“Enzimas”

Curso de Biología celular y molecular (BIO 110) , Escuela de Química,

Facultad de Ciencias Naturales y Exactas, Universidad Autónoma de Chiriquí. David,
Chiriquí, República de Panamá

Polo Beitia, Andrea Viktoria (8-943-2411)

Álvarez Zapata, Byron Elhyel (4-833-2160)
Emails: andyskywalker18@hotmail.com,
Beaz1310@hotmail.com.

I. Introducción

Una sustancia que acelera una reacción química, y que no es un reactivo, se llama catalizador.
Los catalizadores de las reacciones bioquímicas que suceden en los organismos vivos se
conocen como enzimas. Estas generalmente son proteínas, aunque algunas moléculas de
ácido ribonucleico (ARN) también actúan como enzimas. Las enzimas realizan la tarea
fundamental de disminuir la energía de activación, es decir la cantidad de energía que se debe
agregar a una reacción para que esta comience. Las enzimas funcionan al unirse a las
moléculas de reactivo y sostenerlas de tal manera que los procesos que forman y rompen
enlaces químicos sucedan más fácilmente.
Sitios activos y especificidad del sustrato. Para catalizar una reacción, una enzima se pega
(une) a una o más moléculas de reactivo. Estas moléculas son los sustratos de la enzima. En
algunas reacciones, un sustrato se rompe en varios productos. En otras, dos sustratos se unen
para crear una molécula más grande o para intercambiar partes. De hecho, para cualquier
reacción biológica que se te pueda ocurrir, probablemente exista una enzima para acelerarla.
La parte de la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo (ya que ahí es donde
sucede la "acción" catalítica). Las proteínas se forman de unidades llamadas aminoácidos, y
en las enzimas que son proteínas, el sitio activo obtiene sus propiedades de los aminoácidos
que lo conforman. Estos aminoácidos pueden tener cadenas laterales grandes o pequeñas,
ácidas o básicas, hidrofílicas o hidrofóbicas. El grupo de aminoácidos que se encuentra en el
sitio activo, así como la posición que estos tienen en el espacio tridimensional, le dan al sitio
activo un tamaño, forma y comportamiento químico muy específicos. Gracias a estos
aminoácidos, el sitio activo de una enzima es apto de modo exclusivo para unirse con una
molécula objetivo en particular -el sustrato o sustratos de la enzima- y le ayudan a
experimentar una reacción química.
Efectos ambientales en la función enzimática
Dado que los sitios activos están finamente ajustados para ayudar a que suceda una
reacción química, pueden ser muy sensibles a los cambios en el ambiente de la enzima. Los
factores que pueden afectar el sitio activo y la función de la enzima incluyen:
La temperatura. Una mayor temperatura generalmente provoca una mayor velocidad de
reacción, independientemente de que la reacción esté catalizada por una enzima o no. Sin
embargo, aumentar o disminuir la temperatura fuera del rango tolerable de la enzima puede
afectar los enlaces químicos en el sitio activo, y causar que sean menos adecuados para la
unión con los sustratos.
El pH. El pH también puede afectar la función enzimática. Los residuos de los aminoácidos
del sitio activo a menudo tienen propiedades ácidas o básicas que son importantes para la
catálisis. Los cambios en pH pueden afectar estos residuos y dificultar la unión con el
sustrato. Las enzimas funcionan mejor dentro de cierto rango de pH, y tal como sucede con
la temperatura, los valores extremos de pH (ácido o básico) pueden hacer que las enzimas se
desnaturalicen. En todos los casos, la enzima volverá a su estado original al final de la
reacción; no se quedará unida a las moléculas que están reaccionando. De hecho, una
propiedad característica de las enzimas es que no son alteradas por las reacciones que
catalizan. Cuando una enzima ha terminado de catalizar una reacción, solo libera el producto
(o productos) y queda lista para el siguiente ciclo de catálisis. Los principales objetivos de
este laboratorio son demostrar la presencia de la catalasa en tejidos vegetales y animales,
determinar el efecto de la concentración, agentes físicos y químico en la actividad enzimática,
observar como influye el estado físico (entero y molido) en la actividad enzimática y
comprobar algunas propiedades de las enzimas.

