Desnaturalizacion de Las Enzimas

UNIVERSIDAD NACIONAL DE HUANCAVELICA
FACULTAD DE CIENCIAS DE INGENIERIA

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA AMBIENTAL Y SANITARIA
(Creada Por La Ley N° 25265)
FACULTAD DE CIENCIAS DE INGENIERÍA ESCUELA ACADÉMICO
PROFESIONAL DE INGENIERÍA AMBIENTAL Y SANITARIA
RECONOCIMIENTO Y DESNATURALIZACION DE UNA

ENZIMA
CATEDRA: BIOQUIMICA
CATEDRÁTICO:
 Microbiólogo. SANCHEZ ARAUJO, Víctor.


INTEGRANTES:
CICLO : III SECCIÓN: A
HUANCAVELICA – 2017
III “A” I
INDICE
INTRODUCCION .................................................................................................................... - 2 -
OBJETIVOS ............................................................................................................................ - 2 -
2.1. ESTUDIO DE LAS ENZIMAS .................................................................................. - 3 -
2.2. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS ......................................................................... - 6 -
2.3. CINETICA ENZIMATICA .......................................................................................... - 7 -
2.4. ESPECIFIDAD DE LAS ENZIMAS ......................................................................... - 8 -
2.5. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA ............................ - 9 -
2.5.1. EFECTO DEL Ph ................................................................................................ - 9 -
2.5.2. EFECTO DE LA TEMPERATURA ................................................................. - 10 -
III. METODOS ...................................................................................................................... - 11 -
IV. RESULTADOS Y DISCUCIONES ............................................................................... - 15 -
V. CONCLUSIONES ............................................................................................................ - 20 -
VI. RECOMENDACIONES ................................................................................................. - 21 -
VII. BIBLIOGRAFIA ............................................................................................................. - 22 -
VIII. ANEXOS ........................................................................................................................ - 23 -
III “A” -1-

INTRODUCCION
Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrán tener lugar si
la presencia de los enzimas. Estas macromoléculas, que generalmente son
proteínas, catalizan las reacciones bioquímicas, permitiendo que los sustratos se
conviertan en los productos que necesita la célula. Como todo catalizador, los
enzimas no se consumen en las reacciones que catalizan, pero a diferencia de
otros catalizadores de naturaleza inorgánica, las reacciones que catalizan son
muy específicas: solo interaccionan con determinados sustratos, y solo facilitan
el curso de determinado reacción.
La catalasa es una enzima antioxidante presente en la mayoría de los

organismos aerobios. Cataliza la dismutación del peróxido de hidrógeno (H2O2)
en agua y oxígeno. La mayoría de estas enzimas son homotetrámeros con un
grupo de hemo cada subunidad. Se ha determinado la estructura cristalográfica
de nueve catalasas. Algunas catalasas tienen subunidades pequeñas (masa
molecular ≈ 60 kDa) y otras grandes (masa molecular > 80 kDa). Entre estos
dos tipos de catalasas existen diferencias estructurales importantes. Las
catalasas pequeñas son menos resistentes a la desnaturalización, unen NADPH,
tienen hemo b y se inhiben e inactivan por sustrato. En cambio, las catalasas
grandes tienen un dominio extra en el C-terminal que es semejante a la
flavodoxina, son muy resistentes a la desnaturalización, tienen hemo, presentan
enlaces covalentes inusuales cercanos al sitio activo y son resistentes a
concentraciones molares de H2O2. Aquí revisamos los aspectos estructurales
de las catalasas y sus posibles implicaciones funcionales. (MURRAY, 1992)
OBJETIVOS
 Poner de manifiesto la presencia de la enzima catalasa en tejidos
animales.
III “A” -2-

II. MARCO TEORICO
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones

químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace
que una reacción química que es energéticamente posible, pero que transcurre
a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a
mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.
Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones

químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya
que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho
más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente
específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de
sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas.

Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la
actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que
incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren
de cofactores para su actividad. (AL, 1997)
2.1. ESTUDIO DE LAS ENZIMAS
Gran parte de la historia de la Bioquímica discurre pareja a la historia de

la investigación de los enzimas. Citaremos algunos hitos importantes:
Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía
la digestión de la carne por las secreciones del estómago y la conversión
del almidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin
embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente. Aunque la
primera enzima fue descubierta por Anselme Payen y Jean-François
Persoz en 1833.
III “A” -3-

En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando

la fermentación del azúcar en el alcohol con levaduras, Louis
Pasteur llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada por
una fuerza vital contenida en las células de la levadura,
llamadas fermentos, e inicialmente se pensó que solo funcionaban con
organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto
relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras,
y no con la muerte y la putrefacción de las células". Por el contrario, otros
científicos de la época como Justus von Liebig, se mantuvieron en la
posición que defendía el carácter puramente químico de la reacción de
fermentación.
En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los

extractos de levadura para fermentar azúcar a pesar de la ausencia de
células vivientes de levadura. En una serie de experimentos en
la Universidad Humboldt de Berlín, encontró que el azúcar era fermentado
inclusive cuando no había elementos vivos en los cultivos de células de
levaduras. Llamó a la enzima que causa la fermentación de la sacarosa,
“zimasa”. En 1907 recibió el Premio Nobel de Química "por sus
investigaciones bioquímicas y el haber descubierto la fermentación libre
de células". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son
usualmente nombradas de acuerdo a la reacción que producen.
Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej.,
la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo de reacción (p. ej.,
la ADN polimerasa forma polímeros de ADN).
III “A” -4-

Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una
célula viva, el próximo paso era determinar su naturaleza bioquímica. En
muchos de los trabajos iniciales se notó que la actividad enzimática estaba
asociada con proteínas, pero algunos científicos (como el premio
Nobel Richard Willstätter) argumentaban que las proteínas eran
simplemente el transporte para las verdaderas enzimas y que las
proteínas per se no eran capaces de realizar catálisis. Sin embargo, en
1926, James B. Sumner demostró que la enzima ureasa era una proteína
pura y la cristalizó. Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en
1937. La conclusión de que las proteínas puras podían ser enzimas fue
definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell Meredith
Stanley, quienes trabajaron con diversas enzimas digestivas como
la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos tres científicos
recibieron el Premio Nobel de Química en 1946.
El descubrimiento de que las enzimas podían ser cristalizadas permitía

que sus estructuras fuesen resueltas mediante técnicas
de cristalografía y difracción de rayos X. Esto se llevó a cabo en primer
lugar con la lisozima, una enzima encontrada en las lágrimas, la saliva y
los huevos, capaces de digerir la pared de algunas bacterias. La
estructura fue resuelta por un grupo liderado por David Chilton Phillips y
publicada en 1965. Esta estructura de alta resolución de las lisozimas,
marcó el comienzo en el campo de la biología estructural y el esfuerzo por
entender cómo las enzimas trabajan en el orden molecular. (Grisham &
Garrett, 1999)
III “A” -5-

2.2. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Los enzimas, en cuanto que proteínas, presentan todos los rasgos
estructurales y propiedades químicas que caracterizan a esta notable
clase de biomoléculas.
En efecto, se ha podido
comprobar que los
enzimas pierden su
actividad catalítica
cuando sufren
desnaturalización por
efecto de los mismos
agentes que afectan a
las demás proteínas; la conformación tridimensional nativa intacta de la
proteína enzimática resulta indispensable para que ésta desempeñe su
función.
Además, los enzimas, al igual que otras muchas clases de proteínas,

presentan un centro activo a través del cual interactúan con las
moléculas de ligando, que en este caso recibe el nombre de sustrato,
mediante un acoplamiento espacial (las superficies moleculares de
ambos tienen formas complementarias) y químico (grupos funcionales
complementarios del enzima y el sustrato establecen diferentes tipos de
interacciones débiles entre sí).
Tanto la actividad catalítica como el elevado grado de especificidad

química que presentan los enzimas residen en esta interacción
específica entre el enzima y su sustrato. El centro activo es una cavidad
existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente por
una serie de restos de aminoácidos. Por regla general los aminoácidos
que forman parte del centro activo no se encuentran contiguos en la
cadena polipeptídica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas
en la misma. (Blake CC, 1965)
III “A” -6-

