UNIVERSIDAD MAYOR DE SAN ANDRES

FACULTAD DE INGENIERIA
CURSO BASICO
Laboratorio de Orgánica
QMC 200L

TITULO: PROTEINAS

DOCENTE: ING MARCOS CHAMBI YANA

ALUMNOS: GUTIERREZ MARTINEZ ALEJANDRA

GRUPO: “B”

FECHA: 25 deJuliode 2013

 INDICE

I. OBJETIVOS ………………………………………………………….……………….4
II. FUNDAMENTO TEORICO…………………………………………….…………….4
COLÁGENO………………………………………………………….………………..4
ESTRUCTURA DEL COLAGENO……………………………….……………6
REVISION DE LOS DISTINTOS TIPOS DE COLAGENO…………………8
COLAGENO TIPO I…………………………………………………….8
COLAGENO TIPO II…………………………………………….…......9
COLAGENO TIPO III………………………………………….…..…...9
COLAGENO TIPO IV y V……………………………………… ……10
PROPIEDADES GENERALES……………………………………………….10

GELATINA………………………………...…………………………………………10
MATERIAS PRIMAS………………………………..…………………………12
FABRICACION DE LA GELATINA…………..………………………………13
PROCEDIMIENTO ALCALINO (GELATINA TIPO B)…….……….13
PRECURSOR ACIDO (GELATINA TIPO A)…………….…………18
PROPIEDADES FÍSICAS DE LA GELATINA………...…………………….21
VISCOSIDAD…………………………………………………………..21
RIGIDEZ DE LAS GELES……………………………………………21
LA FUSION DE LOS GELES Y SOLIDIFICACION DE LAS
SOLUCIONES…………………………………………………………23
PUNTO DE FUSION……………………………………….…………23
FORMACION DE GELES. AGREGACION MOLECULAR…..……………24
PROPIEDADES QUIMICAS DE LA GELATINA……………………………25

COLAS………………………………………………….…………………………………25
PRESERVACION DE LA CALIDAD DE LA COLA……..………………….25

III. MATERIALES Y REACTIVOS…………………………………………………….27

IV. PROCEDIMIENTO………………………………………………….………………28
V. DATOS EXPERIMENTALES………………………………………..…………….31
VI. CALCULOS Y RESULTADOS……………………………………………………33
VII. GRAFICOS…………………………………………………………………………..35
VIII. COMPARACION CON DATOS BIBLIOGRAFICOS……………………………36
IX. OBSERVACIONES…………………………………….……………………………39
X. CONCLUSIONES……………………………………………………………………40
XI. BIBLIOGRAFIA…………………………..………………………………………….42
XII. ANEXOS. …………………………..…………………………………………….….43
ESTUDIO DE LA ESTABILIDAD TERMICA DE LA RED DEL
COLAGENO…………………………………………………………………..43
USO COSMETICO DEL COLAGENO…………………….……………….43
USO MEDICO DEL COLAGENO…………………………………………..44
ASPECTOS BASICOS SOBRE ASHESIVOS………………….…………45
CONDICIONES GENERALES PARA UNA BUENA ADHESION…….…45
PEGAMENTOS EN GENERAL……………………………………….…….47
OBTENCION DE GELATINA COMESTIBLE – SECUENCIA DE
PROCESOS………………………………………………………………..…48
PROCEDIMIENTO…………………………………...………………………50
 1. Objetivos
 Extraer el colágeno hidrolizado (geatina) apartir de fuentes de animales, por el
método de extracción para su posterior industrialización.
2. Fundamento teorico

Colágeno

El colágeno es una proteína que se compone en fibras, es segregada por las células del tejido
conjuntivo llamadas fibroblastos.

Constituye entre el 25% y el 30% de la masa proteica total del organismo y el 80% del tejido
conectivo total.

Esta proteína, está formada por los aminoácidos como la glicina, prolina, hidroxi-prolina y la
arginina, es importante también la cantidad de zinc, cobre y silicio.

El colágeno se encuentra en todas las estructuras importantes del cuerpo como los huesos, los
tendones y los ligamentos, forma parte de los tejidos conectivos y concretamente da firmeza a
la piel, por lo que el colágeno es vital en la elasticidad de la piel.

El término colágeno (del griero kola, que significa cola, y egonomen, equivalente a producir).

El colágeno es un material extracelular fabricado por los fibroblastos y es una proteína fibrosa
que resulta relativamente insoluble en agua, en contraposición a otras familias de llamadas
globulares, que sí son solubles en agua.

La base molecular del colágeno está

constituida por cadenas de polipéptidos y
cada uno de éstos es un polímero de
aminoácidos. Es decir, son cadenas
constituidas por aminoácidos, que son
unidades moleculares pequeñas. Cada uno
de estos aminoácidos se caracterizan por
tener por lo menos dos funciones distintas:
una amino y una ácida en la misma unidad
molecular. Los polipéptidos no son más que
cadenas de estos aminoácidos que se
encuentran en los organismos biológicos en
números limitados.

Antes de entrar en más detalles de la

constitución química de esta macromolécula
vamos a ver algunas propiedades físicas que
son importantes.
 En primer lugar, el colágeno está especialmente
concentrado en aquellos tejidos que soportan peso (el peso
del organismo), fundamentalmente los cartílagos y los
huesos. También existe colágeno concentrado en altas
proporciones en aquellas partes del organismo que
transmiten fuerza, como los tendones (ligamentos que
unen los músculos con las piezas esqueléticas). En tercer
lugar, el colágeno aparece en forma numerosa en aquellos
lugares como la dermis o las fascias (láminas que recubren
los músculos) sirven para proteger, o donde se necesita un material que resista la tracción o
los cambios de volumen. Finalmente, el colágeno, en una de sus formas, constituye
prácticamente una armazón de microfibrillas, que sostiene la estructura de todos los órganos y
vísceras del organismo.

En general, el colágeno aparece como un material altamente ordenado. En algunos lugares las
fibras de colágeno se disponen en forma estrictamente paralela. El ejemplo más típico es el de
los tendones. En otros lugares como la dermis, las fibras colágenas aparecen entrelazadas en
todos los planos del espacio de un modo muy apretado.

