Classificazione delle proteine in base ai livelli strutturali

PROTEINE FIBROSE

• Costituite in gran parte da un unico tipo di struttura secondaria

• Hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o in foglietti

• Determinano la resistenza, la forma e la protezione esterna delle

cellule nei vertebrati

• Insolubili in acqua: presenza di molti amminoacidi idrofobici sia

all’interno che all’esterno della proteina

PROTEINE GLOBULARI

• Contengono più tipi di struttura secondaria

• Hanno catene polipeptidiche ripiegate per assumere una forma

globulare o sferica

• La maggior parte degli enzimi e delle proteine regolatrici sono

globulari

• Più solubili in acqua: presentano un interno idrofobo e una superficie

idrofila
 Le Proteine Fibrose
• Sono di origine animali,
• insolubili in acqua,
• Assolvono ruoli strutturali per lo più.

Si dividono in tre categorie:

le cheratine Formano tessuti protettivi

i collageni Formano tessuti connettivi

le sete Come i bozzoli dei bachi da seta
 Proteine fibrose: α-cheratina
• Componente dei capelli, lana, penne, unghie, artigli, corna, zoccoli
e strati esterni della pelle
• È costituita da una struttura ad α-elica destrorsa
• Due catene di α-elica si avvolgono in un superavvolgimento
sinistrorso
• Ha un ruolo strutturale
• È ricca di Cys che formano ponti disolfuro trasversali tra fibre
adiacenti, aumentandone la resistenza

18 % Cys
α-cheratina dei capelli
 Le Proteine Fibrose
• Cheratine e collageni
hanno strutture ad
elica,
• Le sete hanno
struttura foglietto
beta

Gruppi apolari e ponti

disolfuro tendono a
conferire rigidità e
insolubilità alle
proteine fibrose.
 Il collagene: una tripla elica

Principale componente dei tessuti
connettivi (ossa, tendini, denti, cartilagini)

Tre catene avvolte tra loro
(tropocollagene
tropocollagene): dell’α-
): elica più estesa dell’α
elica

Composizione amminoacidica particolare
 Un residuo ogni tre è Gly

 Ricco in prolina

 Amminoacidi insoliti (idrossilisina,

idrossiprolina: formano ponti a idrogeno)
“post--traduzionali”
“post
 Le Proteine Globulari
• Sono solubili in acqua,
• di forma quasi sferica,
• Assolvono funzioni biologiche.

Possono essere:
• Enzimi
• Ormoni
• Proteine di trasporto
• Proteine di deposito
 Le Proteine Globulari
• Contengono
amminoacidi con
catene polari e carichi,
• Sono strutture
elicoidali.
Mioglobina, proteina
globulare che trasporta
l’ossigeno nei muscoli. Le interazioni sono dovute a
ponti disolfuro, alla polarità
o meno dei gruppi R, e alla
capacità di formare legame
ad idrogeno.
 La Struttura Terziaria
• La struttura terziaria è la È indispensabile per la sua
attività biologica.
conformazione
tridimensionale assunta
da una proteina.
• È stabilizzata da legami
non covalenti come
ponti idrogeno,
interazioni idrofobiche
tra amminoacidi non
polari e legami ionici.
 La Struttura Terziaria
• Ma anche da legami
covalenti, sotto forma
di ponti disolfuro fra
due cisteine.
• Le interazioni che si
instaurano a livello
tridimensionale
coinvolgono amminoacidi
non necessariamente
vicini nella struttura
primaria.
 La Struttura Terziaria
• Quando le interazioni vengono
meno, in presenza di elevate
temperature, di pH non ottimale
o di detergenti, la struttura
tridimensionale viene persa,
così la proteina va incontro a
denaturazione, perdendo la sua
attività biologica.
la denaturazione a volte è
un processo reversibile, e,
allontanando l'agente
denaturante, la proteina
riprende spontaneamente
la sua conformazione
tridimensionale (che è
dettata dalla struttura
primaria).
 La Struttura Quaternaria
• Ogni proteina tende ad
assumere una sola struttura
terziaria e proteine differenti
assumono conformazioni
differenti. Talvolta le
proteine possono assumere
anche una struttura
quaternaria.