II. Metodología

Para iniciar con este laboratorio procedimos a estudiar la presencia de catalasa en tejidos
animales y vegetales. Primero enumeramos del 1 al 6 diferentes tubos de ensayo. En el tubo
1 agregamos un pedazo de hígado, en el segundo un trocito de carne de pollo, en el tercero
un trozo de papa, en el cuarto un trozo de tomate, en el quinto un poco de MnO2 y en el sexto
un poco de arena, luego de esto observamos resultados y anotamos en la hoja de resultados.
Como segundo punto estudiamos la influencia del estado físico de las células en la actividad
enzimática, comenzamos enumerando 8 tubos de ensayo, en cada uno de los tubos de ensayo
del 1 al 4 agregamos un pedacito de hígado (Nº 1), pollo (Nº 2), papa (Nº3) y tomate (Nº4).
Los tubos 5 al 8 colocamos las mismas sustancias pero maceradas con la ayuda de un mortero
y arena, luego de esto añadimos a cada uno de los tubos 2mL de peróxido de hidrógeno
observamos los resultados en ambos casos y anotamos en nuestra hoja de informes. Como
tercer punto veremos el re uso de una enzima, colocamos 2mL de peróxido de hidrógeno en
un tubo de ensayo y agregamos un pedacito de hígado. Esperamos a que terminara la reacción
y una vez finalizada la misma y dividimos en 2 diferentes tubos de ensayo el contenido
líquido de la reacción anterior rotulados como tubo A y B, asimismo dividimos el pedacito
de hígado en dos y los colocamos en el tubo A y B. Luego de esto añadimos al tubo A un
nuevo pedacito de hígado y en el tubo B 1mL de peróxido de hidrógeno. Observamos los
ocurrido y anotamos en nuestra hoja de resultados. En la parte B, estudiamos los factores que
afectan la actividad enzimática, como primer factor estudiaremos el factor de la temperatura,
iniciamos macerando papa y hígado con arena en un mortero respectivamente. Luego
rotulamos en 6 tubos de ensayo y del 1 al 3 colocamos un pedacito del hígado macerado, y
del 4 al 6 un pedacito de la papa macerada. El hígado 1 y 3 (hígado y papa macerada) lo
colocamos en baño maría por 30 minutos y el tubo 2 y 4 lo colocamos a T ambiente por 30
minutos. Observamos lo ocurrido en cada caso y anotamos resultados en la hoja de informes.
Luego estudiaremos como afecta el pH a las enzimas. En 3 tubos de ensayo colocamos 1mL
de agua en cada uno y un pedacito de hígado en cada uno, después de esto en el tubo 1 no
colocamos nada, en el 2 colocamos una solución con pH 4 y en el 3 una solución de pH 11.
Observamos lo sucedido en cada caso y anotamos los resultados. Como último punto
observaremos el efecto de la concentración en la actividad enzimática. En 5 tubos de ensayo
colocamos lo siguiente: en el tubo Nº 1 colocamos 3.8 mL de agua y 0.2mL de peróxido de
hidrógeno, en el tubo Nº 2 colocamos 3.5 mL de agua y 0.5mL de peróxido de hidrógeno, en
el tubo Nº 3 colocamos 3.0 mL de agua y 1mL de peróxido de hidrógeno, en el tubo Nº 4
colocamos 2.0 mL de agua y 2 mL de peróxido de hidrógeno y en el tubo Nº 5 colocamos
0.0 mL de agua y 4 mL de peróxido de hidrógeno, luego de esto colocamos un 1g de hígado
crudo a cada uno de los tubos, observamos y anotamos en los resultados. Así terminamos con
esta experiencia sobre el estudio de las enzimas.