Estructura del colágeno.-

El peso molecular del tropocolágeno ha sido estimado entre 300.000 y 325.000. Cada molécula
de tropocolágeno esta constituida por tres cadenas de polipéptidos en cada una de las cuales
hay alrededor de 1000 aminoácidos. La estructura de la triple hélice del tropocolágeno es
fundamental y es característica de esta proteína fibrilar. Cuando existen defectos (incluso se
conocen ciertos defectos genéticos) por los cuales existen déficit en algunos aminoácidos que
constituyen la cadena de polipéptidos del colágeno, entonces la triple hélice no se puede
formar y en esos casos la molécula de tropocolágeno es defectuosa e incapaz de reconstituir la
fibrilla de colágeno (o sea, no existe o no se forma el colágeno). Eso se ve en algunas
enfermedades, algunas de origen hereditario y otras producidas por sustancias químicas,
drogas, etc. Cuando se analiza ya la composición química de estas cadenas de polipéptidos que
constituyen el colágeno, se ve que los aminoácidos que conforman el colágeno tienen una
distribución bastante regular, que es lo que caracteriza a las proteínas. Encontramos una
estructura que se llama repetitiva en la secuencia de aminoácidos que se simboliza de esta
manera:

Gli – x – y – Gli – x – y – Gli – x- y - Gli

0 sea, a lo largo de los 1000 aminoácidos que

constituyen cada polipéptido, encontramos que cada
tres, uno de ellos es la glicina, el aminoácido más
simple de todos y después encontramos dos
aminoácidos cualquiera y otra vez la glicina y otra
vez dos aminoácidos cualquiera y otra vez la
glicina. Pero x e y no son tampoco cualquier
aminoácido, sino que con mucha frecuencia en el
lugar de la x existe aminoácido específico del
colágeno que es la prolina y en el lugar de la y está la hidroxipolina, que son los que con más
frecuencia aparecen en el lugar de la x y de la y.

De modo que en síntesis lo que caracteriza al colágeno es esa secuencia repetitiva y la gran
proporción que tiene de glicina, prolina e hidroxiprolina. La prolina y la hidroxiprolina
constituyan juntas 22 % de todos los aminoácidos del colágeno. Se sabe que la hidroxiprolina
desempeña un papel fundamental y especial como elemento que estabiliza esta triple hélice.
Cuando hay defectos de la hidroxiprolina se traduce en la desorganización de la triple hélice y
por lo tanto de todo el colágeno.

Finalmente, existen otros dos aminoácidos que

se encuentran solamente en el colágeno, que
son lisina y la hidroxilisina.

Para terminar con esta parte de la

anatomía de la molécula del
tropocolágeno, tenemos que hacer un
pequeño agregado a esta disposición en triple
hélice. Las tres moléculas están
perfectamente entrelazadas a lo largo de toda
la molécula de tropocolágeno menos en las
puntas, aquí se pierde la triple hélice, de modo que podemos imaginar la molécula de
tropocolágeno como una barra (un cilindro) y en las extremidades las tres moléculas
polipeptídicas más desorganizadas y estas puntas son las que precisamente intervienen para
formar uniones químicas con las moléculas de tropocolágeno adyacentes.

El tropocolágeno como tal se forma en el fibroblasto y sale de él, pero la fibrilla de colágeno se
forma sólo por la agregación ordenada de este tropocolágeno y esa agregación ordenada se da
también de una manera muy regular y específica, que es lo que veremos ahora.

Cada molécula de tropocolágeno la podemos representar de esta manera:

0 sea, una molécula que tiene 300 m de longitud y que además está polarizada con dos
extremidades diferentes. En un primer sentido, las moléculas de tropocolágeno se ordenan a
lo largo unas de otras, pero en la segunda hilera de moléculas, en el colágeno nativo, hay una
hilera que vendrá más de atrás y así sucesivamente se colocan desfasadas.

La cuarta molécula coincide con la primera. Esta disposición desfasada explica la aparición en
el microscopio electrónico cuando se utilizan colorantes, una serie de bandas transversales
que resultan del alineamiento en sentido transversal de distintas partes de la molécula de
tropocolágeno que están dispuestas de esta manera.

Revisión de los distintos tipos de colágeno:

Colágeno tipo I

Se caracteriza porque la molécula de tropocolágeno en este caso está constituida por dos
cadenas que se denominan alfa 1 (I), o sea, dos cadenas alfa 1 idénticas y una segunda cadena
que se denomina alfa 2, que tiene una secuencia de aminoácidos distinta.
Este es un colágeno fabricado fundamentalmente por los fibroblastos. Predomina en el hueso,
en los cartílagos y en la dermis, o sea, que la mayor parte de colágeno de la dermis, que es lo
que nos interesa a nosotros, pertenece a este tipo I de colágeno.
Son las fibras más gruesas de todas, fuertemente birrefringentes al microscopio de
polarización y se tiñen selectivamente con un colorante específico del que se ha empleado en
los últimos tiempos, que se denomina picrosirius. Este colorante permite distinguir el colágeno
I del II del III y también del IV y el V. En este caso las fibras aparecen de un color amarillo rojizo.
Estas fibras tienen el bandeado transversal, sea la periodicidad transversal bien desarrollada,
bien característica y constituye el colágeno más importante desde el punto de vista
estructural.

Colágeno tipo II

Aparece en el cartílago y otras estructuras, como por ejemplo el liquido que rellena el globo
ocular llamado humor vítreo. Son fibras, por el contrario, muy finas, que no se ven o se ven
con dificultad en el microscopio óptico, pero sí se ven con el microcopio electrónico.
Son fibras que no presentan este bandeado característico que presenta las fibrillas del tipo I y
están constituidas por tres cadenas denominadas alfa 1 (II). Son tres cadenas iguales,
entrelazadas, donde lo característico es que hay más, hidroxilisina y lisina que en el colágeno
ordinario de tipo I.

Colágeno tipo III

Corresponde a lo que clásicamente se denominaba a las fibrillas de reticulina, que aparecían

impregnadas de color negro con las sales de Ag. Es un colágeno que aparece con mucha
frecuencia vinculado al músculo liso y es fundamentalmente el colágeno de las vísceras,
aunque también está presente en mayores cantidades en la dermis, sobre todo alrededor de
los nervios y los vasos sanguíneos que vimos que constituían parte de esa estructura.
Desde el punto de vista de la composición de los polipéptidos tiene tres cadenas denominadas
alfa 1 (III). O sea, tiene tres cadenas iguales, con una disposición de aminoácidos propia, donde
predomina la hidroxiprolina y donde además aparece un aminoácido que no es muy común en
otros colágenos, que es la cistina.
Colágeno tipos IV y V

Aparecen específicamente localizados en las membranas basales, o sea, en aquellas

estructuras que separan generalmente los epitelios de los tejidos conjuntivos. El colágeno IV es
muy frecuente en todas las membranas basales. El colágeno V se ha descrito específicamente
en la membrana basal de la placenta (órgano muy especial, transitorio), que citamos solo para
dar un ejemplo de cómo esta proteína se adapta a distintas funciones biológicas que van
apareciendo a lo largo do la evolución de las especies.

