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LAS ENZIMAS
Son el grupo más variado y especializado de las proteínas, tienen la función de

actuar como catalizadores, permitiendo que las reacciones que transcurren en los seres

vivos puedan desarrollarse a un ritmo adecuado.

son capaces de acelerar reacciones químicas específicas en un medio acuoso, y en

condiciones en las que los catalizadores no biológicos, serían incapaces de realizar

iguales funciones.

Su capacidad catalizadora depende de su conformación, la supresión de alguno de

sus niveles de estructuración, causa la pérdida de funcionamiento.

¿QUÉ ES UN CATALIZADOR?

Es una molécula inorgánica u orgánica que incrementa notablemente la velocidad

de las reacciones químicas sin ser modificada o consumida en la reacción.

Los catalizadores realizan esta hazaña debido a que disminuyen la energía de

activación que se requiere para una reacción química. En otras palabras, los

catalizadores proporcionan una vía de reacción alternativa que requiere menos energía

(Fig.1).
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FIG. 1

Aun con los catalizadores inorgánicos, la mayoría de las reacciones de laboratorio

requiere un aporte de energía, normalmente en forma de calor.

Las enzimas son de diferentes tamaños y requerimientos; algunas necesitan para

desarrollar su actividad tan sólo su estructura aminoacídica, mientras que otras

requieren la presencia de un cofactor. Este compuesto puede ser, un ion inorgánico

Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+; o una molécula orgánica más o menos compleja, que si se

encuentra unida covalentemente se denomina grupo prostético, y si establece uniones de

naturaleza débil y reversible se denomina coenzima.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS:

 las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas a menudo son

muy elevadas.

 las enzimas son muy específicas para las reacciones que catalizan, y rara

vez forman productos secundarios.

 las enzimas pueden regularse, esto es muy importante en los seres vivos,

que deben conservar energía y materias primas.

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 Las enzimas catalizan la formación o rotura de enlaces covalentes.

 Lo sintetizan tanto los seres Autótrofos como Heterótrofos.

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS:

En el origen del estudio de las enzimas se utilizaron nombres referentes al órgano o

tejido dónde se descubrieron. Desde 1961, la Unión Internacional de Bioquímica utiliza

un sistema de clasificación y denominación, adoptado por convenio, que clasifica las

enzimas en seis grandes grupos:

Oxirreductoras: transferencia de electrones.

Transferasas: transferencia de grupos funcionales.

Hidrolasas: rotura de enlaces incorporando una molécula de agua.

Liasas: rotura de enlaces covalentes por adición o eliminación de grupos.

Isomerasas: transferencia de grupos dentro de la misma molécula.

Ligasas: formación de enlaces covalentes mediante reacciones de condensación.

ACTIVIDAD ENZIMATICA:
Las reacciones sean catalizadas o no, dependen para su desarrollo de las leyes

termodinámicas. El principal parámetro que permite deducir si una reacción se

desarrolla o no de forma espontánea, es el cambio en la energía libre de Gibbs, (ΔG)

deducido de la segunda ley de la termodinámica. Para que se realice la transformación

de una molécula, que denominamos sustrato (S), en otra que denominamos producto

(P), el cambio de energía libre de Gibbs ha de ser negativo, lo que implica que la

energía libre del producto ha de ser menor que la del sustrato. Una reacción enzimática

sencilla será:
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E: enzima libre

S: sustrato

ES: complejo enzima-sustrato

EP: complejo enzima-producto

P: producto

En una reacción química la conversión de sustrato en producto requiere una

situación energética intermedia que se denomina estado de transición, donde el nivel de

energía es superior al del sustrato o del producto. La diferencia entre el nivel de energía

basal y la correspondiente al estado de transición se denomina energía de activación y

cuanto más alta sea menor será la velocidad de reacción. La presencia del catalizador

provoca una disminución en la energía de activación requerida, y de esta forma aumenta

la velocidad con que se desarrolla la misma.

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CATALISIS ENZIMATICA:

Las enzimas son catalizadores con una eficacia muy alta comparados con los

catalizadores no biológicos. La forma de llevar a cabo esta aceleración lo hace por

diversos mecanismos:

Disminución de la entropía: Las colisiones de las moléculas en disolución pueden

ser escasas, la existencia y acción de una molécula más grande con tendencia a unir y

colocar correctamente los sustratos facilita la transformación.

Facilitación del medio ambiente de la reacción: El centro activo de la enzima

dispone de grupos funcionales que pueden modificar el medio ambiente del sustrato.

Introducción de tensión o distorsión sobre el sustrato: La complementariedad

entre el centro activo y el sustrato provoca tensiones sobre la molécula de sustrato

favoreciendo la aparición, o desaparición de enlaces que facilita su transformación en

producto.

Existencia de grupos catalíticos específicos: El centro activo puede disponer de

grupos funcionales catalíticos que colaboren de forma directa, en la formación o rotura

de enlaces.

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA:

El PH: Depende del pH del medio en el que se encuentren en actividad para

estabilizar la conformación natural de la proteína y cuando el pH las cambia, también se

modifica la estructura, llevando en último extremo a la desnaturalización de la proteína,

y en el caso de las enzimas a la pérdida de actividad.

La temperatura: presenta dos efectos, por un lado el aumento de temperatura

produce de forma general, un aumento en la velocidad de cualquier reacción química;

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pero por otro lado, las enzimas experimentan desnaturalización y pérdida de actividad al

superar una determinada temperatura. En este caso resulta más difícil determinar como

en el pH una temperatura óptima, y las curvas de actividad presentan un incremento

inicial de actividad más pronunciado para posteriormente al irse desnaturalizando,

decrecer la velocidad de reacción.

INHIBICION ENZIMATICA:

Dependiendo del tipo de unión que establezcan con la enzima hay dos grandes

grupos de inhibidores:

 Inhibidores reversibles, unidos por enlaces no covalentes y reversibles.

 Inhibidores irreversibles, unidos por fuertes enlaces covalentes

irreversibles.

La inhibición enzimática es un medio importante para regular las vías

metabólicas.

ENZIMAS REGULADORAS:

Es un tipo de enzimas que controlan la velocidad de toda la secuencia de reacciones

que componen una ruta metabólica, a través del control que ejercen sobre la reacción
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más lenta. Estas enzimas reguladoras responden aumentando o disminuyendo su

actividad catalítica en respuesta a determinados moduladores o moléculas señal.

La estructura de estas enzimas es, en general, más compleja que la del resto de las

enzimas, ya que suelen estar formados por varias subunidades.

Bibliografía:

1) Ing. Agr. Carlos A. Gonzales 2009. Las Enzimas. En línea fecha consultada:

1/abril/ 2011. Disponible

en: http://www.botanica.cnba.uba.ar/Pakete/6to/Enzimas.htm

2) Enzicar.2010. Enzimas. En línea fecha consultada: 1/abril/ 2011. Disponible

en: http://enfenix.webcindario.com/biologia/molecula/enzicara.html

3) Murray, R.K., Granner, D.K., Mayes, P.A., Rodwell, V.W. 1996. Bioquímica

de Harper, I Edición. Editorial El manual moderno S.A de C.V. Santafé,

Bogotá. Páginas 77 -100

4) Thomson, M., Molnnes, R. Willard, H. 1996. Thomson y Thomson "Genética

en medicina", IV Edición. Editorial Masson S.A. Avda. Príncipe de Asturias,

20, Barcelona, España.