1.

-Escribir las reaciones químicas que tienen lugaren el transcurso de la

practica

Las reacciones de coloración para el reconocimiento de proteínas se basan

principalmente en la identificación de grupos estructurales de algunos de
sus aminoácidos en particular (1).

1. Reacción de la Ninhidrina

La ninhidrina es específica para aminoácidos y proteínas, para diferenciar

entre carbohidratos y aminoácidos y proteínas. Reacciona con todos los α-
aminoácidos contenidos en la proteína dando lugar a la formación de un
complejo color purpura cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, a excepción de la
prolina e hidroxi-prolina que dan lugar a complejos de color amarillo. Este
complejo colorido (llamado púrpura de Ruhemann) se estabiliza por
resonancia, el cual es independiente de la coloración original del aminoácido
y/o proteína.

Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. Por
ejemplo, en aquellos casos donde la prueba de Biuret es negativa y positiva
la de Ninhidrina, indica que no hay proteínas, pero si hay aminoácidos libres
Reacción de Biuret

Reactivo formado por una solución de sulfato de cobre en medio alcalino,

este reacciona con el enlace peptídico de las proteínas mediante la
formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de
electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces
peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta presentando un
máximo de

Reacción de Millon

Este reactivo está formado por una mezcla de nitrito y nitrato mercúrico
disuelto en ácido nítrico. Esta reacción se lleva a cabo con residuos
fenólicos, es decir proteínas que contienen tirosina para la formación de
nitrotirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos
inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve
gradualmente rojo al calentar por formación de una sal mercúrica (5).
Reacción Xantoproteica

Reactivo a base de ácido nítrico que sirve para la identificación de proteínas

con grupos aromáticos que son derivados del benceno como la fenilalanina,
tirosina y triptófano, mediante la formación de compuestos nitrados
amarillos. La intensidad del color amarillo se intensifica cuando la reacción
ocurre en una solución básica. Los aminoácidos tirosina y triptófano
contienen anillos de benceno activados y se someten fácilmente a la
nitración, mientras que la fenilalanina no se somete fácilmente a la
nitración, debido a que el anillo no está activado (2,4,6).

rueba de Nitroprusiato

Es específico para aminoácidos o proteínas que contienen azufre, -SH

(cisteína y cistina) da un color rojo-púrpura llamado “prueba de Mörner”(7).
Prueba de Sakaguchi

Esta prueba es específica para Arginina o proteínas que la contienen. Es

positiva para el aminoácido que contiene el grupo guanidina en la Arginina. El
grupo guanidina presente en el aminoácido reacciona con α-naftol e
hipobromito alcalino para dar un complejo de color rojo (7,8).

Prueba de aldehído – Hopkin-Cole

La prueba de Hopkins-Cole es específica para el triptófano, el único

aminoácido que contiene un grupo de indol. El anillo de indol reacciona con el
ácido glioxílico en presencia de un ácido fuerte (ácido sulfúrico) para
formar un producto cíclico color violeta. El reactivo Hopkins-Cole solo
reacciona con proteínas que contienen triptófano. La solución de proteína se
hidroliza mediante el ácido sulfúrico concentrado en la interfaz de la
solución. Una vez que el triptófano está libre, reacciona con el ácido
glioxílico para formar el producto de color violeta (en forma de anillo) (2,9).
2.-Hacer diagrama de flujo grafico del procedimiento analítico

3.-que es proteína bruta o total

PROTEÍNA CRUDA: También llamada proteína bruta, se refiere al

porcentaje de proteína que contiene un alimento después de haberlo
sometido al análisis químico proximal o al análisis bromatológico, en
particular la proteína suele ser determinada a través del método de
Kjeldahl.