GELATINA

La gelatina es una proteína coloidal soluble en agua, hidrófila obtenida por hidrólisis
controlada del colágeno (tejido conectivo fibroso blanco) que inicialmente es insoluble en
agua.

El colágeno (anhídrido de gelatina) se compone de monómeros de tropo-colágeno dispuestos

en forma de fibrillas entrelazadas que se configuran en tres cadenas pépticas distintas. El
número y el tipo de enlaces covalentes que se establecen entre estas cadenas aumentan con la
edad del animal (el menor número en los animales más jóvenes). Estos enlaces influyen en las
propiedades moleculares de la gelatina resultante.

La conversión del tropo-colágeno en gelatina requiere de la ruptura de los enlaces de

hidrógeno que estabilizan la hélice, transformándola en la configuración al azar de la gelatina.
El producto hidrolizado depende de los enlaces cruzados que queden entre las cadenas
peptídicas y de los grupos reactivos terminales aminos y carboxilos libres que se formen. Dado
que las tres cadenas no son idénticas, después de la degradación resultan tres tipos básicos de
nuevas cadenas: las cadenas alfa, compuestas de una sola cadena peptídica, las cadenas beta,
formadas por dos cadenas peptídicas conectadas, y las cadenas gamma, con tres cadenas
peptídicas interconectadas; por ello, una muestra de gelatina tiene varios pesos moleculares.
La distribución de pesos moleculares de la gelatina determina características como la
dispersabilidad en agua, la viscosidad, la adherencia y la resistencia de los geles. Cuando la
concentración relativa de moléculas de bajo peso molecular aumenta, se reduce la viscosidad y
la resistencia de los geles. Este efecto usualmente se debe a la exposición del colágeno y la
gelatina a temperaturas elevadas o a una elevada acidez o alcalinidad, aunque también puede
influir la calidad de la materia prima y el tiempo de maceración en álcali.

La gelatina es un derivado proteico albuminoide, a diferencia de las gomas naturales (con las
que comparte algunas propiedades físicas) que son polisacáridos, y por ello tienen una
composición química completamente distinta. Por ejemplo, el agar-agar también forma geles
pero es un éster del ácido sulfúrico con una serie compleja de polisacáridos obtenidos de un
alga. Otros extractos de alga son la gelatina japonesa o la “isinglas” japonesa (agar vegetal), la
goma china o la goma irlandesa. La pectina también tiene capacidad para formar geles, pero se
obtiene de las frutas. Otro producto que a veces se confunde con la gelatina es la goma
explosiva (gelatina explosiva) que es una mezcla de nitroglicerina y tierra de diatomeas. No
tiene nada que ve con la gelatina de origen animal.
Desde el punto de vista químico, el colágeno y la gelatina están compuestos de largas cadenas
de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos; los aminoácidos contiene grupos de funcionales
ácidos y básicos. En la composición en aminoácidos del colágeno y de sus derivados, gelatina y
cola, prácticamente no hay triptófano y las concentraciones de metionina, cistina y tirosina son
muy bajas. Por esta razón, no es una proteína completa desde el punto de vista nutritivo ya
que no aporta las necesidades totales de aminoácidos esenciales (los aminoácidos que no
puede sintetizar el organismo en cantidades suficientes y deben ser aportados por la dieta).
Sin embargo, si la gelatina se incluye en una dieta normal en conjunción con otras proteínas,
puede en algunos casos incluso aumentar el valor biológico de la proteína añadida. En estos
casos de combinación proteica la gelatina es una buena fuente de proteínas. Cuando se
emplea un sustituto del azúcar con la gelatina, los postres obtenidos son muy adecuados para
regímenes ya que requieren más calorías para ser digeridos de las que ellos mismos aportan
(principio de la acción dinámica específica). La gelatina se emplea con frecuencia como agente
terapéutico en casos de alimentación infantil y en pacientes con problemas digestivos, con
úlceras pépticas, desordenes musculares y para favorecer el crecimiento de las uñas. A
diferencia de otras proteínas, el colágeno tiene una gran riqueza de los aminoácidos prolina e
hidroxiprolina. La cantidad de esos aminoácidos es usualmente un índice de la cantidad de
colágeno en una mezcla de proteínas.

Materias primas

El colágeno constituye el 30% de toda materia orgánica del cuerpo de un animal, o el 60% de
las proteínas totales del cuerpo, por lo cual es obvio que se pueden utilizar muchos tejidos
como materia prima para la fabricación de gelatina. Los tejidos con las mayores cantidades de
colágeno, que se pueden encontrar entre los subproductos son usualmente las pieles y los
huesos. El resto de las materias primas solo se emplean en pequeñas cantidades. En contra de
la opinión popular, los cuernos, los pelos, las plumas y las cáscaras de los huevos no se pueden
emplear para fabricar gelatina.

Fabricación de gelatina

El objetivo en la elaboración de gelatina es controlar la hidrólisis del colágeno (de diversas

procedencias) y convertir el producto resultante en un material soluble con las propiedades
físicas y químicas deseables, entre las que están la resistencia de los geles, adherencia, color,
consistencia y transparencia. Esencialmente, el proceso consiste en tres etapas
fundamentales:

 Separación del colágeno del resto de los componentes de la materia prima con la
mínima alteración posible

 Hidrólisis controlada del colágeno para su conversión en gelatina

 Recogida y desecación del producto final

Todos estos pasos y la materia prima inicial influyen en la calidad y rendimiento. Es necesaria
una hidrólisis controlada para convertir el colágeno (cuyo peso molecular oscila entre 345.000
y 360.000) en gelatina (con un margen de pesos moleculares de 10.000 a 65.000, y solo e
algunos casos llegando a 250.000). Sin embargo, una hidrólisis prolongada provoca pérdidas en
los rendimientos y en las propiedades deseables. Asimismo, la naturaleza y condiciones de la
materia prima pueden influir notablemente en el producto final. La gelatina obtenida no solo
puede variar dependiendo de la propia naturaleza de la materia prima sino que también puede
variar si los productos tienen distintas procedencias e incluso dentro de los mismos productos
de una misma procedencia se producen diferencias diarias de origen biológico.