III. Resultados
A. Presencia de catalasa en tejidos animales y vegetales

Cuadro 1. Mezcla de H2O2 con tejidos animales y vegetales

Tubo Contenido Reacción
1 Hígado + H2O2 Alta efervescencia
2 Trozo de pollo + H2O2 Ligera efervescencia
3 Trozo de papa + H2O2 Mucha efervescencia
4 Trozo de tomate + H2O2 Baja efervescencia
5 MnO2 + H2O2 Efervescencia intensa
6 Arena + H2O2 Efervescencia casi nula, no
cambia

Figura 1. Mezclas de tejidos animales y vegetales con H2O2 en orden de izquierda a derecha

¿Hubo reacción en el tubo de ensayo 5? R// Sí ¿En que se parece el MnO2 a la catalasa? R//
Ambos son catalizadores ¿En que difieren? R// La catalasa es una enzima (orgánica) y el MnO2
no es una enzima y es inorgánica
A.2 Influencia del estado físico de las células en la actividad enzimática.

Cuadro 2. Reacciones de diferentes sustancias maceradas y sin macerar

Tejido Reacciones

Sin macerar Macerado

Hígado + H2O2 Menos espuma Más Espuma

Músculo de pollo+ H2O2 Baja efervescencia Efervescencia

Papa+ H2O2 Baja efervescencia Efervescencia mayor,

tibio
Tomate+ H2O2 Baja efervescencia No reacciona

Figura 2. Mezclas de tejidos con H2O2 macerados

¿A que se debe el burbujeo? R// Existe una reacción química entre la catalas a y el
peróxido de hidrógeno ¿En que estado físico (sin macerar o macerado) hay mayor
reacción? R// En las maceradas. Explique lo observado R// Cuando los tejidos se rompen
las células que lo conforman se destruyen, con lo cual la reacción con el H2O2 se lleva a
cabo con más rapidez. ¿En que tejido hay mayor concentración de catalasa? R// En el
animal (Hígado)

A.3 Re uso de una enzima

Cuadro 3. Reacciones de re-uso de las enzimas
Tubo Contenido Reacción
1 (Prueba madre) Hígado + H2O2 Burbujeo
2 (A) Hígado utilizado en el tubo Burbujeo leve, casi nulo
1 + Hígado nuevo+ Liquido
del tubo 1
3 (B) Hígado utilizado en el tubo Burbujeo
1 + H2O2 + Liquido del tubo
1
 Figura 3. Reacciones de los tubos A y B

¿Hay reacción en los tubos A y B? R// Sí Explique sus observaciones. R// En el B hay
mayor reacción que en el A.
B. Factores que afectan la actividad enzimática.

B.1 Efecto de la temperatura

Cuadro 4. Efecto de la temperatura en la actividad enzimática
Tubo Contenido macerado Reacción
1 Hígado en baño maría No reacciona
2 Hígado a T ambiente Reaccionó, burbujeo
3 Papa en baño María No reacciona
4 Papa a T ambiente Burbujeo intenso

Figura 4. De izquierda a derecha: Hígado y papa a baño María y hígado y papa a T

ambiente.
¿Qué observa? R// A T ambiente los dos tejidos reaccionan con normalidad, al bajar o subir
la temperatura no reaccionan. Con base a lo observado ¿Cómo afecta la temperatura a la
actividad enzimática? R// La actividad enzimática es óptima en los rangos de temperatura
de 35 a 37ºC, por arriba de esos valores las Enzimas(Proteínas con funciones metabólicas)
se Desnaturalizan, es decir, pierden momentáneamente sus funciones metabólicas porque su
estructura terciaria se desorganiza.
Por debajo de estos valores las Enzimas son Inhibidas, es decir, se mantienen en estado de
letargo o inactivas de tal manera que no pueden intervenir en una reacción enzimática.