4.-cuales son los funadmentos químicos de las pruebas estudiadas

Las proteínas son polímeros compuestos de aminoácidos. Los aminoácidos

contienen un carbono α unido a un hidrógeno, a un grupo α-carboxílico, a un
grupo α-amino y a una cadena R lateral que es variable. El carbono α de
todos los aminoácidos, excepto el de la glicina, es asimétrico, y por ello
puede existir en dos configuraciones posibles. Sólo los estereoisómeros tipo
L de los aminoácidos se encuentran naturalmente en las proteínas. Los
aminoácidos se clasifican tomando como base la polaridad y carga de su
grupo R. Los aminoácidos monoamino y monocarboxílicos se comportan como
ácidos dipróticos y varían en sus propiedades ácido-base dependiendo del
pH. Por otro lado, los aminoácidos que poseen grupos R ionizables pueden
existir como especies iónicas adicionales dependiendo del pKa de su grupo R.
Los aminoácidos pueden unirse covalentemente a través de enlaces
peptídicos para formar péptidos y proteínas. El enlace peptídico exhibe un
carácter parcial de doble enlace que mantiene a los átomos que lo
conforman en una configuración rígida y plana. Sin embargo los enlaces N-Cα
y Cα-C son enlaces simples y pueden rotar libremente con ángulos de enlace
φ y ψ, respectivamente. En principio, φ y ψ pueden tomar cualquier valor
entre -180º y 180º, pero muchos de estos valores están prohibidos por
interferencias estéricas entre los átomos del esqueleto polipeptídico y los
átomos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Las gráficas de
Ramachandran han servido para revelar las conformaciones permitidas para
cada tipo de aminoácido. Dos estructuras regulares fueron postuladas por
Pauling y Corey en 1951, la hélice α y la hoja plegada β, tomando como base
el esqueleto polipeptídico y las interacciones tipo enlace de hidrógeno que
se podían formar para estabilizar los grupos químicos polares C=O y N-H del
enlace peptídico. Ambos patrones regulares de plegamiento fueron
posteriormente observados al determinarse las primeras estructuras
tridimensionales de las proteínas. Existen seis niveles estructurales dentro
de la arquitectura de las proteínas: la estructura primaria que se refiere a
la secuencia de aminoácidos y a todos los enlaces de tipo covalente que
mantienen unidas a las proteínas; la estructura secundaria que es la relación
espacial que existe entre residuos localizados cercanamente entre sí; la
estructura supersecundaria que corresponde a ciertos ensamblajes de
estructuras secundarias que ocurren con frecuencia en las proteínas;
dominios que se refiere a las regiones de la proteína que se pueden plegar
de manera estable e independiente del resto de la cadena polipeptídica; la
estructura terciaria que define la conformación tridimensional de la cadena
polipeptídica completa; y la estructura cuaternaria que involucra las
relaciones espaciales de múltiples cadenas polipeptídicas o subunidades que
se asocian establemente para formar un agregado proteico. Las proteínas se
pueden purificar aprovechando sus diferencias en propiedades químicas.
Existe una gran variedad de procedimientos cromatográficos que emplean
las diferencias que presentan las proteínas en cuanto a tamaño, carga,
hidrofobicidad y afinidad química. Las técnicas electroforéticas también
pueden separar a las proteínas tomando como base su masa y carga.
Adicionalmente, se revisarán las técnicas que se utilizan para la
determinación de la secuencia de aminoácidos de las proteínas
5.- cuales son las aplicaciones practicas de la prueba

Las proteínas tienen una variedad de funciones dentro del organismo que
incluyen actividades estimuladoras, catalíticas, de transporte, de estructura
y de secreción molecular. La definición de las proteínas funcionales entre las
diferentes disciplinas científicas puede variar; pero para el propósito de
este artículo que pretende ser para el nutricionista animal, definiremos las
proteínas funcionales como proteínas que, cuando se dan como alimento a los
animales, además de ser una fuente de aminoácidos, también mejoran el
desempeño animal y su bienestar. En este artículo queremos específicamente
discutir cómo la alimentación con proteínas funcionales impactan en la
respuesta inmunitaria intestinal, en la función de la barrera mucosal y en la
productividad animal.

El plasma secado por spray (SDP) es una fuente de proteína funcional que
cuenta con un amplio soporte de investigación científica demostrando su
impacto en la respuesta inmune y en la función de barrera mucosal cuando se
alimenta con ella a los animales. Otras fuentes de proteínas funcionales que
han sido investigadas por su impacto en la salud intestinal incluyen, calostro
bovino (Boundry y col., 2007), lactoferrina (Wang y col., 2007; Shat y col.,
2007), yema de huevo (Owusu-Asiedu y col., 2002), y levadura (Van der
Peet-Schwering y col., 2007; Shen y col., 2009).