Esencialmente existen tres procesos para obtener gelatina a partir del colágeno con
variaciones y combinaciones de los procedimientos. Los procesos básicos son los denominados
alcalino, ácido y por vapor a presión.

Procedimiento alcalino (gelatina tipo B)

El sistema más ampliamente empleado a nivel comercial es el sistema alcalino. Cualquier

material con colágeno (pieles, nervios, oseína de los huesos) puede procesarse con esta
técnica. La materia prima conteniendo colágeno se lava bien en un cono de lavado, que es un
recipiente de forma cónica que se desplaza en un tanque, en un agitador cilíndrico
(particularmente útil en el caso de los huesos) con un
cilindro rotativo que eleva materia prima y la deja
caer en el agua, o en un lavadero de pulpa de papel,
que consiste en un tanque semicircular y una paleta
rotativa suspendida por encima, que emerge
parcialmente en el baño (similar al sistema
empleado en las industrias de curtición). En el baño se
consigue que la materia prima se remoje
perfectamente con agua fría. A continuación, se
sustituye el agua por una solución de hidróxido
cálcico, preparada disolviendo cal (oxido de calcio) en agua. Normalmente se añade cal en
exceso para mantener una concentración saturada de hidróxido cálcico durante todo el
prolongado periodo de tratamiento, aunque un procedimiento alternativo consiste en renovar
periódicamente el agua de cal durante el tratamiento. La cantidad de cal utilizada es
aproximadamente el 10 % del peso de la materia prima. Se puede utilizar cualquier base
soluble en agua, pero la cal es preferible porque su solubilidad a saturación consigue de una
forma regular la alcalinidad deseada y porque no hidrata tanto el colágeno como otras bases
con el mismo valor del pH. La alcalinidad hace que las sustancias distintas del colágeno como
las queratinas, globulinas, muco polisacáridos, elastina, musinas, albúminas y el mucus se
modifiquen, haciéndose más solubles. También las grasas se convierten en productos polares.
De esta forma todos estos productos se eliminan fácilmente con el subsiguiente lavado. El
remojado alcalino o encalado produce también alteraciones químicas (reacciones hidrolíticas)
en el colágeno, pero sin que tenga lugar ninguna solubilización apreciable, por lo que la
solubilización térmica tiene como misión solo romper las débiles fuerzas de tipo físico que
mantienen la estructura fibrilar del colágeno. E el procedimiento del encalado se libera
amoniaco que procede de los grupos amida del colágeno. Después de este proceso las fibras
de colágeno están hinchadas y la cohesión interna se reduce. Este hecho posiblemente se debe
a la ruptura de ciertos enlaces peptídicos ya a la introducción de nuevos grupos iónicos en las
moléculas. Se trata fundamentalmente de un proceso de despolimerización en el que unos
cuantos grupos específicos se rompen, dando lugar a una hidrólisis de los enlaces cruzados que
mantienen las unidades de proto-colágeno, con lo que el colágeno se convierte en un producto
en el que solo se mantienen los enlaces intramoleculares de las unidades básicas, de forma
que cuando la hélice se despliega por efecto del calor las moléculas se solubilizan fácilmente
en el agua. Existen datos que permiten pensar en el que el procedimiento alcalino la gelatina
mantiene moléculas ligeramente ramificadas, con peso molecular medio de 30.000 (margen de
10.000 – 60.000).

La duración del encalado depende de la materia prima y de la temperatura así como el

producto final deseado, pero usualmente se requiere de siete días a tres meses,
correspondiendo el periodo más prolongado al procesado de la oseína. Los nervios requieren
30 – 45 días de encalado; las pieles de cerdo requieren de 15 – 20 días y no es necesario
desgrasarlas antes.

Las pieles curtidas con taninos vegetales se tratan previamente para eliminar los taninos con
un álcali medio como el borato o el carbonato sódico y posteriormente se extraen en el
proceso alcalino. Los restos de pieles tratadas al cromo se remojan alternativamente en álcali
diluido y ácido diluido varias veces o en soluciones de carbonato de sodio o magnesio varias
veces hasta que se elimina todo el cromo. A continuación la piel se encala, se lava y se extrae
en el proceso alcalino. Es posible reducir el periodo de encalado agudizando la alcalinidad de la
salmuera con un 0.5 % de hidróxido sódico o un 0.5% de carbonato sódico. Algunas veces
también se añade cloruro cálcico con un 0.1 % de metilamina a la salmuera. Durante el periodo
de encalado desciende el punto isoeléctrico del colágeno de una pH alrededor de 6.0 (día 0)
hasta 4.8 (a los 44 días), consiguiéndose la gelatina de máxima calidad cuando el punto
isoeléctrico es de 5.0. el descenso del punto isoeléctrico con el tiempo posiblemente se debe a
la eliminación del nitrógeno amídico, la formación de grupos carboxilos libres y la pérdida de
otros grupos básicos. También depende del periodo de encalado la cantidad de gelatina que se
pueda extraer, que aumenta desde el 6 % en el primer día al 37 % (extracción en una hora a 80
°C) después de 43 días en el baño de cal. Además, la resistencia de los geles (con un 6.66 % de
gelatina) aumenta también desde 86 Bloom (carga en gramos requerida para producir una
depresión en el gel en condiciones normalizadas) en el día 0 hasta 182 Bloom a los 43 días.
Asimismo, la viscosidad aumenta también con el periodo de encalado. Sin embargo, si el
periodo de encalado es excesivo puede ser peligroso. Algunas veces el colágeno se degrada
totalmente de forma que no es posible recoger la gelatina. El sobre-encalado puede
presentarse cuando se procesan tejidos de animales jóvenes o cuando la temperatura
ambiente es superior a 30°C. No existen pruebas de precisión para determinar el periodo
idóneo de encalado. Los buenos resultados, en gran medida, aún son solo fruto de la
experiencia. Una vez completado el periodo de encalado se rebaja el pH y la materia prima se
lava con agua fría para eliminar la cal (la cal es más soluble en agua fría), lavado que
usualmente dura de 1 – 2 días. El colágeno se mantiene hinchado y con una reacción alcalina
después del lavado y hay que neutralizarlo con ácido clorhídrico o ácido sulfuroso diluidos (el
ácido se obtiene disolviendo el dióxido de azufre en agua, que también blanquea y conserva el
producto). Este proceso se continúa hasta que el colágeno se deshincha y pierde consistencia.
Entonces se lava el ácido y se hace un lavado final con sulfato alumínico o sulfato de zinc
diluidos. Estos productos endurecen el colágeno y mejoran ligeramente el color. Si se va a
fabricar cola se emplean mayores cantidades de sulfato de zinc para controlar el crecimiento
bacteriano. La materia prima debe tener entonces un pH entre 5 y 8 (normalmente entre 6 y 7)
y está lista para la extracción del colágeno en forma de gelatina.

