SISTEMAS COLOIDALES EN LA INDUSTRIA

AGROALIMENTARIA

INTRODUCCIÓN

¿QUÉ ES UN SISTEMA COLOIDAL?

Un sistema coloidal simple consta de una fase dispersa de partículas llamada medio
dispersante en una segunda fase continua. Normalmente se considera que para el estado
coloidal, que las partículas han de tener un diámetro inferior a 1 m. Una partícula
coloidal es mucho mayor que las moléculas del medio dispersante, pero
suficientemente pequeñas para que su movimiento browniano no sea interferido
por la acción de la gravedad

Alimentos  Sistemas coloidales

Extructura coloidal  Propiedades del alimento
Interacciones coloidales  Estabilidad del sistema Ingeniero
Tecnologías actuales  solución eficaz de los problemas coloidales

Superficiales y electrostáticos
Adsorción
Componentes fisicoquímicas Interacciones moleculares e interpartículas.
Análisis termodinámico
Propiedades de los hidrocoloides.

I. ESTRUCTURA Y ESTABILIDAD COLOIDAL

I.1. ESTRUCTURA COLOIDAL DE LOS ALIMENTOS

 Fase dispersa (partículas):cristales, gotas, burbujas,..

- Separadas e independientes.
- Unidas en agregados sueltos o formando una macromolécula o red de agregados.
- Estado físico: sólido, líquido o gas.

 Fase continua.
-Estado físico: sólido, líquido o gas.
-Continuidad interrumpida por las partículas y los puntos y superficies de contacto
entre ellas.

 Material de interfase.

 Emulsionantes / estabilizantes:
-Naturaleza anfifílica: tensoactivos de bajo peso molecular, proteínas.

1
 -Pueden ser segmentos moleculares de la propia partícula dispersa (dispersiones
proteicas.

A
c
ei
te A
g
ua A
g
ua


A
c
ei
te A
c
ei
te
A
g
ua

 Propiedades de los coloides:

 Liofilos / liofobos.
-Dependiendo de la afinidad química de la interfase por la fase continua.

 Una gran cantidad de área de interfase.

- Área superficial de todo el material disperso.
- Gran acumulación de energía libre en la interfase dad la falta de afinidad química
de las fases.
- Tendencia a la separación de fases: inestabilidad termodinámica.
-
 Propiedades fuertemente afectadas:

Fase continua: Viscosidad, conductividad eléctrica y constante dieléctrica,

densidad.

Fase dispersa: carga superficial, tamaño de partícula (medio y distribución ),

polarizabilidad eléctrica,...

Interfase: tensión de la interfase, cargas eléctricas superficial, propiedades

mecánicas (viscoelasticidad).

 Tipos de estructuras coloidales

a) Partículas esféricas dispersas.

b) Partículas esféricas agregadas.
c) Partículas no esféricas.
d) Macromoléculas desorganizadas.
e) Macromoléculas compactas.
f) Macromoléculas asociadas dentro de un gel.
g) Macromoléculas adsorbidas en la interfase.
h) Macromoléculas enlazadas entre partículas.
i) Partículas atrapadas en redes macromoleculares.

2
 Clasificación de los sistemas coloidales

Fase dispersa Fase continua Sistema coloidal Ejemplos

L L Emulsión Leche, mayonesa, cremas

Soluciones de proteínas, jaleas, postres,

S L Dispersión, sol, gel
grasas, purés.

Sol sólido Emulsión

L S Mantequilla, margarina, chocolate
sólida
Sol sólida
S S Caramelos parcialmente cristalizados
Dispersión sólida
G L Espumas Clara de huevo o crema batida,
L G Aerosol Nieblas
S G Aerosol Humos
G S Espumas sólidas Migas de pan, helados

 Observación microscópica de diferentes sistemas coloidales

 Identificación de cristales de grasa en mantequilla/ margarina.

Fundir el producto y enfriar lentamente se forman cristales de > tamaño

Objetivo del lente 10X
 Grasa liquida en emulsiones O/W (Mayonesa) y W/O (margarina).