2.3. CINETICA ENZIMATICA

Los enzimas actúan de acuerdo con los mismos principios generales que
los demás catalizadores: aumentan la velocidad de las reacciones
químicas combinándose transitoriamente con los reactivos de manera que
estos alcanzan un estado de transición con una energía de activación
menor que el de la reacción no catalizada.
La cinética de las reacciones catalizadas por enzimas muestra un rasgo
característico que no se observa en las reacciones no enzimáticas: la
saturación del enzima por el sustrato.
El efecto de saturación del enzima por el sustrato condujo a los primeros
investigadores de la cinética enzimática, incluso antes de que se
conociera la naturaleza proteica de los enzimas, a formular la hipótesis,
hoy corroborada, de que el enzima y el sustrato se combinan de modo
transitorio para formar un complejo enzima-sustrato en el que se alcanza
el estado de transición con mayor probabilidad que en la reacción no
catalizada. Una vez alcanzado dicho estado el complejo enzima-sustrato
se descompone para dar lugar a los productos y el enzima libre según se
refleja en la siguiente ecuación:
E + S  ES  E+P
El enzima, una vez liberado, puede combinarse con una nueva molécula
de sustrato para formar un nuevo complejo enzima-sustrato cerrándose
así el ciclo catalítico del enzima. Tal que, una sola molécula de enzima
puede transformar en producto, en sucesivos ciclos catalíticos, a un
elevado número de moléculas de sustrato, lo que contribuiría a explicar la
gran eficacia catalítica que exhiben estas biomoléculas.
III “A” -7-

La hipótesis del complejo enzima-sustrato explica de modo satisfactorio el

efecto de saturación del enzima por el sustrato observado en los estudios
de cinética enzimática: cuando la concentración de sustrato es muy
superior a la concentración del enzima en el medio de reacción, todos los
centros activos de las moléculas de enzima se hallan ocupados en un
momento dado por moléculas de sustrato, con lo que aumentos
posteriores de la concentración de éste no se traducen en aumentos en
la velocidad de reacción. (Jaeger KE, 2004)
2.4. ESPECIFIDAD DE LAS ENZIMAS

Los enzimas, además de ser unos catalizadores muy eficaces, presentan
un alto grado de especificidad química, es decir, son capaces de inducir
la transformación de un sólo tipo de moléculas y no de otros que también
se encuentran presentes
en el medio de reacción.
Un enzima es capaz de
discriminar entre dos
sustancias que
potencialmente podrían
actuar como sustratos.
Como ya se apuntó
anteriormente, la relación
que existe entre el enzima y su sustrato es un caso particular de un
fenómeno más amplio: la relación entre las proteínas y sus respectivos
ligandos. Aunque hemos introducido alguna salvedad sobre el particular
(el enzima no es exactamente complementario con el sustrato sino más
bien con el estado de transición), podemos afirmar que entre el enzima y
su sustrato se da un acoplamiento espacial (el sustrato "encaja" en el
centro activo del enzima) y químico (ambos poseen grupos funcionales
que pueden establecer interacciones débiles entre sí). La especificidad de
los enzimas reside en esta complementariedad estructural. Así, aquellos
potenciales sustratos que, por falta de acoplamiento espacial y/o químico,
III “A” -8-

