PROTEÍNAS

PROTEÍNAS
En animales superiores, las proteínas son los compuestos orgánicos más abundantes, pues
representan alrededor del 50 % del peso seco de los tejidos. Todas las proteínas contienen
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre. Si bien hay ligeras
variaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógeno representa, término medio, el 16 % de
la masa total de la molécula, lo cual permite calcular la cantidad de proteína existente en una
muestra, por medición del N de la misma.
Las proteínas son moléculas poliméricas (poli: muchos; meros: partes) de enorme tamaño;
pertenecen a la categoría de macromoléculas, constituidas por gran número de unidades
estructurales que forman largas cadenas. Las proteínas son esenciales en la química de la vida.
Estas macromoléculas se emplean como componentes estructurales de las células y tejidos, así que
el crecimiento, la restauración y el mantenimiento del organismo dependen del abastecimiento
adecuado de esas sustancias. Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número
de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura
básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones
metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la
sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que
definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN)
y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario.
La mayor parte de las proteínas son específicas de cada especie; es decir, las proteínas varían un
poco de una especie a otra, de manera que el complemento de cada una de ellas (determinado por
las instrucciones de los genes) es el principal factor de las diferencias que median entre una especie
y otra. Así, las proteínas en las células de un perro varían un poco con respecto a las de un zorro o a
las de un coyote. Se cree que el grado de diferencia depende de las relaciones evolutivas. Los
organismos vagamente relacionados tienen proteínas que difieren en forma más marcada, que las
de aquellos entre los cuales se establece una relación evolutiva más estrecha. Algunas proteínas
apenas son diferentes aún entre individuos de una misma especie, por lo que se considera que cada
organismo es único, desde el punto de vista bioquímico. Sólo individuos genéticamente idénticos
(gemelos idénticos) presentan proteínas idénticas.
Los elementos proteínicos constitutivos de cada célula son la clave de su estilo de vida. Cada tipo
celular posee una distribución, cantidad y especie de proteínas que determina el funcionamiento y la
apariencia de la célula. Una célula muscular difiere de otras en virtud de su gran contenido de
proteínas contráctiles, como la miosina y la actina, a las que se debe, en gran parte su apariencia y
su capacidad de contracción. La proteína llamada hemoglobina, que se encuentra en los glóbulos
rojos o eritrocitos, se ocupa de la especializada función de transportar oxígeno.
Las proteínas son moléculas de gran tamaño formadas por largas cadenas lineales de sus
elementos constitutivos propios: los aminoácidos. Existen unos veinte aminoácidos distintos, que
pueden combinarse en cualquier orden y repetirse de cualquier manera. Una proteína media está
formada por unos cien o doscientos aminoácidos alineados, lo que da lugar a un número de posibles
combinaciones diferentes realmente abrumador (en teoría 20 200). Y por si esto fuera poco, según la
configuración espacial tridimensional que adopte una determinada secuencia de aminoácidos, sus
propiedades pueden ser totalmente diferentes. Tanto los glúcidos como los lípidos tienen una
estructura relativamente simple comparada con la complejidad y diversidad de las proteínas.
Debido a su gran tamaño, cuando se dispersa a estas moléculas en un solvente adecuado, forman
obligadamente soluciones coloidales, con características especiales que las distinguen de las
soluciones de moléculas pequeñas.
Aminoácidos
Los aminoácidos constituyentes de las proteínas son compuestos que contienen un grupo ácido,
carboxilo (-COOH) y un grupo básico, amina (-NH 2), unido al carbono alfa (el carbono alfa de un
ácido orgánico es aquel inmediato al carboxilo). Son, entonces, alfa-aminoácidos.
Los aminoácidos puestos en una solución de pH neutro se comportan como iones dipolares. Esta es
la forma en que se comportan en el pH celular. El grupo amino (-NH 2) acepta un protón hasta
convertirse en -NH3+ y el grupo carboxilo dona un protón convirtiéndose en -COO- disociado. Según
se mencionó, la solución de un ácido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste cambios
en el pH cuando se agrega un ácido o una base. Gracias a los grupos amino y carboxilo de una
proteína, al encontrarse ésta en una solución, resiste cambios en la acidez o alcalinidad y, por lo
tanto, desempeña las funciones de un importante amortiguador biológico.
El carbono alfa de un aminoácido es un carbono asimétrico. Por tanto, cada aminoácido puede
presentarse en dos enantiómeros distintos, o imágenes en espejo. Ambas imágenes se llaman L-
isómero y D-isómero. Loa aminoácidos presentes en los seres vivos son casi exclusivamente L-
isómeros. Una excepción serían los pocos aminoácidos D presentes en los antibióticos producidos
por los hongos.
Los aminoácidos difieren en su grupo R o cadena lateral unida al carbono alfa. La glicina, el
aminoácido más simple presenta un hidrógeno como grupo R o cadena lateral; la alanina un grupo
metilo (-CH3). Los aminoácidos con cadenas laterales no polares son hidrófobos, en tanto que
aquéllos con cadenas laterales polares son hidrófilos. Los aminoácidos ácidos tienen cadenas
laterales con un grupo carboxilo. En el pH celular, el grupo carboxilo se disocia de manera que el
grupo R tiene una carga negativa. Los aminoácidos básicos tienen carga positiva debido a la
disociación del grupo amino en su cadena lateral. Las cadenas laterales ácidas o básicas son
iónicas y por tanto, son hidrófilas. Además de los veinte aminoácidos conocidos, algunas proteínas
contienen otros aminoácidos menos comunes. Estos se producen por la modificación de aquéllos, al
formar parte de una proteína. Por ejemplo, la lisina y la prolina pueden convertirse en hidroxilisina e
hidroxiprolina respectivamente después de incorporarse al colágeno. Estos aminoácidos dan origen
a enlaces cruzados entre las cadenas peptídicas del colágeno. Dichos enlaces aportan la firmeza y
la fuerza de las moléculas del colágeno, que es uno de los principales componentes del cartílago,
del hueso y de otros tejidos conectivos.