6.-PREGUNTA

1) Escriba en fórmulas el pentapéptido Phe-His-Met-Leu-Asp. Sometido el

mismo a una electroforesis, ¿hacia qué electrodo migrará a pH = 7 y a pH =
2? 2) ¿Cuál es la carga neta del tetrapéptido DCRK a: 1) pH=5; 2) pH=14.
¿Cuál será el pI aproximado de este tetrapéptido? 3) ¿A cuál de los
siguientes pHs se separará mejor por electroforesis una mezcla de los
aminoácidos Pro, Asp y Lys a: a) pH=2; b) pH=7; c) pH=12? 4) Escriba la
fórmula del pentapéptido Pro-Glu-Asp-Trp-Ser. Calcule su pI. Indique hacia
qué electrodo migrará cuando se lo someta a electroforesis a pH= 7 y a pH=
2. 5) La angiotensina II es un octapéptido que cumple funciones biológicas
importantes, participando en la regulación de la presión sanguínea y de la
formación y secreción de aldosterona. Escriba en fórmulas el octapéptido
angiotensina II: Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-HisPro-Phe y. calcule su punto
isoeléctrico. 6) Al realizar la síntesis de un tripéptido un estudiante
descubre que la mezcla de reacción contiene dos tripéptidos. Tripéptido A:
Glu-Ala-Lys; Tripéptido B: Glu-Ala-Ala. Decide entonces separarlos
mediante electroforesis en papel. a) Calcule el pI para cada péptido. b) A
partir de los resultados anteriores ¿qué pH debería usar para recuperar el
péptido A en el cátodo? 7) Se resolvieron electroforéticamente cuatro
 dipéptidos de una mezcla y se determinó experimentalmente el pI de cada
uno de ellos. Por otro método se obtuvo la composición de cada dipéptido.
Composición obtenida: Asp-Glu; Ala-Ala; Ala-Lys; Ala-Glu. pI obtenidos:
10,11- 6,3- 3,25 y 2,98. ¿Podría correlacionar cada pI determinado con cada
dipéptido? 8) Una proteína que contiene Fe fue tratada con bromuro de
cianógeno. Se produjeron tres polipéptidos de MM 250000, 116000 y 50000
kDa, respectivamente, cuyos grupos amino terminales fueron Phe, Tyr y Leu.
El tratamiento con tripsina de estos péptidos produjo 2 polipéptidos más,
cuyos grupos terminales fueron Ala y Thr. Indique la masa molecular de la
proteína y el número de moles de residuos de Met por mol de proteína. Si
dicha proteína se encuentra fosforilada en el grupo amino terminal, indique
cuál es dicho aminoácido. 9) ¿Cuántos aminoácidos están contenidos en una
proteína de PM = 32.000, sabiendo que el peso molecular promedio de un
aminoácido en la cadena polipeptídica es de 110? ¿De dónde proviene este
valor de masa molecular 110 Da

7.-DEFINIR AMINOACIDOSÑ PROTEINASÑ ANALISIS

CUALITATIVOÑ ANALISIS CUANTITATIVO

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para

formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares
fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se
acaban. El cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el
fin de ayudar al cuerpo a:

 Descomponer los alimentos

 Crecer

 Reparar tejidos corporales

 Llevar a cabo muchas otras funciones corporales

El cuerpo también puede usar los aminoácidos como una fuente de energía.

Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:

 Aminoácidos esenciales

 Aminoácidos no esenciales

 Aminoácidos condicionales
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES

 Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia,

deben provenir de los alimentos.

 Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina,

metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

No esencial significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun

cuando no lo obtengamos de los alimentos que consumimos. Los aminoácidos
no esenciales incluyen: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico,
cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.

AMINOÁCIDOS CONDICIONALES

 Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en

momentos de enfermedad y estrés.

 Los aminoácidos condicionales incluyen: arginina, cisteína, glutamina,

tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.

Usted no necesita ingerir aminoácidos esenciales y no esenciales en cada

comida, pero es importante lograr un equilibrio de ellos durante todo el día.
Una dieta basada en un solo producto no será adecuada, pero ya no nos
preocupamos por emparejar proteínas (como con los frijoles y el arroz) en
una sola comida. En lugar de esto ponemos atención en qué tan adecuada es
la dieta en general durante todo el día.

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de
enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos
dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas
por:

 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo,
y están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en
prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.

