jueves, 28 de marzo de 2019

ENZIMAS
BIOCATALIZADORES:

- Son moléculas (la mayoría proteínas) que cumplen

con la función de “catalizar” reacciones químicas.

Maribel González Allende

Profesora de Biología
 MODELO COMPARATIVO DE LA DISMINUCIÓN DE LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
POR LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
E = Enzima
S = Sustrato Al inicio: Se  Lo que hace la Enzima
Al final:
es disminuir Gracias al
o eliminar
P = Producto requiere de una
trabajo
la energía de la E; S
de activación
determinada
fue para
necesaria transformado
que una en
cantidad de
P sintranscurra
reacción gastar tanta
energía para
energía ni tiempo.
espontáneamente.
transformar S  P

Energía Energía
requerida requerida
para la para la
reacción reacción

Catálisis
 BIOCATALIZADORAS
 Las enzimas aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación.
 ¡OJO! PRECISEMOS ALGUNOS CONCEPTOS:
En condiciones normales, la Energía
de reacción o “de activación”
necesaria para convertir un Sustrato
en un Producto ¡NO CAMBIA!
En condiciones normales, el Tiempo
que demora lograr una reacción “de
activación” para convertir un Sustrato
en un Producto ¡SI CAMBIA! Aunque,
de hecho, una reacción puede ocurrir
sin una Catálisis.
Lo que CAMBIA son las condiciones
(facilitación) para la obtención de esa
Energía “de activación” necesaria,
mediante la Catálisis Enzimática que
permite el convertir dicho Sustrato en
un Producto.
Lo que la enzima CAMBIA mediante su
Catálisis Enzimática es el Tiempo o
demora en que ocurra una determinada
reacción, facilitando que rápidamente
reaccionen los Sustratos a convertir en
Productos.
Concentración de
sustrato

 Efecto de la concentración del sustrato sobre la

velocidad de una reacción enzimática.
 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
 Son sintetizadas en el Retículo
 Son de naturaleza Proteica. Endoplasmático Rugoso
(R.E.R.).

Pueden denaturarse.

 No modifican el Equilibrio
 Aceleran las reacciones químicas.
de la Reacción.

Catálisis.

 Tienen una acción

 Actúan en pequeñas
Específica (actúan sobre
cantidades (unidades/vol.).
un determinado sustrato).

Pueden ser  Permanecen inalteradas al final de la

inhibidas. reacción, por lo cual, son reutilizables.

Son de Conformación Estable.

 MECANISMOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
Modelo de llave-cerradura

 En el modelo de
llave-cerradura
los sustratos
interactúan en
forma precisa con
el sitio activo.

Modelo del encaje inducido

 En el encaje
inducido, la
forma del sitio es
complementaria
del sustrato sólo
después que éste
se une a la
enzima.
 Modelo llave-cerradura

 Modelo ajuste inducido

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA

• En estas secuencias el producto de una reacción es el

sustrato de la siguiente reacción

enzima 1 enzima 2 enzima 3

A 
 B 
 C 
 D

Las vías metabólicas son de dos

tipos

Anabólicas (son reacciones Catabólicas (son reacciones

endergonicas) exergónicas)
 También las reacciones pueden ser
CICLOS!!!
Sustratos
iniciales
El producto de la
Enzima E es el El producto de la Enzima
“último” del Enzima A es el sustrato “inicial”
ciclo, pero es A para la Enzima B.
parte del
sustrato “inicial”
para la Enzima Enzima Enzima
A. E B

El producto de la
Enzima D es el
sustrato “inicial”
para la Enzima Enzima Enzima
E. D C Producto
“extra”
(modificado)
ESQUEMA DE LA ESTRUCTURA DE UNA
ENZIMA

Centro o Sitio
Regulador Centro o Sitio
(alostérico) Activo

Zona en la que se unen las Zona de la molécula a la que se

sustancias que regulan la une el sustrato y donde se
actividad de la enzima realiza la catálisis enzimática.
Mecanismo de actuación
enzimática:
productos
1) Se forma un complejo: enzima- sustrato
substrato o substratos.

2) Se une la coenzima a este complejo.

3) Los restos de los aminoácidos que

configuran el centro activo
catalizan el proceso. Para ello Enzima
debilitan los enlaces necesarios
para que la reacción química se Enzima inactiva
lleve a cabo a baja temperatura y
no se necesite una elevada Centro activo
energía de activación.

4) Los productos de la reacción se

separan del centro activo y la
enzima se recupera intacta para
nuevas catálisis. Coenzima

5) Las coenzimas colaboran en el

proceso; bien aportando energía
(ATP), electrones (NADH/NADPH)
o en otras funciones relacionadas
con la catálisis enzimática
 TIPOS DE INHIBICIONES E
INHIBIDORES
Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo
su actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e
irreversibles.

Inhibidores irreversible

Kinact

•Reacción del inhibidor irreversible

diisopropilfluorofosfato (DFP) con una serín-proteasa.
 Inhibidores reversibles Inhibición competitiva

sustrato

inhibidor

Enzima
Enzima

Sin inhibidor
con inhibidor

•Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los
sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El
proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos
compiten por la enzima.
 Inhibición no competitiva
sustrato

No se produce la
catálisis

Enzima Enzima

Sin inhibidor Con inhibidor

inhibidor

•Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares

diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que,
aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de
inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
 Inhibición alostérica.

sustrato

Enzima activa

Sin inhibidor

Enzima inactiva

•Los inhibidores alostéricos

se unen a una zona de la
enzima y cambian la con inhibidor
configuración del centro
activo de tal manera que
impiden que el sustrato se
pueda unir a él. inhibidor
 Envenenadores

sustrato

envenenador

Enzima

•Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces
fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la
catálisis.
 Activadores

productos sustrato

Enzima inactiva

Enzima activa

activador

•Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro

activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.