Colocar muestra en el porta

Teñir con color rojo aceite O, tiempo = 5 min.
Colocar el cubre sobre el material teñido.
Gotas de aceite (Mayonesa), fase continua (margarina) color rojo anaranjado
Luz polarizada zonas birrefringentes (cristales de agua)

 Estabilizantes (gomas ) en emulsiones.

Muestra en el porta
Azul de toluidina al 0.1% en el cubre
Colocar el porta sobre el cubre
Esperar 1 minuto
Gotas de agua, tejido vegetal  azul de toluidina

 Grasa liquida en emulsiones O/W (Mayonesa) y W/O (margarina).

Gota de agua + polvo de almidón en el porta

Colocar el cubre
Observa al microscopio con luz polarizada
Aspecto birrefringente de los gránulos de almidón
----------------
Gota de almidón gelatinizado en el porta
Gota de disolución de yodo al 1% y extender con el cubre

3
 Observa al microscopio a 10X y 20X con iluminación intensa y luz polarizada
Restos de almidón  birrefringentes
Lixiviación de amilosa  teñida con Yodo

 Almidón en natillas instantáneas

Gota de agua + polvo de natilla en el porta

Adiciona 1 gota de disolución de yodo al 1%
Observa al microscopia con luz polarizada
Gránulos de almidón  aspecto birrefringente
Zonas con almidón pregelatinizado  teñida con Yodo

 Material disperso (vegetal) en salsa de tomate o mostaza.

Gota de muestra + azul de toluidina al 0.1% y extiende con el cubre

Esperar 1 minuto
Tejido vegetal  azul de toluidina.
Células de mucílago de la mostaza  color rosa
Cáscara de la semilla  color rosa

Taller-Práctica

Identificación de diferentes sistemas coloidales

FOTOS

I.2. ESTABILIDAD COLOIDAL.

 Termodinámica de la ruptura coloidal.

aceite

agua

A B C D

Estado I Estado II
Fases separadas
Sistema monodisperso

Fuerzas de Van der Waal

Fuerzas electrostáticas
Fuerzas Responsables Fuerzas estericas
en la ruptura coloidal Fuerzas de hidratación
Fuerzas hidrofóbicas
Fuerzas de separación de fases.

4
 Cinética de agregación  Barreras de energía (proximidad de partículas)
Barreras de energía  Interacciones de las partículas en la superficie

 Variación de la energía libre

FLOCULACIÓN

I
Gmax

G
COAGULACIÓN

II

Coordenadas de agregación

 Vida media de un sistema coloidal = f(Gmax)

G max Vida media

0 0,6 s
1 1s
5 30 s
10 1,2 h
15 23 h
20 3 años
50 3,1 años
 Estabilidad por viscosidad.

 fase continua + control cinético  estabilidad

 Fuerzas de interacción entre partículas

 Fuerzas atractivas de Van der Waal (UA)

Interacciones dipolo permanentes o inducidos

Interacciones de moléculas no polares
r = distancia entre los centros de masa
uij(r) = -ij/ r6 ij = Cte , f( polarizabilidad molecular)

UA=  uij(r)
La fuerza de dispersión son descritas como la inducción a la polarización sobre una
molécula debido al campo de polarización instantáneo de otra molécula.

5
Función de:
d: distancia entre partículas
a: radio de las partículas.
AH: Constante de Hamaker (naturaleza del material disperso). AH=  2 i  j  ij

Partícula dispersa (1) en un medio fluido (2)

AH = A11+ A22+2 A12 = (A111/2-A221/2)2

Partículas dispersas (1 y 2) en un medio fluido (3)

AH = - (A11< A33< A22 )

AH a 3 d 2d
U A (d )   (1  (  Ln ))( ) (d<<a)
12d 8 a a

16 AH a 6
U A (d )   (d>>a)
9d 6

Ecuación simplificada de Schenkel y Kitchemer

2.45 2.17 0.59

U A ( d )   AH a (   )
120 d 2
720 d
2 3
3360 2 d 4

Valores típicos de la constante de Hamaker para varios materiales (a) en el vacío