Aminoácidos esenciales
El ser humano necesita un total de veinte aminoácidos, de los cuales, ocho no es capaz de sintetizar
por sí mismo y deben ser aportados por la dieta. Estos ocho son los denominados aminoácidos
esenciales, y si falta uno solo de ellos no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que
sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual
sea el aminoácido limitante. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la
lisina y la metionina. Otros aminoácidos esenciales son: valina, leucina, treonina, isoleucina,
fenilalanina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos
constituyen la base de la alimentación. Los déficits de aminoácidos esenciales afectan mucho más a
los niños que a los adultos.
Las cadenas de polipéptidos se forman a partir de aminoácidos
Los aminoácidos se combinan por medios químicos unos con otros enlazando el carbono del grupo
carboxilo de una molécula con el nitrógeno del grupo amino de otra. El enlace covalente que une
dos aminoácidos se denomina enlace peptídico. Cuando dos aminoácidos se combinan, se forma un
dipéptido; una cadena más larga recibe el nombre polipéptido.
Un polipéptido contendrá cientos de aminoácidos unidos en un orden lineal específico. Una proteína
se forma por una o varias cadenas de polipéptidos. Puede formarse una variedad casi infinita de
moléculas proteínicas. Debe aclararse que una proteína difiere de otra en cuanto al número, tipo y
secuencia de los aminoácidos que la conforman.
Estructura de las proteínas: niveles de organización
Hay varios niveles de organización en una molécula proteínica: primario, secundario, terciario y
cuaternario.
Estructura primaria
La secuencia de aminoácidos en una cadena de polipéptidos determina su estructura primaria. Esta
secuencia, se especifica por la información genética.
La insulina, hormona secretada por el páncreas, que se utiliza en el tratamiento de la diabetes, fue la
primera proteína cuya secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica pudo determinarse. La
insulina contiene 51 unidades de aminoácidos unidos en dos cadenas enlazadas.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas implica que
las cadenas se pliegan y forman un hélice u otra
estructura regular. Esta uniformidad se debe a las
interacciones entre los átomos del esqueleto regular de
la cadena peptídica. Los grupos funcionales no
intervienen en la formación de enlaces de la estructura
secundaria. Las cadenas peptidicas no suelen
encontrarse aplanadas ni se pliegan al azar sino que se
pliegan y dan lugar a una estructura tridimensional
específica. Una estructura secundaria que se observa
con frecuencia en las moléculas de proteína es la
llamada hélice alfa. Esto abarca la formación de
espirales de una cadena peptídica. La hélice alfa es
una estructura geométrica muy uniforme y en cada giro
se encuentra 3,6 aminoácidos. La estructura helicoidal
se determina y mantiene mediante puentes de
hidrógeno entre los aminoácidos en los giros sucesivos
de la espiral. En la estructura alfahelicoidal, los puentes
de hidrógeno ocurren entre átomos de una misma
cadena peptídica.La hélice alfa es la unidad estructural
básica de las proteínas fibrosas como la lana, cabello,
piel y uñas. Las fibras son elásticas porque los enlaces
de hidrógeno pueden reformarse. Este es el motivo por
el cual el cabello humano puede estirarse hasta cierto largo y luego recupera su longitud.
Otro tipo de estructura secundaria es
la denominada lámina plegada beta.
En éstas los puentes de hidrógeno
pueden ocurrir entre diferentes
cadenas polipeptídicas (lámina
intercatenaria); cada cadena en forma
de zigzag está completamente
extendida y los enlaces de hidrógeno
ocasionan la formación de la
estructura en forma de lámina. Pero
también se pueden formar láminas
plegadas entre regiones diferentes de
una misma cadena peptídica (lámina intracatenaria). Esta estructura es más flexible que elástica. La
fibroína, la proteína de la seda, está caracterizada por una estructura de lámina plegada beta; el
núcleo de muchas proteínas globulares tambien está formado por láminas beta.
Las estructuras laminares intracatenarias ocurren sobre todo en proteínas globulares, en tanto que
las intercatenarias entre las fibrosas. En ambos casos son posibles dos formas laminares, según el
alineamiento de las diferentes cadenas o segmentos: si éstos se alinean en la misma dirección (de
extremo N- a C-terminal, por ej.) la disposición es una lámina beta paralela, en tanto que si están
alineados en sentido opuesto, la lámina es beta antiparalela. Si bien ambos casos ocurren en la
naturaleza, la estructura antiparalela es más estable porque los dipolos C=O y N-H están mejor
orientados para una interacción óptima.
En las proteínas fibrosas la estructura es exclusivamente helicoidal (colágeno) o exclusivamente
laminar, pero en las proteínas globulares la estructura secundaria siempre tiene una porción que no
