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ENZIMAS

UNIVERSIDAD
NACIONAL DE SAN AGUSTIN IMPORTANTES
Escuela profesional de
Ingeniería de Industrias
Alimentarias
EN LOS
CEREALES
INTEGRANTES:
• CHACON TAIPE ESTEFANY
• COLQUE CARI NATALY
• CONTRERAS QUICA
UNIVERSIDAD CAROLAYN
NACIONAL DE SAN AGUSTIN • CONDORI RAMOS VICKY
Escuela profesional de
Ingeniería de Industrias
• SUPO HUARCALLA
Alimentarias ELIZBETH
• VILCA MANCHEGO
CHRISTIAN
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Los granos de cereales y las semillas de leguminosas contienen cantidades


considerables de ácido fítico (1%-2%), cuya principal función es almacenar
fósforo como fuente de energía para la planta. El ácido fítico (myo-inositol
hexafosfato) posee la capacidad de establecer fuertes uniones iónicas con
minerales esenciales en la nutrición formando quelatos insolubles que no
pueden ser absorbidos por el organismo.
Está demostrado que el ser humano presenta una limitada capacidad de
hidrolizar el ácido fítico, produciéndose como consecuencia una importante
disminución en la absorción de los minerales implicados (3). Para producir la
hidrólisis del ácido fítico de una manera eficaz, se hace necesaria la
presencia de unas enzimas con actividad fosfohidrolasa llamadas fitasas.
Estas enzimas hidrolizan el ácido fítico a derivados de inositol fosfato con un
menor número de fosfatos (Figura 1) e incluso a inositol libre y que
presentan una menor capacidad de unirse a minerales.

TECNOLOGIA DE CEREALES 10 SETIEMBRE 2019


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Fuente: Frontela, Ros y Martínez (2008)

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Es una endoenzima que degrada los
enlaces glucosidicos α-1,4, el resultado
de esta accion enzimatica es la
α -AMILASA disminucion del tamaño de las
moleculas del almidon, y la reduccion
de la viscosidad de la solucion del
almidon o la viscosidad La mezcla
Los cereales degrada el
contienen almidon muy
AMILASAS dos tipos de rapidamente y
amilasas mas
completament
Es una exoenzima que ataca el almidon e cualquiera
por los extremos no reductores de los de ellos solos
β-AMILASA polimeros tambien ataca los enlaces
glucosidicos α-1,4 y rompe uno si y otro
no formando maltosa

Linkgrafia https://es.slideshare.net/jeannethhernandez/cereales-
38848748
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Se encuentra en cereales Las enzimas amilasas son empleadas en


sanos e intactos la fabricación de pan para romper
α -AMILASA
El nivel no aumenta con la glúcidos complejos como el almidón,
germinación presente en la harina , en azúcares
Los encontramos en simples. La levadura puede entonces
las proteínas de los
cereales como el
alimentarse de esos azúcares simples y
arroz, trigo, etc convertirlos en productos de
Algunas se encuentran en fermentación alcohólica, entre ellos el
partes especificas del grano gas carbónico. Este proceso da sabor al
β-AMILASA pan y leva la masa. Las células del grano
y otras solo en granos
inmaduras de trigo así como la harina que de él se
deriva contienen amilasas

Linkgrafia https://es.slideshare.net/jeannethhernandez/cereales-38848748

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PROTEASAS
han comprobado la presencia ,
Las proteasas o
en el trigo y en los ingredientes
proteinazas se encuentran
de panificación de enzimas
en los cereales maduros y
proteolíticos llamados
sanos; no obstante, sus
proteasas, capaces de degradar
niveles de actividad son
los diversos tipos de proteínas.
relativamente bajos.

