Documenti di Didattica
Documenti di Professioni
Documenti di Cultura
PROTEINAS:
CLASIFICACION:
PEPTIDOS:
ORGANIZACIÓN PROTEICA:
PROTEINAS: son Aas unidos por enlaces peptídicos; son moléculas de alto peso
molecular formado de CHON S P. +50 Aas es proteína; -50 es un péptido. 1. Aas
proteicos (20): forman proteinas. Aas no polar. Alifáticos (alanina, glicina); Aas
aromáticos (tirosina, triptófano). 2. Aas polares sin carga: serina, cisteina,
procina. 3. Aas no proteicos: no sirven para formar proteínas, están sueltos son
mas de 200. Aas alifáticos: glicina, alanina, valina, leucina, isol eucina. (gly, ala,
val, leu, lle) GAVLI. Aas con cadenas laterales: serina, cisteina, treonina;
metionina. (ser, cys, thr, met) SCTM Aas ciclico: prolina pro P. Aas aromáticos:
fenilalanina, tirosina, triptófano (phe, tyr, trp), Aas básicos: histidina, lisina,
arginina (his, lys, arg) HKR….Aas acid y amidas: ac. Aspártico, ac. Glutámico,
asparigina, glutamina (asp, glu, asn, gln) DEAN. AaS escenciales (8) lys, trp,
phe, met, thr, val, leu, ilo. El organismo no es capaz de sintetizarlo y debe ser
ingerido durante los alimentos. Aas no esenciales (12). El organiso lo fabrica.
Aas semi (2): los niños no pueden fabricar arginina, histidina. Hay 2 nuevos:
selenoscisteina, pirrolisina. PEPTIDOS: son compuestos amidas formados por
la condensacion de dos o mas reiduos de Aas unidos por enlaces peptidicos.
(enlace covalente) +10 es polipéptido; -10 es oligopéptido. Glutatión (3) redox;
faloidina (7) toxic ; oxcitosina (9) hormona femenina glandula piptare; alfa
endorfina (17) hormona felicidad, gladula pipitarea; glucagón (39) hormona
hiperglicemiante células b pancreas ; insulina (51) hormona disminuye glucosa
la sangre,hipoglicemiante celulasalfa b pancreas. . ORGANIZACIÓN
PROTEICA: están organizadas en 4 niveles. E.primaria: secuencia completa de
Aas, unidos por enlaces peptídicos, (enlace covalente); es una cadena
poplipeptidica, su sinbtesis ocurre a travez del código genético de cromosoma:
adn, arn. Insulina (51), lisozima (129), ovoalbúmina (385), hemoglobina (574).
E. secundaria: plegamiento de la estructura primaria en forma helecoidal o zigzag
de los residuos de Aas, interviene los enlaces de hidrogeno. Alfa hélice: envoltura
espiral, es flexible y elástica. Hoja plegada beta: envoltura zigzag, es flexible y
no elástica. Hélice del colageno: esta formado de 3 helices el cual es muy
resistente a la tensión, es diferente la alfa hélice. E.terciaria: conformación
tridimensional o enrrolamientode un polipéptido, tipos de enlace: fuerzas
kauzmann (interacciones hidroforicas), fuerzas de van der walls, enlaces
electrostáticos (e. ionicos), enlaces disulfuro (enlace covalente). E.Cuaternaria:
asociación tridimensional producida por la interacción de 2 a mas cadenas
polipeptídicas y estabilizado por fuerzs no covalent, son proteínas oligomericas:
hemoglobina (4) cadenas, fosforilasa (4), rubisco (14), ferrtitina (20) cadenas.