principal función de desintoxicación
del cuerpo de el nitrógeno de los aminoácidos, (elemento perjudicial para la
función cerebral), mediante la formación de UREA
CICLO DE UREA
 Se desarrolla en células hepáticas.
 Una parte es intramitocondrial y la otra parte es en el
citoplasma.

 Los 2 átomos de nitrógeno son dados, uno por

amonio y el otro por aspartato.

 Utiliza 4 enlaces de alta energía de 3 moléculas de ATP.

 La urea va al torrente sanguíneo y se excreta por el
riñón, por lo que el aumento de su concentración en
plasma, es un indicador de mal funcionamiento
renal.
 FUENTES DE LOS ÁTOMOS DE NITRÓGENO
PARA EL CICLO DE LA UREA

3
2

Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición

 SÍNTESIS INTRAMITOCONDRIAL DE CARBAMOIL-
FOSFATO

Fuente: BIOQUÍMICA de BAYNES et. Al. 3ª. Edición

CARBAMOIL-FOSFATO-SINTETASA-I

Fuente: BIOQUÍMICA DE VOET 2ª. Edición.

 Arginina succinato sintasa
Arginina succinato

Urea

CPS – I
Ornitina transcarbamoilasa
Argininosuccinasa liasa
Arginasa
 Cuerpos
cetónicos

Ciclo de
Krebs

Glucosa

Treonina
• Clasificación de aa en cuanto capacidad de síntesis. EAA (esenciales) y
NAA (no Esenciales). EAA deben obtenerse de alimentación. (nutricional)

* Esencial en Lactantes
 Creatinina
• Creatina se produce
hígado, el páncreas y
en los riñones a partir
de aminoácidos como
la arginina, la glicina y
la metionina
• Intolerancia al gluten de trigo.
• enfermedad celíaca (EC) es una
enfermedad autoinmune.
sintomatología tras la ingesta de
gluten en individuos
genéticamente susceptibles.
• tratamiento eficaz eliminar por
completo el gluten de la dieta
para evitar brotes de inflamación.

• La reacción al gluten causa atrofia

a las vellosidades o aplanamiento
del revestimiento del intestino
delgado, lo cual puede conducir a
mala absorción de los nutrientes
Metabolismo de Proteínas
Tahoma 40 puntos - Mayúscula inicial primera palabra
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Tahoma 40 puntos - Mayúscula inicial primera palabra