Se ha tenido la ocasión de comprobar de qué manera las formas tridimensionales
de las proteínas les permiten desempeñar papeles estructurales y de transporte. Ahora se describirán sus funciones como enzimas. Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos de una eficiencia extraordinaria. Toda célula viva dispone de cientos de enzimas distintas que catalizan las reacciones esenciales para la vida. Aun los organismos vivos más simples contienen múltiples copias de cientos de enzimas diferentes. En los organismos multicelulares, el complemento de las enzimas varía de un tipo celular a otro. Estas enzimas catalizan las reacciones de las rutas metabólicas centrales, necesarias para mantener la vida. La mayor parte de las reacciones catalizadas por enzimas no procederían a velocidades apreciables bajo condiciones fisiológicas en ausencia de las enzimas. El papel principal de las enzimas es aumentar las velocidades de tales reacciones. En forma típica, las reacciones catalizadas por las enzimas son de 103 a 1020 veces más rápidas que las mismas sin catalizar. Un catalizador es una sustancia que acelera la llegada a un equilibrio. Un catalizador puede cambiar en forma temporal durante la reacción, pero no cambia en el proceso general, porque se recicla para participar en varias reacciones. Los reactivos se unen a un catalizador y los productos se disocian de él. Un catalizador no cambia la posición del equilibrio de la reacción (es decir, no hace que una reacción no favorable sea favorable). Más bien reduce la cantidad de energía necesaria para que se efectúe la reacción. Los catalizadores aceleran las reacciones tanto hacia adelante como hacia atrás al convertir un proceso de uno o dos pasos en varios pasos menores, cada uno con menor necesidad de energía que la reacción no catalizada. Las enzimas son muy específicas para los reactivos o sustratos sobre los que actúan, y varía el grado de especificidad hacia el sustrato. Algunas enzimas actúan sobre un grupo de sustratos relacionados y otras sólo sobre un simple compuesto. Muchas enzimas poseen estéreo especificidad ya que sólo actúan sobre un estereoisómero del sustrato. Quizá el aspecto más importante de la especificidad de una enzima es la especificidad de reacción, esto es, la falta de formación de subproductos como desperdicios. La especificidad de reacción se refleja en la pureza excepcional del producto (100% en esencia) —mucho mayor que la pureza de productos de reacciones típicas catalizadas en química orgánica. La especificidad de las enzimas no sólo ahorra energía a las células sino que también evita la formación de productos metabólicos potencialmente tóxicos. Las enzimas pueden hacer más que sólo aumentar la velocidad de una sola reacción muy específica. Algunas también pueden combinar, o acoplar, dos reacciones que normalmente serían separadas. Esta propiedad permite que la energía ganada en una reacción se use en una segunda reacción. Las reacciones acopladas son una propiedad común de muchas enzimas; por ejemplo, la hidrólisis del ATP se acopla con frecuencia a reacciones metabólicas menos favorables. Algunas reacciones enzimáticas funcionan como puntos de control en el metabolismo. Como se podrá apreciar, el metabolismo se regula en una variedad de formas, que incluyen alteraciones en las concentraciones de enzimas, sustratos e inhibidores de enzima, así como la modulación de los niveles de actividad de ciertas enzimas. Las enzimas cuya actividad es regulada, tienen en general, una estructura más compleja que las enzimas no reguladas. Con pocas excepciones, las enzimas reguladas son moléculas oligoméricas que tienen sitios de enlace separados para sustratos y moduladores, compuestos que actúan como señales de regulación. El hecho de que la actividad enzimática pueda ser regulada es una propiedad importante que distingue a los catalizadores biológicos de los que se encuentran en un laboratorio de química. El nombre enzima deriva de una palabra griega que significa “en la levadura”. Indica que dichos catalizadores están presentes en el interior de las células. A finales del siglo XIX se estudió la fermentación de los azúcares por acción de células de levadura. Los vitalistas (que sostenían que los compuestos orgánicos sólo podían ser formados por células vivas) afirmaban que se necesitaban células intactas para la fermentación. Los mecanicistas decían que las enzimas en las células de levadura eran las que catalizaban las reacciones de fermentación. Esta última conclusión fue respaldada por la observación de que los extractos de levadura, sin contenido de células, pueden catalizar la fermentación. A este hallazgo pronto siguió la identificación de las reacciones individuales y de las enzimas que las catalizan. Una generación después, James B. Summer cristalizó, en 1926, la primera enzima (ureasa) y demostró que era una proteína. En la siguiente década se purificaron cinco enzimas más y se encontró que también eran proteínas: pepsina, tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa y la enzima Old Yellow (una flavoproteína NADPH oxidasa). Desde entonces se ha demostrado que casi todas las enzimas son proteínas, o proteínas más cofactores. Algunas moléculas de ARN también presentan actividad catalítica, pero usualmente no se les llama enzimas. La bioquímica de las coenzimas, moléculas orgánicas que ayudan a algunas enzimas en su papel catalítico al proporcionar grupos reactivos que no se encuentran en las cadenas laterales de aminoácidos. Se presentan de las cuatro propiedades principales de las enzimas: 1) pueden desempeñarse como catalizadores, 2) catalizan reacciones muy específicas, 3) pueden acoplar reacciones y 4) su actividad puede ser regulada. Horton R., Laurence A. (2008), Scrimgeour K. Perry M., Rawn D. Principios de Bioquímica. Cuarta edición, Pearson educación México