Funciones de las proteínas

De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel fundamental en el

organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de nitrógeno,
que no está presente en otras moléculas como grasas o hidratos de carbono. También
lo son para las síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo,
como los jugos gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las enzimas
(estas últimas actúan como catalizadores biológicos haciendo que aumente la velocidad
a la que se producen las reacciones químicas del metabolismo). Asimismo, ayudan a
transportar determinados gases a través de la sangre, como el oxígeno y el dióxido de
carbono, y funcionan a modo de amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-
base y la presión oncótica del plasma.

Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos, un tipo de
proteínas que actúan como defensa natural frente a posibles infecciones o agentes
externos; el colágeno, cuya función de resistencia lo hace imprescindible en los tejidos
de sostén o la miosina y la actina, dos proteínas musculares que hacen posible el
movimiento, entre muchas otras.

Propiedades

Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia y el

correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad.

La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en el
que estén almacenadas o en el que desarrollan su función, de manera que su vida media
sea lo más larga posible y no genere contratiempos en el organismo.

En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y un

pH que se deben mantener para que los enlaces sean estables.

Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que dependen de
las características químicas que poseen. Es el caso de la especificidad (su estructura
hace que cada proteína desempeñe una función específica y concreta diferente de las
demás y de la función que pueden tener otras moléculas), la amortiguación de pH
(pueden comportarse como ácidos o como básicos, en función de si pierden o ganan
electrones, y hacen que el pH de un tejido o compuesto del organismo se mantenga a
los niveles adecuados) o la capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los
polos positivos a los negativos y viceversa.

Clasificación de las proteínas

Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en función

de su composición química. Según su forma, existen proteínas fibrosas (alargadas, e
insolubles en agua, como la queratina, el colágeno y la fibrina), globulares (de forma
esférica y compacta, y solubles en agua. Este es el caso de la mayoría de enzimas y
anticuerpos, así como de ciertas hormonas), y mixtas, con una parte fibrilar y otra
parte globular.

Tipos
Dependiendo de la composición química que posean hay proteínas simples y proteínas
conjugadas, también conocidas como heteroproteínas. Las simples se dividen a su vez
en escleroproteínas y esferoproteínas.

Nutrición

Las proteínas son esenciales en la dieta. Los aminoácidos que las forman pueden ser
esenciales o no esenciales. En el caso de los primeros, no los puede producir el cuerpo
por sí mismo, por lo que tienen que adquirirse a través de la alimentación. Son
especialmente necesarias en personas que se encuentran en edad de
crecimiento como niños y adolescentes y también en mujeres embarazadas, ya que
hacen posible la producción de células nuevas.

Alimentos ricos en proteínas

Están presentes sobre todo en los alimentos de origen animal como la carne, el
pescado, los huevos y la leche. Pero también lo están en alimentos vegetales, como
la soja, las legumbres y los cereales, aunque en menor proporción. Su ingesta aporta al
organismo 4 kilocalorías por cada gramo de proteína.

En el análisis cualitativo, el objetivo es establecer la presencia de algún

elemento, compuesto, o fase en una muestra. ... En contraste, el análisis
cuantitativo busca establecer la cantidad de algún elemento, compuesto, u
otro tipo de componente presente en una muestra.
 8.-pregunta

ÁCIDO BICINCONÍNICO (BCA)

 Rango de concentración: 20-2000 ug/ml

 Características:

 Desarrollado en 1985

 Ensayo colorimétrico donde la absorbancia será proporcional a la

concentración de proteína presente en la muestra

 Reacción en dos pasos:

 Formación de complejos proteína-iones de cobre

 Formación de un quelato Cu-BCA que da lugar a una intensa coloración

púrpura que absorbe a 562nm

 Es un método recomendado en el caso de muestras que contengan >5% de

detergentes y/o agentes desnaturalizantes como urea o cloruro de

guanidinio.

 Limitaciones:

 Las muestras que contengan sustancias que interaccionan con el cobre, como

por ejemplo el amoníaco, al igual que el EDTA, los azúcares reductores o los

lípidos, pueden interferir con este ensayo.

2.- ABSORCIÓN ULTRAVIOLETA (UV)

 Rango de concentración: 0,1-100 ug/ml

 Características:
 Este método, mediante la medición de la absorción característica que

presentan el triptófano y la tirosina a 280nm, estima la cantidad de

proteína presente en la muestra.