no puedan acceder al centro activo del enzima, no podrán ser

transformados por él. (Berg J., 2002)
Por otra parte, es necesario tener en cuenta que, en muchos casos, no es
la totalidad de la molécula de sustrato, sino solamente una parte de ella,
denominada grupo determinante de la posición, la que se acopla espacial
y químicamente con el centro activo. La importancia de las interacciones
débiles entre grupos funcionales complementarios del sustrato y del
centro activo en la determinación de la especificidad de los enzimas debe
hacernos reflexionar sobre un hecho crucial: la energía de fijación, que
como hemos visto es la principal fuente de energía libre para la catálisis,
proporciona también especificidad. Catálisis y especificidad son dos
propiedades de los enzimas que, aunque conceptualmente se distinguen
10 con facilidad, responden en realidad a un mismo fenómeno: la
interacción energéticamente favorable entre el enzima y el sustrato.
(Jaeger KE, 2004)
2.5. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
2.5.1. EFECTO DEL Ph
La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su

actividad es máxima; por encima o por debajo de ese pH la
actividad disminuye bruscamente. Este efecto se debe a que, al ser
los enzimas de
naturaleza proteica,
al igual que otras
proteínas, se
desnaturalizan y
pierden su actividad
si el pH varía más
allá de unos límites
III “A” -9-

estrechos. De ahí la conocida importancia biológica de los sistemas

tampón.
2.5.2. EFECTO DE LA TEMPERATURA

Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la
velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa
con la temperatura. La
variación de la actividad
enzimática con la
temperatura es diferente de
unos enzimas a otros en
función de la barrera de
energía de activación de la
reacción catalizada. Este
efecto no es más que un
reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuando se
alcanza dicha temperatura. Si representamos gráficamente la
variación de la actividad de los enzimas en función de la
temperatura da la impresión de que existe una temperatura
"óptima" análoga al pH óptimo estudiado anteriormente; hay que
resaltar que esa aparente temperatura óptima no es más que el
resultado de dos procesos contrapuestos: 1) el incremento habitual
de la velocidad de reacción con la temperatura y 2) la
desnaturalización térmica del enzima. (Chen LH, 1992)
III “A” - 10 -
III. METODOS
Los métodos utilizados en la práctica de la desnaturalización de una enzima
fueron las siguientes:
PARA RECONOCER LA CATALASA:
Procedimiento Imagen
Colocamos algunos trozo de hígado
de pollo en un tubo de ensayo.
Posteriormente agregamos peróxido

de hidrogeno (agua oxigenada),
Ya una vez que agregamos el

peróxido de hidrogeno, observamos
que empiezan a salir burbujas, debido
a que se desprende el oxígeno.
III “A” - 11 -
DESNATURALIZACION DE LA CATALASA:
Colocamos trozos de hígado en un
tubo de ensayo
Agregamos agua, y con la ayuda de

un mechero esperamos un tiempo
hasta que el agua llegue a hervir.
III “A” - 12 -
Retiramos el agua sobrante del tubo

de ensayo.
Añadimos el peróxido de hidrogeno.
Como resultado en la desnaturalizacion de la catalasa, no se observa ningun

cambio ya que el proxido de hidrogeno , no tiene la misma reaccion como en
la practica anterior.
III “A” - 13 -
RECONOCIMIENTO DE LA CATALASA EN VEGETALES:
Echamos hojas de romaza en un tubo
de ensayo.
Procedemos a echar peróxido de

hidrogeno.
Observamos que sale burbujas, lo

cual nos indica que está presente la
enzima de la catalasa.
III “A” - 14 -
IV. RESULTADOS Y DISCUCIONES
4.1. RESULTADOS
 PRIMERO: En esta práctica demostramos la existencia de la catalasa