La materia prima tratada se carga en recipientes de extracción y se procede a una serie de

cocciones (normalmente de 6 a 12, que reciben el nombre de primera, segunda, tercera, etc.)
cada vez a mayor temperatura. Las extracciones usualmente se empiezan a 54 – 60°C durante
3 – 5 horas y se sigue hasta la temperatura de ebullición. El producto de mayor calidad (el de
mayor resistencia de los geles y mayor transparencia) se obtiene a las temperaturas de
extracción más bajas, pero el rendimiento aumenta a las temperaturas superiores. Lo más
común es conseguir un 1 – 5 % de cola o gelatina en cada extracción. El residuo o “chicharrón”
se prensa, se seca y se vende como alimento para el ganado o fertilizante. Cada extracción se
obtiene y se procesa por separado.

Los extractos líquidos se filtran a presión en filtros de celulosa esterilizada al vapor, para
aumentar la transparencia y eliminar las partículas en suspensión. A veces se emplea la
centrifugación con tal fin, pero presenta el inconveniente de que se forma espuma fácilmente.
Las soluciones de gelatina son difíciles de filtrar porque se obturan los poros. Con frecuencia,
se añade tierra de diatomeas para facilitar la separación de las pequeñas partículas coloidales.
En algunos ensayos de investigación aún no comerciales se ha visto el carbón activado añadido
al 5 % y mantenido en solución durante 4 – 6 horas a 55 – 60°C y posteriormente separado por
centrifugación o filtración consigue la decoloración de las soluciones. Otro método de
clarificación consiste en la adición de sulfato de aluminio o una proteína coagulable por el
calor, como la albúmina de huevo, con posterior calentamiento para coagular la proteína (este
procedimiento) no se usa a nivel comercial). El precipitado floculento aglutina las proteínas
que producen turbidez, que pueden así eliminarse fácilmente por filtración o centrifugación.

Normalmente es necesario someter la gelatina a desionización si se quiere que el contenido en

cenizas sea inferior al 0.5 %. Para ello, se hace pasar la solución de gelatina a través de una
resina de intercambio de cationes fuerte, intercalada con una resina de intercambio de
aniones fuerte, ambas con un tamaño de partículas grande, de 20 – 50 mesh. La ultra filtración
en membrana de exclusión para moléculas de peso inferior a 25.000 también se emplea como
proceso de desmineralización.

La evaporación del exceso de agua es muy crítica ya que el aumento de temperatura e

presencia de humedad (que produce una hidrólisis de los péptidos) reduce la calidad de la
gelatina y un periodo excesivamente prolongado de evaporación permite el desarrollo
microbiano, que también reduce la resistencia de los geles. La primera extracción debe tener
la concentración adecuada y la suficiente resistencia de los geles para que gelifique si se enfría,
pero las extracciones sucesivas a mayores temperaturas usualmente exigen la aplicación de un
proceso de evaporación a vacío para su concentración a niveles suficientes para gelificar. Para
ello se emplean evaporadores de triple efecto o evaporadores a vacío dispuestos después de
un cambiador de calor que eleva la temperatura de las soluciones a 80 – 90°C. Con los
evaporadores a vacío se llega a conseguir una concentración de 11 – 17 % partir de los
extractos de pieles, del 33 – 42 % en el caso de los extractos de huesos y hasta del 50 % en
colas de baja calidad.
La solución concentrada de gelatina se echa sobre una plancha en la que se enfría y se
solidifica (con un máximo de 12mm de espesor), se extrae entonces de la plancha y se coloca
en unas redes (de tela metálica) colocadas en unos marcos. Los marcos que contienen los geles
se llevan a los túneles de desecación. El aire que entra en dichos túneles se lava, se filtra y se
deseca previamente, haciéndolo circular en contracorriente, es decir, en dirección opuesta a
las bandejas conteniendo los geles. La temperatura del aire se eleva gradualmente para
prevenir los problemas de descamación de los geles o endurecimiento superficial. Si el aire es
seco, la evaporación es suficiente para enfriar los geles y mantener la temperatura por debajo
de su punto de fusión. En 8 – 12 horas se llega a obtener una lámina transparente quebradiza,
con un 10 % de humedad. La gelatina sólida se comercializa en láminas o se tritura en gránulos
de 35 – 40 mesh, aunque en algunos casos también se convierte en polvo.

La desecación en cilindros, con un equipo similar al empleado para obtener leche en polvo, es
un método alternativo de eliminar la humedad. El líquido clarificado se distribuye en una fina
película sobre un gran cilindro (6 m de diámetro) calentado por vapor que circula por una
doble pared, consiguiendo en menos de 1 minuto una película fina de gelatina desecada que
se retira del cilindro con la ayuda de unas cuchillas adecuadamente dispuestas.

La gelatina se puede someter a extrusión como los fideos y desecarse de esta manera sobre
cintas transportadoras en túneles de desecación.

Para conseguir la deseable resistencia de los geles y viscosidad, usualmente se mezclan

productos procedentes de distintas extracciones.

A la gelatina se le pueden adicionar aditivos como el glicerol o el azúcar o el aceite de alquitrán

para mejorar su flexibilidad.