es ni helicoidal ni laminar, denominada aleatoria (zonas de conexión); estas proteínas pueden ser
parcialmente helicoidales y aleatorias, parcialmente laminares y aleatorias, totalmente aleatorias o
una mezcla variable de partes de ordenamiento helicoidal, laminar y aleatorio.
Un concepto muy utilizado en la estructura tridimensional de una proteína es el dominio, que
corresponde a una zona de la molécula que tiene características estructurales definidas. En una
molécula de proteína puede haber más de un dominio y este hecho está relacionado con la función
de la misma. Los dominios suelen ser muy conservados a lo largo de la evolución: las proteasas
“tipo papaína” de virus, bacterias, plantas y animales tienen una estructura compuesta de dos
dominios entre los cuales se ubica el sitio activo de la enzima.
Estructura terciaria
La estructura terciana de una molécula de
proteína está determinada por la forma que
adopta cada cadena polipeptídica. Esta
estructura tridimensional está determinada
por cuatro factores que se deben a
interacciones entre los grupos R:
1. Puentes de hidrógeno entre los grupos R
de las subunidades de aminoácidos en
asas adyacentes de la misma cadena
de polipéptidos.
2. Atracción iónica entre los grupos R con
cargas positivas y aquéllos con cargas negativas.
3. Interacciones hidrófobas derivadas de la tendencia de los grupos R no polares para asociarse
hacia el centro de la estructura globular, lejos del Iíquido que los rodea.
4. Los enlaces disulfuro, que son covalentes (-S-S-), unen los átomos de azufre de dos subunidades
de cisteína. Estos enlaces pueden unir dos porciones de una misma cadena o dos cadenas
distintas.
Estructura cuaternaria
Las proteínas compuestas de dos o más cadenas
de polipéptidos adquieren una estructura
cuaternaria: cada cadena muestra estructuras
primaria, secundaria y terciaria y forma una
molécula proteínica biológicamente activa. La
hemoglobina, proteína de los glóbulos rojos
encargada del transporte de oxígeno, es un ejemplo
de proteína globular con estructura cuaternaria. La
hemoglobina está compuesta por 574 aminoácidos
dispuestos en cuatro cadenas polipeptídicas: dos
cadenas alfa idénticas y dos cadenas beta idénticas
entre sí. Su fórmula química es C3032H48160872S8Fe4
La estructura de las proteínas determina su función
La estructura de las proteínas determina la actividad biológica de éstas. De entre las innumerables
conformaciones teóricamente posibles de una proteína, generalmente hay una que predomina. Esta
conformación es generalmente la más estable y en ese caso se dice que la proteína se encuentra en
estado nativo (proteína nativa).
La actividad biológica de una proteína puede ser afectada por cambios en la secuencia de
aminoácidos o en la conformación de la proteína. Cuando ocurre una mutación (cambio químico en
un gen) que ocasiona un cambio en la secuencia de aminoácidos de la hemoglobina, puede
producirse un trastorno: anemia de céIulas falciformes. Las moléculas de hemoglobina en una
persona con anemia de células falciformes tienen el aminoácido valina, en vez de ácido glutámico
en la posición 6, es decir, el sexto aminoácido del extremo terminal de la cadena beta. La sustitución
de la valina con una cadena lateral sin carga por glutamato con una cadena lateral con carga hace
que la hemoglobina sea menos soluble y más propensa a formar estructuras en forma de cristal, lo
que provoca un cambio en la forma de los glóbulos rojos.
Los cambios en la estructura tridimensional de una proteína también alteran su actividad biológica.
Cuando una proteína se calienta o se trata con algunas sustancias químicas, su estructura terciaria
se distorsiona y la cadena peptídica en espiral se desdobla para dar lugar a una conformación más
al azar. Este desdoblamiento se acompaña de una pérdida de su actividad biológica; por ejemplo de
su capacidad de actuar como enzima. Este cambio en la forma de la proteína y la pérdida de su
actividad biológica se llama desnaturalización. En general, la desnaturalización no puede revertirse;
sin embargo, en determinadas condiciones, algunas proteínas que han sido desnaturalizadas
recuperan su forma original y su actividad biológica cuando se restauran las condiciones normales
del medio.
Las proteínas no son eternas y en las células es frecuente que las moléculas de proteína se
sinteticen y se degraden de acuerdo a las necesidades celulares. La degradación de una proteína es
llevada a cabo por proteasas o peptidasas que hidrolizan algunas o todas las uniones peptídicas,
con lo que la proteína puede quedar reducida a sus unidades constitutivas, los aminoácidos, que
pueden luego ser utilizados para construir moléculas de la misma o de otra proteína. El proceso de
hidrólisis destruye la estructura primaria y en el laboratorio puede ser llevado a cabo por la acción de
enzimas o por ácidos o álcalis concentrados y a elevadas temperaturas.