(b) en agua
Acido
agua Poliestireno n-decano
esteárico

A H 10 20(J)
4 5 6 5
en vacío

A H 10 20(J)
- 0,2 0,4 0,5
en agua

 Partícula coloidal en un medio iónico

6
 Io n e s d ifu s o s
Io n e s a d s o r b id o s
+
+ + D o b le c a p a e lé c tr ic a
+ + K -1
+
+ +
1  r  o kT 1 / 2
+ + - + + K  ( )
-
+ 2 Z 2e 2c
+ - + + -
+ +
+ + + -
- + + + +
a
+
+ + -
- + +
+ + + + +
P la n o d e m o v ilid a d + - + + -
e le c t r o f o r é tic a + - + +
-
+ + +
+ + +   , P o te n c ia l
+
e l é c t r ic o s u p e r f i c i a l
+
P la n o d e S te r n +     P o t e n c i a l e l é c t r ic o
E n e l p la n o d e S te r n

r: Constante dielectrica relativa del medio continuo e: Carga del electrón
o: Constante dielectrica relativa en el vacío Z: Valencia del contraión.
k: Constante de Boltzman. : Potencial zeta
c: Concentración del electrolito K-1: Doble capa eléctrica

 Teoría de Gouy-Chapman de la doble capa

Consideraciones: - Distribución de la carga uniformemente en la superficie.

- Se aplica solo en la región difusa.

Fq1q2 = q1q2 / 4 r 0r2 (Fuerza entre 2 cargas en un sistema electrostático)

exp 0  1

1   e  KZ
  ln   K = f( kT)  = f()
1 e  KZ 
exp 0  1

KZ`*
Potencial eléctrico a través de la doble capa difusa para un electrolito monovalente a
25ºC. (A) 0= 10 mV (B) 0= 100 mV .

Si <<1  /0 = /0 = e-KZ*

z* = K  el potencial electrico disminuye en 1/e.
-1

Si >>1  desviación de la caida exponencial

7
  Fuerzas de repulsión electrostática (Ur).

Función de:
d: distancia entre partículas
a: radio de las partículas.
r, 0: Constantes dieléctricas del medio
k-1: longitud de la doble capa eléctrica.
0: potencial eléctrico superficial.

U R (d )  2 r  o a o ln(1  e  kd ) (a>>K-1)

U R ( d )  4 r  o a 2 o2 e  kd / (d  2a) (a<<K-1)

Favorece:
a) Ancha doble capa eléctrica b)  constante dieléctrica c)  potencial zeta
d) iones monovalentes de  concentración. e) medios acuosos sin solvente orgánico
f) Potencial superficial 0

A: Fuerzas de atracción B: Fuerzas de repulsión z*: distancia

 < 0 (igual signo)

K-1= 3.2 I-1/2 I = mizi2

 Teoría de DLVO (Derjaquin, Landau, Verwey y Overbeek)

U(d) = UA(d) +UR(d)

8
 Sistema estable frente a la coagulación: Umax> 25 : 2a < 0.5 m y fuerza iónica baja.
 Floculación  Umin.
 Coagulación por adición de sales: concentración crítica (c*). U (d) = 0 , d(U(d)) / dd= 0

c* = c0r3T54 / AH6

Dependencia de la coagulación en el plano concentración de sal (c*) frente el potencial de

Stern (). AH = 10-19 J.

II. FUNCIÓN DE LAS MACROMOLÉCULAS EN LOS SISTEMAS COLOIDALES

9
 II.1. Influencia de las macromoléculas en la estabilidad coloidal.

 Depende del carácter hidro-lipofílico de la cadena macromolecular y de la

concentración:

 Carácter anfifilico (proteínas) Mecanismo de adsorción interfacial

Depende de  Grado de disociación

Cargas superficiales
Polarizabilidad.
Poder solvente
Adsorción en la interfase:
 Estabilización estérica (C ).
 Desestabilización por entrelazado de partículas (C ).

 Carácter hidrofílico (Polisacáridos):

Solvatación en el medio acuoso.

 Función espesante / gelificante: Estabilización por disminución de la difusión
(movilidad) de las partículas (C ).
 Función desestabilizante (separación de fases): Efecto de exclusión (C).