El trigo «garrapatillado» tiene un elevadísimo


contenido en enzimas proteolíticos. Los
pentatómidos del trigo, según ha descrito
García Faure, dejan un residuo de enzimas
proteolíticos en el grano, que trae como
consecuencia la degradación del gluten

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PROTEASAS
La calidad pegajosa de masas con una proporción
alta de trigo malteado se debe a la actividad de la
alfa-amilasa y no a la de la proteasa
En la práctica
panadera ordinaria,
la presencia de Las proteasas dividen las
proteasas en los cadenas de proteínas de la
productos del trigo molécula de gluten (fig. 2) y de
carece realmente de este modo se produce en primer
importancia, ya que lugar un ablandamiento y
las concentraciones después un colapso completo de
de enzima son bajas y la estructura. Una única proteasa
la sal común presente purificada y muy específica sólo
en la masa inhibe su podría disgregar unos pocos
acción. enlaces de péptidos,
produciendo sólo un
ablandamiento limitado

https://uvadoc.uva.es/bitstream/handle/10324/7486/TFG-M-N170.pdf?sequence=1
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Peroxidasa y catalasa
Se encuentran dentro de la clasificación de enzimas oxido reductoras (enzimas que catalizan
reacciones de óxido-reducción entre dos sustratos). Están ampliarte distribuidas en los cereales
también aceleran la oxidación no enzimática de ácido ascórbico o ácido dehidroascorbico, lo que
deberá tenerse en cuenta cuando se añade este como mejorador de harinas .

PEROXIDASAS
Es una enzimas sugeridas para la mejora del pan y de la harina ya que brinda un reforzamiento de las
proteína

Guerrero Ramirez, L. A. PROCEDIMIENTO PARA EL RECIBO ALMACENAMIENTO DE CEREALES Y LEGUMINOSAS

Dr. Lutz Popper, Mühlenchemie GmbH & Co. KG, Ahrensburg, Alemania. (2010). Enzimas – Las mejores amigas de las harinas, 33(3).
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CATALASA
Como la mayoría de las enzimas, es una proteína. La catalasa tiene una función biológica importante:
cataliza la descomposición de peróxido de hidrógeno, una sustancia tóxica para los organismos, en agua y
oxígeno molecular, que son inofensivos y útil.

La catalasa se utiliza para tratar el interior de envolturas de alimentos. La catalasa previene la oxidación y
por lo tanto ayuda a preservar la comida. La catalasa también se utiliza durante el proceso de esterilización
en frío, que es un proceso para conservar la leche y el queso por el tratamiento con peróxido de hidrógeno.
La catalasa se utiliza para eliminar todos los restos de peróxido de hidrógeno.

GÓMEZ, Y. M. D., CUENCA, C. E. N., & SÁNCHEZ, L. P. R. (2008). Inhibición de lesiones por frío de pitaya amarilla (Acanthocereus
pitajaya) a través del choque térmico: catalasa, peroxidasa y polifenoloxidasa. Acta Biologica Colombiana, 13(1), 95-106
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En este sentido,Vernooy-Gerritsenet al., La lipoxigenasa es una enzima


(1983)desarrollaron una técnica de ampliamente distribuido en plantas
teñidoinmunofluorescentea partir de superiores, no existiendo una
anticuerpos de isoenzimas de lipoxigenasa localización en órganos concretos de
de soja. Su aplicación a distintas partes de estas. Hasta los años 60 se creía que esta
plántulas de soja, demostró la existencia de enzima era propio solo de semillas de
lipoxigenasa en prácticamente todas las leguminosas y ciertos cereales(Tap-pel,
células de la planta a lo largo de la 1963)
germinación

En los últimos años, se han puesto a punto técnicas


muy sofisticadas con el fin de establecer la
localización precisa de lipoxigenasa entre los
órganos de la planta y entre los distintos tipos de
células.

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La lipoxigenasa cataliza la peroxidación de las grasas poliinsaturadas, por el oxigeno. Es sustrato


preferido, tiene dobles enlaces, doblemente no saturados, interrumpidos con metilenos y con dobles
enlaces en configuracióncis.