Estructura Se refiere al número e identidad de los aminoácidos que componen la molécula y al

primaria ordenamiento o secuencia de esas unidades en la cadena polipeptídica. La unión
peptídica sólo permite formar estructuras lineales; por ello, las cadenas no
presentan ramificaciones.

Estructura Disposición espacial regular, repetitivo, que puede adoptar la cadena polipeptídica,
secundaria generalmente mantenida por enlaces de hidrógeno.

Estructura Arquitectura tridimensional completa de la proteína debida a fuerzas de atracción o

terciaria repulsión electrostática, a enlaces de hidrógeno, a fuerzas de Van der Walls y a
puentes disulfuro.

Estructura Se aplica sólo a proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas y se
cuaternaria refiere a la disposición espacial de esas cadenas y a los enlaces que se establecen
entre ellas (puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas, interacciones
hidrofóbicas, puentes disulfuro entre cisteinas de cadenas diferentes, etc.)

POR SU FORMA
Las cadenas de polipéptidos que forman una proteína se encuentran enrolladas o plegadas de modo
que forman una macromolécula con una conformación específica, tridimensional. Esta conformación
determina la función de la proteína. Por ejemplo, la conformación única de una enzima le permite
"identificar" y actuar sobre su sustrato, sustancia que dicha enzima regula. La forma de una proteína
hormonal le permite combinarse con su receptor en el sitio de la célula blanco. (La célula sobre la
cual la hormona está diseñada para actuar.)
Las proteínas se clasifican en fibrosas o globulares. En las proteínas fibrosas, las cadenas de
polipéptidos están dispuestas en láminas largas; en las proteínas globulares las cadenas de
polipéptidos se encuentran plegadas en forma estrecha a fin de producir una molécula compacta, de
forma esférica. La mayor parte de las enzimas son proteínas globulares.
Proteínas globulares
Son aquellas en las cuales la cadena de aminoácidos se pliega sobre si misma para formar un
conjunto compacto que semeja un esferoide u ovoide; los tres ejes de la molécula tienden a ser de
similar longitud. En general, son proteínas de gran actividad funcional; las enzimas, los anticuerpos,
algunas hormonas, la hemoglobina, etc., pertenecen a este grupo. Son solubles en medios acuosos.
Proteínas fibrosas
En ellas las cadenas de aminoácidos se ordenan paralelamente, formando fibras o láminas
extendidas, en las cuales el eje longitudinal predomina notoriamente sobre los transversales. En
general, son poco solubles o insolubles en agua y participan en la constitución de estructuras de
sostén, como las fibras del tejido conjuntiva y otras formaciones tisulares de gran resistencia física.

Funciones biológicas de las proteínas

Gracias a su gran hetereogeneidad estructural, las proteínas asumen funciones muy variadas.
Describir las funciones de las proteínas equivale a describir en términos moleculares todos los
fenómenos biológicos. Podemos destacar las siguientes:
· Función enzimática. La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la
presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos
biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayoría de las proteínas son enzimas.
· Función hormonal. Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez
secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas
hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de
glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del
crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
· Reconocimiento de señales químicas. La superficie celular alberga un gran número de proteínas
encargadas del reconocimiento de señales químicas de muy diverso tipo (figura de la izquierda).
Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias,
etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor ( hormonas y neurotransmisores)
son, a su vez, de naturaleza proteica.