B.2 Efectos de pH

Cuadro 5. Efecto del pH sobre la actividad enzimática

Tubo Contenido Reacción
1 Hígado + Agua Reaccionó de forma rápida
2 Hígado + sol. pH 4 No reaccionó
3 Hígado + sol. pH 11 Reaccionó más lento que el
agua

Figura 5. Efecto del Ph en cada tubo, de derecha a izquierda : Agua Nº1, base Nº2,
ácido Nº3
B.3 Efecto de la concentración

Cuadro 6. Efecto de la concentración en la actividad enzimática

Tubo Concentración de sustrato Reacción

(mL)
1 0.2 Burbujeo leve

2 0.5 Burbujeo mayor

3 1 Burbujeo mayor
4 2 Burbujeo alto
5 4 Burbujeo intenso

Figura 6. Incremento en la concentración de sustrato en cada tubo de ensayo

IV. Discusiones

A. Determinación de la presencia de catalasa en tejidos animales y vegetales.

para iniciar esta experiencia procedimos a determinar la presencia de catalasa en tejidos
animales y vegetales, primero preparamos 6 tubos de ensayo en una gradilla, en el primero
colocamos hígado + H2O2 , en el segundo trocitos de carne de pollo + H2O2 , en el tercero
trocitos de papa + H2O2, en el cuarto trocitos de tomate + H2O2 , en el quinto MnO2 + H2O2
y por ultimo en el sexto un poco de arena + H2O2 , como resultados tuvimos lo siguiente: en
el tubo N° 1 el hígado reaccionó con el peróxido vigorosamente logrando una alta
efervescencia, en tubo N° 2 el pollo reacciona pero esta vez la reacción es de una magnitud
mucho menor, en el tubo N° 3 la papa reaccionó logrando una cantidad considerable de
efervescencia, en tubo N° 4 el tomate casi no reaccionó, en el tubo N° 5 la reacción fue muy
fuerte con liberación de calor y mucha efervescencia, en caso de la arena no hubo reacción.
Ahora bien ¿cómo damos explicación a este fenómeno? ¿por qué en los tejidos animales la
catalasa reacciona de forma mucho mas fuerte que en los vegetales? Según (Andrew Allot,
2015) la catalasa es una enzima que actúa sobre el peróxido de hidrogeno descomponiéndolo
en H2 o y O2, con desprendimiento de energía (calor) esta enzima está presente en tejidos
animales y vegetales, pero a diferencia de las células vegetales la concentración de esta
enzima en mucho más grande en células animales. Esto lo podemos notar tan solo observando
nuestros resultados los cuales nos indican que la catalasa reacciona con mucha más
vigorosidad en los tejidos animales que en las vegetales. Cabe destacar que cada enzima tiene
una bolsa llamada sitio activo en la cual el sustrato en este caso en peróxido va a entrar y la
encima va a reaccionar allí.
Ahora ¿qué pasara si concentramos la cantidad de enzimas en estas reacciones?, estudiaremos
los factores físicos de las células en la actividad enzimática. Para esta parte maceramos un
trozo de hígado, pollo, papa, y de tomate, cada uno de estos los colocamos en un tubo de
ensayo y le agregamos 2 ml de peróxido de hidrogeno respectivamente, obtuvimos los
siguientes resultados: en el tubo que contenía el hígado se notó una efervescencia muy fuerte,
en el del pollo la efervescencia fue menor pero la reacción fue más rápida, en el tubo que
contenía la papa la reacción fue fuerte e incluso se notó un aumento en la temperatura, en el
caso del tomate no encontramos ningún tipo de reacción, luego de observar estos resultados
surgió la siguiente interrogante ¿Por qué al macerar estos tejidos se observó un incremento
en la vigorosidad y la rapidez de estas reacciones con respecto a los que están sin macerar?
Según (González, M. 2010) la velocidad de una reacción catalizada por una enzima va a
depender de directamente de la concentración de la misma enzima, si la concentración de la
enzima aumenta va a aumentar directamente la velocidad de la reacción como lo observamos
en los resultados. Si el hígado se macera la célula se rompe, con la cual la reacción con el
peróxido de hidrógeno se lleva a cavo con mas rapidez ya que en esta la concentración de
enzimas va a aumentar y el sustrato será descompuesto mucho más rápido. En el caso del
pollo y la papa se aplica el mismo principio, no así en el tomate ya que en este la cantidad de
enzima casi que es nula por lo cual no se noto cambio alguno.
Para finalizar esta parte realizaremos el re uso de una enzima, preparamos un tubo de
ensayo con hígado y lo hacemos reaccionar con H2O2 (esta es la preparación madre),
observamos el burbujeo característico, luego preparamos dos tubo rotulándolos como tubo
A y tubo B, en el tubo A colocamos un pedazo nuevo de hígado y liquido del tubo madre,
observamos un burbujeo leve (casi nulo), en el tubo B colocamos un pedazo de hígado del
tubo madre y agregamos 2 ml de H2O2 , se observó un burbujeo fuerte, ¿Por qué cuando
agregamos el líquido del tubo madre a el hígado nuevo no reacción, pero cuando le
agregamos liquido nuevo a el hígado ya utilizado si reacciono? Según (Guzmán-
Maldonado, 1995) cuando tenemos una enzima y un sustrato estas forman un complejo
enzima-sustrato estos se encajan de forma precisa en el sitio activo de la enzima, el centro
activo establece una proximidad en el sustrato, logrando un medio donde se va a llevar a cabo
la reacción, los reaccionantes se van a transformar en los productos de la reacción en el centro
activo, finalmente este producto es liberado y la enzima puede volver a utilizarse. Lo que
sucedió en el tubo A fue que cuando le agregamos el líquido del tubo madre lo que
incorporamos fue el producto de un reacción enzima-sustrato y por ende no reacciona ya que
el producto de la reacción anterior era H2O, pero si le agregamos a esa enzima ya utilizada
mas sustrato esta puede volver a reaccionar ya que su centro activo vuelve a liberarse, es fue
el caso del tubo B.