(enzima oxidativa localizada en los paroxítonas) en un tejido animal
(HIGADO)
 SEGUNDO: la catalasa contenida en las células del hígado descompone
H2O2 añadida (simulando el que origina en el metabolismo celular),
liberando oxígeno.
III “A” - 15 -
 TERCERO: Durante este experimento hemos obtenido los siguientes

resultados:
 En un tubo de ensayo hemos puesto trocitos de hígado y

hemos añadido agua oxigenada. Hemos observado un
intenso burbujeo debido a la presencia de catalasa en la
carne ya que esta descompone el agua oxigenada en agua
y oxígeno.
 En otro tubo de ensayo hemos puesto trocitos hojas de
quinua y hemos añadido agua oxigenada. Hemos
observado un pequeño burbujeo debido a la presencia de
catalasa en las hojas de quinua ya que esta descompone el
agua oxigenada en agua y oxígeno.
 La diferencia entre la cantidad de burbujeo producido por el
hígado y el producido por la patata se debe a la cantidad de
catalasa en los tejidos utilizados ya que hay una mayor
actividad en el tejidos animales debido a que hay más
sustancias toxicas que detoxificar, con lo cual tendrán que
actuar más moléculas de catalasa.
 COMPARANDO
TEJIDO ANIMAL (hígado de TEJIDO VEGETAL (hoja de quinua)

gallina)
III “A” - 16 -
CONCLUCION:
Tanto en las células de los tejidos animales como en las de los vegetales
encontramos catalasa aunque en el hígado su presencia sea mayor que
en la patata
4.2. DESNATURALIZACIÓN DE LA CATALASA

 OBJETIVO: Queremos Añadimos H2O2 al tubo de ensayo.
ANALISIS DE RESULTADOS
III “A” - 17 -
Durante este experimento, hemos

podido comprobar que al hervir el
trocito de hígado, se ha producido
la desnaturalización de la
catalasa por el calor; al ser esta
enzima de naturaleza proteica la
desnaturalización conlleva la
pérdida de su estructura terciaria
y por lo tanto de su función, lo que
explica que al añadir el H2O2,
esta vez no se produce burbujeo.
III “A” - 18 -
4.3. DISCUSIONES
 Con los resultados de los experimentos realizados nos dimos cuenta que
la presencia de la catalasa solo se presenta en los tejidos animales y
vegetales ya que cuando se le agrego peróxido de hidrogeno a la sal y el
azúcar no reaccionaron ya que estas no son seres no vivos. El motivo de
agregar HCl a las muestras fue con el afán de desnaturalizarlas, los
resultados fueron positivos ya que al agregarles peróxido de hidrogeno no
hubo efervescencia. Las muestras cocidas notamos el efecto de la
temperatura sobre la desnaturalización de la catalasa ya que al agregarle
peróxido de hidrogeno tampoco hubo efervescencia
 La velocidad de una reacción enzimática depende de varios

factores. Entre éstos está el pH. Cada enzima tiene un rango de pH en el
que su actividad enzimática es óptima. Fuera de este rango la enzima por
ser una proteína empieza a desnaturalizarse por la protonación
o desprotonación de sus aminoácidos constituyentes.
 La temperatura es otro factor importante en la actividad enzimática. Se

puede decir que a mayor temperatura aumenta la velocidad de la reacción
hasta que llega un punto en el que la velocidad disminuye con el
aumento en el calor.
.
III “A” - 19 -
V. CONCLUSIONES
 La propiedad fundamental de las proteínas es su desnaturalización

 El hígado posee gran cantidad de enzimas entre ellas la catalasa, la cual
degrada a sustancias toxicas como el H2O2 (principal componente de
agua oxigenada) convirtiéndolos en H2O y O2
 La enzima catalasa se encuentra en las células de los tejidos animales y
vegetales
 Además podría ampliarse la práctica estudiando otros factores como la
influencia del pH, la temperatura, la cantidad de hígado o la fuente de
catalasa.
 La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están
desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad
catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y
porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los
sustratos no están posicionados para hacerlo. Es decir la
desnaturalización es irreversible
III “A” - 20 -
VI. RECOMENDACIONES
 En la evaluación de eficiencia enzimática se debe tener en cuenta la