· Función de transporte. En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para
llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a
través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas
(transporte a través de la membrana plasmática). Los transportadores biológicos son siempre
proteínas.
· Función estructural. Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye
un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan
importantes como el transporte intracelular o la división celular. En los tejidos de sostén
(conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte
importante de la matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto
a la tracción como a la compresión
· Función de defensa. La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de
discriminar lo propio de lo extraño. En bacterias, una serie de proteínas llamadas endonucleasas
de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que no identifica
como propias (en color blanco en la figura de la derecha). En los vertebrados superiores, las
inmunoglobulinas se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos
para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario
· Función de movimiento. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas
con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la
actina y la miosina. El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las
proteínas que forman los microtúbulos
· Funciones de reserva. La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la
gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos
para el futuro desarrollo del embrión.
· Funciones reguladoras. Muchas proteínas se unen al DNA y de esta forma controlan la
transcripción génica. De esta forma el organismo se asegura de que la célula, en todo momento,
tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones. Las
distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación
desempeñado por proteínas como la ciclina
· Otras funciones. Los fenómenos de transducción (cambio en la naturaleza físico-química de
señales) están mediados por proteínas. Así, durante el proceso de la visión, la rodopsina de la
retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso
nervioso (una señal eléctrica) y un receptor hormonal convierte una señal química (una
hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.

Tipos y ejemplos Localización y función

Enzimas
Citocromo c Transfiere electrones
Hexocinasa Fosforila a la glucosa
Glutation reducatasa Reduce los puentes disulfuro de varios compuestos
oxidados
Lactato Deshidrogenasa Deshidrogena al lactato
Ribonucleasa Cataliza la hidrólisis del ácido ribonucleico
Tripsina Hidroliza algunos péptidos
Hormonas
Hormona adrenocorticotropa Regula la síntesis de corticosteroides
Hormona del crecimiento Estimula el crecimiento de huesos
Insulina Regula el metabolismo de la glucosa
Proteínas reguladoras
Calmodulina Modulador intracelular fijador de calcio
Troponina C Fijador de calcio que regula la contracción en el músculo
Tropomiosina Regulador de la contracción muscular
Proteínas de reserva
Caseína Proteína de la leche
Ferritina Almacenamiento de hierro en bazo
Ovoalbúmina Proteína de la clara de huevo
Proteínas transportadoras
Albúmina sérica Transporta ácidos grasos en la sangre
Beta-lipoproteína Transporte de lípidos en sangre
Hemoglobina Transporte de O2 en la sangre.
Mioglobina Transporte de O2 en músculo
Proteínas contráctiles
Actina Filamentos móviles de las miofibrillas
Dineína Cilios y flagelos
 Miosina Filamentos estáticos de las miofibrillas
Prot. relacionadas con la inmunidad y la defensa
Anticuerpos Forman complejos con las proteínas extrañas
Fibrinógeno Precursor de la fibrina en la coagulación sanguínea
Trombina Componente del mecanismo de coagulación
Proteínas estructurales
Colágeno Tejido conectivo fibroso (tendones, hueso y cartílago)
Elastina Tejido conectivo elástico (ligamentos)
- Queratina Piel, plumas, uñas y pezuñas
Glucoproteínas Cubiertas y paredes celulares