B. Factores que afectan la actividad enzimática.

Temperatura

Procedimos ahora a estudiar los factores que estudian la actividad enzimática, como primer
punto estudiaremos el efecto que produce la temperatura en la actividad enzimática,
colocamos papa y hígado en 4 tubos de ensayo y a 1 de cada tipo (uno de papa y uno de
pollo) lo colocamos en baño maría y a los otros 2 los dejamos a temperatura ambiente. Como
resultado obtuvimos que solo los tubos que estaban a temperatura ambiente reaccionaron,
prueba de esto podemos mencionar el burbujeo intenso en ambos tubos.
En el caso de los tubos colocados a baño maría no reaccionaron, solo se observó que la carne
se cociera. Observados estos resultados surgieron las siguientes interrogantes: ¿Por qué
reaccionaron únicamente los tubos a temperatura ambiente? ¿La temperatura influye
en los procesos enzimáticos?. Bien, según (Andrew Allot, 2015, pág. 107) cuando un
líquido se calienta, sus partículas reciben energía cinética, esto significa que a temperaturas
más altas, las moléculas enzimáticas y de sustrato se mueven rápidamente aumentando las
posibilidades de colisiones, por lo tanto aumenta la actividad enzimática. Pero cuando las
enzimas se calientan existe la posibilidad de que sus enlaces se rompan, es decir ocurre la
desnaturalización. Si una molécula enzimática se desnaturaliza, ya no es capaz de catalizar
reacciones, lo que genera una disminución de la actividad enzimática. Por lo tanto, los
aumentos de temperatura producen a la vez un incremento y una disminución de la actividad
enzimática (la mayoría de las proteínas globulares se desnaturalizan por encima de 60 -
70°C). También ocurre un cambio en la forma de la molécula deformando el sitio activo, La
parte de la enzima donde se une el sustrato (ya que ahí es donde sucede la "acción" catalítica).
Un sustrato entra en el sitio activo de la enzima. Este forma un complejo enzima-sustrato, e
impidiendo que ocurran las reacciones entre la enzima y el sustrato. Estos datos coinciden
con lo observado en esta experiencia, puesto que la catalasa no reaccionó en los dos tubos
que se colocaron a baño maría, lo cual nos indica una desnaturalización de la proteína que no
es más que la catalasa encontrada en el hígado y en el pollo.
En el caso de los tubos que se dejaron a temperatura ambiente logramos ver una reacción
instantánea puesto que para que ocurra una reacción catalizadora de la enzima esta debe tener
temperaturas optimas para lograr su función, en estas temperaturas se puede obtener la
máxima actividad enzimática lo cual nos quiere decir que en esta temperatura los reactivos
que reaccionan forman los productos que surgen de la reacción en este caso, conocemos que
la reacción que ocurre es que la catalasa reacciona con el peróxido de hidrogeno para formar
H2O y O2, esto explica la intensa efervescencia que se producía al unir las dos sustancias .
La temperatura óptima, según (González, M. 2010) está sobre los 20 a 37,7ºC. Al tener en
el laboratorio temperaturas que rondaban entre estos valores, pudimos notar que la reacción
entre el sustrato y la enzima ocurren instantáneamente.