È composta da
aggregati di un certo
numero di subunità Emoglobina di un adulto
 La Struttura Quaternaria

• L’aggregazione serve ad
evitare alle parti apolari
della superficie proteica
l’esposizione
all’ambiente acquoso
della cellula.
 DIGESTIONE DELLE PROTEINE

PROTEINA
Acido cloridrico +
Pepsina
MACROPEPTIDI

Pepridasi pancreatiche

PEPTIDI
Enzimi parete intestinale

AMMINOACIDI

Vena porta

FEGATO
 CREATINA

EFFETTI POSITIVI (50%) SU FORZA E POTENZA MUSCOLARI IN

SINGOLI GESTI RIPETUTI OPPURE IN SCATTI INTERCALATI AD
ATTIVITA’ AEROBICA.

EFFETTO ANABOLIZZANTE

RITENZIONE IDRICA E EFFETTO OSMOTICO

EFFETTI SULLA FATICA (relativo risparmio glicolisi anaerobia e

modulazione ammoniemia)
 CREATINA

EFFETTI COLLATERALI

Sicuramente aumento di massa corporea per ritenzione idrica

In acuto: effetto osmotico intraintestinale, diarrea, disidratazione ,

crampi

A lungo termine: insufficienza renale? Diminuzione della sintesi del

trasportatore di membrana?
 Sintesi della
creatina
e sua
degradazione
in creatinina
 Fosfocreatina → creatina

Enzima: creatin chinasi (muscolo e cervello)

Scopo: conservazione dell’energia biologica:
 Eccesso di ATP: energia conservata come fosfocreatina

 Mancanza di ATP: fosfocreatina è fonte di energia

 Enzimi
 Gli enzimi consentono alle reazioni di
procedere a velocità compatibili con la vita
 sono catalizzatori di natura proteica
 influenzano la velocità, ma non l’equilibrio
 non si consumano: si trovano immutati alla fine
della reazione
 presenti in piccole quantità (importanza della
concentrazione)
 formano complessi reversibili con il substrato
 sono specifici (ad esempio digestione)
 Gli enzimi sono catalizzatori di natura
proteica: accelerano le reazioni biologiche
di diversi ordini di grandezza
Aumenti di velocità prodotti da enzimi
 E = enzima
S = substrato

P = prodotti

G
∆G

∆Gc
∆G
ES
S

∆G
reazione

P
Coordinata di reazione
 Modello “Lock and Key”: l’enzima si
combina chimicamente col substrato
• Il sito attivo è costituito
dal “negativo” del
substrato
– Si formano legami “esatti”
fra enzima e substrato
– Esiste una regione
dell’enzima detta sito di
legame e una detta sito
catalitico

• Riconoscimento spesso
tridimensionale
– Esempio: glicerol kinasi
(lega solo il glicerolo in
forma alfa)
 CARATTERISTICHE GENERALI
il potere catalitico dell’enzima è legato alla
formazione del complesso enzima substrato ES
il legame avviene in una specifica regione
dell’enzima chiamato sito attivo
se la concentrazione dell’enzima è costante la
velocità della reazione aumenta proporzionalmente
all’aumento della concentrazione del substrato fino a
un valore costante vmax
sito attivo è tridimensionale
legami sito attivo-substrato:legami secondari
sito attivo occupa solo una piccola parte del volume
dell’enzima
 Il legame enzima-substrato avviene tramite
l’interazione delle cariche del substrato con
alcuni aminoacidi del sito attivo

• Alterazioni della struttura primaria di un enzima

possono mutarne l’attività causando malattie
genetiche
 Il legame enzima-substrato induce un
cambiamento conformazionale nell’enzima

Esempio: esochinasi senza e con glucosio

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