Valor biológico de las proteínas

El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. En
la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. Se
define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos
los aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será
mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la
leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la
dieta.
Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilización neta de una
determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que
el organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener
menor valor biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por
asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.

Necesidades diarias de proteínas

La cantidad de proteínas que se requieren cada día es un tema controvertido, puesto que depende
de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son
el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros
riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y
la orina. También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en general,
todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las
necesidades serán aún mayores.
En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La
Organización Mundial de la Salud y las RDA USA recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de
peso y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades
aumentan.

El recambio proteico
Las proteínas del cuerpo están en un continuo proceso de renovación. Por un lado, se degradan
hasta sus aminoácidos constituyentes y, por otro, se utilizan estos aminoácidos junto con los
obtenidos de la dieta, para formar nuevas proteínas en base a las necesidades del momento. A este
mecanismo se le llama recambio proteico. Es imprescindible para el mantenimiento de la vida,
siendo la principal causa del consumo energético en reposo (Tasa de Metabolismo Basal).
También es importante el hecho de que en ausencia de glúcidos en la dieta de los que obtener
glucosa, es posible obtenerla a partir de la conversión de ciertos aminoácidos en el hígado. Como el
sistema nervioso y los leucocitos de la sangre no pueden consumir otro nutriente que no sea
glucosa, el organismo puede degradar las proteínas de nuestros tejidos menos vitales para
obtenerla.
Las proteínas de la dieta se usan, principalmente, para la formación de nuevos tejidos o para el
reemplazo de las proteínas presentes en el organismo (función plástica). No obstante, cuando las
proteínas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus aminoácidos constituyentes
pueden ser utilizados para obtener de ellos energía. Sin embargo, la combustión de los aminoácidos
tiene un grave inconveniente: la eliminación del amoniaco y las aminas que se liberan en estas
reacciones químicas. Estos compuestos son altamente tóxicos para el organismo, por lo que se
transforman en urea en el hígado y se eliminan por la orina al filtrarse en los riñones.
A pesar de la versatilidad de las proteínas, los humanos no estamos fisiológicamente preparados
para una dieta exclusivamente proteica. Estudios realizados en este sentido pronto detectaron la
existencia de importantes dificultades neurológicas.
Investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los últimos años por el doctor alemán
Lothar Wendt, han demostrado que los aminoácidos se acumulan en las membranas basales de los
capilares sanguíneos para ser utilizados rápidamente en caso de necesidad. Esto supone que
cuando hay un exceso de proteínas en la dieta, los aminoácidos resultantes siguen acumulándose,
llegando a dificultar el paso de nutrientes de la sangre a las células (microangiopatía). Estas
investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el tratamiento a través de la
alimentación de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto
en occidente desde que se generalizó el consumo indiscriminado de carne.

¿ Proteínas de origen vegetal o animal ?

Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo que
contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor biológico es mayor que
las de origen vegetal. Como contrapartida son más difíciles de digerir, puesto que hay mayor número
de enlaces entre aminoácidos por romper. Combinando adecuadamente las proteínas vegetales
(legumbres con cereales o lácteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminoácidos
equilibrado. Por ejemplo, las proteínas del arroz contienen todos los aminoácidos esenciales, pero
son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad
biológica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayoría de los productos de origen
animal.
Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todos los
desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico, etc.), que el
animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúan como tóxicos en nuestro
organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no están presentes estos derivados
nitrogenados. Los tóxicos de la carne se pueden evitar consumiendo las proteínas de origen animal
a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y
los lácteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido, también preferiremos los pescados a las
aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo.
En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que comamos sean de origen
animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas vegetales. Eso sí,
teniendo la precaución de combinar estos alimentos en función de sus aminoácidos limitantes. El
problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar más bien en el déficit de algunas
vitaminas, como la B12, o de minerales, como el hierro.