II.2. Propiedades de las macromoléculas en disolución

1. Propiedades relacionadas con las interacciones segmento-segmento y

segmento –solvente

 Distancia extremo- extremo. Radio promedio de giro y el parámetro .

 Parámetro de flory- Huggins: 

2. Propiedades relacionadas con el tamaño molecular:

 Polidispersidad
 Tamaños moleculares promedio

3. Propiedades relacionadas con el nivel de concentración y las interacciones

moleculares segmento-segmento segmento-solvente.

 Comportamiento en régimen diluido y semidiluido.

 Separación de fases: incompatibilidad termodinámica.

4. Propiedades eléctricas de las macromoleculares en relación con el entorno

acuso:

 Carga neta.
 Modelos de hidratación.
1. PROPIEDADES RELACIONADAS CON LAS INTERACCIONES SEGMENTO-
SEGMENTO Y SEGMENTO-SOLVENTE:

 DISTANCIA EXTREMO-EXTREMO. RADIO PROMEDIO DE GIRO Y PARÁMETRO .

10
- Macromolécula flexible más menos extendida en disolución: configuración de ovillo
estadístico (proteínas como gelatina. Caseína y polisacáridos.

Configuración i entre las n posibles.

r r: Distancia extremo-extremo.
rp: Distancia promedio para todas las
configuraciones posibles

rp = ri2  1/2 = m1/2

m = no de elementos/ segmentos de la cadena macromolecular.

 = f (masa molecular, interacciones segmento-segmento, segmento-solvente)
=f (T, estructura química de la macromolécula, flexibilidad de los enlaces).

Longitud de enlace (b)

Angulo de enlace
Grado de rotación

Buen disolvente: atracción seg-sol  atracción seg-seg.

  1 rp  rp ideal.

Mal disolvente: atracción seg-sol  atracción seg-seg.

  1 rp rp ideal.

Disolvente ideal : atracción seg-sol  atracción seg-seg.

 = 1  rp ideal.

 Radio promedio de giro RG:

- Medible por Light-Scattering, Nuclear magnetic resonance, Neutron-Scattering.
viscosidad intrínseca.
- Radio de la esferas equivalente con el mismo volumen molecular.
- Relacionado con el volumen hidrodinámico de la macromolécula.

1 m 2
RG2   ri
m i 1 ri
Sin interferencia física
entre segmentos 1
RG2    m1 / 2
6
 RG de cadenas ramificas son menores que en cadenas con el mismo peso molecular.

RG (buen disolvente)  RG >>

RG (Disolvente ideal.)
RG (Mal disolvente)  RG <<

11
 Parámetro de Flory-Huggins (X):
- Parámetro molecular relacionado con las energías de interacción solvente -
solvente, segmento - segmento, segmento -solvente.

 Potencial químico del disolvente en una disolución macromolecular.

1  10  RT ln f1 x1  General

MODELO DE LATICCE

1  10  RT (ln(1   2 )  (1  m1 )  2  X 22 )  2= fracción vol. soluto

X = Parámetro molecular

Contribución entropía
contribución entalpía.

 = Energias atractivas entre 2 moléculas

X = (2 12 -  12 -  22) z / 2kT k = Cte Boltzmann´s
z = Número de co-ordenación Laticce
 ij = -K i  j  i  j = Polarizabilidad molecular

Buen disolvente: los segmentos tienden a repelarse    0.5

Mal disolvente: Los disolventes tienden a atraerse    0.5
Disolvente  : Se anulan la contribución entropía y entalpía

comportamiento SOLVENTE ideal   = 0.5

 los valores de  se modifican si cambian f1:

 Adición de solutos competidores (azúcares, sales, ácidos.....).

 cambios de temperatura (cambio en las interacciones moleculares)
 para   crìtico. PRECIPITACIÓN O GELIFICACIÒN
(atracción de segmentos).

 > 1  X < 0.5  BUEN SOLVENTE

 < 1  X > 0.5  MAL SOLVENTE
 = 1  X = 0.5  SOLVENTE IDEAL
X = 0  DISOLVENTE ATERMICO
2. PROPIEDADES RELACIONADAS CON EL TAMAÑO MOLECULAR

POLIDISPERSIDAD

 Las disoluciones /dispersiones de macromoléculas son polidispersas una distribución

de tamaños de cadenas / partículas macromoleculares.