3. Materiales y reactivos

Material Cantidad Descripción

1 Vaso de precipitado 2 1000ml
2 Vaso de precipitado 4 100ml
3 Probeta graduada 2 50ml
4 Embudo de decantación 1 250ml
5 Varilla 1 Vidrio
6 Cepillo para tubo de ensayo 1 -
7 Pipetas 2 10ml
8 Hornilla 2 Eléctrica
9 Secador 1 Eléctrico
10 pHmetro 1 Digital
11 Mortero 1 Porcelana
12 Kitasato 1 Vidrio
13 Embudo Buchner 1 Plástico
14 Tubo Pitot 1 -
15 Papel filtro 2 -
16 Pizeta 1 Plástica
17 Termómetro 1 -10ºC/110ºC
18 Espátula 1 Metálica
19 Balanza 1 Analítica
20 Olla de aluminio 1 2000 ml
 21 Cronómetro 1 Digital
22 Regla 1 Metálica
23 Esfera metálica 1 Acero

Reactivo Cantidad Descripción

1 Cal 50g Apagada
2 Ácido clorhídrico 250ml Diluido
3 Hexano 10ml Puro
4 Peróxido de hidrógeno 20ml Medicinal
5 Ácido orto fosfórico 1ml Concentrado
6 Hidróxido de sodio 1ml Concentrado
7 Ácido clorhídrico 1ml Concentrado
8 Sulfato de cobre (II) 1g Pentahidratado
9 Formaldehído 1ml Puro
10 Cromato de potasio 0.5g Cristales

4. Procedimiento

ENCALADO: Previamente a esta etapa, se preparó la materia prima (pata de res,

aproximadamente 1 kilogramo), mediante un lavado y cortado en trozos pequeños
(después del cual y eliminando los huesos, la masa era aproximadamente de medio
kilogramo). El proceso de encalado consiste en el reposo de la materia prima en un
baño alcalino de cal apagada (50g en 2 litros de agua); el fin de este proceso es la
eliminación de diversas impurezas que posee la materia prima. La duración de este
proceso fue de 24 horas.

DESENCALADO: Consiste en la eliminación de la cal en la muestra mediante baños

con abundante agua, específicamente se quiere eliminar la cal adherida o absorbida
por la piel en su exterior, la cal en los espacios interfibrilares y como parte final la cal
que se hubiera combinado con el colágeno.

TRATAMIENTO ACIDO: Se trató la muestra con 300ml de ácido clorhídrico diluido en

1500ml de agua, que fueron suficientes para cubrir la muestra, mediante este proceso
se buscó neutralizar la cal restante en la muestra. El proceso duró una hora.

LAVADO: Consiste en la eliminación de ácido clorhídrico de la muestra mediante

baños con abundante agua.

COCCIÓN: Consiste en colocar la muestra en agua y hacer hervir la mezcla para

extraer el colágeno (extracción sólido-líquido) en una solución caliente de agua.
Conforme se realiza esta extracción el colágeno se hidroliza por el constante
calentamiento
 C102 H149 N 31O38  H 2 O  C102 H153 N 31O39
Colágeno Gelatina
Se realizó el proceso de cocción durante 6 horas aproximadamente a temperatura
de ebullición del agua a presión atmosférica de 495mmHg, bajo una temperatura
ambiental de 11ºC a 13ºC. El caldo obtenido tiene consistencia viscosa y color
blanquecino turbio, además de grasa insoluble en su superficie. El volumen de
caldo obtenido fue de 300ml.

BLANQUEADO: Se trató el caldo con 20ml de peróxido de hidrógeno (concentración

10%V/V) mientras se calentaba a baño maría. Posteriormente se agregaron 3 ml de
ácido fosfórico de una concentración de 85% m/m a fin de precipitar las impurezas
restantes.

FILTRADO: Se realizó una filtración al vacío del caldo durante 40 minutos, cuidando
de que la temperatura sea alta (aproximadamente 64ºC) para evitar la coagulación del
caldo. El filtrado obtenido tuvo un volumen aproximado de 255ml, presentando un
color blanquecino transparente, libre de grasa.

EXTRACCIÓN: Se realizaron dos extracciones del caldo, cada uno con 6 ml de

hexano como solvente -cuya fase se presentaba en la parte superior del embudo de
decantación-, diferenciándose del caldo filtrado por su color transparente. Para la
primera extracción se uso éter dietílico como solvente, pero no se observó diferencia
entre las fases.

EVAPORACION: Se evaporó el hexano en baño maría, hasta alcanzar un volumen

mínimo, obteniéndose una solución viscosa y transparente.

SECADO: Se coloca la muestra anterior en un vidrio de reloj, y éste en un horno

secador, a una temperatura de 120ºC durante 30 minutos; al cabo de los cuales se
obtuvo una muestra cristalizada y compacta de gelatina pura, cuya masa era de 0.81g.

MOLIDO: Con la ayuda de una varilla se procedió a pulverizar el sólido, obteniéndose

un polvo blanco y muy fino.
 Cal Encalado Pieles

Agua Desencalado

Tratamiento
HCl diluido
ácido

Agua Lavado

Colágeno

Cocción

H2O2 Blanqueado

Filtrado

Hexano Extracción

Evaporación

Secado

Molido
 5. Datos experimentales

# hora /
pH
T(ºC)

1º / 82 7.5

2º / 83.4 7.66

3º / 83.4 7.71

4º / 83.4 7.84

5º / 83.4 7.89

FILTRACIÓN
Volumen inicial del caldo : 182ml
Volumen del filtrado : 85.5ml
Temperatura de filtración : 64ºC
EXTRACCION
Volumen de la muestra a extraer : 85.5ml
Volumen del solvente (hexano) : 3 ml
Número de extracciones : 2
Masa del extracto 1 : 4.58g
Masa del extracto 2 : 5.93g
SECADO
Masa de la gelatina seca . 0.81g

6. Cálculos y resultados obtenidos

Extracción de la gelatina.-

1
me  m0 ( )n
V1
1 KD
V2 m.e= masa extraída teórica
V2 m0
KD  (n  1) m.0= masa inicial a extraer.
V1 me
KD = ctte de reparto.
85.5ml 150.138 g
KD  (  1)
3.00ml 0.46 g V1 = volumen del hexano

V2 = volumen del colágeno

= rendimiento
K D  486.38

me
V1
KD 
m0  me
V2
K D  V1  m0
me 
V2  ( K D  V )1
486.381  3ml  150.38 g
me 
85.5ml  (486.381  3ml )
me  141.87 g

7. Gráficos

Curva de pH - 1º cocción

12
10
8
pH

6
4
2
0
0 1 2 3 4 5 6
# hora

8. Comparación con datos bibliográficos

Control del pH de los caldos

Según la bibliografía, las condiciones óptimas para la extracción de la gelatina en

cuanto a pH, se indica que éste debe fluctuar entre 4 y 8, es decir, puede tener un
marcado carácter básico o una leve alcalinidad. Según se muestra en los tiempos de
cocción de los caldos, cada hora hay una variación de pH. Para la primera
experimentación, se tiene un pH final de 8.63, que no sería óptimo para la extracción.
En cambio, el caldo de la segunda experimentación presenta un pH de 6.93, que es
adecuado a la extracción. La acidez de esta última experimentación se debe
principalmente al exceso de ácido clorhídrico diluido que se ha usado en el tratamiento
ácido.