 Limitaciones:

 Es incompatible con los métodos de extracción de proteínas que emplean

detergentes y/o agentes desnaturalizantes.

 No es un método específico para proteínas, ya que otros compuestos que

podría haber en la muestra también absorben a 280nm (como alcoholes o

ácidos nucleicos, entre otros)

3.- ENSAYO DE BRADFORD O AZUL COOMASIE

 Rango de concentración: 20-2000 ug/ml

 Características:

 Método descrito en 1976

 Se caracteriza por ser un método rápido, sencillo y compatible con los

agentes reductores utilizados para estabilizar las proteínas en solución.

 La tinción azul Coomasie cargada negativamente, se une a proteínas con

carga positiva.

 Se une principalmente a residuos de arginina, triptófano, tirosina, histidina

y fenilalanina.
 La tinción en solución es de color rojo y absorbe a 465nm, mientras que al

unirse a los aminoácidos básicos de una proteína se vuelve azul y absorbe a

595nm.

 La medición de la absorbancia se compara con los valores de una curva

estándar para determinar la concentración de proteína de la muestra.

 Limitaciones:

 No es válido para detectar proteínas de <3kDa

 Es incompatible con detergentes como el SDS o el Triton X-100

4.- ENSAYO DE LOWRY

 Rango de concentración: 10-1000 ug/ml

 Características:
 Uno de los métodos para cuantificar proteínas más utilizado, fue

desarrollado en 1951

 Es un ensayo muy sensible y preciso

 Al igual que el ensayo BCA, se da una reacción en dos pasos:

 Formación de complejos Cu-N (presente en la proteína)

 Los complejos de tirosina y triptófano reaccionan con el rectivo Folin-

Ciocalteau, dando lugar a un color azul verdoso que absorbe entre 650 y

750nm.

 La medición de la absorbancia se compara con los valores de una curva

estándar para determinar la concentración de proteína de la muestra.

 Limitaciones:

 Es incompatible con determinados reactivos químicos de uso común como el

Tris, EDTA, DDT, 2-mercaptoetanol, carbohidratos, etc.

5.- ENSAYO CBQCA (3-(4-CARBOXIBENZOIL)QUINOLINA-2-

CARBOXIALDEHÍDO)

 Rango de concentración: 100 ng – 1500 ug/ml

 Características:

 Se trata de un agente fluorogénico de alta sensibilidad que se utiliza para la

detección de aminas primarias en las proteínas.

 La intensidad de la fluorescencia emitida será directamente proporcional a

la concentración de proteína presente en la muestra.

 No interacciona con compuestos lipídicos

 Limitaciones:

 El resultado depende del número de determinados aminoácidos presentes en

la proteína.

Conclusión de las Proteínas.

Las proteínas son materiales polímeros que se encuentran en las células
vivientes. Sirven como materiales estructurales en el cuerpo y son
fundamentales para muchos procesos vitales. Las proteínas son polímeros de
aminoácidos y se producen en las células del cuerpo. Las proteínas de otros
animales y de algunas plantas son un alimento importante, ya que proporcionan
los aminoácidos que son esenciales para el cuerpo en la producción de las
proteínas necesarias. La realización de este trabajo nos ha permitido tener
una visión más clara y completa de cómo se lleva a cabo la síntesis de proteínas
en los seres vivos, además de enseñarnos la importancia que tienen cada uno de
los pasos insignificantes que puedan …ver más…

Del proceso, a partir de los 110 °C los ácidos grasos comienzan a alterarse
químicamente y se vuelven mutas génicas, cancerígenas, aparecen las grasas
tras y los radicales libres. En el proceso de refinado se alcanzan temperaturas
de 270 °C sobrepasando lo que puede soportar un aceite sin que se vuelva
nocivo. Las grasas buenas son el omega 3 y el omega 6 (ácido alfa-linolénico y
ácido linoléico respectivamente) se encuentran en mayor proporción en la
linaza y en el aceite de sacha anchi; productos de gran valor nutritivo y que
abundan en el Perú pero, como no hay una cultura de la buena alimentación no
se consumen debidamente.
: https://es.scribd.com/doc/27312502/INFORME-
LABORATORIO-RECONOCIMIENTO-DE-
AMINOACIDOS-EN-ALIMENTOS
http://www.binasss.sa.cr/revistas/rccm/v15n3-
4/art4.pdf, http://www.bganalizadores.com.ar/img/inserto
23.pdf
https://www.slan.org.ve/descargas/Fundamentos%20B%C3%A1sicos%20de%20Qu%C3%ADmi
ca%20de%20Prote%C3%ADnas.pdf

https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002222.htm

Lehningher. Principios de Bioquímica. David L.Nelson; Michael M.Cox.

