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MONOGRAFÍA
“LA PROTEÍNA “
PRESENTADO POR:
ZULMA TATIANA CASTILLO MAMANI
CÓDIGO:
140987
ASIGNATURA:
QUÍMICA DE ALIMENTOS
DOCENTE:
ING. WHANY QUISPE CHAMBI
PUNO -PERU
2019
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INDICE
I. INTRODUCCION. 3
IV. CONCLUSIONES. 18
V. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS. 19
VI. ANEXOS. 20
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I. INTRODUCCION.
3
II. GENERALIDADES DE LAS PROTEINAS.
Carbono
Hidrógeno
Oxígeno
Nitrógeno
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Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que
constituyen los enlaces peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono,
nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo plano. (Badui,
1998)
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Hélice de colágeno: se trata de una hélice mas extendida debido a
la abundancia de determinados aminoácidos que no pueden formar
puentes de hidrógeno.
La estabilidad de esta estructura se debe a la asociación de tres hélices
unidas mediante enlaces covalentes y enlaces débiles.
a) Proteínas globulares:
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b) Proteínas fibrilares, filamentosas o escleroproteínas:
Son alargadas ya que carecen de estructura terciaria y únicamente la
poseen secundaria o cuaternaria. Son insolubles en agua y generalmente
estructurales. Destacan:
• Colágeno: Abunda en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Tiene
función de protección y soporte. Al cocerlo da gelatina.
• Queratina: Forma estructuras como pelo, lana, uñas, plumas. (Robinson
& David , 1991)
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2.2.2 Según su Estructura
2.2.2.1 Fibrosas
2.2.2.2 Globulares
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De alto valor biológico (contienen los 9 aminoácidos esenciales)
están en alimentos de origen animal.
De bajo valor biológico (carecen de algún aminoácido esencial) y
se encuentran en los alimentos de origen vegeta (Byong, 2000)
2.3.1 Solubilidad
2.3.2 Especificidad
Los glúcidos y lípidos son los mismos en todos los seres vivos pero las
proteínas son específicas de cada especie e incluso algunas de cada individuo. Esta
especificidad se basa en el plegamiento de la 6 cadena peptídica como
consecuencia de su secuencia de aa y esta es el reflejo de la información genética,
ya que la síntesis de proteínas está controlada por los ácidos nucleicos.
Así proteínas homólogas (que desempeñan la misma función) presentan
diferencias en su secuencia de aa y serán grandes entre especies alejadas
evolutivamente y pequeñas entre especies emparentadas. Ej. Será más parecida la
hemoglobina humana a la del chimpancé que a la del perro. De ahí que la
estructura primaria se utilice para estudios evolutivos.
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Esta propiedad es la responsable de rechazos en transplantes e injertos. Al
introducir una nueva proteína el organismo la reconoce como extraña y fabrica
anticuerpos para su destrucción. (Byong, 2000)
2.3.3 Desnaturalización
(Campbell, Smith, & Peters , 2006) Afirma que de entre todas las
biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel fundamental en el organismo.
Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de nitrógeno, que no
está presente en otras moléculas como grasas o hidratos de carbono. También lo
son para las síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o componentes del
cuerpo, como los jugos gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y
las enzimas (estas últimas actúan como catalizadores biológicos haciendo que
aumente la velocidad a la que se producen las reacciones químicas del
metabolismo). Asimismo, ayudan a transportar determinados gases a través de la
sangre, como el oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan a modo de
amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base y la presión oncótica del
plasma.
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Estructural: Forman parte de la membrana celular, cilios y
flagelos, microtúbulos, fibrillas contráctiles, Ejemplos: colágeno,
gelatina, glucoproteínas, queratinas, …
Catalítica o enzimática: Muchas son enzimas y catalizan
reacciones químicas que son la base de la vida.
Reguladora u hormonal: Muchas son hormonas, cuya acción es
parecida a la de las enzimas, pero en vez de ser local se realiza en
todo el organismo. Ejemplo: insulina, FSH, tiroxina,
Reserva: Como las albúminas y la caseína que actúan como
almacén de aminoácidos.
Defensiva: Las γ-globulinas o anticuerpos actúan defendiendo al
organismo de sustancias extrañas.
Contráctil: Algunas como la actina y la miosina intervienen en la
contracción muscular.
Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de sustancias.
Ejemplo: la hemoglobina, citocromos, lipoproteínas.
Homeostática: Algunas colaboran en mantener estables las
constantes del medio, como el PH y la concentración osmótica.
(Cabrera Padilla, Sanz Esteban, & Bárcena Rodríguez, 2011) Afiman que
las proteínas, junto a los carbohidratos y las grasas, son un macronutriente
necesario para nuestro organismo. Están formadas básicamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, aunque algunas también pueden contener azufre
y fósforo.
Asimismo, las proteínas están compuesta de aminoácidos. Existen varios
tipos de éstos que forman parte de las proteínas, y diferenciarse en aminoácidos
esenciales y no esenciales. Entre ellos tenemos:
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A) CACAHUETES
B) LECHE
C) SALMÓN
D) PECHUGA DE PAVO
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Una comida con 85g de pechuga de pavo contiene 24g de proteínas y 146
calorías.
E) PECHUGA DE POLLO
F) AVENA
G) HUEVOS
H) ALMENDRAS
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I) YOGURT GRIEGO
Casi el 50% de las calorías provenientes del yogur griego son de proteínas.
Este alimento contiene bastante grasa y, por tanto, la versión light es una mejor
opción. El yogur griego es bueno para aumentar la masa muscular y, a la vez,
acelera el metabolismo basal para quemar grasa cuando descansas. También es
rico en vitamina D y calcio.
J) FILETE DE TERNERA
K) LENTEJAS
L) ATÚN
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III. IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS
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3.3 CUANDO FALTAN PROTEÍNAS
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IV. CONCLUSIONES.
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V. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS.
Cabrera Padilla, A. M., Sanz Esteban, M., & Bárcena Rodríguez, J. (2011). La organización del
cuerpo de un ser vivo . Oxford University Press. Obtenido de Psicología y mente.
Campbell, Smith, & Peters , T. (2006). Bioquímica o biología molecular en la era postgenómica.
Barcelona, España: Masson S.A.
Robinson , S., & David . (1991). Valor nutritivo de los alimentos. España: Editorial Acribia.
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VI. ANEXOS.
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