Estudiante: Ana Rocío Gallardo Cano

Carnet: 1061718

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA PRÁCTICA 4

I. OBJETIVOS

1. OBJETIVO GENERAL
Familiarizarse con las propiedades de las enzimas y observar la actividad de la catalasa.

2. OBJETIVOS ESPECÍFICOS
v Reconocimiento de la catalasa, en las células del hígado.
v Observar el efecto de la temperatura y el pH en la catalasa.
v Identificar la presencia de inhibidores en la enzima de la catalasa.

II. MARCO TEÓRICO

El metabolismo incluye todas las reacciones químicas que ocurren en los seres vivos.
En casi todos los casos, estas reacciones son controladas por enzimas. Mediante el proceso
llamado catálisis una enzima hace que una reacción se efectué mucho más rápido de lo que
se realizarían por sí sola.

Las enzimas reducen la energía de activación aumentando las concentraciones locales

de sustratos, orientándolos en posiciones que favorecen la reacción, induciendo el ajuste entre
el sustrato y el sitio activo de la enzima. Cada tipo de enzima trabaja mejor dentro de un
rango característico de temperatura, concentración de sal y pH. La mayoría de las enzimas
requieren cofactores, los cuales son iones metálicos o coenzimas orgánicas (Starr et. al,
2013).

Las enzimas suelen ser muy especificas y catalizan, cuando mucho, unos cuantos
tipos de reacciones químicas. Casi siempre, una enzima cataliza un solo tipo de reacción, en
la que intervienen moléculas especificas, pero no afecta a otras moléculas similares. (Byers,
2013)

La catalasa es una enzima que la podemos encontrar en muchos organismo vivos, y

cataliza la reacción de descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. El
peróxido de hidrógeno es uno de los productos del metabolismo celular en diversos
organismos, pero dada su potencial toxicidad, es transformado enseguida por la enzima
catalasa (Rodríguez, s.f). La reacción que tiene lugar en el desdoblamiento del peróxido de
hidrógeno por la catalasa es la siguiente:
2H2O2 → 2 H2O + O2

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 III. RESULTADOS

Procedimiento 1: La actividad enzimática de la catalasa. (Imagen 1.)

No. Enzima Sustrato Observaciones

El sustrato fue
Tubo 1 Hígado H2O2 descompuesta por
la enzima.

Tubo 2 Hígado H2O y O2 No hubo reacción.

Se observó más
Tubo 3 Hígado triturado H2O2
burbujas.

Procedimiento 2: Factores que afectan la actividad enzimática

a) Temperatura

Enzima Sustrato Observaciones

Se desnaturaliza.
Hígado cocido H2O2 Pero a la vez fue
muy lento.

b) pH

Velocidad de la
Enzima Sustrato pH
reacción
2 Reacción media.
Hígado H2O2 10 Reacción lenta.
7 Reacción rápida.

c) Presencia de inhibidores

Enzima Sustrato Inhibidor Observación

Nada No hubo reacción.
Hígado Hidroxilamina
(NH2OH) Reacciona más lento que
H2O2
lo haría normalmente.

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 IV. DISCUSIÓN
Procedimiento 1:

Al añadir agua oxigenada en la catalasa se produce un intenso burbujeo alrededor del

hígado, esto se debe a la descomposición del peróxido de hidrogeno en agua y oxigeno.
Mientras que, en el agua no reacciona porque no es el sustrato donde funciona la catalasa.

Procedimiento 2:

a) Efecto de la temperatura

La catalasa químicamente es una proteína, se puede desnaturalizar sometiéndola a

altas temperaturas. Al hacer estos pierde la estructura terciaria y su función, por lo que no
podrá descomponer el peróxido de hidrogeno o agua oxigenada. Por lo tanto, en el
laboratorio, los resultados fueron los esperados ya que al agregar agua destilada al hígado
cocido no hubo ninguna reacción. Se concluye que, al desnaturalizar la catalasa pierde su
función catalítica.

b) Efecto del pH

Las enzimas poseen un pH característico donde su actividad es máxima; por encima

o debajo de ese pH la actividad disminuye. Vemos en los resultados que el pH óptimo de la
catalasa es el 7.

c) Presencia de inhibidores

En este caso cuando se usó NH2OH, tomo lugar en el sitio activo del sustrato de la
catalasa. Por lo que, no se observó ningún tipo de reacción porque no es el tipo de reacción
que funciona. Cuándo se le agrego H2O2, la enzima empezó a descomponer la misma en
agua y oxígeno pero con una rapidez menor a la que los haría normalmente. Se concluyó
que la Hidroxilamina actúa como inhibidor de la catalasa, evitando que realice su función
catabólica (Imagen 2).

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 V. CONCLUSIONES

1. Los resultados fueron los esperados; ya que se identifico el sustrato donde actúa la
catalasa que es el peróxido de hidrogeno y los factores que afectan este
funcionamiento.
2. La presencie de la catalasa en los tejidos vegetales es necesaria porque durante el
metabolismo celular se forma una molécula toxico (H2O2), y esta enzima lo
descompone en agua y oxigeno, por lo que se soluciona el problema.
3. La temperatura y el pH, son factores que alteran y modifican la actividad catabólica
de esta enzima.
4. El inhibidor que actúa en el sitio activo de la catalasa es la Hidroxilamina (NH2OH),
disminuyendo su funcionamiento catabólico.

VI. PREGUNTAS ADICIONALES

1. Ejemplo de enzima en las plantas:
En la planta de la piña contiene altos niveles de una enzima digestiva llamada
bromelina (Byers, 2013).

2. Ejemplo de una enzima en el cuerpo:

En palabras de Starr (2013), el hígado cuenta con un número impresionante de

enzimas. Una de ellas se llama deshidrogenasa alcohólica, que ayuda al cuerpo a liberarse
del etanol y otras toxinas.

VII. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

Byers, B., Audesirk, T. y Audesirk, G. (2013) Biología ciencia y naturaleza.

México: Pearson. p. 115.

Starr, C., Evers, C. y Starr, L. (2013). Biología. Conceptos y Aplicaciones. (8a. ed).
México: Cengage Learning. p. 80 y 82.

Rodríguez, A. (S.f). Estudio de los factores que influyen en la actividad enzimática de
la Catalasa. España. Recuperado de: http://www.cac.es/

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 VIII. ANEXOS

Imagen 1. Actividad enzimática de la catalasa.

Tubo 1, Tubo 2 y Tubo 3.

Imagen 2. Diagrama de la forma en que

funciona un inhibidor de una enzima.