Ed. Omega. 2001
* A. Campbell, D. Smith, T. Peters. Bioquímica ilustrada. Ed. Elsevier
España. 2006
* Macarulla, Goñi. Introducción al metabolismo. Capítulo10, en J.M.
Macarulla, F.M. Goñi. Bioquímica Humana. Curso básico. Ed. Reverté.
1987
* Guyton, Hall: Tratado de Fisiología Médica (12ª ed.) J.E. Hall.
Editorial Elseveier España. 2011
* Fermín Sánchez de Medina Contreras. Funciones y metabolismo de los
nutrientes. Cap. 1.2. en Ángel Gil Hernández. Bases Fisiológicas y
Bioquímicas de la Nutrición. Tomo I. SENPE. 2005
* Ángel Gil Hernández, Fermín Sánchez de Medina Contreras. Síntesis
degradación y recambio de proteínas. Cap. 1.6. en Ángel Gil
Hernández. Bases Fisiológicas y Bioquímicas de la Nutrición. Tomo I.
SENPE. 2005
* Fermín Sánchez de Medina Contreras. Metabolismo de los
aminoácidos. Cap. 1.14. en Ángel Gil Hernández. Bases Fisiológicas y
Bioquímicas de la Nutrición. Tomo I. SENPE. 2005
* Ángel Gil Hernández, Antonio Sánchez Pozo. Metabolismo de los
nucleótidos. Cap. 1.16. en Ángel Gil Hernández. Bases Fisiológicas y
Bioquímicas de la Nutrición. Tomo I. SENPE. 2005
* Michelle López-Luzardo. Las dietas hiperproteicas y sus consecuencias
metabólicas. Anales Venezolanos de Nutrición 2009; Vol 22 (2): 95-104
* Urdampilleta, N. Icente-Salar y J.M. Martínez. Necesidades
proteicas de los deportistas y pautas dietético-nutricionales para la
ganancia de masa muscular. Rev Esp Nutr Hum Diet. 2012; 16(1): 25-
35
* Samuel Mettler y Kevin Tipton. Proteínas y pérdida de peso. Cap..20,
en Asker Jeukendrup. Guía Práctica de Nutrición Deportiva. Ed. Tutor,
Madrid. 2011
* S.Schwartz et al. – Nutrición y metabolismo proteico en el estrés.
Nutrición y Obesidad. Vol. 4, nº 6, pp.281-289. Noviembre-Diciembre
2001.
* Teodoro Grau Carmona. Soporte nutricional especializado en el
paciente crítico (trauma, sepsis y quemados), en, Evidencia Científica
en soporte nutricional especializado. Paciente quirúrgico, crítico,
oncológico y respiratorio. Manual de actuación. Organización Médica
Colegial y Ministerio de Sanidad y Consumo. Ed. IM&C, S.A. 2006
* A. Bonada, V. Arcone, Dieta alta en proteínas y energía. Cáp.24. En
J. Salas, A. Bonada, R. Trallero, E. Saló (eds.). Nutrición y dietética
clínica. Editorial Doyma. Barcelona. 2000.
* Jesus Culebras Fernández. Soporte nutricional especializado en
cirugía, en Evidencia Científica en soporte nutricional especializado.
Paciente quirúrgico, crítico, oncológico y respiratorio. Manual de
actuación. Organización Médica Colegial y Ministerio de Sanidad y
Consumo. Ed. IM&C, S.A. 2006
* Emma Camarero González. Soporte nutricional especializado en el
paciente oncológico, en Evidencia Científica en soporte nutricional
especializado. Paciente quirúrgico, crítico, oncológico y respiratorio.
Manual de actuación. Organización Médica Colegial y Ministerio de
Sanidad y Consumo. Ed. IM&C, S.A. 2006
* J. López Martínez, M.Sánchez Castilla. Fisiopatología renal. Cap.XI
en Fisiopatología Aplicada a la Nutrición. M.Planas, C.Pérez-
Portabella. Ediciones Mayo, Barcelona. 2002
* Pedro Pablo García-Luna. Soporte nutricional en insuficiencia renal
aguda y crónica, en Evidencia Científica en soporte nutricional
especializado. Paciente renal, neurológico, gastrointestinal y diabético.