12
 En muchos casos no se conocen exactamente la distribución de tamaños, sino un
tamaño promedio determinado experimentalmente.

TÉCNICAS  Presión osmótica

Filtración
Sedimentación  Fotosedimentación, sedimentación por rayos X,
densimétrica y gravimétrica
Microscopía  Óptico, TEM, Cryo-SEM.
Conductividad eléctrica ( Coulter counter)
Difracción laser

INFLUENCIA  Estabilidad, reactividad química, opacidad, velocidad de disolución y

resistencia del material

 En un sistema con Ni partículas de masa relativa Mi la masa relativa media es :

N M i i
x 1

MX  i

N M i
i i
x

X = 0  Peso promedio en número: Mn

X =1 Peso promedio en peso: Mm
X = 2 Peso promedio z: Mz
Peso promedio viscoso

Mn  Mm  Mz Mz  MZ+1 ...

Mm / Mn, MZ / Mm,.....índices de polidispersión

Polidispersidad: característica coloidal  diferentes veloc. de sedimentación / cremado.

3. PROPIEDADES RELACIONADAS CON EL NIVEL DE CONCENTRACIÓN Y LAS

INTERACCIONES MOLECULARES SEGMENTO-SEGMENTO SEGMENTO-
SOLVENTE.

 DISOLUCIONES MACROMOLECULARES SEMIDILUIDAS

 La concentración macromolecular en los sistemas coloidales típicos se mueven entre

los límites de alta dilución y alta densidad de cadenas, en lo que se describe como
intervalo de semidiluciòn.

Disolución diluida Disolución semidiluida (C *2 )

13
 m
C 2*  3
rav b m-4/5
3

SOLVENTE
ATÉRMICO
 *2  m-4/5 2= Fracción volumétrica del soluto
  10 (cadenas de 10.000 segmentos de un sistema monodisperso)
*
2
-3

Representación esquemática del paso de una disolución diluida (a) a una semidiluida (c), mostrando
el comienzo del solapamiento de ovillos (b) a C2= C *2 .

 El comportamiento termodinámico de las disoluciones macromoleculares en situación

de semidilución no difiere en gran medida de diluido:

   2
2
- La presión osmótica en régimen diluido
- La presión osmótica en régimen Semidiluido    b 3  92 / 4 (Daud et al,
1975)
- La distancia promedio extremo – extremo en régimen semidiluido es función del
número de segmentos por esfera de diámetro  .

rp =( m/nb)1/2  bm1/2  -1/8

Figura. Representación esquemática de una disolución semidiluida. Cada cadena puede

representarse por una secuencia de esferas equivalentes (círculos punteados), similares a los
ovillos aislados, que contiene cada una nb segmentados y diámetro característico .

Los biopolímeros cargados (polielectrolítos) la fuerza iónica influye en las

dimensiones de la macromoléculas y en las interacciones

14
 Régimen semidiluido (polielectrolítros)  Fuerzas iónicas moderadas.

 SEPARACIÓN DE FASES

 Una mezcla de partículas + macromoléculas + mal disolvente  Termodinámicamente

inestable y experimentar separación de fases por  T y por composición.

 La separación de fases ocurre cuando X  Xcrítico, la curva  Vs soluto  Punto de

inflexión.

 X < Xcrítico la disolución macromolecular es estable

X > Xcrítico se separa en 2 fases de distinta composición. A medida que  X , una de las
fases tiende a ser disolvente puro (2  0) y la otra macromoléculas puras (2  1).

 De la ecuación matemática de punto de inflexión puede deducirse el valor de Xcrítico

(1  m1 / 2 ) 2
Xcrítico =
2m

1
crítico = (1  m1 / 2 )
 La separación de fases ocurre para una fracción volumétrica de soluto crítico a la
temperatura de disolución súper-crítica. Cuando en un sistema X  0.5, éste está cerca
del punto súper-crítico de disolución.

