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RESULTADOS

1. Escriba si observó precipitado en el interior de la bolsa y a qué puede corresponder


En el interior si se observó un precipitado, y esta corresponde a las proteínas del suero:
La globulina y albumina, se debe a que tienen un gran tamaño molecular y que son
insolubles.
2. ¿Qué observó al añadir ácido tricloroacético al 10%?
Se pudo observar una pérdida de color de la albúmina, con la formación de un
precipitado, se libera H+ con lo cual el ph se redujo.
3. ¿Fue posible disolver el precipitado del tubo con agua destilada? ¿Qué ocurrió al
añadir el NaCl al 10%?
No fue posible disolverlo con agua destilada. Al agregar el Na Cl ambas proteínas se
disolvieron.
INTERROGANTES
1. ¿Por qué es necesario renovar el agua destilada del beaker cada cierto tiempo?
Una vez obtenido un homogeneizado de células o tejidos, este se retiene en un saco
construido con un material cuyos poros son ultramicroscópicos como el celofán.
Posteriormente, el saco se suspende en agua destilada, las moléculas pequeñas que hay
en el extracto , tales como las sales minerales, atravesarán los poros, pero las proteínas
quedarán retenidas. El agua se sustituye varias veces para que los solutos pequeños
puedan seguir difundiéndose.
2. ¿Cuál es el fundamento de la precipitación de las proteínas por el ácido
tricloroacético?
Un ácido fuerte, es un ácido con una alta capacidad para donar su ión hidrógeno. Sin
embargo, el ácido TCA no produce ión hidrógeno alguno, pero disocia su ion cloro y así
produce el ión acetato, que es ácido. No solo hay competencia del ión cloro por las
ligaduras de hidrógeno de las proteínas con el agua, sino también un marcado cambio
de ph. De manera que ambas funcionan simultáneamente produciendo la precipitación
de la proteína.
3. ¿Con qué experimento podría Ud. Demostrar que las proteínas no difundieron a través
de la bolsa de celofán?
REACCIONES COLOREADAS
 Reacción Xantoproteica: Formación de un compuesto aromático nitrado de
color amarillo, cuando las proteínas son tratadas con ácido nítrico concentrado.
Al neutralizar con un alcalí vira a un color naranja oscuro.
 Reacción del Biuret: Cuando una proteína se pone en contacto con un alcalí
concentrado , se forma una sustancia compleja denominada Biuret (NH2-CO-
NH-CO-NH2) que en contacto con una solución de sulfuro cúprico, da una
coloración violeta.
INTERROGANTES

1. ¿Cuál es el PI de la Caseína? Fundamente su respuesta.


El PI es 4.5 ya que cuando hemos puesto a la caseína en un PH igual a su PI esta se volvió
turbia, lo que significa que se precipitó.
2. Se altera la estructura primaria de las proteínas, cuando se encuentra a un pH que
coincide con el valor de su PI? Fundamente su respuesta.
No, ya que la desnaturalización de la proteínas consiste en el rompimiento de sus
enlaces que unen la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria quedando solo su
estructura primaria.
3. ¿Por qué se precipita la caseína en su PI? ¿Es este proceso reversible?
En el punto isoeléctrico (pI), se encuentran en equilibrio las cargas positivas y negativas
por lo que las proteínas presenta su máxima posibilidad para ser precipitadas al
disminuir su solubilidad y facilitar su agregación. Este proceso es reversible.
4. El PI de la ureasa es 5.0 será mayor su solubilidad si se encuentra disuelta en un
tampón acetato de 4.7 o si se encuentra disuelta en un tampón fosfato 7.8 ¿Por qué?
Será más soluble en el tampón fosfato 7.8 ya que se encuentra más lejos de su punto
isoeléctrico 5.0.
EXPRESIÓN DE RESULTADOS

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superficie

INTERROGANTES
1. Escriba el mecanismo de acción de la urea 8M, SDS Y DTT.
Las soluciones concentradas de urea (8M) causan desnaturalización de proteínas , ya
que compiten con los enlaces de hidrógeno intermolecular que mantiene la estructura
de la macromolécula.
El “SDS” se une a la mayoría de proteínas en una cantidad aproximadamente
proporcional a la masa molecular de la proteína, alrededor de una molécula por cada 2
residuos de aminoácidos.
DTT se utiliza para reducir los enlaces disulfuro de las proteínas, para evitar la formación
de enlaces peptídicos.
2. Escriba la reacción química catalizada por la catalasa:

3. ¿Es la catalasa una proteína simple o conjugada? Fundamente su respuesta.


Se puede catalogar como una proteína conjugada, ya que esta posee un grupo protético.
4. ¿Con qué experimento podría demostrar que la desnaturalización no afecta la
estructura primaria de la proteína?
La desnaturalización llegaría a romper enlaces peptídicos, los que mantienen firme la
estructura primaria, entonces en la solución hubieran aparecido aminoacidos libres. Por
lo tanto: después de desnaturalizar una proteína (clara de huevo) probar con ninhidrina
la presencia de aminoacidos libres en la solución. Si no está la coloración típica violeta
de ninhidrina, no hay aminoacidos en la solución, no ocurrió destrucción de enlaces
peptidicos.
5. ¿Qué importancia podría tener en clínica la búsqueda de actividad catalásica en la
orina?
La prueba de catalasa es usada por los microbiólogos en el laboratorio para reconocer y
diferenciar las especies bacterianas. A veces la prueba de catalasa se combina con otras
pruebas, como la prueba de resistencia a los antibióticos. Aunque no puede identificar
un organismo específico por sí sola, la prueba de catalasa es una herramienta
importante en los experimentos biológicos y esta prueba aplicada en una muestra de
orina podría detectar infecciones urinarias.

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