pH.
A continuación estudiaremos el efecto de pH en la actividad de las enzimas, para ello
procedimos a colocar diferentes soluciones con diferentes tipos de pH y un trozo de hígado
en 3 diferentes tubos de ensayo. En el tubo nº1 colocamos un pH neutro (agua), en el tubo
nº2 un pH básico (NaOH) y en el tubo nº3 un pH ácido (HCl). Como resultados obtuvimos
que en tubo que contenía agua la reacción fue instantánea, en el tubo que tenía la base la
reacción se dio pero no de manera tan notable como la del agua, y en el caso del ácido
notamos que no ocurrió reacción. ¿A que se debe esto? Otro factor importante que afectar
la actividad enzimática es el pH. Los cambios del mismo pueden afectar la unión entre
sustrato y enzima, pueden ocasionar la ruptura de diversos enlaces en la enzima, esto a su
vez va a tener como consecuencia un cambio en la forma de la enzima, es decir el sitio activo
y finalmente la enzima se desnaturaliza. Los valores del pH óptimo van a depender de que
tipo de enzima estemos estudiando. Muchas enzimas tienen máxima actividad cerca de la
neutralidad en un rango de pH de 6 a 8. Esto explica el porque la catalasa funciona en
condiciones óptimas en este tipo de pH. Sabiendo que las enzimas son proteínas, cualquier
cambio brusco de pH puede alterar el carácter iónico de los grupos amino y carboxilo en la
superficie proteica, afectando así las propiedades catalíticas de una enzima.
A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalización de la enzima y en consecuencia su
inactivación. Esta alteración de la enzima se debe a que la conformación de una proteína
depende también de las atracciones y repulsiones entre los aminoácidos cargados
negativamente y los cargados positivamente. Además algunas cadenas laterales de
aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases débiles que desarrollan funciones críticas
en el sitio activo de la enzima. (McDoogleburger, Amelia, 2018)Esto explica porque la
catalasa presente en el hígado no reaccionaba en medio ácido y básico , puesto que este altera
a la proteína y hace que no cumpla con sus funciones adecuadamente

Concentración

Como último punto veremos como afecta la concentración del sustrato en las actividades que
realiza la enzima, procedimos a colocar en 5 diferentes tipos de ensayo un trozo de hígado y
conforme rotulábamos los tubos del 1 al 5 incrementábamos la concentración del sustrato,
resultado ser el de menor concentración de sustrato el nº1 y el de mayor el nº5 , el sustrato
utilizado es el peróxido de hidrogeno y la enzima es la catalasa, la cual se encontraba en el
hígado utilizado.
Como resultado obtuvimos que ocurrió una reacción alta conforme bajábamos del tubo 5 al
1, lo cual indica que a mayor concentración de sustrato, la reacción se produciría más rápido
y con más intensidad. ¿Por qué ocurre esto? La concentración de sustrato va en directa
proporción a la velocidad de la reacción hasta cierto punto, mientras aumente la
concentración sustrato, la velocidad de la reacción también va a aumentar proporcionalmente,
hasta llegar a un punto donde va a encontrarse mayor concentración de sustrato que de
enzima, a partir de ese punto cualquier aumento en la concentración de sustrato no va a
producir un cambio significativo en la velocidad de la reacción y esto es debido a que los
sitios activos de las enzimas van a estar cubiertos por los sustratos.
Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar la
velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las enzimas tienen todos
sus sitios activos ocupados (Guzmán-Maldonado, 1995).
Como conclusiones podemos decir que, a menor concentración de sustrato ocurren
reacciones pero de manera rápida puesto que la enzima no tiene mucho sustrato que
tranformar en diferentes productos, por lo cual no observamos reacciones químicas notables
en los tubos 1, 2 y 3. Conforme aumentamos la concentración las reacciones serán más
evidentes puesto que las enzimas tienen que transformar una cantidad mayor de sustratos en
productos inofensivos para el organismo, pero si llegásemos a añadir mucha concentración
de sustrato a una cantidad menor de enzima la reacción se observaría pero no se completaría
puesto que la enzima se encontraría saturada