Manual de actuación. Organización Médica Colegial y Ministerio de
Sanidad y Consumo. Ed. IM&C, S.A. 2006
* J.Salas-Salvadó. Dieta controlada en proteínas en el síndrome
nefrótico. Cáp.26. En J. Salas, A. Bonada, R. Trallero, E. Saló (eds.).
Nutrición y dietética clínica. Editorial Doyma. Barcelona. 2000.
* Eduard Cabré Gelada. Soporte nutricional especializado en patología
gastrointestinal y hepática, en Evidencia Científica en soporte
nutricional especializado. Paciente renal, neurológico, gastrointestinal y
diabético. Manual de actuación. Organización Médica Colegial y
Ministerio de Sanidad y Consumo. Ed. IM&C, S.A. 2006
* Als-Nielsen B, Koretz RL, Kjaergard LL, Gluud C. Aminoácidos de
cadena ramificada para la encefalopatía hepática (Revisión Cochrane
traducida). En: La Biblioteca Cochrane Plus, 2008 Número 4. Oxford:
Update Software Ltd. Disponible en: http://www.update-software.com.
(Traducida de The Cochrane Library, 2008 Issue 3. Chichester, UK:
John Wiley & Sons, Ltd.).
* J. Salas-Salvadó, E. Cabré Gelada. Dieta controlada en proteínas en
la encefalopatía hepatica. Cáp.27. En J. Salas, A. Bonada, R.
Trallero, E. Saló (eds.). Nutrición y dietética clínica. Editorial Doyma.
Barcelona. 2000.
* T. Pàmpols (coordinadora). Del Cromosoma al Gen. Les anomalies
cromosòmiques i les malalties metabòliques hereditàries: dos models
paradigmàtitcs de malaltia genètica. Diputació de Barcelona. 1995
* N. Schinca. Trastorno del metabolismo de las proteínas. Cap.V, en
M.Planas y C.Pérez-Portabella. Fisiopatología aplicada a la Nutrición.
Ediciones Mayo. Barcelona 2002.
* http://www.ae3com.eu. Asosiación Española para el Estudio de los
Errores Congénitos del Metabolismo
* http:/www.nutrition.nutricia.com/products/type/shs
* Portal de información de enfermedades raras y medicamentos
huérfanos. http://www.orpha.net/
* Marc Yudkoff. Diseases of Amino Acid Metabolism (chapter 44), in
Basic Neurochemistry: Molecular, Cellular and Medical Aspects. 6th
edition. Siegel GJ, Agranoff BW, Albers RW, et al.,
editors. Philadelphia: Lippincott-Raven; 1999
* M. Ruiz, F.Sámchez-Valverde, J. Dalmau, L. Gómez y Nutricia
S.R.L. Tratamiento nutricional de los erronres innatos del metabolismo.
2ª edición. Drug Farma SL. Madrid. 2007
* P. Sanjurjo, A. Baldellou, K. Aldámiz-Echevarría, M. Montejo, M.C.
García Jiménez. Los errores congénitos del metabolismo como
enfermedades raras con un planteamiento global específico. Anales Sis
San Navarra v.31 supl.2 Pamplona 2008
* J. Olivar Roldán, A. Fernández Martínez, P. Díaz Guardiola, E.
Martínez Sancho, J. Díaz Gómez y C. Gómez Candela. Homocistinuria;
curso clínico y tratamiento dietético; a propósito de dos casos. Nutr.
Hosp. vol.27 no.6 Madrid nov.-dic. 2012
* N.Lambruschini. Homocistinuria y otros trastornos del metabolismo
de la metionina. Cáp.31. En J. Salas, A. Bonada, R. Trallero, E. Saló
(eds.). Nutrición y dietética clínica. Editorial Doyma. Barcelona. 2000.
* Jaume Campistol, María Julieta González, Alfonso Pablo Gutiérrez,
María Antònia Vilaseca. Tratamiento y control de los pacientes con
fenilcetonuria: resultados del Grupo Colaborativo de Unidades de
Seguimiento en España. Medicina Clínica.
Med Clin (Barc). 2012; 138:185-91.