Rendimiento del proceso y propiedades físicas

Como se aprecia en RESULTADOS OBTENIDOS, el rendimiento para el proceso de

obtención de la gelatina es de 0.32%, que es apreciablemente bajo frente a los
rendimiento óptimos (de los procesos industriales) de entre el 40%-50% respecto de la
materia prima. Según lo investigado, las mayores fuentes de colágeno son los
tendones u otras fibras de sostén.
Se han apresurado bastante algunos procesos, como el encalado (que para un
acondicionamiento óptimo debe durar entre 3 – 4 semanas), que es vital para facilitar
la extracción del colágeno.
A pesar de eso, se ha logrado obtener una porción apreciable de gelatina sólida y en
polvo, cabe señalar que de calidad fina pues el polvo formado muestra esta
característica señalada en la bibliografía.

9. Observaciones

 El bajo rendimiento del proceso de obtención de gelatina se debe sobretodo a que

se han acortado la duración de los procesos de encalado y cocción, siendo el más
influyente el proceso de encalado, pues la alcalinidad hace que las sustancias
distintas del colágeno como las queratinas, globulinas, muco polisacáridos,
elastina, musinas, albúminas y el mucus se modifiquen, haciéndose más solubles.
También las grasas se convierten en productos polares. De este proceso, a veces
se puede dar una modificación del colágeno debido a la alta concentración de la
cal en la solución, que vuelve al colágeno más soluble en agua y entonces se
perdería estas sustancias por el lavado.

 La duración de la cocción determina la cantidad de colágeno que se hidroliza, para

muestras grandes, se recomienda una cocción de más de 8 horas con
temperaturas entre 70 y 80ºC. Nuestra muestra ha sido sometida a cocción
durante 6 horas a temperatura de ebullición del agua (88ºC), la influencia de esta
temperatura puede haber modificado la gelatina volviéndola cola y bajando en
rendimiento.
 El número de extracciones realizadas al caldo filtrado han sido 2, debido sobretodo
al no malgastar reactivos de alta pureza (hexano con 99% de pureza). Según el
laboratorio de extracción se recomiendan 5 extracciones para extraer casi la
totalidad del soluto.

10. Conclusiones

 La operación fundamental para el proceso de obtención de la gelatina es la

extracción. El primer paso es una extracción sólido-líquido, es decir, un paso del
soluto -que inicialmente se encuentra en un cuerpo sólido- a una solución, el
defecto de este proceso es que la similitud del colágeno y las impurezas, por lo
que muchas de estas se entremezclan con el colágeno. El segundo, consiste en la
extracción líquido-líquido, es decir, el paso de la gelatina de un solvente (agua
caliente) a uno que lo disuelve en mayor proporción (hexano); este segundo
proceso se gobierna principalmente por la constante de reparto k D que para
nuestro caso es de 733.87, lo que indica que el hexano disuelve grandemente a la
gelatina, en cambio, el agua, la disuelve en poca cantidad.

 La gelatina es un polvo blanco, en forma de cristales muy finos. Su estructura

presenta una cadena heterogénea de carbono, nitrógeno, oxígeno e hidrógeno,
pues en realidad, es una cadena larga de aminoácidos (principalmente glicina).
Debido a la presencia de los átomos electronegativos fuertes (oxígeno y
nitrógeno), la cadena carbonada presenta cierta polaridad, la suficiente como para
poder disolverse en agua fría en condiciones normales. La molécula de gelatina es
en general muy estable, presenta reactividad casi nula ante los ácidos y bases
fuertes, las sales metálicas, los oxidantes energéticos, etc. Como casi toda
moléculas orgánica, combustiona fácilmente, presentando el característico olor de
los compuesto nitrogenados quemados.

 Durante el proceso de obtención del es importante mantener el pH de los caldos

dentro de un intervalo de 5 -8, para una mejor obtención del producto. En caso de
un pH menor a 5, se produce una hidrólisis descontrolada de la gelatina,
produciéndose moléculas más polares siendo de esta forma más soluble en el
agua. El proceso ácido da una gelatina con un punto isoeléctrico de 8.9 (margen
8.5 – 9.4). El proceso ácido parece que solo produce una reorganización física de
las estructuras del colágeno, con un mínimo de cambios hidrolíticos. En
 consecuencia hay solo un incremento ligero de los grupos amino-primarios y de los
grupos carboxilo libres.
 Los procesos estudiados y realizados en este proyecto son una vista en miniatura
de los procesos industriales que comprende la industria de la gelatina. Como se ha
verificado por experimentación en el laboratorio, las condiciones recomendadas en
cada uno de estos (duración del proceso, temperatura a la que se realiza, la
presión atmosférica, etc.) son factores muy importantes, ya que de éstos depende
el obtener un producto de calidad.
 Alimentación pobre y los hábitos de vida poco sanos. Un aporte de minerales,
vitaminas y aminoácidos son fundamentales en la formación de proteínas, entre
ellas el colágeno, igualmente el aporte de antioxidantes son fundamentales para
evitar la destrucción de colágeno. Así una dieta demasiado rica en azúcares
simples, daña el colágeno. Gelatina animal es una de las fuentes principales de
colágeno, además es baja en grasa y calorías, por lo que es muy beneficiosa
ingerirla.
 Vitamina C, esta vitamina es una de las más potentes como antioxidantes, lo que
ayudara a mantener altos niveles de colágeno, así muchas fruta entre ellos los
cítricos, tomates y verduras son fuente natural de vitamina C, sobre todo si se es
fumador el aporte de vitamina C ha de aumentarse ya que este es una de las
fuentes más importante de destrucción de las fibras de colágeno y formación de
radicales libres.Alimentos como la leche de soja rica en proteína también
incrementa la producción de colágeno.El coenzima Q10, mejora la actividad
celular, lo que mejorara la capacidad de reparación y producción de colágeno.
La aportación de colágeno a nivel oral, siempre será una ayuda sobre todo al ser
fuente directa de aminoácidos.