presión, el PH y la presencia de microrganismos.
 Ser más cuidadosos al calentar cualquier tipo de reactivo.
 No debe trabajar nunca una persona sola en el laboratorio y muy
especialmente en el caso de realizarlo fuera de horas habituales, por la
noche o realizando operaciones con riesgo.
 Debe revisarse periódicamente la instalación de gases. Esta debe
ajustarse al máximo a las necesidades del laboratorio.
 Debe regularse adecuadamente la eliminación de residuos. Tener
especial cuidado en no eliminar por el desagüe.
 No deben emplearse refrigeradores domésticos si no han sido
modificados para reducir el riesgo de chispas.
III “A” - 21 -
VII. BIBLIOGRAFIA
 AL, S. (1997). Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. .

Oxford.
 Berg J., T. J. (2002). Biochemistry. W. H. Freeman and Company .
 Blake CC, K. D. (1965). Structure of hen egg-white lysozyme. A three-
dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution.
 Chen LH, K. G. (1992). 4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme
composed of 62 amino acid residues per monomer.
 Grisham, C. M., & Garrett, R. H. (1999). Biochemistry. Philadelphia:
Saunders College Pub.
 Jaeger KE, E. T. (2004). Enantioselective biocatalysis optimized by
directed evolution. Curr Opin Biotechnol.
 MURRAY, R. (1992). Bioquímica de Harper. Méxixo : El manual
moderno.
III “A” - 22 -
VIII. ANEXOS
Sacando muestra del hígado de pollo para

luego realizar el experimento
Desprendimiento del oxígeno en forma de

burbujas (hígado)
Desprendimiento del oxígeno en

forma de burbujas (romaza).
III “A” - 23 -

Desnaturalizacion de Las Enzimas

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III “A” -1-

La catalasa es una enzima antioxidante presente en la mayoría de los

III “A” -2-

II. MARCO TEORICO

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones

Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas.

2.1. ESTUDIO DE LAS ENZIMAS

Gran parte de la historia de la Bioquímica discurre pareja a la historia de

III “A” -3-

En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando

En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los

III “A” -4-

El descubrimiento de que las enzimas podían ser cristalizadas permitía

III “A” -5-

2.2. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Además, los enzimas, al igual que otras muchas clases de proteínas,

Tanto la actividad catalítica como el elevado grado de especificidad

III “A” -6-

2.3. CINETICA ENZIMATICA

III “A” -7-

La hipótesis del complejo enzima-sustrato explica de modo satisfactorio el

2.4. ESPECIFIDAD DE LAS ENZIMAS

III “A” -8-

no puedan acceder al centro activo del enzima, no podrán ser

2.5. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

2.5.1. EFECTO DEL Ph

La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su

III “A” -9-

estrechos. De ahí la conocida importancia biológica de los sistemas

2.5.2. EFECTO DE LA TEMPERATURA

Posteriormente agregamos peróxido

Ya una vez que agregamos el

Agregamos agua, y con la ayuda de

Retiramos el agua sobrante del tubo

Añadimos el peróxido de hidrogeno.

Como resultado en la desnaturalizacion de la catalasa, no se observa ningun

RECONOCIMIENTO DE LA CATALASA EN VEGETALES:

Procedemos a echar peróxido de

Observamos que sale burbujas, lo

IV. RESULTADOS Y DISCUCIONES

 PRIMERO: En esta práctica demostramos la existencia de la catalasa

 TERCERO: Durante este experimento hemos obtenido los siguientes

 En un tubo de ensayo hemos puesto trocitos de hígado y

TEJIDO ANIMAL (hígado de TEJIDO VEGETAL (hoja de quinua)

4.2. DESNATURALIZACIÓN DE LA CATALASA

Durante este experimento, hemos

 La velocidad de una reacción enzimática depende de varios

 La temperatura es otro factor importante en la actividad enzimática. Se

 La propiedad fundamental de las proteínas es su desnaturalización

 En la evaluación de eficiencia enzimática se debe tener en cuenta la

 AL, S. (1997). Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology. .

Sacando muestra del hígado de pollo para