Conclusión:
• Los factores que influyen en las enzimas como el pH y la temperatura hacen que
la misma no desarrolle sus funciones y por ende pierden su funcionalidad
biológica.
• Es importante que las enzimas estén en condiciones optimas para desempeñar
su función de la forma mas eficiente en este caso como catalizadora de reacciones
químicas.
• El objetivo principal de las enzimas es crear una ruta de reacción mucho mas
barata en términos de energía, por lo cual es muy importante su presencia y
mucho mas en el hígado ya que este es una de las bases de reacciones y
descomposición de sustancias toxicas para la salud animal.

Cuestionario:
1. Defina los siguientes términos: apoenzima, holoenzima, cofactor.
R\ Apoenzima: La apoenzima es la parte proteica de una enzima, desprovista de los
cofactores o coenzimas que puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente
activa. La apoenzima es catalíticamente inactiva; cuando se le une la coenzima o cofactor
adecuados, constituye la holoenzima.
Holoenzima: Una holoenzima es una enzima que está formada por una apoenzima y un
cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o
no (una coenzima). En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente.
Cofactor: Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular,
necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica,
denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima.
Aquellos cofactores que están covalentemente unidos a la apoenzima se denominan grupos
prostéticos, ya sean orgánicos (coenzimas) o inorgánicos.
Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones metálicos y moléculas orgánicas,
denominadas coenzimas.
 2. Mencione los factores que afectan la actividad enzimática y ¿cómo lo hacen?

• Efecto del pH:

En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras

enzimas en cambio tienen una actividad óptima a pH alcalino como la tripsina (enzima
intestinal)

• Temperatura:

La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general, con la temperatura,

dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La velocidad por lo general se
duplica por cada 10°C de aumento térmico. La actividad enzimática máxima se alcanza a una
temperatura óptima, luego la actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la
desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la temperatura. A bajas
temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque decrece la cinética
molecular, pero la acción catalítica reaparece cuando la temperatura se eleva a valores
normales para la enzima.

• Concentración de sustrato:

Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis varía de acuerdo a la concentración

del sustrato.
Al aumentar la concentración de sustrato, la actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar la
velocidad máxima, punto donde la enzima se satura, debido a que las enzimas tienen todos
sus sitios activos ocupados

3. ¿La amilasa puede actuar sobre grasas y proteínas? Sustente sus respuestas.
No, la amilasa es una enzima que tiene la función de digerir el glucógeno y el almidón para
formar azúcares simples. Se produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo
en las glándulas parótidas). En el caso de los lípidos y proteínas las enzima que actúa es la
lipasa.
Bibliografías

• Solomon Berg Martin. (2013). Biologia. Mexico,D.F: Cengage Learning Editores.

• González, M. (25 de Octubre de 2010). Obtenido de La Guía Quimica, Enzima Catalasa:

http://quimica.laguia2000.com/conceptos-basicos/enzima-catalasa

• Andrew Allot. (2015). Biologia . Reino Unido:Oxford University Press.

• McDoogleburger, Amelia. (2018, February 01 Geniolandia).

• Guzmán-Maldonado H, Paredes-López O (septiembre de 1995). «Amylolytic enzymes and

products derived from starch: a review».