11. Bibliografía
 Lacorte, Gini – QUIMICA INDUSTRIAL

 Blindell – BIOQUIMICA AGROINDUSTRIAL

 Editorial Acribia. Biblioteca Darío Echandía – SUBPRODUCTOS CARNICOS

 Editorial Acribia. Biblioteca Darío Echandía – TECNOLOGIA DE LOS

PRODUCTOS CARNICOS

 Brewster, Ray Q. – Vanderwerf, Calvin A. – McEwen, William E. - CURSO

PRÁCTICO DE QUÍMICA ORGÁNICA
 12. Anexos
PRODUCCIÓN DE COLÁGENO A PARTIR DE HUESOS DE LLAMA (LAMA
GLAMA)
El país tiene recursos pecuarios como son los camélidos (Llamas y Alpacas), Oruro es
el departamento de mayor producción de camélidos. La crianza de camélidos en el
país, tiene una creciente importancia social y económica.

Las unidades productivas de derivados carnicos (Charque y embutidos) de Llama,

producen cantidades considerables de residuos sólidos (huesos), estos residuos no se
procesan, algunas veces son desechados sin darle valor agregado. Con el objetivo
general de Determinar la viabilidad de aprovechar el residuo (huesos) del charque de
llama (Lama glama) mediante la producción de colágeno; objetivos específicos
Identificar la oferta y abastecimiento de materia prima, Determinar la capacidad de la
planta, Identificar una tecnología apropiada para el procesamiento de huesos,
Determinar rentabilidad del proyecto. Se realiza la identificación de los proveedores de
materia prima (hueso), la proyección de estos residuos sólidos. En un breve análisis
del mercado, no referida a una demanda insatisfecha sino más bien a la determinación
de un mercado proveedor de materia prima, se determino que el tamaño del proyecto,
también se realizo mediante el método cualitativo por puntos la localización de la
planta, esta se ubicara en el departamento de Oruro. Se ha formulado el proceso de
producción, en base a estudios realizados en trabajos anteriores.

El departamento de Oruro es el mayor productor de camélidos y derivados carnicos

(charque y embutidos), De acuerdo al estudio realizado y tomando en cuenta los
indicadores económicos podemos afirmar que se logra la factibilidad económica. al
desarrollar la producción de colágeno a partir de huesos de Llama. ; Esta viabilidad
se debe principalmente al bajo costo de la materia prima (huesos), por tanto es
importante señalar que un incremento en su precio, varía considerablemente en la
factibilidad del proyecto; también al industrializar estos residuos sólidos (hueso), hay
mitigación de impactos ambientales que producen las plantas procesadoras de
derivados carnicos de llama.
Recomendamos una alternativa el proceso de extracción por el método ácido; el tema
de mitigación medioambiental, sea objeto de una investigación para próximos trabajos
de tesis; Se tiene una factibilidad económica de la producción de este producto, es
extensible a utilizar materia prima de diversos animales con el objetivo de producir a
mayor escala.
BENEFICIOS DE TOMAR COLÁGENO HIDROLIZADO SUPLEMENTAL:

1.- El colágeno hidrolizado es un producto natural, con un porcentaje muy alto de

absorción vía oral (98% aproximadamente) completamente seguro y con un amplio
historial de uso clínico, que no presenta efectos adversos secundarios.

2.- Como Auxiliar o en términos preventivos en osteoartritis reumatoide, lesiones

deportivas o accidentes.
3.- Retrasa o evita la degeneración progresiva del tejido cartilaginoso.
4.- Disminuye el dolor y el consumo de analgésicos.
Al adelgazarse o desaparecer el cartílago, se rozan los huesos provocando fuerte
dolor y deformaciones, así como la pérdida de líquido sinovial, lo priva de su
capacidad lubricante y protectora, siendo el colágeno el que les proporcionará la
estructura ayudándolos a su regeneración, dotándole de fuerza, tensión y resistencia;
además de enlentecer e incluso detener el proceso degenerativo.
5.- Auxiliar en osteoporosis.
El consumo de colágeno parece incrementar la densidad ósea, especialmente en
condiciones de deficiencia de calcio y proteínas; asociándose los consumos altos de
proteína con una masa mineral ósea aumentada.
6.- Fortalece y promueve el desarrollo del cartílago.
Los aminoácidos aportados por el colágeno sintetizan nuevo colágeno que ayuda a
regenerar el cartílago y a dotarle de fuerza, tensión y resistencia necesarias.
7.- Ayuda en la reparación y regeneración de ligamentos, tendones, articulaciones y
huesos.
8.- Fortalece e hidrata la piel.
El colágeno refuerza la capacidad de los tejidos para retener agua, ocasionando que
las células estén debidamente hidratadas y la epidermis se muestre suave y elástica.
9.- Suaviza líneas finas de expresión y arrugas faciales.
El colágeno aporta aminoácidos esenciales que permiten recuperar su compleja
estructura y entramado fibroso ayudando a mantener y reparar la fuerza.
10.- Fortalece el cabello, reduce la pérdida del mismo, aumenta el volumen,
proporciona brillo, vigor y un aspecto saludable.
11.- Endurece y fortalece uñas provocando un crecimiento armónico y sin alteraciones.
12.- Potente acción antioxidante.
13.- Incrementa la energía y disminuye el tiempo de recuperación después de alguna
actividad física.
Ejerce un efecto altamente benéfico en el organismo ya que es precursor de
aminoácidos esenciales para garantizar un correcto metabolismo de la energía en las
células musculares.
14.- Fortalece y refuerza el sistema inmunológico. Todos los sistemas del cuerpo
requieren una dieta balanceada que incluya proteínas (colágeno), vitaminas y
minerales que lo fortalecen y mantienen en armonía.
15.- Ayuda a evitar estreñimiento y gastritis.

Debido a su acción coloidal el colágeno hidrolizado ayuda en trastornos del colón,

gastritis, exceso de acidez y estreñimiento.
16.- Altamente recomendado en dietas adelgazantes ya que proporciona un efecto
saciante además de que su composición es 94% proteína, 0% grasa, 0% colesterol y
0% carbohidratos.
17.- Previene enfermedades cardiovasculares.
Restituyendo la elasticidad a las válvulas de los Vasos Sanguíneos y Linfáticos
evitando que se rompan por el endurecimiento de las mismas, y contribuyendo a un
menor aumento de la presión arterial.

18.- Refuerza dientes y encías.

19.- Mejora el funcionamiento del sistema linfático favoreciendo una mayor eliminación
de las toxinas.
20.- Ayuda a disminuir la celulitis y a desvanecer estrías. Una adecuada estructura de
colágeno en la piel no permite que la grasa aflore hacia la superficie de la piel,
evitando con esto que se forme el aspecto de piel de naranja.
Imágenes del proceso

Encalado
Desencalado Tratamiento acido

Cocción

Blanqueado
Filtrado

Extracción
Secado

Molido