 En un sistema ternario (disolvente y 2 polimeros), la separación de fases ocurre en

función de las interacciones relativas macromolécula1–solvente, macromolécula2-
solvente y macromolécula1-macromolécula2. Una situación similar puede darse en
sistemas con partículas coloidales

4. PROPIEDADES ELÉCTRICAS DE LAS MACROMOLECULARES

 La mayoría de las macromoléculas alimentarias poseen carga neta debido a la

disociación de grupos funcionales o a la adsorción de pequeños iones de la disolución.

 POLISACARIDOS: Sulfato (Carragenatos), grupos carboxilo (Alginatos),

iones adsorbidos (Almidones).
 PROTEINAS: Carboxilo, amino, hidroxilo, sulhidrilo, imidazolio, guanidinio y
fosfato (en fosfoproteínas).

- Los grupos sulfato son electrolitos fuertes: cargados negativamente en todo el intervalo
de pH.
- El aminoácido Arginina está ionizado + para pH < 12.5 . Todos los demás grupos son
electrolitos débiles y su ionización depende del pH, fuerza iónica y temperatura.

RCO2H RCO2- + H+
K = ( RCO2-)( H+) / (RCO2H)  pKa = -log Ka

15
El intervalo de pH en que un determinado grupo ionizable cambia de un 1% de ionización
a un 99% es de aproximadamente 4 unidades (pK  2).

El pK depende de la fuerza iónica y constante dieléctrica del medio, de la naturaleza

de los grupos adyacentes y de si la proteína esta desnaturalizada o adsorbida en
una interfase.

Valores de pK de algunos grupos ionizables de proteínas a 25ºC

Grupo
-carboxilo
Carboxilo (ácido aspartico)
Carboxilo (ácido glutámico)
Imadazolio (histidina)
-amino
Sulfhidrilo (cisteina)
Hidroxilo (tirosina)
-amino(lisina)
Guanidinio (argenina)
Carga pK
- 3,5
- 4
- 4,5
+ 6
+ 7,5
+ 9,5
+ 10
+ 10,5
+ 12,5

 Las proteínas son moléculas anfóteras que pueden tomar cargas (+) o (-) a un
determinado Ph, como resultado del balance de cargas a lo largo de la cadena.

Carga neta = 0  pH = pI (Punto isoeléctrico)

PI depende de la composición iónica de la disolución

 La conformación de la proteína viene determinada por el efecto neto de un gran

número de interacciones débiles no covalentes, polares y no polares. La aparición
de una serie de enlaces de hidrógeno entre grupos amido próximos ( C=O---H-N) un
factor de determinadas secuencias. Las más frecuentes son las hélices  y las
láminas  . En ambas estrecturas los àtomos se sitúan de manera que se forma el
numero máximo de enlaces de hidrógeno entre (hélices  ) o inter cadena (lámina  )
y las macromoleculas se hacen màs estables. En las dos estructuras las cadenas
laterales del esqueleto macromolecular se sitúan hacia fuera del plano de los enlaces
de hidrógeno. Las estrecturas de hélice solo se dan en fragmentos de las cadenas
proteicas porque algunos aminoácidos, por su estructura, rompen la secuencia
adecuada (p.e. prolina por el ciclo, valona e isoleucina por el gran volumen de su 
sustituyente).

 Interacciones no covalentes: atracción y repulsión iónicas, puentes de

hidrógeno entre grupos polares, asociaciones hidrofòbicas entre cadenas
hidrocarbonadas laterales y fuerzas de van der waals.

 Una proteína globular contiene diferentes regiones de estructura secundaria

(hélices  , ovillo estadístico ....) plegadas en forma compacta en lo que constituye se
estructura terciaria . Aparecen regiones heliocoidales, zonas extendidas de cadena

16
 con formación de marcados codos; algunas de estas zonas extendidas forman láminas
 con otras zonas de la cadena. Las interacciones no covalentes de las cadenas
laterales de hélices y las láminas contribuyen a la estabilización de la estructura
terciaria. En la estructura terciaria de proteínas globulares la mayor parte de los grupos
polares residen en la superficie en contacto con el entorno acuoso. Un 10-30% de los
apolares es forzado también a estar en la superficie, pero el resto está en la zona
interna.