La enzima lipoxigenasa esta muy extendido, esta muy concentrado en la soja pero también se
encuentra en muchos otros cereales, y se han publicado su ausencia en el mijo perlado

La semilla de soja, una fuente relativamente rica de lipoxigenasa, ha sido y es el material


biológico más utilizado para los estudios enzimológicos de lipoxigenasa. Actualmente, se
considera que soja contiene cuatro isoenzimas, L-1, L-2, L3a y L-3b (Axeirod, 1974;Axeirodet
al., 1981), aunque los dos últimos son tan similares en comportamiento y composición que
normalmente se consideran como uno sólo, L-3, en el que se habrían producido ciertas
modificaciones

PRINCIPALES EFECTOS DE LAS LIPOXIGENASA:Agente blanqueador eficaz (oxidación


pareja destruye el pigmento amarillo de la harina de trigo); aumenta la estabilidad del amasado en las
masas de harina de trigo; alteran la reología produciendo masa fuerte; promoción al deterioro oxidativo
de muchos productos.
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• Vernoy-Gerritsen, M.; Bos, A.L.M.; Veldink, G.A. y Vliegenthart, J.F.G.


(1983).- "Localization of lipoxygenase-1 and -2 in germinating soybean
seeds by and indirect immunofluorescence technique".- Plant Physiol. 73,
262-267.
• Tappel, A.L. (1963).- "Lipoxidase" en "The Enzymes", pp. 275-285.- P.D.
Boyer, H. Lardy, K. Myrback (Eds.).- Academic Press, New York.
• Axelrod, B. (1974).- "Lipoxygenases" en "Food Related Enzymes", pp. 324-
348.- J.R. Whitaker (Ed.).- Adv. Chem. Ser. 136, A.C.S. Washington, D.C.
• Axelrod, B.; Cheesbrough, T.M. y Laakso, S. (1981).- "Lipoxygenase from
soybeans".- Methods Enzymol. 71, 441-451.

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LIPASAS
• Enzima que hidroliza los enlaces éster de las grasa (triglicéridos),
alcoholes y ácidos grasos.
• Secciona triglicéridos, es una esterasa.
• Todos los cereales tienen actividad lipásica que varia ampliamente entre
ellos, por ejemplo: la avena y el mijo perlado que tienen actividad
relativamente alta si se compara con la del trigo y la cebada.
• La importancia de la actividad lipásica radica en que los ácidos grasos
libres son más susceptibles al enranciamiento oxidativo que los mismos
ácidos grasos en el triglicérido.

Article title: Composición Química de los Cereales - Enzimas


Website title: Olimpia.cuautitlan2.unam.mx

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LIPASAS
• Se distribuyen
fundamentalmen
te en el germen
de los cereales,
pero existen en
todas las partes
del grano.
• Esta enzima se
inactiva a una
temperatura de
60°C.

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POLIFENOLOXIDASA EN GRANO DE TRIGO (TRITICUM AESTIVUM L.)

El trigo es el alimento básico para una gran proporción de la población mundial. La


harina de trigo y otros productos de trigo experimentan un aspecto de oscurecimiento
/ oscurecimiento dependiente del tiempo, lo que no es deseable para los consumidores
(Morris y Rose, 1996). Los cambios en el color se consideran debido a la actividad
enzimática de la polifenol oxidasa (PPO).

• El alcance de los estudios realizados sobre PPO de trigo se ha limitado debido al uso
de pocos genotipos o al uso de uno o algunos de los sustratos disponibles, lo que
dificulta bastante la comparación o el análisis en profundidad. En este estudio, se
analizó un número relativamente grande de genotipos de trigo para determinar la
actividad de PPO con cinco sustratos por separado, lo que da una mejor idea sobre la
diversidad de actividades de PPO

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La actividad observada mediante el uso de diferentes sustratos mostró


diferentes patrones de alta y baja actividad para diferentes genotipos de
trigo. El rango de actividad más bajo se observó cuando se usó ácido cafeico
como sustrato, mientras que la actividad más alta se observó con L-DOPA. Las
actividades fueron diferentes no solo para los sustratos sino también para los
genotipos de trigo utilizados.

Autores; Syed Muhammad Saqlan Naqvi, Iram Batool,Muhammas Usman Farooq,Farah Deeba; 1DEpartment of
Bopchemistry, PMAS Arid Agriculture University Rawalpindi,2;Department of Bisociences

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