 En solución acuosa la estructura de una proteína depende de: la temperatura, el pH,

la fuerza iónica y la constante dieléctrica. La destrucción de la estructura
secundaria y terciaria por calentamiento (50oC) se llama desnaturalización. Ya que
no se rompe enlaces covalentes, se pueden conseguir en algunos casos la
renaturalización con enframiento lento. La transición de una estructura compacta a una
desorganizada va acompañada de cambios en la rotación óptica (pérdidas de hélices)
y de viscosidad (aumento aparente del tamaño molecular).

 Por estudios de RMN y otras técnicas se prueba que existen en disolución acuosa
una familia de conformaciones similares y no una única organización espacial. La
velocidad de intercambio conformacional , al igual que la desnaturalización, ésta
afectada por el pH, fuerza iónica... y el conjunto de conformaciones está limitado por la
presencia de grupos disulfuro -S-S- (estructura con cisteina).

 Las propiedades físicas de una disolución acuosa de proteínas son muy dependientes
de la carga neta del macroión:
 Debido al aumento de las interacciones repulsivas, el valor del rp aumenta a
medida que pH se aleja del pI y el valor de  aumenta. La adición de la sal
atenúa las fuerzas repulsivas, al rodear los iones los grupos cargados. La
viscosidad de una solución diluida de proteína refleja el cambio del tamaño
molecular con el pH: es más pequeña en el punto isoeléctrico y aumenta a
medida que el pH se aleja de éste.
 Interaccionan con material tensoactivo, por lo que sus propiedades eléctricas
en este caso difieren las disoluciones de proteína pura.
 En emulsiones interaccionan con lípidos en la interfase O/W. También se han
descrito interacciones con los polisacáridos.

EL ENTORNO ACUOSO.

 Propiedades únicas del agua como disolvente de electrolitos: sales y macromoleculas

ionizables (macroiones).
 Estructura tridimensional de enlaces de hidrógeno e inusualmente elevada constante
dieléctrica ( r = 78 a 300k) debido a:

1. Gran momento dipolar (1,84 debyes).

2. Pares solitarios de electrones en átomo de O: puede actuar como ácido de
lewis (dador de electrones).
3. Polarización de cooperativa del agua líquida en presencia de un campo
eléctrico.

 Modelo de hidratación: capa primaria de moléculas dipolares de disolvente

orientadas y fuertemente enlazadas, rodeada de la capa secundaria
desorganizada estructuralmente.
17
 Macroión con bajo grado de ionización: centros de carga (esferas de
hidratación) aislados con movimiento relativo restringido.
 Macroión con alto grado de ionización: coesferas de hidratación que se
solapan dando lugar a co-cilindros de hidratación. Estos están
distorsionados debido a la localización de las cargas en la cadena: a lo
largo del esqueleto macromolecular y en las cadenas laterales polares.
Macroión desde una visión estructural de corto alcance: entidad cargada
con fluctuaciones de densidad de carga periférica debidas a diferente
grado de ionización local y de la fracción de puntos cargados unidos a
iones simples. Desde una visión de largo alcance: simple partícula
cargada.
 El efecto “ Salting out” (precipitación por iónes): cuando la fuerza iónica de
la disolución es muy grande los compuestos no-electrolitos precipitan: la
competencia de los iónes por el agua impide la solvatación de las
moléculas. Disminuye el agua”disponible”. Macromoléculas: mezcla de
segmentos electrolitos y no electrolitos.
 El “salting out” de una macromolécula se relaciona con cambios en la
“calidad” del disolvente: Paso de buen a mal disolvente.

El buen disolvente  estructura abierta de ovillo estadístico.

El mal disolvente  estructura densa de segmento Separación de fases

 La hidratación de las proteínas es intrínseca a su estructura y propiedades.

Pocas proteínas pueden ser deshidratadas con recuperación reversible de sus
propiedades iniciales. Alteraciones en el entorno solvente pueden conducir a
cambios importantes en su conformación y función. La transición “ hélice 
cadena desordenada” es altamente sensible al grado de solvatación.

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